Учебное пособие тесты и задачи для фарм
.pdfѐМИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ КАЗАХСТАН
АО «Медицинский университет «Астана»
Сейтембетова А.Ж., Блудова С.А.
ТЕСТЫ И СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ ПО БИОХИМИИ
Учебное пособие
Астана, 2010
1
УДК 577.1(076.1)
ББК 28.072 Я73
ISBN
Рецензенты:
С.Б Рахмадиева – доктор химических наук, профессор, директор института биоорганической химии ЕНУ им. Л.Н. Гумилева.
С.К. Калугина – кандидат химических наук, доцент кафедры фармацевтических дисциплин АО «Медицинский университет Астана».
Сейтембетова А.Ж., Блудова С.А. ТЕСТЫ И СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ ПО БИОХИМИИ, Астана, 2010
Учебное пособие предназначено для обучения, контроля и самостоятельного контроля знаний по биологической химии и может быть использовано в учебном процессе студентами и преподавателями медицинских и медикобиологических специальностей Утверждено и рекомендовано к изданию типографским способом УМС при
АО «МУА» по специальностям высшего и послевузовского образования.
Протокол №___10____от «___10___»__июня______2008_года Сейтембетова А.Ж.,2010 Блудова С.А., 2010
2
|
Химия белков |
|
|
|
Химический состав белков. |
||
1.Молекулы белков построены из: |
|
|
|
а) гидроксикислот; |
б) -D-аминокислот; |
в) -D- аминокислот; |
|
г) -L- аминокислот; |
д) -L- аминокислот |
|
|
2.К моноаминомонокарбоновым кислотам относятся: |
|
||
а) лейцин, валин, цистеин, аланин; |
б) лизин, глутаминовая кислота; |
||
в) аспарагиновая кислота, оксипролин; |
г) цитруллин, аргинин; |
||
д) лизин, пролин, орнитин |
|
|
|
3.Строгое чередование аминокислот в молекуле белка – это структура: |
|||
а) первичная; |
б) вторичная; |
|
в) третичная; |
г) четвертичная; |
д) глобулярная |
|
|
4.Первичную структуру белков формирует связь: |
|
||
а) пептидная; |
б) водородная; |
|
в) гидрофобная; |
г) сложноэфирная; |
д) ионная |
|
|
5.Не встречается в составе белков: |
|
|
|
а) метионин; |
б) глутамин; |
|
в) лизин; |
г) пролин; |
д) -аланин |
|
|
6.К монооаминодикарбоновым кислотам относится: |
|
||
а) фенилаланин; |
б) глутамат; |
|
в) лизин; |
г) пролин; |
д) метионин |
|
|
7.Ароматической аминокислотой является: |
|
|
|
а) фенилаланин; |
б) глутамат; |
|
в) лизин; |
г) пролин; |
д) метионин |
|
|
8.Укажите иминокислоту: |
|
|
|
а) фенилаланин; |
б) глутамат; |
|
в) лизин; |
г) пролин; |
д) метионин |
|
|
9.Качественная реакция на пептидную связь: |
|
|
|
а) нингидриновая; |
б) Адамкевича; |
|
в) биуретовая; |
г) ксантопротеиновая; |
д) Миллона |
|
|
10.Серу содержит: |
|
|
|
а) фенилаланин; |
б) глутамат; |
|
в) лизин; |
г) пролин; |
д) метионин |
|
|
11.Незаменимая аминокислота: |
|
|
|
а) фенилаланин; |
б) глутамат; |
|
в) аланин; |
г) пролин; |
д) аспартат |
|
|
12.К диаминомонокарбоновым кислотам относится: |
|
||
а) фенилаланин; |
б) глутамат; |
|
в) лизин; |
г) пролин; |
д) метионин |
|
|
3
13.Гетероциклическая аминокислота: |
|
|
а) фенилаланин; |
б) глутамат; |
в) триптофан; |
г) пролин; |
д) метионин |
|
14.Пептидная связь: |
|
|
а)-CH2–CH2-; |
б)-CH2–CO-; |
в)-CH2–NH-; |
г)-NH—СО; |
д)-CH–SH- |
|
15.Тетрапептид из аланина, валина, глицина, пролина называется:
а) тирозил-пролил-аланил-валин; |
б) валил-тирозил-аланил-пролин; |
в) аланил-валил-глицил-пролин; |
г) пролил-валил-аланил-тирозин; |
д) аланин-валин-пролин-тирозин |
|
16.Выберите правильное определение первичной структуры белка: а) полипептидная цепь, стабилизированная водородными связями;
б) фибриллы белка; в) способ укладки протомеров в олигомерном белке; г) специфическая последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями; д) полипептидная цепь, образованная ковалентными связями между радикалами
17.К полноценным белкам относятся белки, которые: |
|
|||
а) содержат все незаменимые аминокислоты; |
|
б) не содержат иминокислоты; |
||
в) содержат лизин и пролин; |
г) содержат все заменимые аминокислоты; |
|||
д) содержат гетероциклические аминокислоты |
|
|
||
18.Незаменимые аминокислоты: |
|
|
|
|
а) содержат в своем составе серу; |
|
б) синтезируются в живом организме; |
||
в) не синтезируются в живом организме; |
|
г) содержат гетероциклы; |
||
д) содержат в своем составе много карбоновых групп |
|
|||
19.В процессах метилирования участвует аминокислота: |
||||
а) аланин; |
б) валин; |
|
|
в) треонин; |
г) метионин; |
д) изолейцин |
|
|
|
20.В молекуле белка азота: |
|
|
|
|
а) 21%; |
б) 16%; |
|
|
в) 14%; |
г) 70%; |
д) 18% |
|
|
|
21.Аминокислотой не является: |
|
|
|
|
а) валин; |
б) лейцин; |
|
|
в) лизин; |
г) холин; |
д) аланин |
|
|
|
22.Присутствие любого белка в растворе определяется при помощи реакции: |
||||
а) биуретовой; |
б) ксантопротеиновой; |
в) нингидриновой; |
||
г) с фенилтиоизоцианатом; |
д) Фоля |
|
|
|
23.Выберите пептид, на С-конце которого находится иминокислота: |
||||
а) цис-вал-про-три; |
б) лей-мет-глу-про; |
|
в) асн-вал-гис-фен; |
|
г) тре-ала-арг-глн; |
д) цис-лиз-тир-гли |
|
|
|
24.Укажите пептид, на N-конце которого находится диаминомонокарбоновая кислота: |
||||
а) тре-ала-лиз-про; |
б) лиз-сер-гис-глн; |
|
в) асн-вал-иле-арг; |
|
г) глу-лей-тре-три; |
д) фен-мет-гли-лиз |
|
|
|
4
25.Для количественного определения аминокислот в растворе используют реакцию:
а) биуретовую; |
б) нингидриновую; |
в) Фоля; |
г) ксантопротеиновую; |
д) Сакагучи |
|
26.Витамин РР в организме может синтезироваться из: |
|
|
а) фенилаланина; |
б) триптофана; |
в) лизина; |
г) пролина; |
д) метионина |
|
27.Моноаминодикарбоновыми кислотами являются: |
|
|
а) глутамин, глицин; |
б) аспарагин, лейцин; |
в) аспартат, глутамат; |
г) валин, цистеин; |
д) лизин, треонин |
|
28.Фенилтиоизоцианат используется для определения:
а) количества аминокислот в белке; б) присутствия циклических аминокислот; в) С-концевой аминокислоты; г) количества белка в растворе;
д) N-концевой аминокислоты
29.Нонапептидом является: |
|
|
а) ангиотензин I; |
б) вазопрессин; |
в) инсулин; |
г) ангиотензин II; |
д) глюкагон |
|
30.Незаменимые аминокислоты: |
|
|
а) серин, глютамин; |
б) треонин, лизин; |
в) глутамат, аспарагин; |
г) глицин, аланин; |
д) аспартат, гистидин |
|
31.Пептид, на С-конце которого находится ароматическая аминокислота: |
||
а) цис-вал-про-лиз; |
б) лей-мет-глу-про; |
в) асн-вал-гис-фен; |
г) тре-ала-арг-глн; |
д) тир-лиз-тир-гли |
|
32.Серосодержащие аминокислоты: |
|
|
||
а) фенилаланин, триптофан; |
б) глутамат, аспартат; |
в) лизин, лейцин; |
||
г) пролин, тирозин; |
|
д) метионин, цистеин |
|
|
33.Незаменимая аминокислота: |
|
|
|
|
а) лейцин; |
б) глутамат; |
в) аланин; |
||
г) пролин; |
д) серин |
|
|
|
34.Диаминомонокарбоновые кислоты: |
|
|
||
а) фенилаланин, триптофан; |
б) глутамат, аспартат; |
в) лизин, аргинин; |
||
г) пролин, тирозин; |
|
д) метионин, цистеин |
|
|
35.Гетероциклическая аминокислота: |
|
|
||
а) фенилаланин; |
б) гистидин; |
в) лизин; |
||
г) пролин; |
д) метионин |
|
|
|
36.Для определения серосодержащих аминокислот используют реакцию: |
||||
а) биуретовую; |
б) нингидриновую; |
в) Фоля; |
||
г) ксантопротеиновую; |
д) Сакагучи |
|
|
|
37.Ксантопротеиновая реакция используется для определения: |
||||
а) ароматических аминокислот; |
б) иминокислот; |
в) цистеина; |
||
г) присутствия белка в растворе; |
д) аргинина |
|
|
|
5
38.Незаменимые аминокислоты: |
|
|
а) серин, глутамин; |
б) лейцин, валин; |
в) глутамат, аспарагин; |
г) глицин, аланин; |
д) аспартат, гистидин |
|
39.Для определения аргинина используют реакцию: |
|
|
а) биуретовую; |
б) ксантопротеиновую; |
в) Фоля; |
г) нингидриновую; |
д) Сакагучи |
|
40.Аминокислоты, содержащие амидную группу: |
|
|
а) фенилаланин, триптофан; |
б) глутамат, аспартат; |
в) лизин, лейцин; |
г) аспарагин, глутамин; |
д) метионин, цистеин |
|
Физико-химические свойства белков. Методы выделения и очистки белков.
1.При денатурации белка происходит: |
|
|
|
а) нарушение нативной конформации белка; |
|
б) гидролиз пептидных связей; |
|
в) восстановление нативной конформации; |
г) формирование гидратной оболочки; |
||
д) переход белка в изоэлектрическое состояние |
|
|
|
2.При высокой температуре денатурация обусловлена: |
|
||
а) разрывом водородных и гидрофобных связей; |
б) гидратацией белка; |
||
в) снятием заряда; |
г) образованием комплексных солей; |
||
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами; |
|||
3.Основные свойства белка обусловлены наличием: |
|
||
а) лизина, аргинина; |
б) серина, треонина; |
в) глутамата, аспартата; |
|
г) аланина, изолейцина; |
д) валина, лейцина |
|
|
4.Положительный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот: |
|||
а) карбоксила; |
б) аминогруппы; |
|
в) SН-группы; |
г) гидроксила; |
д) амидной группы |
|
|
5.Кислотные свойства белков обусловлены наличием:
а) лизина, аргинина; б) серина, треонина; в) глутамата, аспартата; г) аланина, изолейцина; д) валина, лейцина
6.В изоэлектрической точке белок:
а) наименее растворим б) обладает зарядом; в) является катионом г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле
7.Отрицательный заряд белков зависит от наличия в радикалах аминокислот:
а) карбоксила; |
б) аминогруппы; |
в) SН-группы; |
|
г) гидроксила; |
д) амидной группы |
|
|
8.Пептид, с наиболее высоким положительным зарядом: |
|||
а) тирозил-пролил-аланил-глутамин; |
б) валил-тирозил-лизил-пролин; |
||
в) лизил-валил-пролил-аргинин; |
г) лизил-валил-глутаминил-тирозин; |
||
д) аланин-валил-аргинил-тирозин |
|
|
|
6
9.При нагревании раствора белков до 800 С не происходит:
а) разрыв слабых связей; б) нарушение взаимодействия белков с лигандами; в) уменьшение растворимости белков; г) изменение первичной структуры белков; д) приобретение молекулами белков случайной конформации
10.Пептид, имеющий нейтральный заряд: |
|
а) тирозил-пролил-аланил-валин; |
б) валил-метионил-аланил-аргинин; |
в) аланил-валил-глутаминил-тирозин; |
г) лизил-глицил-аланил-фенилаланин; |
д) аспарагинил-цистеинил-лейцил-триптофан |
|
11.Денатурация белков при действии минеральных кислот и щелочей обусловлена:
а) разрывом гидрофобных связей; б) изменением первичной структуры белков; в) гидратацией белка; г) изменением ионизации ионогенных групп; д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами;
12.В изоэлектрической точке белок:
а) обладает зарядом; б) является катионом; в) электронейтрален; г) является анионом; д) максимально подвижен в электрическом поле
13.Денатурация белков при действии солей тяжелых металлов обусловлена:
а) разрывом водородных и гидрофобных связей; |
б) гидратацией белка; |
в) образованием нерастворимых комплексных солей; |
г) снятием заряда; |
д) взаимодействием алкалоидных реактивов с гетероциклическими радикалами
14.При денатурации белков не происходит:
а) увеличение объема молекул; б) снижение растворимости; в) нарушение нативной конформации; г) гидролиз пептидных связей;
д) увеличение доступности белков для действия протеолитических ферментов
15.Денатурацию белков не вызывает: |
|
|
|
а) повышение температуры; |
б) действие солей тяжелых металлов; |
||
в) резкое изменение рН; |
|
г) воздействие этанола; |
|
д) действие солей щелочных и щелочноземельных металлов |
|||
16.Пептид, наименее растворимый в воде: |
|
||
а) арг-сер-цис-лиз; |
б) мет-лей-про-асн; |
в) фен-глу-вал-асп; |
|
г) глу-тре-арг-три; |
д) глн-асп-тир-гис |
|
|
17.Укажите пептид, лучше других растворимый в воде при рН 7,0: |
|||
а) цис-гли-вал-три; |
б) асп-тре-лиз-сер; |
в) лей-про-глн-фен; |
|
г) тир-асн-иле-мет; |
д) ала-гис-вал-лей |
|
|
18.Наиболее специфичным методом выделения белков является:
а) ионная хроматография; |
|
б) гель-фильтрация; |
в) высаливание; |
г) аффинная хроматография; |
д) ультрацентрифугирование |
||
19.Для наиболее грубого удаления балластных белков используют: |
|||
а) ионную хроматографию; |
|
б) аффинную хроматографию; |
|
в) электрофорез; |
г) гель-фильтрацию; |
д) высаливание; |
|
20.Для удаления низкомолекулярных веществ из раствора белков используют:
а) ионную хроматографию; |
б) электрофорез; |
в) диализ; |
г) электрофорез |
д) высаливание; |
|
7
21.Метод, основанный на специфическом взаимодействии белка с лигандом:
а) ионная хроматография; |
б) гель-фильтрация; |
в) высаливание; |
г) аффинная хроматография; |
д) ультрацентрифугирование |
|
22.Метод, используемый для очистки раствора белка от соли: |
||
а) ионная хроматография; |
б) диализ |
в) высаливание; |
г) аффинная хроматография; |
д) ультрацентрифугирование |
|
23.Метод, основанный на различиях в растворимости белков: |
||
а) ионообменная хроматография; |
б) гель-фильтрация; |
в) высаливание; |
г) аффинная хроматография; |
д) ультрацентрифугирование |
|
24.Метод, основанный на различиях заряда белковых молекул: |
||
а) аффинная хроматография; |
б) гель-фильтрация; |
в) высаливание; |
г) электрофорез; |
д) ультрацентрифугирование |
|
25.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул:
а) ионообменная хроматография; |
б) электрофорез; |
в) высаливание; |
г) аффинная хроматография; |
д) ультрацентрифугирование |
|
26.Метод, основанный на различиях молекулярной массы белковых молекул: |
||
а) ионообменная хроматография; |
б) электрофорез; |
в) высаливание; |
г) гель-фильтрация; |
д) аффинная хроматография; |
|
27.Метод, основанный на присоединении белка к иммобилизованному лиганду: |
||
а) ионообменная хроматография; |
б) электрофорез; |
в) высаливание; |
г) аффинная хроматография; |
д) ультрацентрифугирование |
|
28.Метод, использующий различия в заряде белков: |
|
|
а) ионообменная хроматография; |
б) электрофорез; |
в) высаливание; |
г) аффинная хроматография; |
д) гель-фильтрация |
|
29.Денатурация белка сопровождается: |
|
|
а) изменением конформации белка; |
б) нарушением связывания белка с лигандами; |
|
в) разрывом пептидных связей; |
г) верно б и в; |
д) верно а и б |
30.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в кислой среде:
а) арг-сер-цис-лиз; |
б) мет-лей-про-асн; |
в) фен-глу-вал-асп; |
г) гис-тре-арг-три; |
д) глн-вал-тир-гис |
|
31.Укажите пептид, ИЭТ которого находится в щелочной среде: |
||
а) арг-сер-цис-лиз; |
б) мет-лей-про-асн; |
в) фен-глу-вал-асп; |
г) глу-тре-цис-три; |
д) глн-асп-тир-гис |
|
32.Укажите пептид, который электронейтрален при рН более 7: |
||
а) тир-сер-цис-мет; |
б) лиз-лей-про-арг; |
в) фен-глу-вал-асп; |
г) глу-тре-иле-три; |
д) глн-асп-тир-гис |
|
33.Укажите пептид, который электронейтрален при рН менее 7: |
||
а) арг-сер-цис-лиз; |
б) мет-лей-про-асн; |
в) фен-гли-вал-асн; |
г) глу-тре-асп-три; |
д) глн-иле-тир-гис |
|
8
Структурная организация белковых молекул. Функции белков. Ингибиторы белковых функций. Классификация белков.
1.Первичную структуру белков формирует связь: |
|
|
а) пептидная; |
б) водородная; |
в) гидрофобная; |
г) сложноэфирная; |
д) дисульфидная |
|
2.Вторичная структура белков стабилизируется связью: |
||
а) пептидной; |
б) гидрофобной; |
в) водородной; |
г) сложноэфирной; |
д) дисульфидной |
|
3.Связи между радикалами аминокислот в отдельной полипептидной цепи формируют:
а) четвертичную структуру; |
б) третичную структуру; |
в) α-спираль; |
г) первичную структуру; |
д) β-складчатую структуру |
|
4.Четвертичная структура белков: |
|
|
а) совокупность нескольких субъединиц белка; б) конформация полипептидной цепи; |
||
в) полипептидная цепь с определенной последовательностью аминокислотных остатков;
г) совокупность полинуклеотидных цепей; |
д) конформацию участков полипептида |
||
5.Укажите радикалы, нарушающие формирование вторичной структуры белков: |
|||
а) одинаково заряженные радикалы; |
|
б) объемные радикалы; |
|
в) пролин; |
г) верно а и б; |
|
д) верно а, б и в |
6.Пространственная структура белка, образованная за счет взаимодействия |
|||
между радикалами аминокислот: |
|
|
|
а) первичная; |
б) вторичная; |
|
в) супервторичная; |
г) третичная; |
д) четвертичная |
|
|
7.Однотипный порядок чередования регулярных вторичных структур: |
|||
а) первичная; |
б) вторичная; |
|
в) супервторичная; |
г) третичная; |
д) четвертичная |
|
|
8.Пространственная структура белка, образованная водородными связями |
|||
между атомами пептидного остова: |
|
|
|
а) первичная; |
б) вторичная; |
|
в) супервторичная; |
г) третичная; |
д) четвертичная |
|
|
9.Пространственная структура белка, образованная за счет нековалентных |
|||
взаимодействий между отдельными пептидами: |
|
||
а) первичная; |
б) вторичная; |
|
в) супервторичная; |
г) третичная; |
д) четвертичная |
|
|
10.Биологические свойства гемоглобина обеспечивает структура: |
|||
а) первичная; |
б) вторичная; |
|
в) третичная; |
г) четвертичная; |
д) супервторичная |
|
|
11.Классифицируя белки на глобулярные и фибриллярные учитывают: |
|||
а) форму молекул; |
б) электрофоретическую подвижность; в) функцию; |
||
г) отсутствие небелковой части; |
д) наличие небелковой части |
||
12.Структурную функцию выполняет: |
|
|
|
а) коллаген; |
б) интерферон; |
в) гемоглобин; |
|
г) плазмин; |
д) миозин |
|
|
9
13.Гормональную функцию выполняет: |
|
|
а) коллаген; |
б) интерферон; |
в) инсулин; |
г) плазмин; |
д) миозин |
|
14.Сократительную функцию выполняет: |
|
|
а) коллаген; |
б) интерферон; |
в) гемоглобин; |
г) плазмин; |
д) миозин |
|
15.Четвертичная структура молекулы гемоглобина описывается формулой:
а) 2 2; |
б) ; |
в) 4; |
г) 4; |
д) 3 |
|
16.В формировании третичной структуры белковой молекулы не участвуют связи:
а) ионные; |
б) координационные; |
в) водородные; |
г) гидрофобные; |
д) пептидные |
|
17.Казеиноген относится к классу: |
|
|
а) хромопротеидов; |
б) фосфопротеидов; |
в) гликопротеидов; |
г) липопротеидов; |
д) металлопротеидов |
|
18.Белок, переносящий кислород: |
|
|
а) гемоглобин; |
б) альбумин; |
в) кератин; |
г) трипсин; |
д) амилаза |
|
19.Функции, которые белки выполняют в организме: |
|
|
а) транспортная; |
б) защитная; |
в) регуляторная; |
г) структурная; |
д) все верно |
|
20.Белки, выполняющие каталитические функции: |
|
|
а) иммуноглобулины; |
б) ферменты; |
в) коллагены; |
г) альбумины; |
д) кератины |
|
21.Глобулярным белком является: |
|
|
а) миоглобин; |
б) коллаген; |
в) кератин; |
г) эластин; |
д) миозин |
|
22.Гликопротеиды содержат: |
|
|
а) углевод; |
б) фосфат; |
в) липид; |
г) металл; |
д) нуклеотид |
|
23.Защитную функцию в организме выполняют: |
|
|
а) иммуноглобулины; |
б) ферменты; |
в) коллагены; |
г) альбумины; |
д) кератины |
|
24.Фибриллярным белком является: |
|
|
а) миоглобин; |
б) альбумин; |
в) кератин; |
г) трипсин; |
д) гемоглобин |
|
25.Четвертичной структурой обладает: |
|
|
а) миоглобин; |
б) альбумин; |
в) кератин; |
г) трипсин; |
д) гемоглобин |
|
10