bekha

1. Повышение температуры до 45С повлияло на термолабильность фермента. Термолабильность это зависимость каталитической активности фермента от температуры реакции. До некоторого значения температуры (в среднем до 45- 5О°С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10°С примерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В то же время постепенно возрастает количество инактивированного фермента за счет денатурации его белковой части. При температуре выше 50°С денатурация ферментного белка резко усиливается и, хотя скорость реакций преобразования субстрата продолжает расти, активность фермента, выражающаяся количеством превращенного субстрата, падает. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом. 2. Доказательством белковой природу ферментов служат: Аналогичность свойств характерных для высокомолекулярных соединений: -амфотерность -изоэлектрическая подвижность, благодаря наличию в составе анионов и катионов -легко осаждаются из водных растворов Экспериментальным доказательством белковой природы ферментов служат : -инактивация ферментой активности после кипячения, в следствии денатурации (установлено Л.Пастером) -при гидролизе происходит распад оных на аминокислоты 2. Оптимум рН для большинства ферментных реакций составляет 6,0-8,0. Оптимумом конкретно для глутаматдекарбоксилазы является 4,5. При повышении рН среды до 8,0 произошли конформационные изменения , которые привели илик денатурации белка или к изменению заряда, что инактивировало фермент. 3. Лизоцим разрушает пептидогликаны за счет гидролиза (1,4β)-гликозидной связи 4. Абсолютная субстратная специфичность аспаргиназы, т.к. она активна по принципу один фермент-один субстрат. 5. Креатинкиназа и её виды относят к изоферментам- молекулярным формам одного и того же фермента, появившиеся в результате генетических конфигураций в первичной его структуре. Различные изоферменты определяют скорость и направление реакции благодаря разному сродству к субстратам. Выделяют изоферменты (фракции) креатинкиназы: КК-МВ (сердечный изофермент, изменяющийся при повреждении клеток миокарда), КК-ВВ (мозговой изофермент, отражающий патологию клеток головного мозга), КК-ММ (мышечный изофермент, находящийся в скелетных мышцах).