см1.Водород-й показ-ль, его знач-е в жидких средах орг-ма.

Чаще для харак-ки актив-й реакции среды растворов применяют водород-й показ-ль(pH), кот. предст-ет собой десятичный логарифм концентрации водород-х ионов, взятый с обратным знаком: pH= − lg [H+]. Зависимость между концентрацией водород-х и гидроксиль-х ионов, водород-м показ-ем и реакцией среды представлена в табл-це. Точное измер-е водород-го показ-ля биол-х жид-ей имеет большое практич-е знач-е, т.к больш-во биохим-х процессов может протекать только при строгой определен-й реакции среды. Появл-е в среде избытка водород-х и гидроксиль-х ионов может не только ускорить или замедлить протек-е процесса, но и изменить его направл-е. определ-е pH биол-х жид-ей можно проводить колориметрически(с пом-ю индикаторов) или электрометрически(с пом-ю спец-х приборов – рН-метров). Актив-я кислот-ть или щелочность растворов, т.е концентрация свобод-х ионов водорода или гидроксила, в растворах сильных электролитов очень близка к общей кислот-ти или щелоч-ти, равной сумме свобод-х и связан-х в недиссоциирован-х молекулах водород-х и гидроксиль-х ионов. Общая кислот-ть или щелоч-ть раст-ов определ-ся титрованием. В раст-ах слабых электролитов актив-я кислот-ть или щелоч-ть значит-но меньше, чем общая.

2.Буферные сис-мы, состав и св-ва.

Буфер-е сис-мы предст-ют собой смеси раст-ов слабых кислот с раст-ми их солей от силь-х оснований или смеси раст-ов слабых оснований с раст-ми их солей от силь-х кислот.В процессе обмена постоянно образ-ся промежуточ-е продукты кислого или щелоч-го харак-ра, кот. должны были бы сильно изменять актив-ю реакцию внутр.среды орг-ма. Однако этих измен-й либо не происх-т, либо наблюд-ся незначит-ые сдвиги рН. Это объяс-ся наличием в орг-ме сис-м вещ-в, облад-х буферными св-ми, кот. проявл-ся в связывании избытка водород-х или гидроксиль-х ионов в слабо диссоциирующие молек-лы. Буфер-е дей-е сохр-ся при разбавлении и концентрации буфер-х раст-ов.Буфер-е дей-е сис-мы не безгранично. При добавлении слишком большого кол-ва кислоты или щелочи запас буфер-х вещ-в сис-мы исчерпыв-ся и активная реакция среды измен-ся. Колич-ое выражение способ-ти рас-ра к буферному дей-ю наз-ся буферной емкостью. Она измер-ся числом грамм-эквивалентов сильной кис-ты или щелочи, кот. нужно прибавить к 1л рас-ра, чтобы его рН изменился на 1.

3.Ферменты, строение, св-ва и мех-м дей-я.

Ферменты – это биол-е катализаторы высокой актив-ти(энзимы), они измен-ют скор-ть хим.реакции, но сами после реакции возвращ-ся к исход-му сост-ю. по хим-й природе ферменты явл-ся белками. Они образ-т коллоид-е рас-ры, имеют молек-ю массу от десятков тысяч до неск-ких миллионов углерод-х единиц, в раст-х ведут себя как амфотер-е электролиты и при измен-ии рН меняют величину электрич.заряда молекул. Фер-ты способны кристалл-ся из раст-ов, они содержат много воды, обладают высокой каталитич-й актив-ю; при обезвож-ии кристаллы разр-ся и ферменты утрач-ют актив-ть.

Различают:1)внутриклеточ-е – они входят в состав слож-х клеточ-х струк-р и могут созд-ть комплексы с др. ферментами, ускоряя протек-е не единич-й реакции, а биохим-го процесса включ-го множ-во реакций.

2)Внеклеточ-е – выдел-ся из кл-ок в кровь, пищев-е соки и др. Биол-е жид-ти, где и ускоряют разнообраз-е превращ-я вещ-в.

Фер-ты м/б:

1)простыми белками-протеинами(однокомпонентными фер-тами)

2)сложными-протеидами(двухкомпонентными фер-тами) сост. из

а)белковой части-апофермент

б)небелковая часть-простетическая группа-кофермент

Кофермент апофермент обладают малой каталитич-й актив-ю, но она резко увелич-ся при их соед-ии в комплекс – холофермент.

Фер-ты имеют слож-ю пространственную струк-ру:

1)активный центр – функц-е группы, участв-т в связывании субстрата и его преобразовании, он занимает небольшую часть молек-лы фер-та.

2)регуляторные центры – соединяясь с ними промежуточ-е продукты биохим-х процессов могут увел-ть или умень0ть актив-ть фер-та.

Пространственная струк-ра актив-го центра фер-та определ-т специфич-ть его лей-я – способ-ть ускорять реакцию только одного или группы субстрата сходных по строению.

Различают:1)относит-ю специфич-ть – фер-ты ускоряют реакции, характер-е для определ-х типов хим.связей в молекулах различ-х вещ-в одного класса(пр: пищев-й фер-нт пепсин ускор-ет гидролиз пептид-х связей, липаза-гидролиз сложноэфирных связей).

2)абсолют-я специф-ть – ускор-ют определ-й тип реакции единственного субстрата(пр:аргиназа катализирует только реакцию гидролиза на орнитин и мочевину).

На проявление каталитич-й актив-ти фер-ов большое влияние оказывают образ-ся в тканях или поступ-щие в орг-м из внеш. среды активаторы(увелич-т актив-ть фер-та) и ингибиторы (угнетают актив-ть фер-та).

Многие фер-ты выраб-ся живой тканью в неактив-й форме – это проферменты. Переход из профер-та в актив-й фер-нт происх-т под дей-ем различ-х активаторов, в их кач-ве могут дей-ть ионы, спец-е фер-ты, гормоны.

Если ингибитор по пространств-й конфигурации напомин-ет субстрат, то он может производить конкурентное тормож-е актив-ти фер-та, занимая место субстрата в активном центре и непрочно связываясь с ним. В этом случае сниж-е скор-ти фермент-й реакции зависит от концентрации ингибитора, концентрации субстрата и хим-го сродства их с ферментом.

Неконкурентное тормож-е – эти ингибиторы вступают в необратимое хим-е взаимодейц-е с отдель-ми функц-ми группами актив-го центра и блокируют его. Это тормож-е может быть снято только при хим-м изменении ингибитора, в рез-те чего ослабл-ся его связь с фер-ом.

Классификация ферментов: