Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы.

Катализаторы – это вещества, принимающие участие в химических реакциях, ускоряя их, но сами в них не расходующиеся.

Ферменты катализируют химические реакции, происходящие в организме.

Ферменты катализируют превращение веществ, которые называются субстратами (S) в продукты (P):

Отличие ферментов от небиологических катализаторов:

1. Высокая эффективность действия (скорость ферментативных реакций в 10⁶ – 10¹² раз выше, чем соответствующих неферментативных реакций).

2. Высокая специфичность действия (фермент катализирует превращение одного конкретного субстрата, либо схожей группы субстратов).

3. Мягкие условия протекания ферментативных реакций (t ~ 37 C, нормальное атмосферное давление, pH, близкий к нейтральному).

4. Способность к регуляции.

Активный центр фермента:

1. Участок молекулы фермента, сформированный на уровне третичной структуры, ответственный за связывание с субстратом по принципу комплементарности и участвующий в катализе.

2. Расположен в узком гидрофобном углублении (щели) поверхности молекулы фермента.

3. Активный центр фермента в отличие от активного центра белка имеет 2 участка:

   1. Субстратсвязывающий участок;

   2. Каталитический участок.

4. В активный центр фермента часто входит участок или домен для связывания кофактора.

Типы специфичности ферментов

I. Субстратная II. Каталитическая

(пути превращения)

Абсолютная

1.

Стерео-

специфичность

3.

Относительная

(групповая)

2.

I.1. Абсолютная субстратная специфичность – Фермент катализирует превращение только одного конкретного субстрата.

Пример:

I.2. Относительная (групповая) субстратная специфичность – Фермент катализирует однотипные превращения схожих по строению веществ.

Пример: Фермент Липаза катализирует гидролиз жиров:

I.3. Стереоспецифичность – Фермент катализирует превращение только одного из стереоизомеров для данного вещества.

Пример: Фермент Фумараза катализирует присоединение воды только к фумарату, но не к малеиновой кислоте:

II. Каталитическая специфичность (специфичность пути превращения) – фермент катализирует только одно превращение субстрата из всех возможных:

Пример:

Этапы ферментативного катализа.

I – образование фермент-субстратного комплекса:

На этом этапе: а) субстрат приближается к активному центру фермента.

б) происходит взаимное изменение конформации E и S, возникает строгая комплементарность между S и активным центром E (индуцированное соответствие).

II. Дестабилизация связей в молекуле субстрата.

III. Образование продуктов реакции и выход их из области активного центра фермента.

(III этап часто делят на III и IV:

III этап: образование продуктов реакции.

IV этап: выход продуктов из области активного центра фермента.)

Кинетика ферментативных реакций.

I. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата:

V_max – это такая V ферментативной реакции, при которой достигается полное насыщение фермента субстратом, т.е. когда все активные центры фермента связаны с субстратом.

K_M – константа Михаэлиса:

1) K_M численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна ½ V_max.

2) K_M показывает сродство E к S. Чем меньше K_M, тем больше сродство и наоборот.

II. Зависимость скорости реакции от температуры: