Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Konspekt_do_praktichnogo_zanjattja_No3.doc
Скачиваний:
30
Добавлен:
04.02.2016
Размер:
83.97 Кб
Скачать

БУДОВА ФЕРМЕНТІВ. КОФЕРМЕНТНА ФУНКЦІЯ ВІТАМІНІВ.

Хімічна структура ферментів. Коферменти

За хімічною структурою ферменти є простими білками або складними білками (тобто такими, що містять у собі небілкову частину).

Білкова частина складного білка-ферменту має назву апофермент (апоензим), небілкова - кофермент (коензим). Повна назва складного ферменту -холофермент: апофермент + кофермент =холофермент

Олігомерні білки-ферменти

Багато ферментних білків складаються з декількох субодиниць (протомерів), що являють собою різні поліпептидні ланцюги, сполучені нековалентними зв'язками -олігомерні ферменти.

Найбільш розповсюджені олігомерні ферменти, що містять у собі два (С2), чотири (С4) або шість (С6) протомерів. Окрім ферментів, що складаються з однакових за хімічною природою протомерів, існують ферменти, до складу яких входять різні за будовою та біохімічними функціями субодиниці. Наприклад, фермент аспартат-карбамоїлтрансфераза складається з шести каталітичних та шести регуляторних субодиниць (С6R6). Приклади деяких білків-ферментів, що мають олігомерний склад.

Кофактори та коферменти

Багато ферментів потребують для реалізації своєї каталітичної активності наявності певних низькомолекулярних небілкових сполук - кофакторів. Роль кофакторів можуть відігравати біоорганічні сполуки різної хімічної природи або іони металів (Мg2+, Са2+, Fе3+- Fе2+, Си2+ -Си1+ та ін.).

Іони металів зв'язані з апоферментом або входять до складу небілкової простетичної групи - найчастіше порфіринового кільця гемінових ферментів (цитохромів, пероксидаз, каталази). Ферменти, які міцно зв'язані з іонами металів і не втрачають цього зв'язку за умов виділення та фракціонування ферменту, назваються метало ферментами.

У деяких випадках іони металів не входять до складу ферментів як інтегральні структурні компоненти, а виконують лише функцію їх активаторів.

Коферменти (коензими) - біоорганічні сполуки небілкової природи, що є необхідними для дії ферменту, тобто перетворення субстрату в каталітичному акті.

Коферменти можуть сполучатися з білковою частиною (апоферментом) нековалентними фізико-хімічними або ковалентними зв'язками (в останньому випадку вони є простетичними групами ферментного білка - флавінові коферменти, піридоксальфосфат, ліпоєва кислота тощо); інколи коферменти утворюють комплекси з апоферментом лише в ході каталітичного процесу (НАД, НАДФ).

Класифікація коферментів

За хімічною природою коферменти підрозділяють на:

- похідні вітамінів, зокрема: вітаміну В1, - тіаміндифосфат; вітаміну В2 - флавінмононуклеотид (ФМН); вітаміну В6 - піридоксальфосфат, піридоксамінфосфат; пантотенової кислоти - коензим А; вітаміну В12 - метилкобаламін, дезоксиадено-зилкобаламін; вітаміну Н (біотину) - карбоксибіотин; фолієвої кислоти - тетрагідрофолієва кислота;

- динуклеотиди (похідні нікотинаміду - НАД, НАДФ; похідна рибофлавіну - ФАД);

- нуклеотиди - похідні пуринів та піримідинів (АТФ, АДФ, ЦТФ, ЦДФ, УТФ, УДФ);

- комплекси порфіринів з іонами металів.

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на:

1. Коферменти, що є переносниками атомів водню та електронів.

2. Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп.

3. Коферменти синтезу, ізомеризації та розщеплення вуглець-вуглецевих зв'язків.

Металоферменти та відповідні метали-кофактори

Металоферменти Іони металів

Аргіназа Mn2+

Алкогольдегідрогеназа Zn2+

Карбоангідраза Zn2+

Карбоксипептидаза А Zn2+ Си2+

Супероксиддисмутаза Zn2+ Си2+

Ксантиноксидаза Мо6+

Цитохром с Fе2+

Цитохроми (а + аз) Fе2+, Си+

Коферменти та ферментативні реакції, в яких вони беруть участь.

1. Переносники водню та електронів

НАД (нікотинамідаденін-динуклеотид)-Вітамін РР (нікотинова кислота, нікотинамід)-Перенос гідрид-іона (:Н~)

ФАД (флавінаденіндинуклеотид) -Вітамін В2 (рибофлавін)-Перенос атомів водню (2Н++2е-)

КоензимQ – Убіхінон- Перенос атомів водню (2Н++2е~)

Глутатіон -Трипептид: у-глутамі-ніл-цистеїніл-гліцин -Перенос водню в пероксидазних та редуктазних реакціях

Гемінові коферменти -Металопорфірини- Перенос електронів

2. Переносники інших хімічних груп

Нуклеозидфосфати:

АТФ (аденозинтрифосфат) -Аденозин -Перенос фосфатних, пірофосфатних, аденозильних радикалів

УТФ (уридинтрифосфат) -Уридин -Перенос моносахаридних радикалів

ЦТФ (цитидинтрифосфат) -Цитидин -Перенос холіну та етаноламіну

Піридоксалеві коферменти:

Вітамін В6 (піридоксин) -Перенос аміногруп; декарбоксилування

Піридоксальфосфат

Піридоксамінфосфат

Коензим ацилування Вітамін В3 -пантотенова кислота -Перенос ацильних радикалів

Тетрагідрофолієва кислота (ТГФК) -Вітамін Вс (фолієва кислота)-Перенос одновуглецевих радикалів (формільного, оксиметильного, метильного тощо)

Ліпоєва кислота Тіооктова кислота -Перенос ацетильних радикалів

3. Коферменти синтезу, ізомеризації та розщеплення вуглець-вуглецевих зв'язків:

Тіаміндифосфат (ТДФ)- Вітамін В1 (тіамін)-Окисне декарбоксилування оксо-(α-кето)- кислот; перенос кетофрагментів

Кобамідні коферменти: Вітамін В12 (кобаламін)

Метилкобаламін Реакції трансметилювання

5-Дезоксиаденозил-кобаламін Реакції ізомеризації

Карбоксибіотии Вітамін Н (біотин) — похідне тіофену Реакції карбоксилуювання за участю С02.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]