Міністерство освіти і науки України

Національний університет харчових технологій

Кафедра біохімії

Контрольна робота

з біохімії

Виконала:

студентка ЗТБ –ІІІ

Івановська С.С.

Перевірив:

проф. Салюк А.І.

Київ 2014

План

І. 1.Класифікація білків залежно від конформації та форми молекули, глобулярні та фібрилярні білки.

2. Класифікація глікозидаз, їх промислове значення.

3. Ацетіл – КоА та піровиноградна кислота як універсальні конструктивні та енергетичні метаболіти.

С. 1. Будова і властивості жирів, характеристика жирних кислот, що входять до складу

константи жирів.

2. Загальне уявлення про механізм дії ферментів, активний центр ферменту.

3. Анаеробний розклад вуглеводів, гліколіз, глікогеноліз, енергетика анаеробного

розкладу глюкози.

Т. 1. Перетворення, що відбуваються в жирах при його зберіганні, окислення жирів.

2. Специфічність дії протеїназ, їх використання у харчовій промисловості.

3. Взаємозв`язок між обміном вуглеводів та жирів.

Контрольна робота

І. 1.Класифікація білків залежно від конформації та форми молекули, глобулярні та фібрилярні білки.

Білки – це особливий клас речовин, що зустрічається в усіх живих організмах. Білки — це високомолекулярні органічні азотовмісні сполуки. Мономерами білків є амінокислоти. Спільною ознакою для всіх амінокислот є наявність карбоксильної та амінної груп. У білках знаходяться 20 різновидів амінокислот. Як правило, природні амінокислоти мають L-конфігурацію, але в клітинах мікроорганізмів зустрічаються і D-амінокислоти. Залежно від розміщення NH-групи, розрізняють a, b, g та інші L-амінокислоти. У склад білків входять a-амінокислоти. Амінокислоти, що входять до складу білкової молекули, взаємодіють між собою за рахунок a-карбоксильних та a-амінних груп сусідних амінокислот. При цьому утворюються амідні, або пептидні зв'язки. Прийнято виділяти 4 рівні організації структури молекули білка.

Первинним рівнем (або структурою) – організації білкової молекули називають послідовність амінокислотних залишків, з'єднаних між собою пептидним зв'язком.

Вторинною структурою – називають просторове розташування атомів головного ланцюга молекули білка. Утворюється і утримується в просторі за рахунок утворення водневих зв'язків між боковими угрупуваннями амінокислот основного ланцюга.

Третинна структура – це властивий даному білку спосіб укладання поліпептидного ланцюга у просторі. Це основа функціональності білка. Вона забезпечує стабільність численних ділянок білків, що складаються з безлічі амінокислотних залишків та бокових груп.

Більшість білкових молекул мають ділянки як α-спіралі так і β-складчастості. Але частіше за формою третинної структури білки розділяють на глобулярні – які побудовані на основі α -спіралі і мають форму кулі або еліпса (більшість ферментів) і фібрилярні – що складаються на основі β-складчастості і які мають сплюснуту або ниткоподібну форми (пепсин, білки сполучної тканини і хряща).

Четвертинною структурою – називається розміщення в просторі взаємодіючих між собою субодиниць, утворених окремими поліпептидними ланцюгами. Тобто у формуванні четвертинної структури беруть участь не пептидні ланцюги, а глобули, які утворені з кожного з цих ланцюгів окремо. Поліпептидні ланцюги фібрилярних білків розташовуються паралельно один одному уздовж однієї осі, створюючи довгі ниткоподібні волокна — фібрили. Вони є основними структурними елементами сполучної і кісткової тканин, колагена сухожиль, рогових утворень, шкіри, нігтів, пір'я, волосся. Це стійкі речовини, нерозчинні у воді і розведених сольових розчинах. Глобулярні білки характеризуються сферичною, або глобулярною структурою, поліпептидні ланцюги яких згорнуті в компактні утворення, що нагадують форму кульки (глобули). Таких білків

в організмі значно більше, ніж фібрилярних. До них належать майже всі відомі на цей час ферменти, а також антитіла, деякі гормони і білки, що виконують транспортну функцію (гемоглобін, сироватковий альбумін і т.д.).

2. Класифікація глікозидаз, їх промислове значення.

Глікозидази, що прискорюють реакції гідролізу глікозидів, в тому числі вуглеводів. В залежності від того, на який просторовий ізомер (а чи в) діє фермент, його відносять до а- або в- глікоздазам. Таким чином, глікозидази володіють яскраво вираженою просторовою специфічністю, яка визначається конфігурацією кожної – СНОН-груп. Окрім глікозидів субстратами, на які розповсюджується дія тих чи інших глікозидаз, є оліго- та полісахариди. Ферменти цієї великої і важливої групи розщеплюють в основному субстрати, в молекулах яких не міститься заряджених груп. В цих субстратах домінуючу роль грає положення гідроксильних груп та атомів водню. Як правило, глікозидази проявляють високу ступінь специфічності по відношенню до відповідного моносахоридного кільця; проте приєднана агліконова група також може впливати

Глікозидази каталізують розщеплення олігосахаридів і глікозидів. Вони каталізують гідроліз і трансглікозидування, що відіграє важливу роль при синтезі полісахаридів у рослинах. Їх одержують у промислових умовах із пророслого ячменя. Глікозидази поділяють на кілька типів. Специфічність цих типів визначається розміром кільця гелікона, конфігурацією ОН- груп у кільці і конфігурацією глікозидного гідроксилу. До них відносяться: a-Д-глікозидаза, b-Д-глікозидаза, a-Д-галактозидаза та ін. a-Д-глікозидаза не має промислового значення. b-Д-глікозидаза сприяє видаленню гіркоти із соків цитрусових, а також сприяє звільненню з b-глікозидів ароматичних компонентів.

Роль даного ферменту у виноробстві достатньо значна, і не тільки тому, що в результаті дії глікозидаз (особливо b-глікозидази) відбувається вивільнення глюкози і білкових речовин необхідних для зростання дріжджів, але і збагачення сусла компонентами ароматоутворюючого комплексу, що обумовлюють аромат майбутнього вина. Обробка соєпродуктів, що широко застосовуються сьогодні в раціонах харчування, α-галактозидазою робить перспективною розробку нових дієтичних соєпродуктів, а також утилізацію різних побічних продуктів їх виробництва. a-Галактозидаза (мелібіаза) розщеплює a-галактозидний зв’язок в мелібіозі та рафінозі. Цей фермент має важливе промислове значення. Спиртове виробництво, що використовує меласу, несе суттєві збитки із-за того, що рафіноза, що міститься в цій сировині, не зброджується повністю дріжджами. Дріжджі містять b-фруктозидазу і не виробляють a-галактозидазу.

Внаслідок цього вони відщеплюють від рафінози лише фруктозу. Частина молекули, що залишилася (мелібіоза) не гідролізується і не піддається подальшому перетворенню на спирт. Це може бути вирішено двома шляхами: отриманням спеціальних рас дріжджів, що мають a-галактозидазну активність чи застосування ферментного препарату a-галактозидази. b-Галактозидаза (лактаза) каталізує гідролітичне розщеплення b-галактозидного зв’язку в лактозі. Цей фермент, окрім виконання важливої ролі в живому організмі застосовується в промисловості. При виготовленні продуктів з молока (морозиво тощо) для покращення їх смакових та інших якостей доцільним є розщеплення лактози молока на моноцукри за допомогою b-галактозидази. b-Фруктозидаза (сахараза, інвертаза) розщеплює b-фруктозидний зв’язок в сахарозі та рафінозі. Сахараза каталізує розщеплення сахарози на глюкозу та фруктозу. Препарат інвертази (інвертин) застосовують в кондитерській промисловості.