Студентам для подготовки к зачету (лечебное дело)

катализируют:

1.

2.

3.

1.Трансферазы

2.Оксидоредуктазы

3.Лиазы

Найдите соответствие класса ферментов и реакции, которую они катализируют:

1.

2.

3.

1.Лиазы

2.Гидролазы

3.Оксидоредуктазы

Найдите соответствие класса ферментов и реакции, которую они катализируют:

1.

2.

3.

1.Трансферазы

2.Гидролазы

3.Оксидоредуктазы

Найдите соответствие класса ферментов и реакции, которую они катализируют:

1.

2.

3. УДФ-глюкоза ↔ УДФ-галактоза

1.Лиазы

2.Гидролазы

3.Изомеразы

Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?

-20 – 30ºС -80 – 100ºС +35 – 40ºС -70 – 80ºС

При увеличении концентрации фермента и избытке субстрата скорость ферментативной реакции:

+Непрерывно возрастает пропорционально концентрации фермента -Не изменяется -Сначала растет, затем остается на одном уровне

-Сначала убывает, затем возрастает

Первоначальная причина снижения активности ферментов при

отклонении от рН-оптимума:

-Изменение конфигурации молекулы фермента -Изменение конформации аллостерического центра фермента +Изменение ионизации функциональных групп фермента -Гидролиз пептидных связей фермента

Максимальная скорость ферментативной реакции достигается при условии, когда:

-Концентрация фермента равна Кm

+Имеется избыток субстрата -Соотношение фермента и субстрата – 1:1 -Концентрация субстрата равна Кm

Константа Михаэлиса – Ментен – это:

-Концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции минимальна -Коэффициент, отражающий зависимость скорости реакции от температуры

+Концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции составляет половину максимальной -Концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции максимальна

Какое утверждение о ферментативной кинетике верно?

+Высокое значение Кm свидетельствует о низком сродстве фермента к своему

субстрату

-Величина Кm зависит от концентрации фермента

-Фермент увеличивает скорость химической реакции, изменяя константу равновесия реакции -Скорость ферментативной реакции максимальна в условиях, когда

затруднено образование фермент-субстратного комплекса

Химические аналоги субстратов могут выступать в качестве:

-Аллостерических ингибиторов +Конкурентных ингибиторов -Неконкурентных ингибиторов -Неспецифических активаторов

Ингибирование синтеза пиримидиновых нуклеотидов избытком ЦТФ осуществляется по принципу:

-Присоединения белков-ингибиторов +Аллостерической регуляции -Частичного протеолиза -Фосфорилирования молекулы фермента

Регуляция 2,3-дифосфоглицератом связывания кислорода гемоглобином

– это:

-Регуляция по принципу обратной связи -Аллостерическая перекрестная регуляция -Присоединение или отщепление белка-регулятора

+Присоединение или отщепление низкомолекулярного эффектора

Ковалентная модификация молекулы фермента осуществляется всеми нижеперечисленными способами, кроме:

-Фосфорилирования +Тотального протеолиза -Дефосфорилирования -Ограниченного протеолиза

В графическом изображении зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата различают три участка. Какой из них соответствует уравнению первого порядка:

+Участок на графике, соответствующий прямо пропорциональной зависимости -Прямолинейный участок, соответствующий насыщению фермента субстратом

-Участок на графике, характеризующий непрямо пропорциональную зависимость возрастания скорости реакции от концентрации субстрата -Такой участок на графике отсутствует

Под специфичностью действия фермента понимают:

-Способность активного центра фермента связываться с аллостерическим регулятором -Способность активного центра фермента связываться с конкурентным ингибитором

+Способность активного центра фермента избирательно связываться с определенным(и) субстратом(субстратами)

-Возможность фермента подвергаться ковалентной модификации, тем самым приобретать способность ускорять химическую реакцию (реакции)

В ходе ферментативного катализа при образовании ферментсубстратного комплекса происходят нижеследующие процессы:

+Изменение конформации субстрата

+Изменение третичной структуры фермента +Сближение функциональных групп, участвующих в катализе -Изменение первичной структуры фермента

Коферментами являются:

+Витамин К +Нуклеотиды +Металлы -Витамин Е

Какие положения правильно характеризуют активный центр ферментов?

+Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе -Активный центр занимает бóльшую часть молекулы фермента

+Активный центр и субстрат комплементарны друг другу -В состав активного центра входят только полярные аминокислоты

Выберите возможные функции коферментов в ферментативном катализе:

+Участвуют в связывании фермента с субстратом -Способствуют образованию комплементарной субстрату конформации аллостерического центра +Участвуют в катализе вместе с апоферментом +Стабилизируют структуру фермента

Особенности аллостерических ферментов:

+Наличие четвертичной структуры +Подвержены действию эффекторов

+Катализируют реакцию, протекающую в одном направлении -Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса

Выберите события, происходящие при аллостерическом ингибировании активности фермента:

+Уменьшается скорость ферментативной реакции -Эффектор присоединяется в активном центре +Изменяется конформация аллостерического центра -Конформация активного центра не изменяется

Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим

эффекторам:

-Похожи на субстрат +Не похожи на субстрат

+Их действие не устраняется избытком субстрата +Снижают Vmax ферментативной реакции

График Лайнуивера-Бэрка:

