Biokhimia_teoria

59 Общая характеристика мышечной ткани. Белки мышц. Структура, свойства, роль. Источники энергии для мышечного сокращения.:-составл 42-45% от массы тела,Функция-обеспечение подвижности путем сокращения и расллабления. Химический состав: 75-80% воды, 20-25% сухого остатка: 1) саркоплазматические белки – миоальбумины, миоглобулины, миоглобин, ферменты гликолиза и гликогемолиза 2) белки стромы – коллаген, эластин 3) сократительные белки – актин, миозин, тропомиозин, тропонин. 15% сухого остатка это: 1) азотсодержащие вещества – глутамин, карнозин, ансерин, креатин, креатинин, свободные а/к 2) фосфорсодержащие вещества – АТФ и другие нуклеопротеиды, креатинфосфат 3) липиды – фосфолипиды, фосфоглицериды 4) углеводы – гликоген 5) минеральные вещества. Совешается работа,связанная с превращения хим энергии в механ.Три типа:скелетная, сердечная гладкая..Поперечн-полос ткань-состоит из многочисленных мышечн волокон.Диаметр-10-100мкм, длина=длине мышцы.В саркоплазме находятси миофибриллы и органеллы,глыбки гликогена для запас энергии.Повторение миофибриллы является саркомер.1 мофибрила содержит много саркомеров.В серед саркомера-А зона(темная из-за миозина+актина)),в центре которой-М линия.Сред часть зоны А занимает-Н зона(миозин).Светлая часть-I диск(актин),в серед которого Z линия,котор огранич саркомер.Белки:1.Саркоплаз-ие,2.миофиб-ые,3.белки стромы.1.-миоген,глобулиХ,миоальбумин,парвальбумины.2-а Миозин – миофибриллярный белок 520 кДа, на него приходится 50% всех белков мышц. Функция: 1) при физиологических значениях рН ионной силы, концентрации Mg, Ca, он образует пучки 2) он является АТФ-азой, т.е. АТФ в присутствии миозина дает АДФ и неорганический фосфор 3) миозин связывается с F-актином, это приводит к самопроизвольному сокращению. В основе миозина – длинный спиралевидный хвост, который заканчивается двумя глобулярными головками, около которых располагаются легкие цепи миозина. При действии трипсина миозин разрушается на легкий меромиозин (половина закрученной спирали) и тяжелый меромиозин (вторая половина закрученной спирали + две головки). Тяжелый меромиозин взаимодействуя с папаином распадается на 1фибриллярный компонент (S2), 2глобулярные головки (S1) – обладают АТФ-азной активностью. Там где действовал трипсин - шарнирное устройство – деспирализованные участки миозина. Актин – в глобулярной форме G-актин – 42 кДа. В присутствии АТФ полимеризуется в F-актин. На 7 молекул G-актина приходится 1 молекула тропомиозина (ТМ) – черный стержень в структуре тонкаго филамента. Есть еще дополнительные белки – тропонины – тропониновый комплекс (Тт) для связывания с тропомиозином, TI – ингибирует АТФ-азную активность миозина, ТС т- связывает ионы Са.) Тропомиозин-сост из 2 а цепей, длина =40нм, масса=65000,всего их4-7%.д)Тропонин-глоб белок, масса=80000, всего 2%.В него входит 3 субд:ТнI(ингибир АТФ фазн активность),ТнC(кальцисвязыв), ,ТнТ(тропомиозинсвяз)3-Колаген и элатин.Исочники энергии-связан с распадом АТФ на АДФ и Н3РО4а)креатин фосфат+адф-(креатинкиназа)-атф+амф-очень быстрыйб)2адф-(аденилаткиназа)-атф+амф в)окислит фосфолириров+тканевое дыхание)в сердце за счет митохондр. г)эробный метаболизм расщеплен гикогена или глюкозы с образ лактата-в кровь-в печень-опять глюкоза.Большое место имеет креатинфосфат в серд мышце.

61. Общая характеристика соединительной ткани. Структура и роль коллагена и эластина. Роль витамина С в постсинтетической модификации коллагена. Характеристика гликозаминогликанов.: Сост 50 % массы.Кости, зубы,стромы, нейроглия, брюшина-все это соединит ткань. Соед ткань содержит клетки, межклеточного вещества много, имеют волокнисты структуры(коллагенов, эласт и ретикул волокон). Межклет вещ-во имеет сложн химич состав.Колаген-внеклеточный белок-6% от массы тела, состоит из разных фибрилл, называемые тропокалагеном т.е гетерогенные образования –белок коллагена. 1\3 а\к содержит глицин, 1\3- пролин и 4 гидроксипролин,1%- гидроксилизин. Масса его 285000. Тропоколаген состоит из 3 полипепт цепей, которые спирализуются. Соединены между гидроксилизин остат-ми сшивками. Каждая цепь содержит 1000а\к. Существует 2 типа цепей а1(а1-1,а1-2,а1-3,а1-4) и а2. А\к остатки образуют после включения пролина и лизина.Эластин- основной белковый компонент, из котор состоят эластические волокна. Имеет много пролина и глицина, отсутств триптофан и цистеин.В отличии от калагена больше аланина и Валина и меньше глутами кис. Содержит десмозин и изодесмозин и из-за этого эластин может растягив-ся в двух направлениях. Имеется лизинорлейцин, котор обеспеч попереч связки.Синтезир-ся фибробластами. Предшественник- тропоэластин. Гликозамингликаны:-это линейные неразветвленные полимеры, построенных из повтор-ся дисахаридных единиц. Имеются 6 классов: а)Гиалуроновая к-та- масса=100000-10000000. Функция –связывания воды,состоит из д-гликуронов к-ты и n-ацетил д-глюкозамин б)хондриотин-4-сульфат и 6-сульфат. Распологаются в разных видах соединит ткани.Состоит из д-гликуронов к-ты и n-ацетил-д-галактозамин-4 сульфат. г)дерматансульфат- характерен для кожи и состоит из L-идуроновая к-та и n-ацетил-д-галактозамин-4 сульфат. д)Кератансульфат состоит из д-галактозы и n-ацетил-д-галактозамин-6 сульфат.е) гепаринсульфат состоит из д-глюкуронит-2-сульфат и n-ацетил-д-галактозамин-6 сульфат.Витами С участвует в реакциях гидроксилирования пролина и лизина при синтезе коллагена, при недостатке не образ-ся межклет в-ва , что вызывает поражение сосудов.

62. Особенности строения и метаболизма костной ткани.:кост ткань- особый вид соединит ткани, являющ главной составной частью кости. Она образует костные пластинки и взависимости от их плоности различают компактное и губчатое вещ-во. Клеточными элементами явл-ся остеобласты, участвующ в образовании межклет в-ва и где синтезир прокалаген и глюкозамингликаны; остеоциты-зрелая отросчатая кл-ка костн ткани; остеокласт- клетка способная резорбировать хрящ и межклет вещ-во.Хим состав: неорганика-гидроксилаапатиты, фосфаты кальция, натрий, магний, калий ,хлор; органика-95%-колаген типа1, 17%-неколагеновые белки-протеогликаны, гликозаминкликаны; липиды для минерализации, высокое содержание РНК а также-гексозамины, гексуронова кис-та.Влияют на формирование кости:гормоны(паратгормон, кальцитонин, тироксин, соматотропин, кортикостероиды, витамины(D и Аи С) В регуляции содержания ионов Са2+ важная роль принадлежит витамину D, который участвует в биосинтезе Са2+-связывающих белков. Эти белки необходимы для всасывания ионов Са2+ в кишечнике, реабсорбции их в почках и мобилизации кальция из костей. Поступление в организм оптимальных количеств витамина D является необходимым условием для нормального течения процессов кальцификации костной ткани. При недостаточности витамина D эти процессы нарушаются. Прием в течение длительного времени избыточных количеств витамина D приводит к деминерализации костей.На развитие кости влияет также витамин А. Прекращение роста костей является ранним проявлением недостаточности витамина А. Считают, что данный факт обусловлен нарушением синтеза хондроитинсуль-фата. Показано также, что при введении животным высокихдоз витамина А, превышающих физиологическую потребность и вызывающих развитие гипервитаминоза А, наблюдается резорбция кости, что может приводить к переломам.Для нормального развития костной ткани необходим витамин С. Действие витамина С не метаболизм костной ткани обусловлено прежде всего влиянием на процессе биосинтеза коллагена. Аскорбиновая кислота необходима для осуществления реакциигидроксилирования пролина и лизина. При недостаточности витамина С остеобласты не синтезируют «нормальный» коллаген, что приводит к нарушениям процессов обызвествления костной ткани. Недостаток витамина С вызывает также изменения в синтезегликозаминогликанов: содержание гиалуроновой кислоты в костной ткани увеличивается в несколько раз, тогда как биосинтезхондроитин-сульфатов замедляется.

и ферменты.Минерализация происходит путем деятельности остеобластов, замуровыающиеся в межклет вещ-ве. Перестройка происходит путем высвобождения кальция. В пространстве между калагенами нах-ся гидроксилапатит, вытесняя воду.Процессы минерализации ингибируется протеогликанами. При минерализ ингибир действие пирофасфата снимается пирофасфотазой. В рассасывания участвуют лактаты и ферметы для реабзорбции.

63. Особенности обмена веществ в нервной ткани. Образование и роль биогенных аминов:1)Дыхание-потребление кис-да 20-25%, а у детей 4лет -50%.Газообмен значительно выше чем в другой ткани2)Метаб-зм углеводов-основным субстратом явл-ся глюкоза.90% глюкозы утилизир-ся до со2 и н2о при участии трикарбоновых кислот.Роль пентозофосфатного пути метаболизма глюкозы невилика, но в результате образуется НАДФ используется для синтеза жирных кислот и стероидов.М\у глюкозой и гликагеном имеется тесная связь, т.к при недостатке в крови глюкозы, гликоген голов мозга явл-ся источником глюкозы и наоборот.Распад гликогена происходит путем фосфоролиза. Мозг ткань довольно интенсивна способна к анаэробному гликолизу.2Метаб-зм лабильных фосфатов-интенсивность обновления богатых энергии фосфорных соединений в головном мозге очень велика из-за этого АТФ и креатинфосфат находится в постоянстве.Без доступа кис-да мозг может просушествовать за счет резервов лабильных фосфатов 1 мин.АТФ и креатинфосфат сни-ся за счет интенсивности дыхания.3)Мет-зм а\к и белков-в ткани мозга а\к в 8 раз > чем в крови и их обмен проходит в разных направлениях. Пул свободн а\к испол-ся как источник сырья для синтеза белков и био активн аминов, а также для связывания аммиака.Поступление а\к в мозг задан гематоэнцефал барьером.Радиоактив а\к быстро вкл-ся в белки. Белки серого вещ-ва более быстро синтез-ся и распад-ся чем в белом. Разные состояния мозга нужда-ся в разной интенсив-ти синтеза белков3)Мет-зм липидов-половина сухой массы г.м.Много фосфоглицеридов в нервных клетках ,а сфингомиелин в миелинов оболочках. Из фосфоглицеридов обновл-ся фосфатидилхолин.Холестерин ,цереброзиды обнов-ся редко.Биосинтез холестерина про-ит в самой нерв ткани.Основная часть холестерина нах-ся неэтерифицированом сост-ии, эфиры обн-ся в участках активной миелинизации.Пути синтеза липидов сходны с другими тканями.Возбуждение нерв ткани сопров-ся повышением аммиака,наблюд при раздраж перефир нервов и проис-ит за счет дезаминирования АМФ.Аммиак-очень ядовитое вещ-во.Особую роль в ее устранении играет глутаминовая кис-та, она способна связывать аммиак с образованием глутамина-безвредного для ткани(амидировании), протекает при глутаминсинтетазе. Биогенные амины явл-ся предшествен различных ферментов(50окситриптофан—серотанин;3-4-диоксифенилаланин—дофамин--катехоламины). 1Серотонин - нейромедиатор проводящих путей. Образуется в надпочечниках и ЦНС из аминокислоты 5-гидрокситриптофана в результате действия декарбоксилазы ароматических аминокислот. Серотонин - биологически активное вещество широкого спектра действия. Он стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, оказывает сосудосуживающий эффект, регулирует АД, температуру тела, дыхание, обладает антидепрессантным действием. По некоторым данным он может принимать участие в аллергических реакциях, поскольку в небольших количествах синтезируется в тучных клетках.2 Ацетилхолин синтезируется в нервной ткани и служит одним из важнейших возбуждающих нейромедиаторов вегетативной нервной системы. Его предшественник - аминокислота серин 3.В нервных клетках декарбоксилирование глутамата (отщепление ?-карбоксильной группы) приводит к образованию ?-аминомасляной кислоты (ГАМК), которая служит основным тормозным медиатором высших отделов мозга