Тетрадь для практических работ по БХ на 2 семестр. 2013

в) белков, их состав, специфические белки нервной ткани S-100, белки миэлина, тубулин, факторы роста нервов и др. Олиго- и полипептиды нервной ткани – ансерин, карнозин, гомокарнозин, либерины, статины, вещество P, кальцийнейрин и др., их функции. Энкефалины, эндорфины, их природа, механизм действия и физиологическая роль;

г) аминокислот, роль дикарбоновых аминокислот – глу и асп в метаболизме мозга (цикл Робертса, цикл пуриновых нуклеотидов – реакции, ферменты, субстраты, физиологическая роль);

д) нуклеиновых кислот; е) липидов – липиды миэлина, особенности биосинтеза и роль холестерина.

1.3 Основные функции нейронов:

а) электрогенез (механизм электрогенеза); б) метаболизм (синтез и распад) медиаторов, типы медиаторов. Краткая

характеристика (синтез, биохимические и физиологические эффекты, распад)

– ацетилхолин, катехоламины, серотонин, дофамин, ГАМК, ГОМК, аминокислоты, гистамин. Состояние медиаторного обмена в норме и при некоторых патологических состояниях (паркинсонизм, шизофрения, маниакальные состояния, депрессии и др.);

в) строение синапса, механизмы синаптической и аксональной передачи. Понятие об аксональном транспорте и его физиологической роли;

г) биохимические механизмы памяти.

1.4Особенности метаболизма мозга при гипоксии.

1.5Биохимические механизмы действия на мозг алкоголя, наркотиков (опиоиды, кокаин, ЛСД-25 и др.) и гидрофобных токсических соединений. Биохимические механизмы развития алкоголизма, наркоманий и токсикоманий.

1.6Понятие о гематоэнцефалическом барьере.

2 Практическая часть

2.1Решение задач.

2.2Проведение контроля конечного уровня знаний.

2.3Лабораторная работа.

З а д а ч и

1Основным источником аммиака в ткани мозга является реакция (напишите реакции):

а) дезаминирования асп; б) дезаминирования глу; в) дезамидирования асн; г) дезамидирования глн; д) дезаминирования АМФ; е) дезаминирования АТФ; ж) трансаминирования; з) распада нуклеиновых кислот?

2В каких случаях увеличивается активность холинэстеразы в сыворотке крови? а) нефротический синдром; б) инфекционный гепатит; в) бронхиальная астма; г) миома матки; д) инфаркт миокарда; е) отравление фосфорорганическими веществами; ж) травма мозга; з) отек мозга; и) гипертоническая болезнь.

3Какие из указанных реакций обезвреживания аммиака характерны для ткани мозга (напишите реакции):

81

а) восстановительное аминирование -кетоглутарата; б) амидирование глу; в) амидирование асп; г) аминирование ИМФ; д) дезаминирование АМФ; е) амидирование белков; ж) орнитиновый цикл.

4 Какие из указанных ферментов участвуют в реакциях инактивации биогенных аминов?

а) холинэстераза; б) моноаминооксидаза; в) оксидазы D-аминокислот; г) оксидазы L-аминокислот; д) цитохром Р450; е) катехол-o-метилтранс- фераза; ж) глютатионпероксидаза; з) супероксиддисмутаза.

5 Наркотическое действие алкоголя связано:

а) с ингибированием Са каналов; б) гиперпродукцией NADH; в) торможением первого комплекса дыхательной цепи; г) торможением третьего комплекса дыхательной цепи; д) ингибированием сукцинатдегидрогеназы; е) продукцией эндогенных медиаторов торможения; ж) дефицитом эндогенных медиаторов торможения; з) ингибированием цитохромоксидазы; и) активацией сукцинатдегидрогеназы?

6 Главным тормозным медиатором нейронов головного мозга является:

а) ГАМК; б) ГОМК; в) глу; г) глн; д) гли; е) таурин; ж) гистамин; з) эндорфины; и) серотонин; к) белок S-100?

7 В везикулах пресинаптических адренэргических нервных окончаний находятся: а) связанный норадреналин; б) серотонин; в) АТФ; г) свободный норадреналин; д) хромогранин; е) дофамингидроксилаза; ж) ГАМК; з) моноаминооксидаза?

8 Антагонистом глициновых рецепторов спинного мозга является:

а) ЛСД-25; б) алкоголь; в) кокаин; г) теофиллин; д) резерпин; е) новокаин; ж) стрихнин; з) аммиак?

9 Для паркинсонизма характерно:

а) увеличение содержания в мозге дофамина; б) резкое снижение содержания в мозге дофамина;

в) резкое снижение содержания в мозге норадреналина; г) резкое увеличение содержания в мозге норадреналина; д) ингибирование сукцинатдегидрогеназы; е) увеличение содержания в мозге серотонина?

10 Тормозное действие медиатора ГАМК связано: а) с ингибированием Са каналов;

б) гиперпродукцией NADH;

в) торможением первого комплекса дыхательной цепи; г) торможением третьего комплекса дыхательной цепи; д) ингибированием сукцинатдегидрогеназы; е) продукцией эндогенных медиаторов торможения;

ж) гиперполяризацией постсинаптической мембраны; з) ингибированием цитохромоксидазы;

и) увеличением проводимости для ионов Сl-?

82

Л а б о р а т о р н а я р а б о т а Ингибирование активности холинэстеразы

сыворотки крови прозерином

Принцип метода. Основан на том, что при гидролизе ацетилхолина холинэстеразой происходит подкисление среды за счет накопления уксусной кислоты:

Холинэстераза

СН3-СO-О-СН2-СН2-N(СН3)3 + H2O НО-СН2-СН2-N(СН3)3+ СН3-СОO- + Н+,

которую можно обнаружить по изменению окраски в присутствии индикатора – бромтимолового синего. В нейтральной среде этот индикатор синезеленый, а в кислой он имеет красную окраску. В присутствии антихолинэстеразного препарата – прозерина, а также инсектицидов или других фосфорорганических соединений, которые ингибируют активность холинэстеразы, расщепления ацетилхолина не происходит, и индикатор не меняет своей окраски.

Ход работы. В две пробирки вносят по 0,2 мл 0,1 %-го раствора бромтимолового синего и по 0,2 мл 0,1 %-го раствора ацетилхолина (предварительно нейтрализованного NaOH). В одну из пробирок (контрольную) добавляют 3 капли 0,05 %-го раствора прозерина.

Вкаждую пробирку вносят по 0,02 мл крови, содержимое пробирок перемешивают и ставят в термостат при температуре 38 °C на 15–20 мин. По истечении этого времени наблюдают изменение окраски в опытной пробе и сохранение исходной окраски в контрольной.

Клинико-диагностическое значение. В организме человека существует два типа холинэстераз:

а) ацетилхолинэстераза (АХЭ), которая встречается преимущественно в мозге, эритроцитах, мышцах, нервах; это высокоспецифический фермент, катализирующий гидролитическое расщепление ацетилхолина на холин и уксусную кислоту;

б) холинэстераза (ХЭ), которая содержится в основном в печени, поджелудочной железе и плазме крови. ХЭ обладает более широкой субстратной специфичностью, т. е. расщепляет ацетилхолин и другие эфиры холина.

Определение активности АХЭ сыворотки и тканей имеет большое клини- ко-диагностическое значение.

Сывороточная ХЭ представляет собой высокомолекулярный гликопротеид, связанный в крови с альбумином. Функция этого фермента выяснена недостаточно. Предполагают, что ХЭ плазмы крови выполняет защитную функцию, предотвращая накопление и распространение ацетилхолина по тканям, при попадании его в кровяное русло.

Внорме активность ХЭ сыворотки крови колеблется в широких пределах – 160–340 мкмоль/(мл ∙ ч). При патологических состояниях ее активность чаще всего снижается. Значительное снижение активности ХЭ сыворотки крови отмечается при заболеваниях печени, гипотиреозе, суставном ревматизме, инфаркте миокарда, ожогах, а также отравлениях различными фосфорорга-

83

ническими соединениями.

Угнетение активности ХЭ в сыворотке крови наблюдается значительно раньше проявления других симптомов интоксикации.

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности- ческую оценку.

Рекомендуемая литература

О с н о в н а я

1 Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 637-660.

2 Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,

2004. – С. 531-550

Д о п о л н и т е л ь н а я

3Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин – М.: Медицина, 1998.

– С. 78–85, 503–508, 585, 591–599.

4Ашмарин И. П. и др. Элементы патологической физиологии и биохимии. М.: МГУ,

1992. – С.

5Бышевский, А.Ш. Биохимия для врача / А.Ш. Бышевский, О.А. Терсенов. – Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994. – С. 184-196.

З а н я т и е 3 4	Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _
БИОХИМИЯ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

Цель занятия: изучить особенности метаболизма соединительной ткани, биохимическую основу ее функционирования в норме и при различных патологических состояниях.

Исходный уровень знаний и навыков

С т у д е н т д о л ж е н з н а т ь :

1 Общий план строения и классификацию видов соединительной ткани.

2Структурную организацию белковой молекулы.

3Биосинтез и процессинг белка.

4Механизмы химической модификации молекулы белка (гидроксилирование и др.).

5Строение, свойства и метаболизм ГАГ.

С т у д е н т д о л ж е н у м е т ь :

1 Проводить исследование на фотоэлектроколориметре.

Структура занятия 1 Теоретическая часть

1.1Краткая характеристика соединительной ткани (СТ).

1.2Особенности строения СТ. Функции СТ. Характеристики и функцио-

84

нальное значение и особенности метаболизма клеточных элементов СТ (фибробласты, тучные, плазматические клетки и др.)

1.3Особенности строения и функциональное значение волокнистых структур СТ.

1.3.1 Коллагеновые волокна. Особенности аминокислотного состава, первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур. Тропоколлаген. Биосинтез и процессинг коллагена (гидроксилирование, ограниченный протеолиз, гликозилирование). Роль аскорбиновой кислоты в процессинге коллагена. Катаболизм коллагена.

1.3.2 Эластиновые волокна. Особенности аминокислотного состава, первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур. Строение десмозина

иизодесмозина, их роль в образовании эластичных волокон. Метаболизм (синтез и распад) эластиновых волокон.

1.3.3 Строение ретикулиновых волокон. Гликозаминогликаны (ГАГ). Строение, свойства и функциональная роль. Метаболизм ГАГ и факторы, влияющие на метаболизм ГАГ (инсулин, витамин A, соматотропин).

1.4Структурная организация межклеточного матрикса. Неколлагеновые структурные гликопротеиды – фибронектин, его строение, свойства и функциональная роль. Базальная мембрана, ее строение, свойства и функциональная роль.

1.4.1Протеогликаны, строение, свойства, роль в поддержании тургора тканей, балансе катионов, воды, обмене биологически активных веществ и др.

1.5Хрящевая ткань, химический состав и особенности метаболизма.

1.6Костная ткань, химический состав, структура и формирование кости. Метаболизм костной ткани и факторы, влияющие на ее метаболизм (витамин D, кальцитонин, паратгормон, витамин A, инсулин, соматотропин). Механизм минерализации кости.

1.7Зубы, химический состав и особенности метаболизма. Механизм развития кариеса.

1.8Изменение СТ при старении, заживлении ран, гиповитаминозе C, коллагенозах, синдроме Элерса-Данлоса-Черногубова и латиризме.

2 Практическая часть

2.1Решение задач.

2.2Лабораторные работы.

2.3Проведение контроля конечного уровня знаний.

З а д а ч и

1 Выберите аминокислоты, преобладающие в коллагене:

а) пролин; б) метионин; в) оксипролин; г) аспартат; д) глицин; е) лизин; ж) глутамин; з) оксилизин; и) десмозин; к) валин?

2 Укажите правильный порядок этапов биосинтеза и процессинга коллагена (например, а б … и т. д.):

85

а) фибриллогенез (формирование фибрилл); б) гидроксилирование про и лиз;

в) образование альдегидов и поперечных связей; г) образование проколлагена (образование спирали, прекращение гидроксилирования); д) гликозилирование;

е) образование коллагеновых волокон;

ж) отщепление N- и C-концевых фрагментов; з) трансляция?

3 Чем обусловлена высокая прочность коллагеновых волокон:

а) множеством ковалентных связей внутри молекулы тропоколлагена; б) формированием третичной структуры коллагена; в) взаимодействием протеогликанов с коллагеновыми фибриллами;

г) гидрофобными связями между молекулами тропоколлагена; д) особым расположением пептидных цепей в тропоколлагене; е) наличием гидратной оболочки; д) гликозилированием коллагена?

4 При синдроме Элерса-Данлоса (тип VII) отмечается деформация суставов и искривление позвоночника, что обусловлено недостаточностью N-кон- цевой проколлагенпептидазы, в связи с чем:

а) изобразите схему строения проколлагена; б) на схеме укажите место действия проколлагенпептидаз;

в) какой из этапов процессинга коллагена нарушен при этом заболевании?

5 Возникающая при гипервитаминозе D3 деструкция костной ткани обусловлена и сопровождается:

а) усилением катаболизма коллагена; б) усилением биосинтеза коллагена; в) усилением катаболизма эластина; г) гиперэкскрецией с мочой оксипролинсодержащих пептидов; д) усилением биосинтеза эластина; е) усилением катаболизма альбумина; ж) усилением биосинтеза альбумина; з) гиперэкскрецией оксипролина с мочой?

6 При гиперпаратиреозе отмечается:

а) увеличение экскреции с мочой оксипролина; б) гиперкальциемия; в) уве-

личение экскреция с мочой кальция;	г) нарушение функции	почек;
д) гипертензия; е) одышка; ж) язвенная	болезнь; з) гипертонус	мышц;
и) гиперсекреция гастрина; к) мышечная слабость?

7 В составе эластина преобладают следующие аминокислоты:

а) ала; б) гли; в) вал; г) глу; д) о-про; е) норлейцин; ж) и-лей; з) про; и) цис; к) лей?

8 Покажите преимущественное распределение коллагена и эластина в следующих структурах:

а) коллаген; б) эластин; в) сухожилия; г) желтая затылочная связка; д) стенка аорты; е) кости?

9 Какие компоненты необходимы для проявления активности пролилгидроксилазы?

86

а) кислород; б) витамин B6; в) Fe2+; г) витамин С; д) NADP+; е) -кето- глутарат; ж) цитохром Р-450; з) Cu2+.

10 Какие из компонентов необходимы для проявления активности лизилоксидазы?

а) кислород; б) витамин B6; в) Fe2+; г) витамин С; д) NADP+; е) -кето- глутарат; ж) цитохром Р-450; з) Cu2+.

11 Из предложенных утверждений выберите те, которые правильно характеризуют последствия недостаточности лизилоксидазы:

а) нарушается синтез десмозина; б) увеличивается количество растворимого коллагена; в) уменьшается прочность эластина; г) уменьшается прочность аорты; д) в эластине увеличивается количество лизина и снижается количество десмозина; е) увеличивается количество растворимого эластина; ж) возрастает экскреция с мочой оксипролинсодержащих пептидов?

12 Фибронектин является фактором, связывающим коллагеновые волокна, протеогликаны, клетки. Какими свойствами это объясняется?

а) располагается внутри клеток; б) располагается в межклеточном пространстве; в) является простым белком; г) является поливалентным белком; д) имеет центры связывания фибробластов, коллагена и протеогликанов; е) располагается на поверхности клеток; ж) находится в крови; з) депонирует часть железа.

13 Какие свойства злокачественных клеток изменятся из-за снижения на их поверхности количества фибронектина?

14 Выберите положения, правильно характеризующие структуру и биологическую роль протеогликанов:

а) основным компонентом являются гликозаминогликаны; б) белок составляет 5–10 % от массы протеогликанов; в) белок составляет 20–30 % от массы протеогликанов; г) составляют основную массу межклеточного матрикса соединительной ткани; д) регулируют сродство гемоглобина к кислороду; е) связаны со структурными белками соединительной ткани; ж) образуют гелеобразные структуры?

15 Укажите, какие компоненты образуются при гидролизе:

а) хондроитин-4-сульфата; б) гиалуроновой кислоты; в) гепарина; г) глюкуроновая кислота; д) глюкуронат-2-сульфат; е) N- ацетилглюкозамин; ж) N-ацетилгалактозамин-4-сульфат; з) N- ацетилглюкозамин-6-сульфат?

Л а б о р а т о р н а я р а б о т а Определение неорганического фосфора в

моче по реакции с малахитовым зелёным.

Принцип метода. Реактив для определения неорганического фосфора (раствор красителя) включает в себя молибдат аммония, краситель малахитовый зелёный и соляную кислоту. Неорганический фосфор образует с молибденовой кислотой фосфорно-молибденовую кислоту, которая реагирует с малахитовым зелёным с образованием комплекса зелёного цвета, стабилизированного в растворе наличием детергента. Оптическая плотность комплекса при

87

630 нм пропорциональна концентрации неорганического фосфора.

Ход работы. Образец мочи перед употреблением разводят дистиллированной водой в соотношении 1:10.

Реактивы	Опыт, мл
Рабочий реагент детергента	1,00
Раствор красителя	1,00
Разведенная моча	0,01

Перемешать, через 10 минут определить экстинкцию опытной пробы на ФЭКе при длине волны 630 нм в кюветах на 0,5 см против дистиллированной воды.

Расчёт: проводят по калибровочному графику, полученный результат умножают на разведение.

Норма: концентрация неорганического фосфора в моче 25-48 ммоль/сут. Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности-

ческую оценку.

_________________________________________________________________

_________________________________________________________________

_________________________________________________________________

Л а б о р а т о р н а я р а б о т а Модифицированный метод количественно-

го определения сиаловых кислот в сыворотке крови

Принцип метода. Метод основан на том, что при добавлении ТХУ к сыворотке крови происходит мягкий гидролиз гликопротеидов, приводящий к отщеплению сиаловых кислот, которые вступают в реакцию с уксусносернокислым реактивом с образованием окрашенного соединения буроваторозового цвета. Интенсивность окраски раствора прямо пропорциональна концентрации сиаловых кислот.

Ход работы.

1-й этап – гидролиз гликопротеидов. В сухую центрифужную пробирку отмеривают 1 мл сыворотки крови и прибавляют 1 мл 10 %-го раствора ТХУ. Смесь перемешивают, пробирку закрывают фольгой и помещают в кипящую баню точно на 5 мин для выделения сиаловых кислот в свободном виде. Вынув из бани, пробирку охлаждают в холодной воде со льдом. Смесь центрифугируют или очень аккуратно фильтруют, сливая раствор по стеклянной палочке на маленький бумажный фильтр. Если проводили центрифугирование, то надосадочную жидкость сливают в сухую пробирку.

2-й этап – проведение цветной реакции. В одну пробирку (опытную) отмеривают 0,4 мл супернатанта или фильтрата, в другую (контрольную) – 0,4 мл дистиллированной воды. В обе пробирки добавляют по 5 мл уксусносернокислого реактива, закрывают фольгой и помещают на 30 мин в кипящую баню. После этого пробирки охлаждают и колориметрируют на фотоэлектроколориметре с зеленым светофильтром (длина волны – 540 нм) в кюветах толщиной слоя 10 мм против контрольной пробы. Зная оптическую

88

плотность испытуемого раствора, по калибровочной кривой определяют концентрацию сиаловых кислот.

Калибровочную кривую строят с пробами, содержащими 0,05; 0,1; 0,2 и 0,3 мл стандартного раствора сиаловой кислоты (0,5 мг в 1 мл).

Общий объем пробы при построении калибровочного графика доводят дистиллированной водой до 0,4 мл. Затем добавляют во все пробирки по 5 мл уксусно-сернокислого реактива, перемешивают и проделывают все операции, описанные выше. При построении графика на оси ординат откладывают значения оптической плотности, а на оси абцисс – содержание сиаловых кислот в пробах.

Клинико-диагностическое значение. Сиаловые кислоты, или N-ацетил-

производные нейраминовой кислоты, играют важную роль в организме, прежде всего, как структурные блоки гликопротеидов, являясь концевыми остатками их полисахаридных цепей. Гликопротеины выполняют в организме также опорную, защитную, рецепторную и иммунную функции.

