- •Строение и механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций.
- •1. Какова химическая природа ферментов? Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент?
- •2. Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и невитаминной природы?
- •3. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой реакции?
- •4. Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он выполняет?
- •5. Какой витамин входит в структуру тиаминовых коферментов? Опишите химическое строение и функции тиаминдифосфата (тдф)?
- •6. Какой витамин входит в состав никотинамидных коферментов? Опишите химическое строение над и надф.
- •7. Какой витамин входит в состав флавиновых коферментов? Опишите химическое строение фмн и фад, их функции.
- •8. Какой витамин входит в состав пантотеновых коферментов? Из каких компонентов состоит коэнзим а и какие функции он выполняет?
- •9. Какой витамин входит в состав пиридоксиновых коферментов? Опишите химическое строение фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина, каковы их функции?
- •Классификация и номенклатура ферментов. Регуляция активности ферментов
- •Какие вещества называются ингибиторами ферментов? Приведите примеры.
- •Понятие об обратимом и необратимом ингибировании. Что такое конкурентное и неконкурентное ингибирование? Приведите примеры.
- •В чем заключается механизм аллостерического ингибирования.
- •Объясните роль аллостерических ферментов в регуляции обмена веществ. Приведите примеры. Какие ферменты называют ключевыми, регуляторными ферментами в последовательной цепи реакций?
- •В чем заключается ингибирование по типу обратной связи? Приведите примеры.
- •Как используется в практической медицине свойство ингибирования ферментов?
- •На чем основана номенклатура ферментов? Как формируется рабочее (тривиальное) и систематическое названия ферментов?
- •Как классифицируют ферменты? Перечислите классы и подклассы ферментов, укажите типы реакций, катализируемых этими ферментами. Что такое шифр фермента? Приведите примеры.
- •На чем основаны методы определения активности ферментов? Что принимают за единицу активности фермента? Назовите современные единицы активности ферментов (е-мкмоль/мин, катал – моль/с)
- •Универсальная концепция энзимопатологии
- •Использование ферментов в энзимодиагностике и энзимотерапии.
- •Как можно доказать влияние различных факторов на активность фермента (pH среды, активаторов и ингибиторов)?
- •Витамины: строение, свойства, биологическая роль
- •Что такое витамины? Укажите общие черты и свойства витаминов, источники витаминов для человека.
- •Охарактеризуйте классификацию витаминов.
- •Раскройте понятия «авитаминоз», «гиповитаминоз», «гипервитаминоз». Укажите причину их возникновения и возрастные особенности.
- •Раскройте понятия «авитамины», приведите их примеры и использование в медицине.
- •Что такое провитамины (бета-каротин) и синтетические витамины (викасол).
Строение и механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций.
1. Какова химическая природа ферментов? Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент?
Ферменты по своей химической природе белки. Однако существуют данные о небелковых органических соединениях способных вступать в химические реакции – некоторых видах РНК. Однако их к ферментам не относят.
Апофермент – это белковая часть фермента, которая не обладает каталитической активностью при отсутствии кофермента. Он обеспечивает специфичность действия и отвечает за выбор типа химического превращения субстрата.
Коферменты – это низкомолекулярные органические соединения небелковой природы, необходимые для проявления ферментом каталитической активности.
Кофакторы – это ионы металлов, необходимые для проявления ферментом каталитической активности.
Холофермент – это молекула фермента, в составе которой находятся апофермент и кофермент (кофактор) и которая обладает каталитической активностью.
2. Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и невитаминной природы?
Коферменты необходимы для проявления полной каталитической активности. Исключение составляют гидролитические ферменты (протеазы, липазы, рибонуклеаза), выполняющие свою функцию в отсутствие кофермента.
Кофермент локализуется в активном центре фермента и принимает непосредственное участие в химической реакции: выступает в качестве донора/акцептора химических группировок, атомов, электронов. В зависимости от типа связей между коферментом и активным центром первый рассматривается в качестве простетической группы (ковалентные связи) или даже в качестве второго субстрата (нековалентные).
Коферменты бывают витаминной (производные витаминов или витаминоподобных веществ) и невитаминной природы. К последним относят ионы металлов (кофакторы), или невитаминные органические соединения (гемы в составе цитохромов, нуклеотиды, фосфоаденозилфосфосульфат, S-аденозилметионин).
3. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой реакции?
Активный центр представляет собой участок связывания фермента и субстрата (5-10 аминокислотных участков), а также веществ-регуляторов каталитической активности фермента (активаторов и ингибиторов). Активный центр состоит из нескольких участков.
Участок связывания образован аминокислотными остатками, обеспечивающими связывание фермента и субстрата.
Каталитический участок образован аминокислотными остатками, обеспечивающими химическое превращение субстрата.
Эти участки не всегда имеют четкое пространственное разделение и могут перекрывать друг друга.
4. Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он выполняет?
Аллостерический центр – это пространственно отделенный от активного центра участок фермента, выполняющий роль регулятора каталитической активности фермента. Имеется не у всех ферментов.
Связывание определенной молекулы (активатора, ингибитора; эффектора, модулятора, регулятора) вызывает изменение конформации белка-фермента и, следовательно, отражается на скорости ферментативной реакции. В качестве такой молекулы может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество.