1. Понятие о катаболизме и анаболизме. Принципы

метаболизма: унификация и конвергенция. Специфические и общий путь катаболизма углеводов, жиров и белков.

Анаболизм — это совокупность процессов биосинтеза органических веществ, компонентов клетки и других структур органов и тканей.

Катаболизм — это совокупность процессов расщепления сложных молекул, компонентов клеток, органов и тканей до простых веществ (с

использованием части из них в качестве предшественников биосинтеза) и до конечных продуктов метаболизма (с образованием макроэргических и восстановленных соединений).

Конвергенция – объединение различных путей превращения орг веществ в единый общий путь.

Унификация – постепенное снижение числа участников обменных процессов и использование в общем пути катаболизма единого метаболита - АсКоА

2. Особенности ферментативного катализа. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН среды, количества фермента и

концентрации субстрата. Константа Михаэлиса.

1. Более высокая активность по сравнению с химическими катализаторами (увеличение скорости в 10¹ 10¹³ раз).

2. Большинство ферментов отличаются специфичностью действия, так что

практически каждая реакция превращения исходного реагента (субстрата) в продукт осуществляется специальным ферментом.

3. Способность к изменению своей активности

(V реакции растет до момента полного заполнения активных центров/истощения количества субстрата)

3. Активный центр и механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов.

Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:

1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата.

2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи.

3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов.

4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера.

4. Классификация ферментов, примеры ферментативных реакций каждого класса.

4. Ингибирование ферментов: виды, характеристика, примеры.

Использование ингибиторов в качестве лекарственных препаратов.

1)Асперин ингиб простогландинсинтазу => сниж.синтез простогландинов => сниж.воспаление,температура,боль.

2)Пеницилин ингиб Е кат образование пентоглициновых мостиков дающих жесткость КС => в отсут.жесткости бактерия погиб

3)Аллопкринол конт.ингиб ксантиноксидазы => синтез молочной к-ты и проявл подагры.

4. Способы регуляции активности ферментов. Физиологическое значение,

примеры.

1. Доступность субстрата или кофермента

2. Компартментализация - это сосредоточение ферментов и их субстратов в одном компартменте (одной органелле)

3. Генетическая регуляция - (изменение количества фермента) может происходить в результате увеличения или снижения его синтеза.

4. Ограниченный (частичный) протеолиз проферментов

5. Аллостерическая регуляция

6. Белок-белковое взаимодействие

7. Ковалентная (химическая) модификация (например: фосфорилирование/дефосфорилирование)

7. Аллостерические ферменты. Аллостерическая регуляция активности ферментов. Примеры метаболических путей, регулируемых аллостерическими ферментами.

Аллостерическими эффекторами могут выступать самые различные вещества: субстраты и конечные продукты метаболических путей, иногда – промежуточные метаболиты

Пример:

7. Регуляция активности ферментов: фосфорилирование -

дефосфорилирование, роль протеинкиназ и

протеинфосфатаз в клетке. Примеры метаболических путей, регулируемых такими способами.

Киназы переносят фосфатную группу на субстрат, фосфатазы забирают.

Например: Глюкагон – фосфорилирование ферментов – распад жира, гликогена; Инсулин – дефосфорилирование ферментов – синтез гликогена.

7. Регуляция активности ферментов: частичный протеолиз, значение в переваривании белков и свертывании крови.

Также: Трипсин из трипсиногена, факторы свертывания крови…

7. Использование ферментов в медицине: энзимодиагностика и энзимотерапия

Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека.

Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но с разной первичной структурой белка, называют изоферментами.

Например: лактатдегидрогеназа (ЛДГ)катализирует обратимую реакцию окисления лактата (молочной кислоты) до пирувата (пировиноградной кислоты)

^Н4 ^{(изоформа ЛДГ}1^{); Н}3^{М (изоформа ЛДГ}2^{) – сердце, почки Н}2^М2 ^{(изоформа ЛДГ}3^);

^НМ3 ^{(изоформа ЛДГ}4^);М4 ^{(изоформа ЛДГ}5^{) - в скелетных мышцах и печени}

Креатинкиназа (КК)которая катализирует реакцию образования креатинфосфата. Изофермент ВВ находится преимущественно в головном мозге, ММ - в скелетных мышцах и МВ - в сердечной мышце.

АлАТ и АсАТ – печень и сердце.