Ответы на экзамен

_/г

НАДФН, а также под влиянием инсулина и йодтиронинов. ПФП ингибируют глюкокортикостероиды.

Б-19

/ Углеводы-это оксопроизводные многоатомных спиртов и продукты их конденсации. В

организме человека выполняют важные функции: 1 .обеспечивают значительную часть энергетических потребностей (около 57% суточного калоригенеза);2.являются составными частями более сложных соединений;3 .из них могут синтезироваться соединения других классов,в частности, липиды и заменимые аминокислоты;4. выполняют структурообразовательную функцию, то есть входят в состав клеточных и межклеточных структуру, выполняют специфические функции. Переваривание: Нач-ся в ротовой полости. На углеводы действует альфа амилаза слюны. В ротовой полости соединяется фермент мальтаза. В желудке рН 1,5-2, а амилаза слюны 7,4, расщепляет углеводы внутри пищевого комка. Т.о. углеводы в ЖКТ расщ-ся до моносахаридов глюкоза, фруктоза и галактоза которые всас-ся путем активного транспорта или диффузно и попадают в кровь а затем в печень. Кишечные ферменты: Лактаза рас-ет лактозу до галактозы и глюкозы. Мальтаза — мальтозу и 2 мол-лы глюкозы. Сахараза - сахарозу до глюкозы и фруктозы и.т.д Нарушение переваривания: патология 2 типа: 1 дефекты ферментов, участвующих в гидролизе углеводов в кишечнике. 2. нарушение всасывания продуктов переваривания углеводов в клетке слизистой оболочке кишечника, из-за дефекта белков переносчиков глюкозы. Унификация: Роль печени в обмене углеводов. Печень в обмене углеводов выполняет важные $ункг/гш:./Унификация моносахаридов сведение всех мономеров к одному. Фруктоза и галактоза переходит глюкозу. Превращение галактозы и фруктозы в глюкозу или метаболиты ее обмена. 2.Гликогенная функция. При избытке глюкозы в крови в печени происходит синтез гликогена, при ее снижении в крови гликоген печени расщепляется до глюкозы и, таким образом, ее кон­центрация в крови восстанавливается до нормального уровня. 3.Синтез углеводов из метаболитов неуглеводного характера (глюконеогенез). 4.Синтез гликопротеинов крови.Образование глюкуроновой кислоты, которая участвует в обезвреживании экзогенных и эндогенных токсинов (например, билирубина), а также в инактивации гормонов. Sf /2^ Переаминирование (трансаминирование) аминокислотРеакция катализируется ^аминотрансферазами (в состав витамин В 6). В переаминировании участвуют аминокислота и кетокислота. В результате образуются новая аминокислота и новая кетокислота. Значение реакции переаминировании 1.Коллекторная функция (аминогруппы собираются в одной форме в виде глутамата)2.Источником заменимых аминокислот;

3.Аминокислоты превращаются в кетокислоты, которые могут окисляться в цикле Кребса, использоваться в ГНГ или превращаться в кетоновые тела. Гликогенные- аминокислоты, превращаются в углеводы(таких 15). Кетогенные - аминокислоты, превращаются в кетоновые тела (лейцин). Смешанные- аминокислоты, дают углеводы и кетоновые тела (фенилаланин, тирозин, триптофан, лизин).4. Аминотрансферазы — это универсальные ферменты, которые имеются в каждой клетке. Увеличение активности аминотрансфераз свидетельствует о разрушении тех клеток, где они находились. Активируются катехоламинами, глюкокортикостероидами, йодтиронином.Непрямое деземинирование аминокислот.(см. лист)3начение: косвенное дезаминирование необходимо, т. к. в организме нет других дегидрогиназ, а только глутамат ДГ.(наибольшее значение для головного мозга при голодании).

Б-20

%<^СУ- Декарбоксилирование аминокислот — это отщепление от аминокислоты карбоксильной группы. Процесс катализируется декарбоксилазами, в состав которых входит витамин В₆. Продуктами ре-ции являются СОг и амины,которые оказывают выраженноебиологическое действие на организм. Амины, образовавшиеся при декарбоксилировании АК,часто являются БАВ.Они выполняют фун-ию нейромедиаторов

(серотонин,дофамин),гормонов(норадренолин,адреналин), регуляторных факторов местного действия (гистамин,корнизин,спермин). Глутамат содер в головном мозге в оч больших кол­ах и выполняет ф-ции:один из основных возбуждающих медиаторов в коре,гиппокампе,полосатом теле и гипоталамусе;уч-ет в регуляции процессов памяти;служит поставщиком акетоглутората;уч-ет в оьезвреживании аммиака с образ глутамина. Нарушение

_/з

глутаматергической сис-мы происходит при: эпилепсии, расстройствах вестибулярной сис-мы,ишемии.

Шри декарбоксилировании орнитина образуется путресцин, лизина — кадаверин, образуются при бактериальном брожении из белков, известны из-за неприятного запаха.Из них образуются полиамины. Из путресцина образуются спермин и спермидин, которые стабилизируют структуру мембран. Спермидин прочно связан с ДНК и может способствовать стабилизации ееструктуры.Продукты декарбоксилирования-

путресцин,кадаверин,БЫВ-спермидин,Физиолог роль-изменяют степень агрегации полисом.Регулируют синтез РНК и белка.2.При декарбоксилировании серина образуется этаноламин, который путем метилирования превращается в холин. Холин и этаноламин входят в состав сложных липидов. Из холина путем ацетилирования образуется ацетилхолин. Серии: продукт декарбоксилирования-этаноламин,БАВ-ацетилхолин,Физиолог роль-возбуждающий медиатор вегетативной нервной системыЗ.При декарбоксилировании цистеина образуется меркаптоэтиламин, который входит в состав КоА. Меркаптоэтиламин является

радиопротектором. 4 ЛТри декарбоксилировании гистидина(Включается в2разных

метаболических пути: катаболизм до конечных продуктов, синтез гистамина. Конечным продуктом катоболизма гистидина служит глутамат,1ЧНз) образуется гистамин, который: а)через Н₂-рецепторы усиливает секрецию HCI в желудке,б)через Н,-рецепторы снижает артериальное давление в результате расширения мелких сосудов и увеличения их проницаемости, в) участвует в аллергических и анафилактических реакциях.Продукты декарбоксилирования-гистамин,БАВ-гистамин,Физиол роль-медиатор воспаления,аллергических ,ре-ций,пищевар гормон.

2./Субстратное фосфорилирование образ-е энергии в виде АТФ за счет разрыва макроэргической связи. Отличия разные источники энергии, для окислительного необходимы движение электронов в дых цепи, для субстратного необ-ма энергия макроэргической связи. АТФ исп-ся 1. мех-ая работа(сокр мышц, дв-е сперматозоидов, лейкоцитов); 2 осматич-я работа или активный транспорт,т.е. движение против градиента концентрации ; 3. хим работа, энергия АТФ исп-ся в биосинтет-х процессах и на активацию Субстрата; 4 электрическая (генерация биотопов); 5. при передачи гормонального сигнала (для работы аденилатциклазы и протеинкиназы). АТФ-АДФ -основной мех-м обмена энергии в биологических системах. Использование АТФ как источника энергии возможно только при условии непрерывного синтеза АТФ из АДФ за счет энергии орг соединений. Нефосфорилирующее (свободное) окисление-окисление без образования АТФ. Ферменты свободного окисления: оксидазы, оксигеназы, некоторые дегидрогеназы. Значение свободного окисления: 1терморегуляция;2 образование биологически важных соединений (катехоламинов, люкокортикостероидов, коллагена, активация витамина Д и т.д);3 .обезвреживание ксенобиотиков (ядов, токсинов, лекарств, веществ бытовой химии).Тканевые и возрастные особенности окислительных процессов. Анаэробные ткани могут получать энергию без кислорода. Такими тканями являются: скелетные мышцы, эритроциты, периферические нервы, мозговое вещество почек, кость, хрящ, соединительная ткань. Аэробные ткани получают энергию с использованием кислорода и полностью зависят от кровотока. К таким тканям относятся: головной мозг, сетчатка глаза, сердце, кора почек, печень, слизистая тонкого кишечника.Потребление кислорода, а значит, и интенсивность окислительных процессов с возрастом падают.

Б-21

Г<ПБиохимия регуляций Задача регуляторных систем — сохранение гомеостаза. Обязательным для регуляции является наличие прямых и обратных связей между регулятором и регулируемым объектом. С помощью этих связей осуществляется интеграция и координация. Интеграция — это объединение элементов системы в единое целое.Координация (соподчинение) — это подчинение менее важных элементов системы более важным элементам. Интеграция и координация — это две стороны процесса регуляции. Различают: 1. Внутриклеточную регуляцию (ауторегуляцию).2.Дистантную регуляцию (межклеточную)-Механизмы клеточной ауторегуляции 1 .Компартментализация (мембранный механизм).Роль мембран состоит в следующем:а)мембраны делят клетки на отсеки и в каждом из них осуществляются свои процессы;б)мембраны обеспечивают активный транспорт и регулируют потоки молекул в клетке и из клетки;в)в мембраны встроены ферменты;г)мембраны защищают клетку от внешних воздействий.Воздействием на функции мембран клетка может регулировать тот или иной процесс. 2.Изменение активности ферментовЗ .Изменение количества

ферментов.Классификация межклеточных регуляторов 1. Анатомо-физиологическая: а) Гормоны — межклеточные регуляторы, доставляемые к_клеткам-мишеням током крови. Вырабатываются в эндокринныхжелезах или рассеянных железистых клетках.б)Нейрогормоны вырабатываются нервными клетками и выделяются в синаптическую щель, то есть в непосредственной близости от клетки-мишени. Нейрогормоны делятся на медиаторы и модуляторы. Медиаторы обладают непосредственным пусковым эффектом. Модуляторы изменяют эффект медиаторов. Примерами медиаторов являются ацетилхолин и норадреналин; модуляторов — у-аминомасляная кислота, дофамин.в) Локальные гормоны — это межклеточные регуляторы, действующие на близлежащие к месту их синтеза клетки. Пример: гормоны,-производные жирных кислот.2.Классификация по широте действиям) Гормоны универсального действия действуют на все ткани организма (например, катехоламины, глюкокортикостероиды).б)Гормоны направленного действия действуют на определенные органы-мишени (например, АКТГ действует на кору надпочечников).3.Классификация по химическому строеникка) Белково-пептидные гормоны:-Олигопептиды (кинины, АДГ), Полипептиды (АКТГ, глюкагон), Белки (СТГ, ТТГ, ПТ}б)Производные аминокислот: Катехоламины и йодтиронины — образуются из тирозина;Ацетилхолин — образуется из серина; Серотонин, триптамин, мелатонин — образуются из триптофана.в)Липидные гормоны: стероидные гормоны (гормоны коры надпочечников и половые гормоны); производные полиненасыщенных жирных кислот (простагландины, тромбоксаны, лейкотриены) .Механизм регуляции эндокринных желез через гипоталамус-гипофиз. Когда концентрация периферического гормона в крови снижается, тогда из гипоталамуса выделяются либерины, которые действуют на гипофиз и стимулируют освобождение тропинов. Тропины действуют на периферические железы и усиливают освобождение из них гормонов, концентрация которых возрастает. Это фиксируется рецепторами гипоталамуса. Он прекращает освобождение либеринов, но усиливает выброс статинов, которые тормозят гип

2.Пути образования аиетил-КоА\ . Из пирувата в ходе пируватдегидрогеназной реакци. Этот путь преобладает при кратковременной и напряженной мышечной работе.2. (З-окисл Ж.К. преобладает при длительной мышечной работе, холоде, голоде, беременности, сахарном диабете. Пути использования ацетт-КоА: окисляется в цикле Кребса, используется в синтезе ЖК и идет на синтез холестерина и кетоновых тел. Путь использования ацетил-КоА зависит от энергообеспе- ченности и потребности организма в этих веществах.Значение кетоновых тел:Кетоновыми тела: ацетдацетат, р-гидроксибутират и ацетон. Кетоновые тела образуются в печени и выполняют следующие функции: 1. Энергетическая. Скелетная и сердечная мышцы, мозг и др внепеченочные ткани обеспечивают энергетические потребности за счет катаболизма кетоновых тел. Печень не может окислять кетоновые тела.2.необходимы для образования миелиновых оболочек нервов и белого вещества головного мозга. Накопление кетоновых тел в организме называется кетозом.В норме в крови кол-во КТ 1-3 мг, в моче 40мг При сахарном диабете 10-50

мг в моче.

Б-22

?1> Оксидоредуктазы - катализируют ОВр-ии. А)Дегидрогеназы - отщепяют Н от субстратана кофактор; б) редуктазы - переносят Н с кофактора на субстрат, в) оксидазы - отщепл-ют электрон от субстрата и переносят на кислород; г) оксигеназы - внедряют кислород в мол-лы субстрата (моно и ди); Д) каталазы, Е) пероксидазы. НАД заисимые дигидрогеназы содержат коферменты произ-е витамина PP. Которые входят в сотав активного центра ДГ. Субстрата НАД зав ДГ явл-ся никотин амид. Окисленная фотма присоед протоны электр-в от различ-х субстратов, служит главным коллекторм энергии окисляемых в-в и главным источником электронов. Востоновленная форма не явл-ся непоредственным донором электронов, а испол-ся почти искл-но в восстановительных биосинтезах. ФАД зависимые ДГ растворимые белки расворенные в матриксе митохондрий, сод-т коферменты которые обр-ся из витамина В2.

2. Связь в-окисления с ЦК и Дц: в реззультате в-окисления образуется Ацетил-Коа, который окисляется в ЦК и НАДН и ФАДН2, которые используются в ДЦ. Значение в-окисления: важный источник энергии для мышц, сердца, почек. Мозг и нервная ткань не используют в-окисление. Регуляция в-окисления: КА, СТГ акт, инсулин тормозит.

Б-23

h, \1/ Вещ-ва которые изменяют активность ферментов наз-ся регуляторами 2 типа: активаторы, ингибиторы. Регулятор действую на алостерический центр. Алостерический центр это участок фермента пространственно не совпадающий с активным центром. Присоедин регулятора к алостерич центру приводит к изменению конформации фермента и активного центра. Сродство фермента к субстрату при этом изм-ся. Алостерические регуляторы вызывают активацию или ингибирование фермента. Алостерическими регуляторами явл-ся метаболиты, макроэрги, коферменты, катионы Me, цАМФ, субстраты. Химическая модификазия заключается в изменении хим стр-ры фермента путем присоединения или отщепления за счет ковалетных связей каких либо хим групп в любом месте фермента. Хим изменение фермента вызывает изменение конформации, а следовательно активности. Хим модифик может осуществляться путем: фосфорилирования, дефосфорилирования; метилирования, демитилирования; аденилирования, деаденилирования. Частным случаем хим модификация явл-ся ограниченный протеолиз. Это процесс отщепления какой либо части фермента в виде олиго или полипептида в рез-те формируется акт центр. 2. это мех-м регуляции хар-н только для ферментов с четвертичн структурой. Диссоциация или ассоциация этих субединиц привод к изменениюк5онформации активного центра. Для одних ферментов ассоциация приводит к активации фермента, а диссоциация к ингибированию, для др наоборот. Изменение взаимод-я м/у субединицами возник в рез-те присое-я алостерического ^регулятора или в рез-те хим модиф фермента. (2.Патологии обмена! .Фенилкетонурия или пировиноградная олигофрения (слабоумие). ^Причины: отсутствует ген, отвечающий за синтез фенилаланингидроксилазы. В отсутствие этого фермента фенилаланин переаминируется до фениллактата, из-за этого не хватает тирозина. У больных снижается устойчивость к стрессу, падает артериальное давление, появляются признаки умственной отсталости. В крови накапливаются фенилаланин, фениллактат и фенилпируват (токсичны). Диагностика - к моче ребенка добавляют хлорное железо; зеленое окрашивание свидетельствует о наличии патологии. Ребенка переводят на диету, обедненную фенилаланином, но богатую тирозином.2.Альбинизм- отсутствии тирозиназы, участвует в превращении ДОФА в меланин. Возникает слабая пигментация кожи, волос, красноватый цвет радужной оболочки глаз.З.Алкаптонурия отсутствие гомогентизинатоксидазы. Нарушается окисление

гомогентизиновой кислоты, повышается ее содержание в жидкостях организма и моче. В присутствии кислорода гомогентизиновая кислота переходит в алкаптона. Поэтому моча таких больных на воздухе темнеет. Алкаптон может откладываться в коже, сухожилиях, хрящах носа, ушей и суставов. При значительных отложениях в суставах нарушается их подвижность.Значение глицина: «+» образование гемма, переходит в серии, образует креатин, желчные кислоты, глутатион; «-» превращается в щевелеуксусную кислоту-> оксалаты(соли в почках => камни)3начение серина: из него синтезируется пируват, цистеин, сфинголипиды, фосфолипиды, 3-фосфоглоцерат-> глюкоза Значение метионина- необходим для синтеза белков, участвует в реакции дезаминирования, является источником атома серы для синтеза цистеина.

1. Связь в-окисления с ЦК и Дц: в реззультате в-окисления образуется Ацетил-Коа, который окисляется в ЦК и НАДН и ФАДН2, которые используются в ДЦ. Значение в-окисления: важный источник энергии для мышц, сердца, почек. Мозг и нервная ткань не используют в-окисление. Регуляция в-окисления: КА, СТГ акт, инсулин тормозит.

2^ Витамин РР (никотинамид)Имеет две активные формы НАД* и НАДФ⁺ 1.В форме НАД* является коферментом дегидрогеназ: ПДГ, изоцитрат-ДГ, малат-Дг, лактат-ДГ, 3-фосфоглицнральдегид-ДГ, гидроксиацил-ДГ, глутамат-ДГ. 2.В форме НАДФ⁺ является коферментом дегидрогеназ ПФП 3. в форме НАДФН используется: редуктазами в биосинтезе жирных кислот, холестерина; восстановительном аминировании 2-оксаглутарата ; для перевода рибозы в дезоксирибозу; в образовании активной формы фоливой кислоты; гидроксилазами для образования тирозина из фенил аланина, синтезе катехоламинов, стероидных гормонов, обезвреживании чужеродных веществ; в трансгидрогеназной реакции. Авитаминоз - пеллагра (болезнь ЗД - диарея, дерматит, деменция), стоматиты, гингивиты, психозы, гголовокр-е, голвн боли. Витамин В₆ перидоксина гидрохлорид, пиривитол: Активная форма - пиридоксаль-5-фосфат.Необходим для: всасывание аминокислот из кишечника; транспорта аминокислот в клетки из кровеного русла и реабсорбции почками; обмена отдельных аминокислот; декарбоксиоирования аминокислот. Авитаминоз - рвота, депрессия, тошнота, головн боль. Более 500мг /сутки — токсичный.

Б-25

1. Холестерин является структурным компонентом мембран, а также предшественником желчных кислот и стероидных гормонов, витамина D₃. Холестерин входит как структурный компонент в состав мембран всех клеток. Существует два пути поступления холестерина:из пищи животного происхождения (экзогенный холестерин (желток куриного яйца, головной мозг,печень, сливочное масло и др.)); синтез в печени (эндогенный холестерин)(синтез из ацетил-КоА).Кроме печени в небольшом количестве холестерин может синтезироваться в клетках кишечника и кожи. Всасывание холестерина из кишечника происходит с участием желчных кислот. После всасывания большая часть холестерина этерифицируется жирными кислотами с образованием стеридов, которые входят в состав липопротеидов.Синтез холестерина происходит из ацетил-КоА с затратой НАДФН и АТФ. 80% холестерина синтезируются в печени, 10% — в тонком кишечнике, 5% — в коже. Лимитирующим ферментом синтеза холестерина является ГМГКоА-редуктаза. Активируют синтез: КА, СТГ, ГКС, андрогены, насыщенные жирные кислоты, любые виды стресса, пища, богатая углеводами. Снижают син­тез холестерина: инсулин, тироксин, эстрогены, холестерин, полиненасыщенные жирные кислоты, мышечная работа.Роль холестерина в организме:Входит в состав всех клеточных мембран и обеспечиваетих текучесть.В печени используется для синтеза желчных кислот.В коже под действием ультрафиолета из него образуется витамин D. В эндокринных железах используется на синтез стероидных гормонов (половые, минералокортикостероиды, глюкокорти-

костероиды).Биосинтез холестерина . Процесс происходит в цитозоле клетки. Молекула холестерина целиком "собирается" из ацетил—СоА. Промежуточным метаболитом является □ — окси— □ —метил—глутарил—СоА , а его восстановление в мевалоновую кислоту с использованием NADPH служит ключевой реакцией процесса. Скорость синтеза холестерина зависит от количества экзогенного холестерина, то есть поступающего с пищей. При поступлении 2—3 г холестерина в сутки синтез эндогенного холестерина подавляется. Фермент гидрокси метел глутарил—СоА—редуктаза играет главную роль в регуляции синтеза холестерина. Холестерин подавляет синтез ГМГ—СоА—редуктазы и таким образом по механизму отрицательной обратной связи снижает скорость своего синтеза.Атеросклероз- это патология, которая характеризуется отложением, главным образом, холестерина в стенке крупных сосудов (аорта, коронарные сосуды, сосуды мозга и т.д.) с образованием вначале пятен, полосок. Затем на их месте образуются утолщения (ате-росклеротические бляшки). Эти липидные бляшки являются своеобразным инородным телом, вокруг которого развивается соединительная ткань. Сосуды становятся неэластичными, плотными, ухудшается кровоснабжение ткани, а на месте бляшек могут возникать тромбы. В стенке сосудов есть два защитных механизма от избыточного отложения холестерина: Работа липопротеидлипазы, которая расщепляет жир липопротеидов, делает их меньше по размеру; ЛПВП, которые уносят холестерин.Биохимические причины атеросклероза- увеличение атерогенных липопротеидов (ЛПОНП и ЛПНП). Снижение ЛПВП. Снижение активности липопротеидлипазы, в результате которого липопротеиды не расщепляются и накапливаются в сосуде. Снижение количества рецепторов к ЛПНП. Эти рецепторы находятся в основном в печени. Когда их мало, ЛПНП не захватываются печенью и остаются в кровотоке.Факторы риска для развития атеросклероза -курение, стресс, переедание (пища, богатая насыщенными жирными кислотами и углеводами), эндокринные факторы:гипотиреоз; сахарный

диабет;андрогены;климакс;.гиперфункция гипофиза; гиперфункция надпочечников. Хронические гипоксии. Гиподинамия. Семейно-наследственные факторы.Степень развития атеросклероза можно оценить по коэффициенту атерогенности:(общий холестерин — холестерин ЛПВП)/холестерин ЛПВПУ здоровых людей это соотношение не должно превышать 3. Если выше — имеется риск ИБС.

^2Tj^l — антиневритный тиамин. Зерна злаков, оболочка риса, капуста, горох, дрожи, мясо, яйца. Всасывается методом диффузии в кишечнике и идет в печень и ткани мозга, там фосфорилируется - обр-ся активная форма тиаминпирофосфат. Суточная потр 1,5-3 мг. Участвует как ко-фермент в работе альфакетоглуторат ДГ, пируват ДГ, ПФП, способств проникн натрия в область нервно-мышечных синапсов. Авитаминоз: бери-бери: общее истощение, - азотистый баланс, атрофия органов, головные боли, судороги, псих растр-ва, боль по ходу нерва. Сухая - хронич, нар нервн импульса по переф нервам. Влажная - отеки и пораж ССС. В2 - риюофлавин: дрожи, молчн

сыворотка, гречка, яйца, сыр, печень, мясо. Сут потр 2-3 мг. В плазме крови переносится альбумином и иммуноглобулином. Акт форма ФАД и ФМН. Вып ф-ию коферментов и простетических групп, прин участие в ДЦ, бета окисл жирн кислот, окисл глицерина, синтезе перим азот оснований, работают с оксидазами и некоторыми редуктазами. Авитаминоз - задержка роста, выпадение волос, сниж веса, чувство жжения кожи, светобоязнь, восп десен и языка.

Б-26 I-

''(~% 1 .Биологич-ие катализаторы белковой природы.2.Специфичность-способность катализировать "определенные реакции. Биологическая ф-ия фермента обусловлена наличием в его стр-ре активного центра.Леганд взаимодействующий с активным центром фермента на-ют субстратом. Активный центр представляет собой аминокислотные остатки, функциональные группа которых обеспечивают связывание с субстратом и аминокислотные остатки функциональные группы которых обеспечивают химическое превращение субстрата. При абсолютной спецефичности действуют на 1 субстрат, а при относительной спецефичности действуют на определенный тип связи. Спцифичность фермента обусловлена его конформацией. Н/р фермент уреаза катализирующая р-ию расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода.2. Кофактор бывает органический и неорганический. Если кофактор присоединен к апоферменту прочно это простетическая группа. Если присоединен не прочно то коферментом. 3. а)При низких концентрация субстрата вероятность сталкновения с молекулой фермента мала и образование продукта будет происходить очень медленно. С увеличением конц субстрата вероятность сталкновения возр скорость р-ии ув. Когда активн центры всех молекул ферментов заполняются субстратом скор р-ии становиться постоянной (мах). Концентрация субстрата при которой достигается мах скорость на-ся насыщающей. Концентрация субстрата при которой скорость р-ии равно половине мах наз-ся константой махаэлиса - она хар-ет сродство фермента к субстрату, чем меньше константа мих тем выше стродство. Б) при насыщающих концентрациях субстрата зависимость прямая, в) при низких температурах активность фермента низкая из-за небольшой скорости молекул, при пов темп активногсть фермента возр. Оптимальн значение темпер для ферментов в пределах 20-40 С. При темп 40С происх денатурация ферментов. Г) для какждого фермента сущестует рН оптимум при которой он проявл мах активность. В этой зоне рН конформация фермента мах соотв субстрату, при сниж или ув рН от оптимума разр-ся связи построены на кислотно основном взаимод-ии, происх разр активн центра и сниж активности ферментов. Для большинства фермент оптим рН нах-ся при рН 7,4. 4. 5. За единицу активности любого фермента принимают такое его кол-во которое катализирует превращ-е 1мкм вещ-ва в 1 минуту. Активность ферментов опр-ют: пог скорости убыв субстрата; по скороти обр-я продукта. Удельная активность=мкм/мин.мг белка.

Б-27

CjP Инсулиновая недостаточность приводит к сахарному диабету. Может быть 2 причины сахарного диабета:!.Абсолютная недостаточность инсулина. В этом случае концентрация инсулина в крови ниже нормы. Это может быть связано либо с повреждением островковой ткани железы, либо с истощением запасов инсулина, либо с ускоренным его разрушением .2 .Относительная недостаточность возникает в результате снижения числа рецепторов к инсулину, или снижения их чувствительности.Различают инсулинзависимый (юношеский, ювенильный) и инсулиннезависимый (стабильный) сахарный диабет. При инсулинзависимом диабете наблюдается абсолютная недостаточность инсулина, и жизнь больных зависит от инъекции инсулина.При инсулиннезависимом диабете наблюдается относительная недостаточность инсулина, поддержание глюкозы на нормальном уровне достигается сахаропонижающими средствами, инъекции инсулина не требуются.Сахарный диабет приводит к нарушению всех видов обмена.Нарушение обмена углеводов.!, гипергликемия, которая возникает в результате:

а) снижения проницаемости клеточных мембран для глюкозы. Глюкоза накапливается в крови, б) усиление процессов поставляющих глюкозу в кровь (распад гликогена печени, ГНГ)В) торможение процессов потребляющих глюкозу (синтез гликогена, гликолиз ПФП) В норме концентрация глюкозы в крови 3,3 - 5,5 ммоль/л, при сахарном деабете 6,7 ммоль/л и выше, при 8,9 возникает глюкозурия.2. заторможен ПФП. В результате этого снижено образование НАДФН, что приводит к катаракте.З.Гипергликемия вызывает неферментативное гликозилирование белков, в том числе белков клеточных мембран всех органов и систем, в первую очередь сосудов. Возникают микроангиопатии.