Аминокислоты и пептиды

Нейтральной аминокислотой является: валин

Биполярный ион моноаминомонокарбоновой аминокислоты заряжен: электрононейтрален

В изоэлектрической точке белок: обладает наибольшей степенью ионизации

Изоэлектрическую точку при рН=9,74 имеет: лизин

Иминокислотой является: пролин

Аминокислот, входящие в состав белка, являются: а-аминопроизводными карбоновых кислот

Установить соответствие:

• Цитруллин – диаминомонокарбоновые

• Цистин – диаминодикарбоновые

• Треонин – моноаминомонокарбоновые

• Глутаминовая – моноаминодикарбоновые

Установить соответствие:

• Изолейцин – неполярные (гидрофобные)

• Аспарагиновая кислота – заряженные отрицательно

• Серин – полярный, но не заряженный

• Гистидин – положительно заряженные

Оптической активностью не обладает аминокислота: глицин

Серосодержащими аминокислотами являются: цистеин

В состав белков не входят а/к: в-аланин, у-аминомаслянная кислота

Гидроксигруппу содержат аминокислоты: серин, треонин

Стереоизомеры аминокислот обозначаются в соответствии: с направлением вращения плоскости поляризации поляризованного света

Угол поворота плоскости поляризации измеряют при помощи: поляриметра

Белки, структуры и функции

Белки характеризуются: амфотерными свойствами

Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для: рибонуклеазы

Установите соответствие (элементный химический состав белка-содержание в процентах

• Углерод - 50-55

• Кислород – 21-23

• Азот 15-17

• Водород 6-7

• Сера 0-3

Установите соответствие (белки-высший уровень пространственной структуры)

• Олигомерные – четвертичная

• Протомерные – третичная

Первичная структура белка не характеризуется тем: в ее формировании участвуют слабые связи

Пептидная связь в белках является: частично одинарной, частично двойной (скорее имеет некоторые свойства двойной связи, тупо сформулированный вопрос)

Пептидная связь в белках имеет преимущественно: транс-конфигурацию

В а-спирали белка водородные связи: параллельны оси спирали, водородная связь замыкается через 4 а/к остатка

Установите соответствие между параметрами а-спирали и числовым значением

• Число а/к остатков на виток спирали – 3,6 нм

• Диаметр спирали – 1,5 нм

• Шаг спирали – 0,54 нм

• Проекция одного а/к остатка вдоль оси спирали – 0,15 нм

Вторичная структура белка открыта: Л. Полингом

Препятствует образованию а-спирали а/к остаток – пролина

Гидрофобные боковые радикалы а/к остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле: внутри молекулы, образуя гидрофобные области, небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы

Вторичная структура природных белков представлена: участками а-спирали, в-структуры

В-структура представляет собой: зигзагообразную структуру

Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию а-спирали, так как пролин: в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода

Водородные связи более прочные: при антипараллельном расположении а/к остатков

В формировании третичной структуры белка не участвует связь: пептидная

Наиболее информативным методом изучения пространственной структуры белковых молекул является метод: рентгеноструктурного анализа

Олигомерным, как правило, является белки с молекулярной массой более: 60 000

Шапероны: защищают новосинтезированные белки от агрегации, принимают участие в формировании третичной структуры

Формирование четвертичной структуры белка является: генетически закодированным

Радикалы а/к остатков полипептидной цепи не участвуют в формировании структур молекул белка: первичной, вторичной

В процессе функционирования белковые молекулы: претерпевают конформационные изменения

В стабилизации четвертичной структуры не участвует связь: дисульфидная

Молекулярная масса белка варьируется в пределах: 6 – десятки тысяч кДа

Для определения молекулярной массы белка практически невозможно использовать метод: криоскопии

Скорость гель-фильтрации зависит от: молекулярной массы, (формы молекулы)

При денатурации белка не происходит: гидролиз пептидных связей

Спектрофотометрический метод количественного определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при: 280 нм

Общепринятая классификация простых белков основана на: функциональных особенностях

Повышенное содержание метионина и триптофана характерно для: животных альбуминов

Аминокислоты аргинин и лизин составляют 20-30% а/к состава белков: гистонов

Белки волос кератины относятся к группе: глютелинов

50% белков плазмы крови составляют: у-глобулины

В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом: глобулины

Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G: у-глобулины

К протеноидам относятся: фиброин – белок шелка, коллаген - белок соединительной ткани

Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (20-30%) а/к: пролина, глицина

Ортофосфорная кислота в фосфопротеинах обычно ковалентно связана: с гидроксигруппой серина, с гидрокигруппой треонина

К фосфопротеинам относятся: оризенин риса, сывороточный альбулин

Установить соответствие (металлопротеины-металл)

• Карбоангидраза – Zn²⁺

• Ксантиноксидаза – Mo²⁺

• Тирозиназа – Cu²⁺

• АТФ-аза – Mg²⁺

• Каталаза – Fe³⁺

К медьсодержащим белкам относятся: церулоплазмин

Железосодержащим белками являются: гемосидерин, ферритин

Углеводы связаны с белковой частью молекулы гликопротеинов: гликозидной

Связь между углеводным компонентом и апобелком в гликопроидах осуществляется через радикалы аминокислотых остатков: лизина, аргинина

В состав гиалуроновой кислоты входят: Д-глюкурозовая кислота, N-ацетил-D-глюкозамин

В состав углеводного компонента гликопротеинов не входят – Д-глюкоза

В состав гема входит: пиррол

Гем представляет собой: 4 алкилированных пиролльных кольца, соединениях метиновыми группами и Fe

Олигомерными молекулами являются гемопротеины: каталаза, гемоглобин

Гемоглобин взрослого человека состоит из 4х субъединиц – 2а, 2в

Молекулярная масса гемоглобина: 68 кДа

Трехвалентное железо содержится: в метгемоглобине

Негемовое железо содержится: в цитохромоксидазе

Кривая насыщения гемоглобина кислородом: является стигмоидной

Белки выполняют различные функции, кроме: генетической

Денатурация белков происходит в результате: агрегации белковых глобул, изменений пространственных структур