+Построен в системе двойных обратных величин скорости ферментативной реакции и концентрации субстрата +Позволяет точно определить максимальную скорость ферментативной реакции

+Позволяет точно определить константу Михаэлиса -Демонстрирует зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

Ограниченным протеолизом активируются ферменты:

-Гликолиза +Катализирующие реакции коагуляционного гемостаза

+Катализирующие расщепление белков при переваривании пищи в желудочно-кишечном тракте -Катализирующие окислительное фосфорилирование

НАД+, НАДФ+, ФМН и ФАД:

+Являются коферментами в составе оксидоредуктаз +Служат акцепторами электронов (и протонов) в реакциях биоокисления -Являются коферментами в составе трансфераз и гидролаз +Являются коферментами в составе дегидрогеназ

In vivo ферментативные процессы регулируются за счет:

+Регуляции количества субстратов +Регуляции количества фермента +Регуляции количества продуктов реакции

-Присоединения эффектора к ковалентному центру

Какими свойствами обладают конкурентные ингибиторы?

+Похожи на субстрат -Связываются с аллостерическим центром фермента +Связываются в активном центре

-Их действие не устраняется избытком субстрата

Изоферменты:

+Имеют различную первичную структуру -Катализируют разные реакции -Имеют одинаковую первичную структуру

+Отличаются по физико-химическим свойствам

Какие характеристики лактатдегидрогеназы верны?

+Имеет четвертичную структуру -Имеет 4 изоферментные формы

+Катализирует реакцию обратимого превращения пирувата в лактат +Относится к классу оксидоредуктаз

Использование ферментов как лекарственных препаратов ограничено:

+Небольшой продолжительностью действия -Высокой специфичностью +Низкой стабильностью

+Сложностью получения высокоочищенных препаратов

На выход ферментов в кровь влияют:

+Размер молекул ферментов -Наличие активаторов ферментов

+Внутриклеточная локализация ферментов -Продолжительность их жизни

Преимущества иммобилизованных ферментов по сравнению с неиммобилизованными:

+Возможность многократного использования +Повышенная стабильность -Высокая антигенность

+Возможность направленного транспорта

Диастаза мочи – это:

-Обнаружение в моче крахмала или продуктов его расщепления +Диагностический тест, который используется при выявлении заболеваний поджелудочной железы +Активность α-амилазы в моче

-Суммарная активность липолитических ферментов в моче

В медицинской практике для лечения гнойных ран применяются ферментные препараты. Какие из перечисленных ферментов

используются в таких случаях?

+Трипсин -Щелочная фосфатаза

+Дезоксирибонуклеаза -Амилаза

Врач не придал значения анализу, который показал увеличение диастазы в 10 раз. Больному угрожает опасность аутолиза поджелудочной железы от активации ферментов:

-Пепсина +Трипсина +Нуклеазы +Фосфолипазы А2

Индикаторные ферменты – это:

+ферменты, повышение активности которых в плазме крови указывает на наличие патологии внутренних тканей и органов +ферменты, активность которых увеличена в плазме крови вследствие выхода ферментов из разрушенных клеток

-ферменты, активность которых нарастает в клетках тканей и органов при патологии -ферменты, которые исчезают из плазмы крови при заболеваниях сердца и печени

Контрикал, трасилол, гордокс используются в медицинской практике…

+для ингибирования активности протеолитических ферментов в плазме крови -для облегчения формирования и эвакуации мокроты в воздухоносных путях

-для облегчения переваривания белков пищи +при панкреонекрозе, так как они ингибируют активные ферменты,

попадающие в кровь из разрушенных клеток поджелудочной железы

Гиперферментемия может быть следствием:

+Повреждения тканей (некроз клеток, воспаление)

+Увеличения количества клеток, продуцирующих фермент (опухоль) +Обструкции путей секреции ферментов в полости -Поступления ферментов с продуктами переваривания пищи из желудочнокишечного тракта

Гипоферментемия может быть следствием:

-Повреждения тканей (некроз клеток, воспаление)

+Сниженного синтеза ферментов при развитии патологического процесса +Врожденного дефицита ферментов +Присутствия ингибиторов активности фермента

Фосфофруктокиназа катализирует реакцию:

+Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ -3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат -Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ -Глицеральдегид-3-фосфат ↔ Диоксиацетонфосфат

Укажите судьбу гликолитического НАДН.Н+ в анаэробных условиях:

-является источником электронов и Н+ для дыхательной цепи -восстанавливает лактат в пируват +окисляется при восстановлении пирувата в лактат

-используется в субстратном фосфорилировании

С процессом окислительного фосфорилирования связана реакция аэробного гликолиза:

-Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ +Глицеральдегид-3-фосфат + НАД+ + Н3РО4 ↔ 1,3-Дифосфоглицерат + НАДН.Н+ -Фосфоенолпируват + АДФ → Пируват + АТФ

-1,3-Дифосфоглицерат + АДФ ↔ 3-Фосфоглицерат + АТФ

Ферментами гликолиза являются нижеперечисленные ферменты, кроме:

-лактатдегидрогеназы +пируватдекарбоксилазы -фосфофруктокиназы -фосфоглицераткиназы

Входе анаэробного гликолиза АТФ синтезируется по механизму:

-Окислительного фосфорилирования +Субстратного фосфорилирования -Фотосинтетического фосфорилирования -Микросомного окисления

Впроцессе аэробного окисления глюкоза расщепляется до: