Эталоны БХ

- 12 -

ряд (их иаоэлоктрнческая точка обычно находится в менее киолой сре­ да, чем у альбуминов).

26. Денатурация нативного белка это негидролитическое нарушение его уникальной пространственной структуры (первичная структура при этом сохраняется). При денатурации белков теряются их биологические свойства, изменяются и физико-химические свойства, в частности утра­ чивается растворимость.

27. Для разделения смесей белков используют методы высаливания, ультрацентрифугированкя, протипоточного распределения, хроматографии (адсорбционной, жидкостной, гаэо-жидкосткой, ионообменной, аффинной, гель-фильтрации), а также электрофореза (в различных средах).

20. В основе метода электрофореза белков лежит перемещение вых молекул в электрическом поле, причем различные белки движутся с разной скоростью, зависящей от суммарного электрического заряда бел­ ковых молекул и от ях размеров и формы. В основе метода ионообменной хроматографии белков лежит ионное взаимодействие между находящимися в растворе заряженными белковыми молекулами и заряженными группиров­ ками нерастворимого носителя, причем сила взаимодействия различна для разных белков. Данные методы используются для разделения смесей бел­ ков.

29.Дтя очистки белков от низкомолекулярных примесей используют диализ, ультрафильтрациш, гель-фильтрацию.

30.Молекулы простых белков состоят только из аминокислот, слож­ ные же белки имеют еще небелковую, простатическую чаоть. Среди прос­ тых белков выделяют альбумины, глобулины, гистопы, протаыины, расти­ тельные белки глютелины и проламины, а также фибриллярные белки (в прошлом именовались протеиноядами).

Сложные белки в зависимости от типа простатической части делят ка нуклеопротеины, хромопротеины (гемопротеинн, флавопротеины), гликопротеиыы, липопротеины, фоофопротеины, металлопротеияы.

31.Альбумины, глобулины, протамины и гистоны - простые белки. Альбумины и глобулины обладают кислым характером, так как в их моле­ кулах дикарбоковые аминокислоты преобладают над диамияомонокарбояовымл. Епобулины со сравнению с альбуминами обладают большей молеку­ лярной массой, меньшим суммарным электрическим зарядом, не растворя­ ются в дистиллированной воде, легче высаливаются. Альбумины и глобу-

- 13 -

ляны обнаруживаются в крови, а также в составе м ех животных тканей. Цротамииы и гзстояы обладает основным характером, так как в их молекулах преобладают диамиюыояокарбоисвые кислоты (аргинин, лазив).

В протаминах отсутствуют триптофан, оеросодержащяе аминокислоты, а иногда я фенилаланин, тирозин. Аминокислотный оостав гиотоиов более разнообразен. Данные белки обычно входят в состав нуклеопротеянов, особенно много их обнаруживается в ядрах клеток.

32. К протеиноидам относятся кератины, коллаген, тросоколлаген, властин, фибром шелка. По своей структуре эти белки являются фибрил­ лярными. Они нерастворимы в воде, не перевариваются (или с трудом)

пищеварительными ферментами.

33.Пвнтапептид глицил-аргикил-треонил-аоларагил-лиэин.

34.Пентапептид тирозил-дролы-лейцил-гистидм-глутаыин.

35.Пеитапептяд аланил-триптофил-цистеил-гидроксипрслил-валин.

36.Пвнтапептид изолейцил-глугаминнл-метиокил-фекилалавил-серзн.

37.Дипептид аопарагил-пролин: _______

38.Дипептдд лизил-глутаминовая киолота:

c ^ - c ^ c o o f/

39.Дипептид глутамил-аргинин:

40.Дипептид аргинил-гидрокоипролин:^

„^

СО ---------— /V

- 14 -

ДОЛИ БЕЛКОВ

За н я т и е 4

1. К сложным белкам относятся: нуклеопротевкы (в качестве прос­ татической группы содержат нуклеиновые кислоты), хромопротеины (прос­ татическая группа окрашена), гликопротеины (простатическая группа уг­ леводного характера), липопротевны (простатическая группа представ­ лена липидами), фосфопротеины!простетичеокая группа представлена мо­ лекулами фосфорной кислоты), металлопротеияы (в качестве простатичес­ кой группы могут быть различные металлы).

2. Нуклеопротеины являются сложными белками, содержащими в ка­ честве простатической группы нуклеиновые кислоты. Нуклеиновым кисло­ тами называют биологические полимеры, построенные из нуклеотидов, со­ единенных 3,5-фосфодазфарпыми связями. Существует 2 типа нуклеиновых кислот - рибонуклеиновые (ИЖ) и дезоксирибонукле­ иновые (ДНК).

3. Мономерами нуклеиновых кислот являются вещества, построенные из азотистого основания, углевода (пентозы) и фосфорной кислоты. Их общее название "нуклеотиды" ("мононуклеотиды") или "нуклеозюмонофосфаты" .

4 . В ДНК содержатся аденин, гуанин, цитозин, тимин. В РНК содер­ жатся аденин, гуанин, цитозин, урацил. Минорными называют азотистые основания, встречающиеся в нуклеиновых кислотах в небольших количест­ вах, например: 1-метиладенин, 7-метилгуанин, 8-аэагуанин, 5-гидрок- симетялцитоэян и другие. '

5. Нуклеотиды (или мононуклеотиды) представляют собой вещества, построенные из азотистого основания, углевода (пентозы) и фоофорной кислоты. Полинуклеотиды являются полимерами, возникающими при соеди­ нении друг с другом нуклеотидов (мономерных единиц). Сокращенно нук­ леотиды обозначаются: АЫФ, 1МФ, №№, УМФ, дАМФ, д1МФ, д№№, ТМФ.

6. Нуклеоэиды это вещества, состоящие из азотистого основания и углевода (пентозы), являются частью нуклеотидов. Индивидуальные нуклеозиды называются: аленозин, деэоксиаденоэин, гуанозин, дезоксигуанознн, цитидин, дезоксицитидин, уридик, тимидин (дезокситимидин).

	- 15 -	ирибоза:
7. Цуринрвые основания и дез			. <ж
Аденин		,
		Дезоксярибоаа
(6-аминопурин)	(2-амаио-&-гддрокси-
8. Пиримидиновые основания:		ив 1
		о

Цитозин	Урацм	Тимин
(2-оксо-4-емянопирими-	(2,4^диоксопярм-	(2,4--диоксо-^-метил-
дян )	мидии )	пиримидин
9. Формула аденозина:	10. Фомула дезоксигуБнозина:

I I . Формула уридина:	12. Формула дезоксяцятидина:
О

13. Эти вещества в общем виде называются нуклеотидами (монону юотядямд) или нуклеозидмонофоофатами.

14.НуклеОЗМдполифоофаты построены из азотистого основания, углезода (пеитоэы) я нескольких (обычно 2 или 3) молекул фосфорной кис­ лоты. Например: АДФ, АТФ, УДФ, УТФ, 1ДФ, ЦТФ и т .д .

15.Полное наименование приведенных'веществ следующее: деэокс

мтядянмонофосфат, уридинтрифоофат, тимидяндифоофат, гуанозиямонойосфат. Эти вещества можно назвать также как дезоксицитидиловая кис-

- 16 -	21.	- 17 -	22. Двнуклеотид, состоящий иэ
лота (дезоксицитидттонофосфорная), уридинтрифосфорная кислота, тнми		Динуклеотид, состоящий
диндифосфоряая кислота, гуаниловея кислота (гуанозлнфосфорнзя кислоте	из уридиловой кислоты и		дезокситимидинфосфорной ж-тн и дЦЬЮ
		(7	О

16. Под первичной отруктурой нуклеиновых кислот пс.празу?4евают уникальную последовательность нуклеотидов в ж полинуклеотидных цешп Мономеры нуклеиновых кислот - нуклеотиды - соединяются друг с другом с помощью 3^5^-фосфодиэфырных связей.

17. Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль.' Под вторичной структурой РНК подразумевают образование в их молекула: участков, сходных с двойной спиралью ДНК. Эти участки возникают в ре эультвте изгибов полянуклеотданой цепи ЖК, ведутих к образованию пе тель. Вторичная структура нуклеиновых кислот формируется с помощью водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями, она * стабилизируется благодаря гидрофобным лзапмодойствинм.

18.Термзн"кзмплементарность" означает дополнительность, прос­ транственное соответствие вещоств Друг друту. В нуклеиновых кислотах комплементарными являются пары азотистых оснований адеяин-тимин (ура прл) и гуанин-датозин.

