Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Скачиваний:
147
Добавлен:
09.04.2015
Размер:
1.96 Mб
Скачать

КЛАССИФИКАЦИЯ α-АМИНОКИСЛОТ

Аминокислотами называются соединения, в молекуле кото­рых содержатся одновременно аминные и карбоксильные группы.

В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают:

Всего в природе найдено около 300 аминокислот, однако в состав белков входит лишь 20, получивших название белковых, или протеиногенных аминокислот.

Белковые аминокислоты являются α -аминокислотами с характер­ной общей структурной особенностью: наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α -положении:

Часть этой структурной формулы (вправо от штриховой линии) одинакова у всех аминокислот, а остаток (радикал R) аминокислоты, ее функциональная группа, которая у разных аминокислот неодина­кова по структуре, электрическому заряду и растворимости. Благода­ря специфическим особенностям радикалов каждая аминокислота на­делена индивидуальностью. Поэтому все группы R аминокислот, по образному выражению А. Ленинджера, можно назвать алфавитом "язы­ка" белковой структуры. Соответствующие последовательность и со­четание этих групп в молекуле белка определяют ее биологические функции.

В зависимости от химических свойств радикалов аминокислоты под­разделяются на четыре основных класса, что принято называть клас­сификацией по полярности:

1) Аминокислоты с неполярными боковыми группами R;

глицин аланин лейцин изолейцин

метионин фенилаланин пролин валин

триптофан

2) Аминокислоты с полярными нейтральными боковыми группами R;

аспарагин глутамин серин

цистеин треонин

тирозин

3) Аминокислоты с кислотными боковыми группами R:

аспарагиновая кислота глутаминовая кислота

4) Аминокислоты с основными боковыми группами R:

аргинин лизин

гистидин

В зависимости от строения радикала амино­кислоты подразделяют на алифатические (к ним принадлежит боль­шинство аминокислот), ароматические (фенилаланин и тирозин), ге­тероциклические (гистидин, триптофан) и амингидрокислоты (пролин и гидроксипролин), у которых атом азота, стоящий при а-углеродном атоме, соединен с боковой цепью в пирролидиновое кольцо.

По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся на моноаминомонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группы; моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группы); диаминомонокарбоновые (две аминные и одна кар­боксильные группы).

По химическому составу входящих в радикал Кзамещающих групп различают гидрооксикислоты (содержат спиртовую группу), серосо­держащие (в радикале находится атом серы).

Многие аминокислоты могут быть синтезированы в живых организмах (растительных или животных). Высшие животные, однако, не способны синтезировать все аминокислоты, которые они используют в белковом син­тезе. Организм человека, например, не может синтезировать восемь амино­кислот. Эти аминокислоты называют незаменимыми. Они должны посту­пать в организм человека с пищей. К незаменимым аминокислотам относятся: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин и триптофан.

Среди многочисленных пищевых веществ белки играют наиболее важную роль. Аминокислотный состав белков не только определяет их биологическую функцию, но и является важным критерием их биологической ценности как компонентов пищи. Огромный экспериментальный материал, полученный при анализе гидролизатов животных, растительных, микробных белков, свидетельствует о том, что они имеют самый различный аминокислотный состав. В состав многих белков входят не все 20 белковых аминокислот. Так, например, важнейший белок кукурузы — зеин не содержит глицина, лизина, триптофана; в желатине много глицина, но отсутствуют тирозин и триптофан; в белках пшеницы — глиадине и глютелине — мало лизи­на; протамины, находящиеся в молоках рыб, содержат до 85 % арги­нина, но в них отсутствуют циклические и кислые аминокислоты. Наиболее часто в белках находят аланин, глицин, лейцин, серин. Вводимый с пищей чужеродный белок подвергается в процессе пищеварения ферментативному гидролизу до простых структурных мономеров — аминокислот. Всасываясь из кишечника в кровь, ами­нокислоты поступают в печень, где частично используются для био­синтеза специфических белков, частично разносятся кровью в органы и ткани в качестве структурного и иногда энергетического материала. Для биосинтеза собственных белков организму человека далеко не безразличен аминокислотный состав белков пищевых продуктов. Он является важным критерием их биологической оценки.

Биологическая ценность белков определяется в них наличием незаменимых аминокислот и степенью их усвоения. Чем ближе потребляемый белок по аминокислотному составу подходит к составу белков данного организма, тем выше его биологическая цен­ность. При отсутствии незаменимых аминокислот наряду с нарушени­ем биосинтеза белка наблюдаются еще и особые расстройства, зависящие от того, какая аминокислота отсутствует.

В природных соединениях встречаются остатки и других ос-аминокислот, которые, однако, не принимают участия в белковом синтезе, а являются продуктами превращений фрагментов соответствующих α-аминокислот. В качестве примера можно назвать 4-гидроксипролин и цистин, образующие­ся соответственно из фрагментов пролина и цистеина в природных белках

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ИЗОМЕРИЯ И ОПТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ α-АМИНОКИСЛОТ

Все α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода, с которым связаны 4 разные группы.

В связи с тем, что валентные связи вокруг α-атома углерода имеют тетраэдрическое расположение, 4 различных замещающих группы могут размещаться в пространстве двумя разными способами, так что молекула аминокислоты может существовать в виде стереоизомеров. Природные α -аминокислоты оптически активны, т. е. имеют строение одного из двух энантиомеров. Установлено, что α-аминокислоты природно­го происхождения имеют относятся к L-ряду.

Кислотно-основные свойства

Поскольку α -аминокислоты содержат и кислотную, и основную функ­ции, они обладают амфотерными свойствами и существуют в растворах в виде биполярных ионов.

На ионизацию аминокислот в водных растворах большое влияние оказывает значение рН среды. В кислой среде высокая концентрация протонов подавляет диссоциацию карбоксильных групп и аминокис­лоты заряжаются положительно (переходя в форму катионов):

В щелочной среде при избытке ОН -ионов аминокислоты находятся в виде анионов, так как диссоциируют протонированные аминогруппы:

Поскольку в кислой среде аминокислоты заряжены положитель­ным электрическим зарядом, в щелочной — отрицательным, величи­на заряда аминокислоты находится в тесной взаимосвязи с значением рН среды. В растворе с рН 4—9 аминокислоты существуют в виде амфотерных ионов. Состояние аминокислоты, когда ее суммарный электрический заряд равен нулю, называется изоэлектрическим, а значение рН, обусловливающее это состояние, называется изоэлектрической точкой аминокислоты. ИЭТ аминокислот, не содержащих дополнительных амино- или карбоксильных групп, определяется как среднее арифметическое двух величин рК:

Например, ИЭТ аланина равна

Величина ИЭТ четко отражает кислотно-основные свойства амино­кислот; так, ИЭТ гидрофобных аминокислот близка к нейтральным зна­чениям рН (от 5,5 для фенил аланина до 6,3 для пролина), для кислых она имеет значения: для аспарагиновой кислоты — 2,8, для глутаминовой — 3,2; основные аминокислоты — гистидин, лизин и аргинин имеют ИЭТ в щелочной зоне рН. В изоэлектрической точке аминокислоты обла­дают минимумом растворимости, минимальной буферной емкостью и, наоборот, вблизи рК каждой группы буферная емкость максимальна.

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты — кристаллические вещества. α-аминокислоты естественных белков горьки на вкус или безвкусны. Большинство аминокислот легко растворимы в воде; в органи­ческих растворителях они, как правило, растворяются плохо.

Различают три типа химических превращений аминокислот:

I — реакции по аминогруппе;

II — реакции но карбоксильной группе;

III — реакции, протекающие с одновременным участием кар­боксильной и аминной групп.

I. Реакции по аминогруппе

1. Образование солей с неоргани­ческими кислотами.

2. Действие азотистой кислоты

Этой реакцией пользуются для количественного газометричес­кого определения аминокислот по объему выделяющегося азота. В товароведении эту реакцию используют для определения ка­чества мясных продуктов.

II. Реакции по карбоксильной группе

Подобно незамещенным карбоновым кислотам, аминокислоты образуют различные про­изводные: соли, сложные эфиры, ангидриды, галогенангидриды, амиды и т.д.

III. Реакции, протекающие с одновременным участием карбок­сильной и аминной групп.

1. Образование внутренних солей.

Если, например, аминоуксусную кислоту растворить в воде и проверить реакцию раствора на лакмус, то лакмус покажет нейтральную среду. Это объясняется тем, что у аминокислот в каждой молекуле имеется кислотная — карбоксильная — группа и основная —аминогруппа. Эти группы взаимодействуют с об­разованием так называемых внутренних солей, или биполярного иона:

2. Образование дипептидов. Если от двух молекул α-амино­кислот отнять одну молекулу воды, то образуются ангидриды, которые называются дипептидами.

Аминокислоты в пептидах и белках связаны пептидной связью. Пептид­ной связью называют амидную связь, которая связывает фрагменты двух аминокислот.

Например,

Принят следующий способ наименования полшептидов: остатки аминокислот без гидроксильной группы в карбоксиле называют, заменяя окончание -ин в названии аминокислоты окончанием -ил.

4

Соседние файлы в папке органическая химия