При патологических состояниях организма содержание гликопротеинов существенно изменяется. Особенно заметны эти изменения при воспалительных процессах, сопровождающихся разрушением соединительной ткани, – ревматизме, коллагенозах, некоторых формах новообразований и др. В этих случаях уровень сиаловых кислот в тканях и сыворотке крови резко возрастает и может служить диагностическим тестом для оценки активности патологического процесса.

В норме содержание сиаловых кислот в сыворотке крови составляет в среднем 0,62–0,73 г/л (62–73 мг/дл).

Оформление работы. Дают клиническо-диагностическую оценку полученных результатов, отмечают клиническое значение определения сиаловых кислот.

Выводы. Записать полученный результат и дать его клинико-диагности- ческую оценку.

_________________________________________________________________

_________________________________________________________________

_________________________________________________________________

Рекомендуемая литература

Ос н о в н а я

1Кухта, В.К и др. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта, Т.С. Морозкина, Э.И. Олецкий, А.Д. Таганович; под ред. А.Д. Тагановича. – Минск: Асар, М.: Издательство БИНОМ, 2008. – С. 625-636.

2Биохимия: Учебник для вузов / Под ред. Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. – С. 687-720.

3Николаев, А.Я. Биологическая химия. М.: Медицинское информационное агентство,

2004. – С. 432-451.

4Марри Р. и др. Биохимия человека: в 2-х т.: Пер. с англ., М.: Мир, 2004. – Т.1: С. Т.2:

С. 311-318, 347-351.

89

Д о п о л н и т е л ь н а я

5 Березов, Т. Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин. – М.: Медицина,

1998. – С. 661–678.

6 Ашмарин И. П. и др. Элементы патологической физиологии и биохимии. М.: МГУ,

1992. – С.

7 Албертс Б. и др. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 3. С. 287–381.

З а н я т и е 3 5 Д а т а _ _ _ _ _ _ _ _ _

КОНТРОЛЬНОЕ ЗАНЯТИЕ ПО РАЗДЕЛУ «БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И СИСТЕМ»

Цель занятия: контроль усвоения тем раздела.

1.Кровь, ее функции. Основные физико-химические константы крови (pH,

pCO2, pO2, плотность, осмолярность). Содержание общих липидов, триглицеролов, холестерина, глюкозы, белка, мочевины, мочевой кислоты, натрия, калия, кальция, хлора, магния, бикарбонатов норме и при патологии. Их изменения при патологии.

2.Белки плазмы крови, их классификация. Характеристика отдельных представителей. Методы фракционирования. Изменение белкового спектра при патологии.

3.Основные небелковые компоненты крови. Остаточный азот, его состав, происхождение и диагностическое значение.

4.Понятие о КОС. Принципы регуляции КОС. Механизмы регуляции КОС: (физико-химические и физиологические). Классификация нарушений КОС.

5.Причины и механизм развития метаболического ацидоза и алкалоза.

6.Причины и механизм развития респираторного ацидоза и алкалоза.

7.Физико-химические и физиологические механизмы коррекции нарушений КОС.

8.Лабораторная диагностика и оценка нарушений КОС (показатели КОС, электролиты крови, pH мочи) на примере метаболического и респираторного ацидоза.

9.Общая характеристика эритроцита. Особенности метаболизма. Минеральный состав эритроцитов.

10.Характеристика мембран эритроцитов. Антиоксидантная защита. Глутатион, его строение, функции.

11.Hb, его строение, свойства. Производные Hb, виды Hb. Аномальные Hb. Сравнительная характеристика Hb и миоглобина.

12.Дыхательная функция крови, ее регуляция. Роль 2,3-ДФГК. Виды гипоксии, аноксия. Нарушение обмена при гипоксии.

13.Обмен хромопротеидов. Переваривание и всасывание.

14.Биосинтез гема (до порфобилиногена), его регуляция. Порфирии, гемоглобинопатии, таллассемии.

15.Распад Hb в клетках РЭС и обмен билирубина в печени, Превращение би-

90