19.Пространственная упаковка двойной спирали ДНК или одноцепо­

чечной поляиуклеотидкоЯ цепи ЖК представляет собой третичную струк­			23. Динуклеотид, состоящий	24. Динуклеотид, состоящий из
туру нуклеиновых киолот.			1МФ и цитидиловой кислоты	дезоксиаденоэинфосфата и ДШФ
20.	Молекула ДНК состоит из 2 комплементарных полднуклеотидкых
цепей, соединенных водородными связш.т. Молекулы ДНК человека содер­
жат свыше миллиарда нуклеотидных пар. Каждая хромосома содержит одну
непрерывную ДНК-спирэль, длина которой у человека может доотигать де
оятков сантиметров.
21.	2 2, 23 и 24 - w . на следующвй странице.
25.	ДНК выполняет в клетке функции: хранение генетической инфор
нации, передача генетической информации по наследству (дочерним клет
каы), реализация генетической информации (использование ее для оинте
за белков).мЖК (матричные, информационные) переносят информацию, за
кодированную в генах, в цитоплазму и служат непосредственной матрица
для синтеза полипептидной цепи белка.тНЖ		(транспортные) транспорти'
ют аминокиолоты к местам синтеза белка и		выполняют роль адвптора.

рЖК (рибосомальные) - функция недостаточно изучена.

	- 18 -					- 19	-
	26. В комплементарном у^стке второй цепи последовательность				жбофлавина, простатической группой родопсина является ретиналь
нуклеотидов следующая: ТАТТГЦААЦГПТЦ.
	27. Наличные тЙЖ содержат 70-95 нуклеотидов, ыРНК - до нес­				альдегидное производное витамина А^).
кольких тыояч нуклеотидов, рРНК - от ^ 1 2 0		до	3000 нуклеотидов.		33.	Формула 1 ,3 ,5 ,6 -тетр а-	34. Формула тема:
	28. Различия между ДНК и ШК включают:	(в ДНК нет урацила, а в			} метил-2,4-дивинал-6, 7-дипропи-
1. Различия наборов азотистых оснований					ояовокислого порфяна:
РНК отсутствует тимян).
2. Различие углеводных компонентов (в ДНК содерядтоя дезоксири-
боза, в ШК - рибоэа).			цепей, молекулы
3. Молекулы ДНК состоят из 2 нолинуклеотидных
же ШК оодержат одну цепь.
4 . Но своим размерам молекулы ДНК во много раз крупнее (длиннее)
молекул РНК.
5. ДНК и РНК выполняют в клетках различные функция.
	29. Правилами Чаргаффа называют определенные соотношения струк­
тур в молекулах ДНК: равенство количеств пуриновых и пиримидиновых
оснований (А+1УИ+Т=1), равенство количеств аденика и тиманв, а также					35.	Белковая часть гемоглобина обладает четвертичной структурой.
гуанина и цитозина, равенство сумм А+Ц и Г+Т.
	Коэффициентом специфичности ДНК называют отношение Г+Ц/А+Т, име­				)иа состоит из 4 белковых субъединиц - двух .(-цепей				(141 аминокислот­
ющее определенную величину для эволюцдоныо отдаленных организмов. Дан					ой остаток) и двух^-цепей (146 аминокислотных остатков). Белковая
					часть мяоглобина содержит одну полипептидкую цепь			(1 5 3		аминокислот­
ное соотношение может поэтому попользоваться как таксономический при­					ных оотатка).
знак.	30. В построении ДНИ (деэоксирибонуклоопротеинов)			высших орга­	38.	Молекула гемоглобина состоит из 4 белковых субъединиц, каж-
низмов участвуют чаще всего белки основного характера				гяотояы (иног­	мя из которых имеет простетическую часть - гем, соединяющийся о по-

да протамины). Ассоциация гистонов с ДНК осуществляется за счет элек­ яшпептидной цепью с помощью аминокислоты гистидина. Молекула миогло-

тростатических взаимодействий ионизированных фосфатных и аминогрупп.	Йнна имеет одну полипептидную цепь д один гем.
В составе РНП (рибонуклеогротеинов), например в рибосомах, обнаружи­	37.	Гемоглобин участвует в транспортировке кровью газовкисло­
вается несколько десятков различных белков как основного (чаще), так	рода и COg* Миоглобин создает некоторый запас кислорода в мышцах и
и кислого, и нейтрального характера.	обеспечивает перенос его внутри мышечкой клетки.
31. Хромопротеинами являются сложные болки, содержащие окрашен­	38.	Основными типами гемоглобина	человека являются НЙР (или HfU)
ную простетическую часть. К хромопротеинам относятся гемоглобин, мио-	- примитивный или эмбриональный гемоглобин, M F - фетальный гемогло­
глобин, некоторые ферменты (флзволротеины, цитохремы, каталаза, пер-	бин, HfA - гемоглобин взрослого. Различаются они своими белковыми
оксидаза), родопсин, раститольные хлорофдлл-протеины и другие.	компонентами. В крови взрослого человека содержится 98-99 % НЙА и
32. Простатической группой гемоглобина, миоглобина, дитохроюв^< 1-2 %H4F.
каталазы, пероксидаэы является гем, другие цитохромы содержат моди-	39.	В карбоксигемоглобпке к железу молекул гема присоединен угар­
фяцнрованный гем, в составе флавопротеинов находятся производные	ный газ СО, железо сохраняет степ^Й ^		2+. В метгемоглобине железо

- Ж) -

окисления молекул гема окислено, отепень соотавляет 3+, оно может взаимо­

действовать с анионами, в том числе с ОН". Карбоксигемоглобин и метгемоглобин не могут присоединять и транспортировать кислород. Карб­ оксигемоглобин образуется в организме при отравлении угарным газом, метгемоглобин - при отравлении окислами азота, нитритом натрия, нит­ роглицерином и др .

40. Гэмоглобянопатиями называют врожденные нарушения синтез нормального гемоглобина, вследствие чего возникают аномальные гемо­ глобины с измененной белковой частью, с измененными свойствами. Та­ кие гемоглобины могут отличаться от нормального своей растворимостью сродством к кислороду, устойчивостью к денатурации. Примером гемогло бинопатии является серповидноклеточная анемия.

- 21 -	2
Р А З Д Е Л
ВИТАЬИНЫ	I
З а н я т и е
1 . Витамины ето органические ниэкомоле{&ярные биологически актив­
ные вещества, не синтезирующиеся в	клетках организма человека (за ис­

ключением нескольких), поступающие в организм из внешней среды и при­ нимающие участие в биологическом катализе.

Источниками витаминов для человека являются пищевые продукты, а также синтез их микрофлорой кишечника. Синтезируются в организме че­ ловека: витамин РР в печени из триптофана и витамин Дд (в печени и ко­ же) из холестерина; в печени же из каротинов возникает ретинол, а так­ же в небольшом количестве (около 20% потребности) образуется холин (в составе лецитинов).

Микрофлорой кишечника синтезируются многие витамины: Вд, Вд, ^6* Вдд, РР, фолиевая кислота, пантотеновая кислота, К, биотин.

2 . Полностью обеспечивают себя витаминами раотекая (автотрофные организмы). Микроорганизмы же, как гетеротрофы, нуждаются в различных витаминах ("факторах р о ста"). Потребность животных организмов в вита­ минах неодинакова. Так, в витамине С нуждаются человек, приматы, мор­ ская свинка, летучие мыши, различные рыбы, многие птицы, некоторые насекомые, другие же животные его синтезируют.

3 . Провитаминами называют предшественники витаминов. Провитами­ нами являются для ретинола - каротины, для витамина Дд - 7-дегидрохо­ лестерин, для витамина Дд - зргостерин.

4 . Незаменимыми факторами питания являются витамины, эссенциальные аминокислоты, минеральные вещества, микроэлементы, вода.

Витамины по сравнению с незаменимыми аминокислотами требуются в очень малых количествах, отлична и их функция в организме: витамины участвуют в биологическом катализе, основная же функция аминокислот - пластическая.

5 . Суточная потребность человека в витаминах измеряется милли­ граммами или даже микрографами. Так, взрослому в сутки необходимо 50-100 мг витамина С , 1 -2 ,5 мг фолиевой кислоты, 150-250 мкг биоти­ на, 2-5 ыкг кобаламина. Потребность человека в витаминах зависит от

