Министерство здравоохранения Республики Беларусь

Учреждение образования

«Гомельский государственный медицинский университет»

Кафедра «Биологической химии»

Реферат

по теме:

«Гемоглобинопатии»

Подготовила

студентка группы Д – 201

Семенчукова Виктория Валентиновна

Проверила

Свергун В. Т.

Гомель, 2013

1. Гемоглобин. Строение, свойства.

2. Гемоглобинопатии.

   1. Дефекты, обусловленные заменой аминокислотного остатка в пептидной цепи гемоглобина.

      1. HbS – серповидноклеточная анемия.

      2. М-гемоглобины (Саскатон, Бостон, Миллуоки, Гайд-Парк, Ивет).

   2. Дефекты, обусловленные нарушением синтеза цепей гемоглобина.

   3. Дефект, обусловленный преобладанием полипептидный цепей гемоглобина, включающих фрагменты β- и δ- цепей.

   4. Метгемоглобинемии.

3. Анемии.

   1. Железодефицитная анемия.

   2. Мегалобластическая анемия.

   3. Врожденные гемолитические анемии.

      1. Микросфероцитарная гемолитическая анемия.

      2. Овалоцитарная (элиптоцитарная) гемолитическая анемия.

      3. Акантоцитарная гемолитическая анемия.

      4. Энзимопенические анемии.

   4. Приобретенные мембранопатии.

1. Гемоглобин. Строение, свойства.

Гемоглобин – сложный железосодержащий белок животных, обладающих кровообращением, способный обратимо связываться с кислородом, обеспечивая его перенос в ткани. Содержится в эритроцитах.

Нормальное содержание гемоглобина в крови: у мужчин – 130 – 160 г/л, у женщин – 115 – 125 г/л.

Молекула гемоглобина состоит из 4-х субъединиц, каждая из которых представляет собой полипептидную цепь, связывающую 1 молекулу гема. Известны 4 типа полипептидных цепей гемоглобина: α-, β-, γ- и δ-цепи. α-цепь содержит 141 аминокислотный остаток, остальные – по 146. Атом железа расположен в центре молекулы, связанный с атомами азота пиррольных колец (4 связи) и с гистидиновыми остатками полипептидных цепей (2 связи).

Гемоглобин взрослого человека представляет собой смесь, состоящую из гемоглобина А1 (96 – 96%), гемоглобина А2 (2 – 3,5%) и гемоглобина F (фетальный гемоглобин).Фетальный гемоглобин при рождении составляет от 60 до 80% общего количества гемоглобина, а у взрослого – 0,2 – 1,0%.

Гемоглобин А1 содержит по 2 цепи α и β, гемоглобин А2 – две α- и две δ-цепи, гемоглобин F – две α- и две γ-цепи. Эмбриональный гемоглобин (HbP) включает в себя две фракции: гемоглобин Говар I и гемоглобин Говар II. В состав первого из них входят четыре Σ-цепи, в состав второго – две α- и две Σ-цепи. По мере созревания плода Σ-цепи заменяются α-, β-, γ- и δ-цепями.

Молекулы кислорода связывают атом железа.

После присоединения молекулы кислорода к одной из цепей происходит пространственная перестройка молекулы гемоглобина, облегчающая связывание кислорода остальными цепями (кооперативный эффект). Интенсивность связывания кислорода определяется его парциальным давлением в крови и концентрацией CO₂, протонов и 2,3-диглицерофосфата. Углекислота и протоны облегчают диссоциацию HbO₂, а недостаток их способствует его образованию. 2,3-диглицерофосфат снижает сродство гемоглобина к кислороду, также способствует диссоциации HbO₂.