ОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ / органическая химия / АК
.docКЛАССИФИКАЦИЯ α-АМИНОКИСЛОТ
Аминокислотами называются соединения, в молекуле которых содержатся одновременно аминные и карбоксильные группы.
В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают:
Всего в природе найдено около 300 аминокислот, однако в состав белков входит лишь 20, получивших название белковых, или протеиногенных аминокислот.
Белковые аминокислоты являются α -аминокислотами с характерной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α -положении:
Часть этой структурной формулы (вправо от штриховой линии) одинакова у всех аминокислот, а остаток (радикал R) аминокислоты, ее функциональная группа, которая у разных аминокислот неодинакова по структуре, электрическому заряду и растворимости. Благодаря специфическим особенностям радикалов каждая аминокислота наделена индивидуальностью. Поэтому все группы R аминокислот, по образному выражению А. Ленинджера, можно назвать алфавитом "языка" белковой структуры. Соответствующие последовательность и сочетание этих групп в молекуле белка определяют ее биологические функции.
В зависимости от химических свойств радикалов аминокислоты подразделяются на четыре основных класса, что принято называть классификацией по полярности:
1) Аминокислоты с неполярными боковыми группами R;
глицин аланин лейцин изолейцин
метионин фенилаланин пролин валин
триптофан
2) Аминокислоты с полярными нейтральными боковыми группами R;
аспарагин глутамин серин
цистеин треонин
тирозин
3) Аминокислоты с кислотными боковыми группами R:
аспарагиновая кислота глутаминовая кислота
4) Аминокислоты с основными боковыми группами R:
аргинин лизин
гистидин
В зависимости от строения радикала аминокислоты подразделяют на алифатические (к ним принадлежит большинство аминокислот), ароматические (фенилаланин и тирозин), гетероциклические (гистидин, триптофан) и амингидрокислоты (пролин и гидроксипролин), у которых атом азота, стоящий при а-углеродном атоме, соединен с боковой цепью в пирролидиновое кольцо.
По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся на моноаминомонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группы; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группы); диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильные группы).
По химическому составу входящих в радикал Кзамещающих групп различают гидрооксикислоты (содержат спиртовую группу), серосодержащие (в радикале находится атом серы).
Многие аминокислоты могут быть синтезированы в живых организмах (растительных или животных). Высшие животные, однако, не способны синтезировать все аминокислоты, которые они используют в белковом синтезе. Организм человека, например, не может синтезировать восемь аминокислот. Эти аминокислоты называют незаменимыми. Они должны поступать в организм человека с пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин и триптофан.
Среди многочисленных пищевых веществ белки играют наиболее важную роль. Аминокислотный состав белков не только определяет их биологическую функцию, но и является важным критерием их биологической ценности как компонентов пищи. Огромный экспериментальный материал, полученный при анализе гидролизатов животных, растительных, микробных белков, свидетельствует о том, что они имеют самый различный аминокислотный состав. В состав многих белков входят не все 20 белковых аминокислот. Так, например, важнейший белок кукурузы — зеин не содержит глицина, лизина, триптофана; в желатине много глицина, но отсутствуют тирозин и триптофан; в белках пшеницы — глиадине и глютелине — мало лизина; протамины, находящиеся в молоках рыб, содержат до 85 % аргинина, но в них отсутствуют циклические и кислые аминокислоты. Наиболее часто в белках находят аланин, глицин, лейцин, серин. Вводимый с пищей чужеродный белок подвергается в процессе пищеварения ферментативному гидролизу до простых структурных мономеров — аминокислот. Всасываясь из кишечника в кровь, аминокислоты поступают в печень, где частично используются для биосинтеза специфических белков, частично разносятся кровью в органы и ткани в качестве структурного и иногда энергетического материала. Для биосинтеза собственных белков организму человека далеко не безразличен аминокислотный состав белков пищевых продуктов. Он является важным критерием их биологической оценки.
Биологическая ценность белков определяется в них наличием незаменимых аминокислот и степенью их усвоения. Чем ближе потребляемый белок по аминокислотному составу подходит к составу белков данного организма, тем выше его биологическая ценность. При отсутствии незаменимых аминокислот наряду с нарушением биосинтеза белка наблюдаются еще и особые расстройства, зависящие от того, какая аминокислота отсутствует.