возраста, качества			-	22 -				-	23 -
		питания,		состояния организма, условий жизни и да-		ологические. D последнем случае подбирают виды микроорганизмов, нуж­
ятелъностя,						дающиеся в определенном витамине, и следят за их ростом ва безвитамян-
6. В но^яклатуре витаминов используют обозначение их буквами						ной среде, к которой добавляют исследуемый биологический материал.
латинского алфавита, применяют также наименования, отражающие их юц							Содержание витаминов выражают в весовых или международных едини­
ническое действие, иногда же в названии отражается химическое строе­						цах (ME), иногда - в условных единицах.
ние, распространение витамина. Ряд витаминов имеют наименования раз­							12. В организме большинство витаминов превращается в свои актив­
ных типов, например: витамин Вдд - кобэламин - антиаяемический вита­						ные формы - коферменты, соединяющиеся со специфическими белками с об­
мин, витамин Вд - тиамин -			антяневриткый витамин, витамин РР (или			разованием биологических катализаторов - ферментов. Из организма с мо­
Btp - никотиновая кислота			(или ниацин) - аптипеллагрический витамин.			чой постоянно выделяются продукты метаболизма (деградации) ферментов
7 . Витамины делят на жирорастворимые и					водорастворимые. К жиро­	и витаминов, в некоторых количествах и свободные витамины.
растворимым относятся витамины А, Д , Е , К, ^					к водорастворимым - Вд,		13. Антивитаминами называют вещества, уменьшающие биологическую
32' ^6' Вдд, Вщ , РР, С , Р, 0 , биотин, пантотеновая кислота, фолиева
кислота, липоавая кислота, иногда также и холин, инозит и некоторые						активность витаминов. Одни антивитамины являются структурными аналога­
другие. 1Ытаминаыи,		представленными группами сходных веществ, являют				ми витаминов и конкурентно препятствуют образованию активных фермен­
ся: А , Д . Е , К. F ,		РР, Bg,	Р, фолиевая кислота.			тов (окейтиамйн, изопикотиновая кислота и ее производные, дезодсимри-
						доксян, оксибиотин, амикоптерин, сульфамидные препараты и д р .) . Дру­
В. Витаминоподобпымя веществами (спорными витаминами) считают						гие антивитамины, являясь ферментами, могут разругать витамины (тна-
						минязв, аскорбатоксидаза) или же антивитамин (явщ&ер, белок авилмн)
холин,	инозит, липоевую кислоту, витамин Вд$, витамин U, р-аминобен-					может связывать витамин (биотин), предотвращая тем самым образование
зойную кислоту, карнвтин, убихинон, оротовую кислоту.						соответствующего фермента.
9 ,	1Нповитампноз - недостаточная обеспеченность организма вита­						14. Существуют витамины Ад и Ад. Провитамины А (каротины) содер­
мином,	авитаминоз -	соотояние, возникающее при полном прекращении				жатся в оранжево-красных овощах (морковь, томаты, перец) и в зеленых
поступления витамина в организм, гипервитаминоз - состояние, возни­						частях растений,		самого витамина много в рыбьем жире, есть он также
кающее при чрезмерно большом поступлении витамина. Полиавитаминоэом						в яичном желтке,		сливочном масле, печени. Цревращение каротинов в ви­
называют состояние, развивающееся вследствие прекращения поступления						тамин происходит в стенке кишечника и в печени под влиянием каротин-
в организм нескольких витаминов одновременно.						диоксигенаэы и ретинальредуктаэы (происходит окисление и вооотаяоыа-
10. Недостаточность витаминной функции в организме может возник­						кие).	11-Цис-ретяналь входит в состав родопсина сетчатки. Воздействие
нуть воледотвже недостаточного поступления витамина с пищевыми про­						света вызывает распад родопсина и конформапдондое изменение 11-цис-
дуктами, изменения нормальной микрофлоры кишечника (заболевания жеду						ретикаля в традс-ретииаль, что инициирует гидролиз цГМФ и появление
дочно-дишечного тракта, подавление нормальной микрофлоры лекарствен­						особого медиатора (возможно, что зто фосфоинозитол), В результате про­
ными препаратами), нарушения всасывания витаминов (например, жирорас						исходит изменение проницаемости мембран и возникновение электрическо­
творимых при патологии печени), нарушения транспортировки витаминов						го потенциала нервного импульса. В темноте происходит регенерация ро­
о кровью, нарушения превращения витаминов в активные формы (ксфермен-						допсина.
ты), нарушения взаимодействия коферментов о белками, нарушения сиитэ<							Ретинолпирофоофат является переносчиком галактозы и манноэы,
за белковой части ферментов, а также воладотвие воздействия антиви­						участвует в синтезе гликопротеяиов. Ватиноевая кислота способствует
таминов.						росту костей и мягких тканей,			стимулирует диффоренцировку эпителия,
11. Для количественного определения оодержаидя витаминов исполь­						не участвует в акте зрения. По-видимому витамин А воздействует и на
зуют метою химические и фаэико-химичеокие, биологические в микроби­						ядериый аппарат клеток.

-

34 -

- 26 -

наблюдаются полиневрит,

Ооновными проявлениями А-авитаминоза являются торможение роста,

боксилаэа. При Bj-авитаминозе .(бсря-бери)

поражение эпителия кожи и слизистых (пролиферация, патологическое

атрофия мышечной ткани,

крушения деятельности сердца, желудочно-ки­

ороговение), поражение глаз (гемералопия, ксерофгальмия, кератомаля-

шечного тракта, могут быть судороги, параличи, в крови повышено со­

цкя),

Суточная потребность взрослого -

1-3 мг.

держание пирувата.

й<тамин А

(ретинол,

антиксерофгальмический витамин):

Богаты тиамином дрожжи, неочищенный рис, мука грубого помола,

печень. Суточная потребность -

1-3 мг.

т . ,

Коферментную функцию выполняет

20.

Формула кокарбоксилазы

(тяамиждифосфата):

я-

'V

^

ретинолсирофосфат, участвуя в

j

ТПФ)

переносе углеводов

(галактозы,

ff

и

^

д

о

Кокарбоксилаэа (ТДФ,

маниоэы).

А:

^ }

?

л

воз:шкает из витамина

Вт,

16.

Ретннодпирофосфат, являетоя производным витамина

21.

является коферментом.

Декарбоксилироваиие и окисление <<-кетокислоты (пирувата)

при участии ТДФ (ТПФ), входящего в состав дегидрогеназного комплекса

17.

Существуют витамины

(филлохинон) и Kg (менахинон) а так­

(в схематической форме):

СИ-

+

С//,

с=о

— ТГД

У

же синтетический Kg (менадион). Витамин К стимулирует пооттраасляци-

!

онвое

^-карбокоилирование

глугамивовой кислоты с образованием ^-кар

Пируват

ТДФ

Промежуточное

Ацетил-коэнзим А

боксиглутамата в составе различных белков: компонентов свертывающей

системы крови (протромбин, проконвертин, факторы Кристмаса и Стюарта

соединение

Црауэра), белка костной ткани остеокальцина, белков почек, плаценты

ТДФ (ТПФ) в качестве кофермента входит в состав ферментов ппру-

и др. Все эти белки связываются с ионами кальция в процессе своего

ватдегидрогенаэы, оксоглутаратдегддрогеназы, транскетолазы, пируват-

функционирования.

декарбоксилазы.

Црп К-авитаминоэе нарушается свертывание крови, наблюдается по­

22.

Формула липоевой

(тиоктовой) кислоты:

вышенная кровоточивость при травмах, а также самопроизвольные крово­

течения и

кровоизлияния.

Лилоевая кислота являет­

Витамин К содержится в зеленых частях растений, в печени, синте

ся витамином, выполняет

эируется микрофлорой кишечника. Суточная потребность - до

2 кг.

функцию кофермента, сое­

18.

Витамин Вд

(тиамин,

анейрин,

антиневрнтыый витамин:

диняясь с 5 -аминогруппой

23.

лизина апофвражента.

J

— п - ^ з

В организме превращается в

Липоевая кислота участвует в окислительном декарбоксилиро-

кофермент тиаминдифосфат

вании </-кетокислот. Во богаты дрожжи, печень. Суточная потребность -

(тиаминпярофосфат). Сокращен

1-2 мг.

Витамин В^ (рибофлавин):

но обозначается ТДФ или ТПФ.

24.

19.&тамин В] в составе кофермента ТДФ (ТПФ) участвует в окис-

лительноы декарбоксилированжи о<-кетокаслот (пирувата, <<-кетоглутара{С т а ), а также в транскетолазной реакции, в неокислительном дедарбокси лироважии пирувата. Соответствующие ферменты называются: пируватдегидрогеназа, оксоглутаратдегидрогеназа, траискетолаза, пируватдекар-

Является предшественником коферментов Ф4Й (фиавинмононуклеотид) и ФАД (фшавинадеаиндинуклеотид).