Ферменты

[E]0 =[E] +[ES] +[EI ] +[EIS]

в виде

[E] =[E]0 −[ES] −[EI ] −[EIS] .

Определим константы диссоциации

KI =

[E][I ] , KI

=

[ES][I ] , KS =

[E][S] , KS = [EI ][S] .

[EI ]

[EIS]

[ES]

[EIS]

Очевидно

[EI ]

=

[E]

,откуда следует

[EIS]

[ES]

[ES][I ]

[EIS] =

KI

]0 −[ES] −[EI ] −[EIS])[EIS] =[ES][EI ]

([E

KS [EIS]

KS [ES][I ]

[EI

] =

[S]

=

K

I

[S]

Подставляем во второе уравнение этой системы выражения для [EI ]

и [EIS] из первого

и

третьего

уравнений и решаем второе

уравнение

относительно [ES].

K S [ES][I ]

[ES][I ]

[ES][I ]

K S [ES][I ]

−

=[ES]

,

[E]0 −[ES] −

K I [S]

K I

K I

K I [S]

далее

[E]0 −

[ES]

−

K S [ES][I ]

−

[ES][I ]

=[ES]

K S

,

K I [S]

K I

[S]

откуда получаем

K I [S][E]0 − K I [S][ES] − K S [ES][I ] −[ES][I ][S] = K S K I [ES],

или

K S K I [ES] + K I [S][ES] + K S [ES][I ] +[ES][I ][S] = K I [S][E]0

и,наконец ,

[ES](KS KI + KI [S] + KS [I ] +[I ][S]) = KI [S][E]0 ,

откуда следует

[ES] =	K I [S][E]0							=
	K S K I + K I [S] + K S [I ] +[I ][S]
=	[S][E]0							.
	K S +[S] +	K S [I ]		+	[I ][S]
		K I				K I

Таким образом, выражение для скорости образования продукта имеет вид

w = k2 [ES] =

k2 [E]0 [S]

=

wmax [S]

,

K S +

[S] +

K S [I ]

+

[I ][S]

K S

+[S]

+

K S [I ]

+

[I ][S]

K I

K I

K I

K I

где

wmax = k2[E]0 .

Выражение для обратной скорости

1

будет иметь вид

w

K S +[S] +

K S [I ]

+

[I ][S]

K S

[I ] K S

1

=

K I

K I

=

1

+

1

+

1

+

[I ] 1

w

wmax [S]

wmax [S]

wmax

K I

wmax

[S]

K I

wmax

или

1

[I ]

1

K S

1

+

+

w

= 1

.

K I

wmax

wmax [S]

Это выражение представляет собой уравнение прямой в координатах Лайнуивера-Берка.

ОТВЕТ.

Для случая неконкурентного ингибирования каталитической реакции

при стационарных условиях выражение

для

скорости

изменения

1

[I

]

1

K S 1

концентрации продукта имеет вид

+

+

w

= 1

wmax [S

.

K I

wmax

]

19. Для случая неконкурентного ингибирования каталитической реакции, выражение для скорости образования продукта которой имеет вид

120

121

1

[I ]

1

KS

1

[S][E]

[E][I ]

(где KS =

и KI =

= 1 +

+

[ES]

[EI ]

– константы

w

K

I

w

w

[S

]

max

max

диссоциации

комплексов

ES

и EI , соответственно), показать,

что

в

присутствии

постоянной

концентрации

неконкурентного

ингибитора

[I ] = const

изменение зависимости Лайнуивера-Берка (зависимость

1

от

w

1

) состоит в увеличении угла наклона прямых при неизменной величине

[S]

отрезка, отсекаемого на оси абсцисс.

20. Для случая неконкурентного ингибирования каталитической реакции показать как методом Диксона определить значение константы

KI = [E[EI][I]] диссоциации комплекса EI .

21. Для случая конкурентного ингибирования каталитической реакции показать как методом Диксона определить значение константы

KI = [E[EI][I]] диссоциации комплекса EI .

22. Для случая зависимости ферментативной активности от рН

EH22+ ↔K1 EH + ↔K2 E , в которой только форма EH + является каталитически активной, показать, что зависимость активности фермента от рН

			w0	K	[H + ]
	описывается уравнением wmax =		max	1		.
		K1K2	+ K1[H + ] +[H + ]2

23. Для случая зависимости ферментативной активности от рН

EH22+ ↔K1 EH + ↔K2 E , в которой только форма EH + является каталитически активной, и зависимость активности фермента от рН описывается

				w0	K	[H + ]
	уравнением	wmax =		max	1			показать, что максимум кривой
			K1K2	+ K1[H + ] +			[H + ]2
	расположен при [H + ]оптим =				K1K2 .
						122

	k1	k2
24. Для	случая каталитической реакции E + S →ES →E + P при
	←	←
	k−1	k−2
большом избытке субстрата ([S]0 >>[E]0 ) [S] ≈[S]0 и небольшой глубине
реакции( [P]0≈	) показать, что в предстационарном режиме зависимость

концентрации фермент-субстратного комплекса от времени описывается

выражением [ES] =	[E]0 [S]0	(1 − exp{−k1 ([S]0 + K M ) t}).
	K M +[S]0

РЕШЕНИЕ.

Нестационарная кинетика ферментативной реакции с участием одного промежуточного соединения:

k1

k

2

E + S →ES

→E + P .

←

←

k−1

k−2

описывается системой уравнений:

d[ES]

= k [E][S] −(k + k )[ES] + k [E][P],

dt

1

−1

2

−2

d[P]

= k2[ES] −k−2[E][P],

w =

dt

[E]0

=[E] +[ES],

=[S] +[ES] +[P].

[S]0

При большом избытке субстрата

([S]0

>>[E]0 )

[S] ≈[S]0 и небольшой

глубине реакции( [P] ≈ 0 ) систему можно записать в виде

d[ES]

= k [E][S] −(k + k )[ES]

dt

1

0

−1 2

d[P]

= k2[ES],

dt

=

[E] +[ES].

[E]

0

Исключением переменной [E]

первое дифференциальное уравнение может

быть преобразовано к виду

d[ES] + (k [S]

0

+ k

−1

+ k

2

)[ES] = k [E]

[S]

0

.

dt

1

1

0

123

Решение этого неоднородного уравнения имеет вид

[ES] =C exp[−(k1[S]0 + k−1 + k2 )t].

Чтобы найти предэкспоненциальный множитель C , продифференцируем

выражение

[ES] =C exp[−(k1[S]0 + k−1 + k2 )t]

и

подставим

полученное

значение в уравнение d[ES] + (k [S]

0

+ k

−1

+ k

2

)[ES] = k [E]

[S]

0

.

dt

1

1

0

d[ES]

= −(k1[S]0 + k−1 + k2 ) C exp[−(k1[S]0 + k−1 + k2 )t],

dt

− (k1[S]0 + k−1 + k2 ) C exp[−(k1[S]0

+ k−1 + k2 )t] +

+ (k1[S]0 + k−1 + k2 )[ES] = k1[E]0 [S]0 ,

[ES] =

k1[E]0 [S]0

+ C exp[−(k1[S]0

+ k−1 + k2 )t]

k1

[S]0 + k−1 + k2

С учетом начальных условий [ES]0 = 0 получим:

C = −

k1[E]0[S]0

,

k [S]

0

+ k

−1

+ k

2

1

откуда

[ES] =

k1[E]0 [S]0

−

k1[E]0 [S]0

exp[−(k1[S]0

+ k−1 + k2 )t].

k1[S]0 + k−1 + k

2

k1[S]0 + k−1 + k2

После несложных преобразований получим

[E]

0

[S]

0

k

−1

+ k

2

[ES] =

+

t

k−1

+ k2

1 − exp − k1

[S]0

k1

=

[S]0

+

k1

=

[E]0 [S]0

(1 − exp{−k1 ([S]0

+ K M ) t})

K M +[S]0

ОТВЕТ.

Таким

образом,

для

случая

каталитической

реакции

k1

k2

E + S →ES →E + P

при

большом

избытке

субстрата

([S]

0

>>[E]

0

)

←

←

k−1

k−2

[S] ≈[S]0

и

небольшой

глубине

реакции( [P]0≈

)

в предстационарном

124

режиме зависимость концентрации ферментсубстратного комплекса от

времени имеет вид [ES] =				[E]0 [S]0	(1 − exp{−k1 ([S]0 + K M ) t}).
				K M +[S]0
						k1	k2
25. Для		случая	каталитической			реакции E + S →ES →E + P		при
						←	←
						k−1	k−2
большом избытке субстрата ([S]0 >>[E]0 ) [S] ≈[S]0 и небольшой глубине
реакции	([P] ≈ 0 ) показать, что				в	предстационарном	режиме	при
[S]0 >> KM зависимость концентрации ферментсубстратного комплекса от
времени описывается выражением [ES] =[E]0 (1 − exp{−k1[S]0 t}).
						k1	k2
26. Для		случая	каталитической			реакции E + S →ES →E + P		при
						←	←
						k−1	k−2
большом избытке субстрата ([S]0 >>[E]0 ) [S] ≈[S]0 и небольшой глубине
реакции(	[P] ≈ 0 ) показать, что в предстационарном режиме при [S]0 << KM

зависимость концентрации фермент-субстратного комплекса от времени

описывается выражением [ES] =	[E]0 [S]0		(1 − exp{−k1 K M t}).
	K M
			k1	k2
27. Для случая каталитической		реакции E + S →ES →E + P при
			←	←
			k−1	k−2

большом избытке субстрата ([S]0 >>[E]0 ) [S] ≈[S]0 и небольшой глубине реакции ([P] ≈ 0 ) показать, как из кинетики накопления ферментсубстратного комплекса [ES] определить константу скорости k1 и сумму констант скоростей (k−1 + k2 ) .

125

ПРИМЕРЫ ТЕСТОВЫХ ЗАДАНИЙ

Для каждого вопроса выберите правильный ответ или правильное окончание формулировки или определения.

1.Ферменты – это

A)вещества небиологического происхождения, ускоряющие биохимические реакции.

B)белковые компонент энзимов.

C)небелковые компоненты энзимов.

D)вещества биологического происхождения, ускоряющие химические реакции.

E)каталитически активные нуклеиновые кислоты.

F)органические небелковые кофакторы.

G)витамины.

2.Энзимология – это

A)учение о строении белковых молекул.

B)наука, изучающая устройство ферментсубстратных комплексов.

C)учение о ферментативной кинетике.

D)способ классификации ферментов.

E)наука, изучающая ферменты и катализируемые ими реакции.

F)описание приближения Михаэлиса-Ментен.

G)систематика ферментативных процессов Лайнуивера-Берка.

3.Субстратом называется

A)вещество, которое действует на фермент.

B)вещество, которое действует на кофермент.

C)вещество, на которое действует фермент.

D)небелковый компонент фермента.

E)белковый компонент фермента.

F)органический небелковый компонент фермента.

G)активный центр фермента.

126

4.Апоферментом называется

A)небелковый компонент сложного фермента.

B)белковый компонент сложного фермента.

C)белковый компонент простого фермента.

D)небелковый компонент простого фермента.

E)комплекс холофермента и кофактора.

F)комплекс холофермента с субстратом.

G)простетическая группа кофактора.

5.Кофактором называется

A)небелковый компонент сложного фермента.

B)белковый компонент сложного фермента.

C)белковый компонент простого фермента.

D)небелковый компонент простого фермента.

E)комплекс холофермента с апоферментом.

F)комплекс холофермента с субстратом.

G)простетическая группа апофермента.

6.Холоферментом называется

A)небелковый компонент сложного фермента.

B)белковый компонент сложного фермента.

C)белковый компонент простого фермента.

D)небелковый компонент простого фермента.

E)комплекс апофермента и кофактора.

F)комплекс кофактора с субстратом.

G)простетическая группа кофактора.

7.Коферментом называется

A)небелковый компонент сложного фермента.

B)белковый компонент сложного фермента.

C)белковый компонент простого фермента.

D)небелковый компонент простого фермента.

E)комплекс апофермента и кофактора.

F)комплекс кофактора с субстратом.

G)органический небелковый кофактор.

127

8.Простетической группой называется

A)апофермент,ковалентно связанный с ферментом.

B)апофермент,нековалентно связанный с ферментом.

C)кофактор, ковалентно связанный с ферментом.

D)кофактор, нековалентно связанный с ферментом.

E)холофермент,ковалентно связанный с ферментом.

F)холофермент,нековалентно связанный с ферментом.

G)кофермент,ковалентно связанный с ферментом.

9.Катализом называется

A)явление изменения скорости химической реакции в отсутствии катализатора.

B)явление изменения направления химической реакции в отсутствии катализатора.

C)явление изменения скорости химической реакции в присутствии катализатора.

D)явление изменения направления химической реакции в присутствии катализатора.

E)явление изменения пути реакции в отсутствии субстрата.

F)явление изменения пути реакции в присутствии субстрата.

G)явление ускорения биохимической реакции в присутствии субстрата.

10.Каталитическая активность характеризует

A)изменение глубины реакции при введении в систему катализатора.

B)увеличение скорости реакции при введении в систему субстрата.

C)увеличение скорости реакции при повышении температуры на 10 градусов.

D)изменение скорости реакции при введении в систему катализатора.

E)измерение направления реакции при введении в систему катализатора.

F)изменение скорости реакции по одному из возможных путей реакции.

G)изменение направления протекания реакции.

128

11.Селективностью катализатора называется

A)его способность ускорять один из возможных путей реакции.

B)его способность ускорять все возможные пути реакции.

C)его способность разветвлять ход протекания реакции.

D)его способность селектировать исходные вещества реакции.

E)его способность селектировать промежуточные продукты реакции.

F)его способность реагировать на изменение рН среды.

G)его способность реагировать на изменение температуры среды.

12.В реакциях с образованием тройного комплекса

A)три субстрата должны быть сорбированы на ферменте, прежде чем какой либо из продуктов будет десорбирован.

B)два субстрата должны быть сорбированы на ферменте, прежде чем какой либо из продуктов будет десорбирован.

C)образуется тройной комплекс субстрат-фермент- продукт.

D)образуется тройной комплекс субстрат-кофермент-продукт.

E)образуется тройной комплекс фермент- кофермент-продукт.

F)два субстрата должны быть сорбированы на ферменте, до тех пор пока не образуются все продукты.

G)три субстрата должны быть сорбированы на ферменте, до тех пор пока не образуются все продукты.

13.Конкурентным называется ингибирование

A)при котором молекула ингибитора конкурирует с кофактором.

B)при котором молекула ингибитора подобна молекуле субстрата.

C)при котором молекула субстрата конкурирует с кофактором.

D)при котором молекула субстрата конкурирует с коферментом.

E)при котором молекула кофактора конкурирует с ингибитором.

F)при котором молекула кофермента конкурирует с ингибитором.

G)при котором молекула холофермента конкурирует с ферментом.

14.Неконкурентным называется ингибирование

A)при котором связывание субстрата с ингибитором не влияет на связывание фермента с субстратом, но ингибитор модифицирует

129

функционально важную каталитическую группу фермента, дезактивируя фермент.

B)при котором связывание ингибитора с ферментом не влияет на связывание фермента с субстратом, но ингибитор модифицирует кофермент,дезактивируя фермент.

C)при котором связывание фермента с ингибитором не влияет на связывание фермента с субстратом, но ингибитор модифицирует функционально важную каталитическую группу фермента, дезактивируя фермент.

D)при котором связывание фермента с ингибитором не влияет на связывание фермента с субстратом, но ингибитор модифицирует кофермент,дезактивируя фермент.

E)при котором связывание ингибитора с ферментом не влияет на связывание фермента с субстратом, но ингибитор модифицирует кофактор, дезактивируя фермент.

F)при котором связывание фермента с ингибитором не влияет на связывание фермента с субстратом, но ингибитор модифицирует кофактор, дезактивируя фермент.

G)при котором связывание субстрата с ингибитором не влияет на связывание фермента с субстратом, но ингибитор модифицирует кофактор, дезактивируя фермент.

15. Кинетическая				схема конкурентного ингибирования выглядит
следующим образом
		E	KS	ES → → E + P
			↔
A)	K I	7		7 K I′
		EI	↔ EIS
			αK A
		E	KS
			↔ ES →→ E + P
B)	K I	7
		EI

KS

E ↔ ES →E + P

C) K I 7

EI ↔ EIS

KS

K

E↔S ES → E + P

D)7 K I′

EIS

16. Общая кинетическая схема ингибирования выглядит следующим образом

	E	KS	ES	→ → E + P
		↔
A)	K I 7		7 K I′
	EI	↔ EIS
		αK A
	E	KS
		↔ ES →→ E + P
B)	K I 7
	EI
	E	KS	ES	→E + P
		↔
C)	K I 7
	EI	↔ EIS
		KS

K

E↔S ES → E + P

D)7 K I′

EIS

130

131

17. Кинетическая схема бесконкурентного ингибирования выглядит следующим образом

	E	KS	ES	→ → E + P
		↔
A)	K I 7		7 K I′
	EI	↔ EIS
		αK A
	E	KS
		↔ ES →→ E + P
B)	K I 7
	EI
	E	KS	ES	→E + P
		↔
C)	K I 7
	EI	↔ EIS
		KS

K

E↔S ES → E + P

D)7 K I′

EIS

18. Кинетическая схема неконкурентного ингибирования выглядит следующим образом

	E	KS	→ → E + P
		↔ ES
A)	K I 7	7 K I′
	EI	↔ EIS
		αK A
	E	KS
		↔ ES →→ E + P
B)	K I 7
	EI

KS

E ↔ ES →E + P

C) K I 7

EI ↔ EIS

KS

K

E↔S ES → E + P

D)7 K I′

EIS

19. Кинетические уравнения, описывающие одностадийную однокомпонентную прямую реакцию,выглядят следующим образом

A)ddt[A] = −k1[A]

B)ddxt = k1([A]0 − x) − k−1([B]0 + x)

	d[A]		= −k [A],
		dt	1
C)	d[B]		= k1[A] −k2[B],
		dt
	d[P]		= k2[B]
		dt

	d[A] = −k [A][B] + k			[X ] = d[B]
		dt	1	−1	dt
D)	d[X ]		= k1[A][B] −k−1[X ] −k2[X ]
		dt
	d[P]		= k2[X ]
		dt

132

133

	d[S]		= −k [S][E] + k [ES]
		dt		1	−1
	d[ES]			= k1[S][E] −k−1[ES] −k2[ES]
E)		dt
	d[P]		= k2[ES]
		dt
	d[E]		= −k1[S][E] + k−1[ES] + k2[ES]
		dt

20. Кинетические уравнения, описывающие обратимую элементарную реакцию первого порядка,выглядят следующим образом

A)

d[A]

= −k1[A]

dt

B)

d x = k ([A]

0

− x) − k

−1

([B]

0

+ x)

dt

1

d[A]

= −k [A],

dt

1

C)

d[B]

= k1[A]

−k2[B],

dt

d[P]

= k2[B]

dt

d[A] = −k

[A][B] + k

[X ] = d[B]

dt

1

−1

dt

D)

d[X ]

= k1[A][B] −k−1[X ] −k2[X ]

dt

d[P]

= k2[X ]

dt

d[S]

= −k [S][E] + k [ES]

dt

1

−1

]

d[ES

= k1[S

][E] −k−1[ES] −k2[ES]

E)

dt

d[P]

= k2[ES]

dt

d[E]

= −k1[S

][E] + k−1[ES] + k2[ES]

dt

134

21. Кинетические уравнения, описывающие последовательную реакцию

k1 k2

A →B →P ,выглядят следующим образом

A)ddt[A] = −k1[A]

B)ddxt = k1([A]0 − x) − k−1([B]0 + x)

	d[A]		= −k [A],
		dt		1
C)	d[B]		= k1[A] −k2[B],
		dt
	d[P]		= k2[B]
		dt
	d[A] = −k [A][B] + k					[X ] = d[B]
		dt		1		−1	dt
D)	d[X ]		= k1[A][B] −k−1[X ] −k2[X ]
		dt
	d[P]		= k2[X ]
		dt
	d[S]		= −k [S][E] + k [ES]
		dt		1		−1
			]
	d[ES			= k1[S	][E] −k−1[ES] −k2[ES]
E)		dt
	d[P]		= k2[ES]
		dt
	d[E]

=−k1[S][E] + k−1[ES] + k2[ES]

22.Кинетические уравнения, описывающие некатализируемую реакцию с одним промежуточным соединением, выглядят следующим образом

A)ddt[A] = −k1[A]

B)ddxt = k1([A]0 − x) − k−1([B]0 + x)dt

135

	d[A]		= −k [A],
		dt		1
C)	d[B]		= k1[A]		−k2[B],
		dt
	d[P]		= k2[B]
		dt
	d[A] = −k [A][B] + k					[X ] = d[B]
		dt		1		−1	dt
D)	d[X ]		= k1[A][B] −k−1[X ] −k2[X ]
		dt
	d[P]		= k2[X ]
		dt
	d[S]		= −k [S][E] + k [ES]
		dt		1		−1
			]
	d[ES			= k1[S	][E] −k−1[ES] −k2[ES]
E)		dt
	d[P]		= k2[ES]
		dt
	d[E]		= −k1[S		][E] + k−1[ES] + k2[ES]
		dt

23. Кинетические уравнения, описывающие катализируемую реакцию с одним промежуточным соединением, выглядят следующим образом

A)	d[A]		= −k1[A]
		dt
B)	d x = k ([A]				0	− x) − k		−1	([B]	0	+ x)
	dt			1
	d[A]			= −k [A],
		dt		1
C)	d[B]			= k1[A]			−k2[B],
		dt
	d[P]			= k2[B]
		dt

136

	d[A] = −k				[A][B] + k	[X ] = d[B]
		dt		1		−1	dt
D)	d[X ]		= k1[A][B] −k−1[X ] −k2[X ]
		dt
	d[P]		= k2[X ]
		dt
	d[S] = −k [S][E] + k					[ES]
		dt		1		−1
			]
	d[ES			= k1[S][E] −k−1[ES] −k2[ES]
E)		dt
	d[P]		= k2[ES]
		dt
	d[E]

=−k1[S][E] + k−1[ES] + k2[ES]

24.Максимальная скорость ферментативной реакции wmax характеризует

A)специфичность действия фермента.

B)количество фермента в системе.

C)эффективность ферментативного катализа.

D)силу связывания фермента с ингибитором.

E)стационарность протекания ферментативной реакции.

F)время, за которое фермент преобразует половину молекул субстрата

всистеме.

G)аллостеричность фермента.

25.Константа Михаэлиса характеризует

A)специфичность действия фермента.

B)количество фермента в системе.

C)эффективность ферментативного катализа.

D)силу связывания фермента с ингибитором.

E)стационарность протекания ферментативной реакции.

F)время, за которое фермент преобразует половину молекул субстрата

всистеме.

G)аллостеричность фермента.dt

137

26. Значение константы скорости k2 второго этапа реакции

k1	k2
E + S →ES →E + P характеризует
←

k−1

A)специфичность действия фермента.

B)количество фермента в системе.

C)эффективность ферментативного катализа.

D)силу связывания фермента с ингибитором.

E)стационарность протекания ферментативной реакции.

F)время, за которое фермент преобразует половину молекул субстрата

всистеме.

G)аллостеричность фермента.

27.Уравнение Лайнуивера-Берка имеет вид

A)1 = KM +[S] w wmax [S]

B)

1

=

KM

1

+

1

w

[S]

w

w

max

max

C)

KM

=

k−1 + k2

k1

D) [ES] =

k1[S] + k−2[P]

[E]

k−1 + k2

E)

w =

V[A][B]

C [A] + C

2

[B] +[A][B]

1

F)

w =

wmax KI [S]

KI [S] + KS [I ] + KI KS

w0

K

[H + ]

G)

wmax =

max

1

K1K2

+ K1[H + ] +[H + ]2

138

28.Уравнение Михаэлиса-Ментен имеет вид

A)1 = KM +[S] w wmax [S]

B)

1

=

KM

1

+

1

w

[S]

w

w

max

max

C)

KM

=

k−1 + k2

k1

D) [ES] =

k1[S] + k−2[P]

[E]

k−1 + k2

E)

w =

V[A][B]

C [A] + C

2

[B] +[A][B]

1

F)

w =

wmax KI [S]

KI [S] + KS [I ] + KI KS

w0

K

[H + ]

G)

wmax =

max

1

K1K2

+ K1[H + ] +[H + ]2

29.Константа Михаэлиса описывается выражением

A)1 = KM +[S] w wmax [S]

B)

1

=

KM

1

+

1

w

[S]

w

w

max

max

C)

KM

=

k−1 + k2

k1

D) [ES] =

k1[S] + k−2[P]

[E]

k−1 + k2

E)

w =

V[A][B]

C [A] + C

2

[B] +[A][B]

1

F)

w =

wmax KI [S]

KI [S] + KS [I ] + KI KS

w0

K

[H + ]

G)

wmax =

max

1

K1K2

+ K1[H + ] +[H + ]2

139