В природных соединениях встречаются остатки и других ос-аминокислот, которые, однако, не принимают участия в белковом синтезе, а являются продуктами превращений фрагментов соответствующих α-аминокислот. В качестве примера можно назвать 4-гидроксипролин и цистин, образующиеся соответственно из фрагментов пролина и цистеина в природных белках
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ИЗОМЕРИЯ И ОПТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ α-АМИНОКИСЛОТ
Все α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода, с которым связаны 4 разные группы.
В связи с тем, что валентные связи вокруг α-атома углерода имеют тетраэдрическое расположение, 4 различных замещающих группы могут размещаться в пространстве двумя разными способами, так что молекула аминокислоты может существовать в виде стереоизомеров. Природные α -аминокислоты оптически активны, т. е. имеют строение одного из двух энантиомеров. Установлено, что α-аминокислоты природного происхождения имеют относятся к L-ряду.
Кислотно-основные свойства
Поскольку α -аминокислоты содержат и кислотную, и основную функции, они обладают амфотерными свойствами и существуют в растворах в виде биполярных ионов.
На ионизацию аминокислот в водных растворах большое влияние оказывает значение рН среды. В кислой среде высокая концентрация протонов подавляет диссоциацию карбоксильных групп и аминокислоты заряжаются положительно (переходя в форму катионов):
В щелочной среде при избытке ОН -ионов аминокислоты находятся в виде анионов, так как диссоциируют протонированные аминогруппы:
Поскольку в кислой среде аминокислоты заряжены положительным электрическим зарядом, в щелочной — отрицательным, величина заряда аминокислоты находится в тесной взаимосвязи с значением рН среды. В растворе с рН 4—9 аминокислоты существуют в виде амфотерных ионов. Состояние аминокислоты, когда ее суммарный электрический заряд равен нулю, называется изоэлектрическим, а значение рН, обусловливающее это состояние, называется изоэлектрической точкой аминокислоты. ИЭТ аминокислот, не содержащих дополнительных амино- или карбоксильных групп, определяется как среднее арифметическое двух величин рК:
Например, ИЭТ аланина равна
Величина ИЭТ четко отражает кислотно-основные свойства аминокислот; так, ИЭТ гидрофобных аминокислот близка к нейтральным значениям рН (от 5,5 для фенил аланина до 6,3 для пролина), для кислых она имеет значения: для аспарагиновой кислоты — 2,8, для глутаминовой — 3,2; основные аминокислоты — гистидин, лизин и аргинин имеют ИЭТ в щелочной зоне рН. В изоэлектрической точке аминокислоты обладают минимумом растворимости, минимальной буферной емкостью и, наоборот, вблизи рК каждой группы буферная емкость максимальна.
Химические свойства аминокислот
Аминокислоты — кристаллические вещества. α-аминокислоты естественных белков горьки на вкус или безвкусны. Большинство аминокислот легко растворимы в воде; в органических растворителях они, как правило, растворяются плохо.
Различают три типа химических превращений аминокислот:
I — реакции по аминогруппе;
II — реакции но карбоксильной группе;
III — реакции, протекающие с одновременным участием карбоксильной и аминной групп.
I. Реакции по аминогруппе
1. Образование солей с неорганическими кислотами.
2. Действие азотистой кислоты
Этой реакцией пользуются для количественного газометрического определения аминокислот по объему выделяющегося азота. В товароведении эту реакцию используют для определения качества мясных продуктов.
II. Реакции по карбоксильной группе
Подобно незамещенным карбоновым кислотам, аминокислоты образуют различные производные: соли, сложные эфиры, ангидриды, галогенангидриды, амиды и т.д.
III. Реакции, протекающие с одновременным участием карбоксильной и аминной групп.
1. Образование внутренних солей.
Если, например, аминоуксусную кислоту растворить в воде и проверить реакцию раствора на лакмус, то лакмус покажет нейтральную среду. Это объясняется тем, что у аминокислот в каждой молекуле имеется кислотная — карбоксильная — группа и основная —аминогруппа. Эти группы взаимодействуют с образованием так называемых внутренних солей, или биполярного иона:
2. Образование дипептидов. Если от двух молекул α-аминокислот отнять одну молекулу воды, то образуются ангидриды, которые называются дипептидами.
Аминокислоты в пептидах и белках связаны пептидной связью. Пептидной связью называют амидную связь, которая связывает фрагменты двух аминокислот.
Например,
Принят следующий способ наименования полшептидов: остатки аминокислот без гидроксильной группы в карбоксиле называют, заменяя окончание -ин в названии аминокислоты окончанием -ил.