Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
ответ.docx
Скачиваний:
18
Добавлен:
13.05.2015
Размер:
124.36 Кб
Скачать

1.Переваривание углеводов

В эпителиальные клетки кишечника способны всасываться только MOHocaхариды. Поэтому процесс переваривания заключается в ферментативном rидролизе rликозидных связей в уrлеводах, имеющих диолиrо или полисахаридное строение.

Переваривание углеводов в ротовой полости

В ротовой полости пища измельчается при пережевывании, смачиваясь при этом слюной. Слюна на 99% состоит из воды и обычно имеет рН 6,8. В слюне присутствует гидролитический фермент а амилаза (a 1,4 rликозидаза), которая расщепляет в крахмале а 1,4 rликозидные связи. Полное расщепление крахмала в ротовой полости не происходит, так как действие фермента кратковременно. Кроме Toro, амилаза слюны не расщепляет a 1 ,6 rликозидные связи, поэтому крахмал переваривается лишь частично с образованием крупных фрагментов декстринов и небольшого количества мальтозы. Следует отметить, что амилаза слюны не rидролизует rликозидные связи в дисахаридах. Действие амилазы слюны прекращается в кислой среде содержимоrо желудка (рН 1,52,5). Однако внутри пищевоrо комка, активность амилазы может некоторое время сохраняться. Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих уrлеводы. В желудочном содержимом возможен лишь незначительный кислотный rидролиз rликозидных связей.

Переваривание углеводов в кишечнике

Последующие этапы переваривания нерасщепленноrо или частично pacщепленноrо крахмала, а также друrих уrлеводов пищи происходят в тонком кишечнике в разных ero отделах под действием rидролитических ферментов rликозидаз. В двенадцатиперстной кишке рН среды желудочноrо содержимоrо нейтрализуется, так как секрет поджелудочной железы имеет рН 7,5 8,0 и содержит бикарбонаты (НСОз). С секретом поджелудочной железы в кишечник поступает панкреатическая а амилаза. Этот фермент rидролизует a 1 ,4 rликозидные связи в крахмале и декстринах. Продуктами переваривания крахмала на этом этапе является дисахарид мальтоза, содержащая два остатка rлюкозы, связанные a 1 ,4 связью. Из тех остатков rлюкозы, которые в молекуле крахмала находятся в местах разветвления и соединены a 1 ,6rликозидной связью, образуется дисахарид изомальтоза. Кроме Toro, образуется некоторое количество олиrосахаридов, содержащих 38 остатков rлюкозы, связанных a I,4, и a 1,6 связями. Сахаразоизомальтазный комплекс rидролизует сахарозу и изомальтозу, расщепляя a I,2 и а I,6 rликозидные связи. К тому же, этот комплекс имеет мальтазную и мальтотриазную активность, rидролизуя a 1 ,4 rликозидные связи в мальтозе и мальтотриозе (трисахарид, образующийся из крахмала). Надолю сахаразоизомальтазноrо комплекса приходится 80% от всей мальтазной активности кишечника. В тощей кишке содержание сахаразоизомальтазноrо ферментативноrо KOMплекса достаточно высокое, но оно снижается в проксимальной идистальной частях кишечника. rликоамилазный комплекс катализирует rидролиз a 1.4 связи между rлюкозными остатками в олиrосахаридах, действуя с восстанавливающеrо конца. По механизму действия этот фермент относится к экзоrликозидазам. Комплекс расщепляет также связи в мальтозе, действуя как мальтаза. rликоамилазная активность комплекса наибольшая в нижних отделах TOHKoro кишечника. б rликозидазный комплекс (лактаза) расщепляет 13 1,4 rликозидные связи между rалактозой и rлюкозой в лактозе. Совместное действие всех перечисленных ферментов завершает переваривание пишевых олиrо и полисахаридов с образованием моносахаридов, основным из которых является rлюкоза. Кроме rлюкозы из уrлеводов пищи образуется также фруктоза и rалактоза, в меньшем количестве манноза, ксилоза, арабиноза.

2-3. Гликолиз – процесс окисления глюкозы, в результате которого происходит расщепление глюкозы с образованием 2 молекул пирувата или 2 молекул лактата. Аэробный и анаэробный путь начинается с фосфорилирования глюкозы. Образование глюкозо-6-фосфата в клетке – это своеобразная ловушка для глюкозы, так как мембрана клетки не проницаема для нее (нет соответствующих транспортных белков). Процесс гликолиза можно разделить на 3 этапа: подготовительный; гликолитическая оксидоредукция (ОВР); синтез АТФ.

Регенерация НАД+, необходимого для окисления новых молекул глицеральдегидфосфата, происходит при: 1) аэробном гликолизе посредством дыхательной цепи; 2) анаэробном гликолизе независимо от дыхательной цепи. В этом случае окисление НАДН осуществляется в результате превращения путем восстановления пирувата в лактат.

Образование АТФ при гликолизе может происходить 2 путями: либо субстратным фосфорелированием, когда для синтеза АТФ из АДФ и Н3РО4 используется энергия макроэргической связи субстрата, либо путем окислительного фосфорилирования за счет энергии переноса электронов и протонов по дыхательной цепи. Все этапы гликолитического пути глюкозы происходят в цитозоле. Аэробный распад глюкозы включает реакции аэробного гликолиза и последующее окисление пирувата в общем пути катаболизма. Таким образом, аэробный распад глюкозы – процесс полного окисления ее до СО2 и Н2О, а аэробный гликолиз – это часть аэробного распада глюкозы.

Лактат является продуктом анаэробного гликолиза в эритроцитах и работающих мышцах. Вследствии его накопления происходит закисление организма. В норме рН крови составляет 7,34, падение рН до 6,9 и ниже приводит к летальному исходу. Кислотность среды очень важна для ферментов. Для того что бы этого не происходило, в организме есть пути утилизации лактата: буферные емкости крови; утилизация в красных мышечных волокнах и в сердечной мышце с образованием энергии (лактат→пируват→ц. Кребса).

Синтез АТФ в клетке регулируется потребностью в энергии, что достигается согласованной регуляцией скоростей реакции дыхательной цепи и ц.Кребса. Увеличение концентрации АДФ ускоряет окисление НАДН в дыхательной цепи, что приводит к увеличению скорости реакций, катализируемых регуляторными НАД+-зависимыми ферментами, и к увеличению скорости ц.Кребса в целом.

4-5. Гликоген представляет собой разветвленный полисахарид, мономером которого является глюкоза. Остатки глюкозы соединены в линейных участках α 1,4 гликозидными связями, а в местах разветвления – α 1,6. Молекула гликогена более разветвлена, чем крахмал, точки ветвления встречаются через каждые 8-10 остатков глюкозы.

Гликоген синтезируется в период пищеварения. Синтез гликогена требует энергии. При включении одного мономера в полисахаридную цепь протекают 2 реакции, сопряженные с расходованием АТФ и УТФ. Глюкоза, поступающая в клетку, фосфорилируется при участии АТФ. Затем глюкозо-6-фосфат в ходе обратимой реакции превращается в глюкозо-1-фосфат под действием фермента изомеразы. Глюкозо-1-фосфат мог бы служить субстратом для синтеза гликогена, но в силу обратимости реакции глюкозо-6-фосфат ↔ глюкозо-1-фосфат синтез гликогена из глюкозо-1-фосфат и его распад оказался бы так же обратимым, поэтому неконтролируемым. Для того что бы синтез гликогена был не обратимым, необходима дополнительная стадия образования уридиндифосфатглюкозы. Реакция образования УДФ-глюкозы обуславливает необратимость всей серии реакций. Образованная УДФ-глюкоза используется как донор остатка глюкозы при синтезе гликогена. Так как гликоген в клетке никогда не расщепляется полностью, синтез гликогена осуществляется путем удлинения уже имеющиеся молекулы полисахарида, называемой «затравкой». Гликоген в клетке не может бесконечно накапливаться, так как молекула гликогена требует большого объема и так как она сильно гидролизуется.

Распад гликогена происходит в основном в период между приемами пищи и ускоряется во время физической работы. Этот процесс происходит путем последовательного отщепления остатков глюкозы в виде глюкозо-1-фосфата с помощью фосфорилазы. Гликоген распадается до глюкозо-6-фосфата без затрат АТФ.

Количество глюкозы в крови контролируется гормонами: инсулин (печень и мышцы), глюкагон (в клетках печени), СТГ. Механизм действия этих гормонов включает каскад реакций, приводящий к активации фосфорилазы. Взаимодействие адреналина с рецепторами клеток печени приводит в действие аденилатциклазу, которая в свою очередь катализирует распад АТФ до цАМФ. цАМФ активирует протеинкиназу, которая приводит в активное состояние фосфорилазу, в результате фосфорилирования. Фосфорилаза отщепляет молекулу глюкозо-1-фосфата от гликогена.

7. Пентозофосфатный путь является альтернативным путем окисления глюкозы. Этот процесс поставляет клеткам кофермент НАДН, использующийся как донор водорода в реакциях восстановления и гидроксилирования, и обеспечивает клетки рибозой, которая участвует в синтезе нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Пентозофосфатный путь не приводит к синтезу АТФ. Пентозофосфатный путь имеет большое значение в метаболизме клеток печени, жировой ткани, надпочечниках, в лимфоцитах, в эритроцитах. Одна молекула глюкозы окисляется до СО2 и Н2О в результате этого цикла. НАДФН, которые образуются в результате, могут включаться в синтез липидов.

В пентозофосфатном пути можно выделить 2 части: окислительный и неокислительный пути образования пентоз.

Окислительный путь образования пентоз включает 2 реакции дегидрирования. Коферментом является НАДФ+ , который восстанавливается в НАДФН. Пентозы образуются в результате реакции окислительного карбоксилирования. Суммарное уравнение:

Глюкозо-6-фосфат + 2 НАДФН+ + Н2О→рибулозо-5-фосфат + 2(НАДФН+Н+) + СО2

Неокислительный путь образования пентоз включает реакции переноса 2 и 3 углеродных фрагментов с одной молекулы на другую. Этот путь служит для синтеза пентоз. Неокислительный путь образования пентоз обратим, следовательно, он может служить для образования гексоз из пентоз. С помощью этого пути избыток пентоз. Превышающий потребности клетки, может быть возвращен в фонд гексоз. Суммарное уравнение:

5 фруктозо-6-фосфат ↔ 5 рибозo-5-фосфат

Окислительный путь синтеза пентоз и путь возвращения пентоз в гексозы вместе составляют циклический процесс – за один оборот цикла полностью распадается одна молекула глюкозы.

Суммарное уравнение пентозофосфатного цикла:

6 глюкозо-6-фосфат + 12НAДФ+ + Н2О → 12 (НАДФН+Н+) + 5 глюкозо-6-фосфат + 6СО2

У растений реакции пентозофосфатного пути составляют часть процесса образования гексоз из СО2 при фотосинтезе.

8. Глюконеогенез – это процесс синтеза глюкозы из веществ неуглеводной природы. Главными субстратами глюконеогенеза являются пируват, лактат, глицерин, аминокислоты. Важнейшей функцией глюконеогенеза является поддержание уровня глюкозы в крови в период длительного голодания и интенсивных физических нагрузок. Постоянное поступление глюкозы в качестве источника энергии особенно необходимо для нервной ткани и эритроцитов. Процесс в основном протекает в печени и менее интенсивно в корковом веществе почек, а также слизистой оболочке кишечника.

Большинство реакций глюконеогенеза являются противоположно направленными гликолизу, т.е. являются обратимыми и катализируются теми же ферментами, что и соответствующие реакции гликолиза. Четыре реакции глюконеогенеза необратимы. Превращение пирувата в оксалоацетат катализируется ферментом карбоксилазой. Образовавшийся оксалоацетат превращается в фосфоенолпируват. Для оксалоацитата мембрана митохондрий непроницаема. Оксалоацетат может превращаться в малат или в аспартат, которые диффундируют в цитозоль и превращаются в оксалоацетат, в результате соответствующих реакций. Все дальнейшие реакции проходят в цитозоле. Следующие необратимые реакции это превращение фруктозо-1,6-бисфосфат в фруктозо-6-фосфат и превращение глюкозо-6-фосфат в глюкозу.

Синтез глюкозы из лактата. Лактат, образовавшийся в интенсивно работающих мышцах или в клетках с преобладающим анаэробным способом катаболизма глюкозы, поступает в кровь, а затем в печень. В печени соотношение НАДН/НАД+ ниже, чем в мышцах, поэтому лактатдегидрогеназная реакция протекает в обратном направлении: в сторону образования пирувата из лактата. Далее пируват включается в глюконеогенез, а образовавшаяся глюкоза поступает в кровь, затем в мышцы. Эту последовательность событий называют глюкозо-лактатным циклом или циклом Кори.

Синтез глюкозы из аминокислот (глюкозо-аланиновый цикл).

Глюкоза в мышцах→пируват в мышцах→аланин в мышцах→аланин в печени→глюкоза в мышцах.

Он ведет не к увеличению глюкозы в мышцах, но решает транспорт аминного азота из мышц и предотвращает лактоацидоз.

Синтез глюкозы из глицерола (проходит в печени и почках, т.к. здесь есть фермент глицеролкиназа).

Глицерол−−−→глицерол-3-фосфат−−−→дигидроксиацетонфосфат

Суммарное уравнение глюконеогенеза:

2 пируват +4 АТФ + 2ГТФ + 2(НАДН+ Н+) + 4Н2О→ глюкоза + 4АДФ + 2ГДФ+

+6Н3РО4+ 2 НАД+

9. Сахарный диабет. В регуляции гликолиза и глюконеогенеза большую роль играет инсулин. При недостаточности содержания инсулина возникает заболевание, которое носит название «сахарный диабет»: повышается концентрация  глюкозы  в крови (гипергликемия), появляется глюкоза в моче (глюкозурия) и уменьшается содержание гликогена в печени. Мышечная ткань при этом утрачивает способность утилизировать глюкозу крови. В печени при общем снижении интенсивности биосинтетических процессов: биосинтеза белков, синтеза жирных кислот из продуктов распада глюкозы – наблюдается усиленный синтез ферментов глюконеогенеза. При введении инсулина больным диабетом происходит коррекция метаболических сдвигов: нормализуется проницаемость мембран мышечных клеток для глюкозы, восстанавливается соотношение между гликолизом и глюко-неогенезом. Инсулин контролирует эти процессы на генетическом уровне как индуктор синтеза ключевых ферментов гликолиза: гексокиназы, фос-фофруктокиназы и пируваткиназы.

Гипергликемия может возникнуть не только при заболевании поджелудочной железы, но и в результате расстройства функции других эндокринных желез, участвующих в регуляции углеводного обмена. Так, гипергликемия может наблюдаться при гипофизарных заболеваниях, опухолях коркового вещества надпочечников, гиперфункции щитовидной железы. Иногда гипергликемия появляется во время беременности. Наконец, гипергликемия возможна при органических поражениях ЦНС, расстройствах мозгового кровообращения, болезнях печени воспалительного или дегенеративного характера. Поддержание постоянства уровня глюкозы в крови, как отмечалось,– важнейшая функция печени, резервные возможности которой в этом отношении весьма велики. Поэтому гипергликемия, обусловленная нарушением функции печени, выявляется обычно при тяжелых ее поражениях.

Гипогликемия. Нередко гипогликемия связана с понижением функций тех эндокринных желез, повышение функций которых приводит, как отмечалось, к гипергликемии. В частности, гипогликемию можно наблюдать при гипофизарной кахексии, аддисоновой болезни, гипотиреозе. Резкое снижение уровня глюкозы в крови отмечается при аденомах поджелудочной железы вследствие повышенной продукции инсулина β-клетками панкреатических островков. Кроме того, гипогликемия может быть вызвана голоданием, продолжительной физической работой, приемом β-ганглиоблока-торов. Низкий уровень глюкозы в крови иногда отмечается при беременности, лактации.

Глюкозурия. Обычно присутствие глюкозы в моче (глюкозурия) является результатом нарушения углеводного обмена вследствие патологических изменений в поджелудочной железе (сахарный диабет, острый панкреатит и т.д.). Реже встречается глюкозурия почечного происхождения, связанная с недостаточностью резорбции глюкозы в почечных канальцах. Как временное явление глюкозурия может возникнуть при некоторых острых инфекционных и нервных заболеваниях, после приступов эпилепсии, сотрясения мозга.

10. ПЕРЕВАРИВАНИЕ БЕЛКОВ

  1. В зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи все пептидазы делятся на:

  • Эндопептидазы, которые действуют на пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза);

  • Экзопептидазы, которые действуют на пептидне связи, образованные N- и C-концевыми аминокислотами (аминопептидаза, карбоксипептидазы А, В).

  1. Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме (проферменты), секретируются к месту действия, где активируются путем частичного протеолиза (отщепление пептида различной длины с N-конца молекулы профермента). Место синтеза проферментов (слизистая оболочка желудка, поджелудочная железа) и место их активации (полость желудка, тонкой кишки) пространственно разделены. Такой механизм образования активных ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

  1. Преждевременная активация проферментов в секреторных клетках происходит при:

  • Язве желудка – пепсиноген превращается в пепсин в клетках слизистой оболочки желудка;

  • Остром панкреатите – трипсиноген превращается в трипсин в клетках поджелудочной железы и активирует остальные панкреатические пептидазы.

  1. Желудочный сок содержит соляную кислоту, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка и выполняет следующие функции:

  • Оказывает бактерицидное действие;

  • Денатурирует остатки пищи;

  • Создает оптимум рН для пепсина;

  • Активирует пепсиноген путем частичного протеолиза.

  1. Соляная кислота и пепсин способны разрушать клетки эпителия желудка. В норме этого не происходит, т.к. существуют защитные факторы слизистой оболчки желудка, основными из которых являются:

  • Образование слизи на поверхности;

  • Секреция эпителиальными клетками ионов HCO3- , создающих в пристеночном слое среду с рН 5,0-6,0;

  • Наличие на наружной поверхности мембран клеток слизистой оболочки гетерополисахаридов, которые не являются субстратами пептидогидролаз;

  • Быстрая регенерация поврежденного эпителия

  1. Конечным результатом переваривания белков является образование свободных аминокислот, поступающих в клетки слизистой оболочки кишечника путем активного транспорта за счет градиента концентрации натрия (симпорт). Свободные аминокислоты в отличие от белков пищи лишены видовой специфичности и не обладают антигенными свойствами.

11. Обмен белков - совокупность пластических и энергетических процессов превращения белков в организме, включая обмен аминокислот и продуктов их распада. Белки - основа всех клеточ-ных структур, являются материальными носителями жизни. Биосинтез белков определяет рост, развитие и самообновление всех структурных элементов в организме и тем самым их функциональную надежность. Суточная потребность в белках (белковый оптимум) для взрослого человека составляет 100-120 г (при трате энергии 3000 ккал/сутки). В распоряжении организма должны быть все аминокислоты (20) в определенном соотношении и количестве, иначе белок не может быть синтезирован. Многие составляющие белок аминокислоты (валин, лейцин, изолейцин, лизин,метионин, треонин, фенилаланин, триптофан) не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей (незаменимые аминокислоты). Другие аминокислоты могут быть синтезированы в организме и называются заменимыми (гистидин, гликокол, глицин, аланин, глутаминовая кислота, пролин, оксипролин, серии, тирозин, цистеин, аргинин,).Белки делят на биологически полноценные (с полным набором всех незаменимых аминокислот) и неполноценные (при отсутствии одной или нескольких незаменимых аминокислот). Основные этапы обмена белков:1) ферментативное расщепление белков пищи до аминокислот и всасывание последних;2) превращение аминокислот;3) биосинтез белков;4) расщепление белков; 5) образование конечных продуктов распада аминокислот.

12. Декарбоксилирование аминокислот.

Некоторые аминокислоты могут подвергаться декарбоксилированию – отщеплению альфа-аминогруппы. Продуктами реакции являются СО2 и биогенные амины. Реакция происходит с участием ферментов - декарбоксилаз в присутствии кофермента пиридоксальфосфата. Биогенные амины выполняют функции нейромедиаторов (серотонин, дофамин, ГАМК), гормонов (адреналин), регуляторных факторов местного действия (гистамин).

серин → ацетилхолин (возбуждающий медиатор вегетативной нервной системы)

триптофан → серотонин (возбуждающий медиатор средних отделов мозга. Стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, оказывает сосудосуживающее действие, антидепрессант, участвует в аллергических реакциях и т.д.

тирозин → дофамин (медиатор средних отделов мозга. При его нехватке развивается паркинсонизм)

глутамат → ГАМК (тормозный медиатор высших отделов мозга)

гистидин → гистамин (медиатор воспаления, аллергических реакций, пищеварительный гормон)