Модуль № 2. Загальні закономірості метаболізму Текстові тестові задачі

1. Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

   1. Цинк

   2. Марганець

   3. * Мідь

   4. Молібден

   5. Магній

2. Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

   1. * Сахарази

   2. Амілази

   3. Пепсину

   4. Лактатдегідрогенази

   5. Ліпази

3. Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

   1. * Уреази

   2. Амілази

   3. Пепсину

   4. Алкогольдегідрогенази

   5. Фосфатази

4. Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять:

   1. * Табун, зарин, зоман

   2. Пірофосфат

   3. Окиснений глутатіон

   4. Солі миш”яку

   5. Алкілуючі речовини

5. Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

   1. * -СН3 аргініну

   2. -ОН серину

   3. -SН цистеїну

   4. - NН2 лізину

   5. -СООН аспарагінової кислоти

6. Активність ферментів залежить від багатьох факторів. Як впливає зміна рН середовища на молекули ферменту?

   1. * Змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули

   2. Стабілізує вторинну структуру ферменту

   3. Відбувається деполяризація молекули ферменту

   4. Спричиняє гідроліз ферменту

   5. Поляризує молекули ферменту

7. Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

   1. * Цинк

   2. Марганець

   3. Мідь

   4. Молібден

   5. Магній

8. Алостеричні ферменти – це:

   1. * Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

   2. Ферменти із двома активними центрами

   3. Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

   4. Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

   5. Це ферменти, які фосфорилюють білки

9. Алостеричні центри служать:

   1. * Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників

   2. Місцем спорідненості ферменту із субстратом

   3. Каталітичною ділянкою

   4. Контактною ділянкою

   5. Ділянкою роз”єднання просторово поєднаних амінокислотних залишків

10. Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

    1. Цинк

    2. * Марганець

    3. Мідь

    4. Молібден

    5. Магній

11. В основі активації ферментів лежать різні механізми. Який із наведених механізмів не має до цього процесу відношення?

    1. Активація за домогою впливу на активний центр

    2. Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь частинки, що блокувала активний центр

    3. Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

    4. Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, один з яких проявляє властивості фермента

    5. * Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків.

12. В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам, крім:

    1. Дисульфідного

    2. Іонного

    3. * Пептидного

    4. Водневих зв”язків

    5. Гідрофобної взаємодії

13. В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

    1. Ван-дер-Ваальсовим силам

    2. Іонному

    3. * Всі відповіді вірні

    4. Водневим зв”язкам

    5. Гідрофобної взаємодії

14. Виберіть правильне рівняння утворення фермент-субстратного комплексу згідно гіпотези Міхаеліса-Ментен:

    1. E + S E E + P

    2. E + S EES EE + P

    3. * E + S ES E ES ES EP E E + P

    4. E + S ESP E + P

    5. E + S E EP E + P

15. Від чого залежить гальмівна дія неконкурентних інгібіторів?

    1. * У малій і великій кількості інгібітори зменшують V max

    2. Змінюють спорідненість субстрату із ферментом

    3. Впливають на Км

    4. Утворюють з ферментом нестійкий комплекс

    5. Гальмують реакції без значних змін у структурі ферменту

16. Вкажіть розмірність концентрації субстрату константи Міхаеліса:

    1. ммоль/л

    2. * моль/л

    3. нмоль/л

    4. нмоль/мл

    5. мг/мл

17. Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

    1. * Низької хімічної активності

    2. Оборотності дії

    3. Термолабільності

    4. Специфічності дії

    5. Високої хімічної активності

18. Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні, крім:

    1. * Термостабільності

    2. Оборотності дії

    3. Залежності від модифікаторів

    4. Специфічності дії

    5. Високої хімічної активності

19. Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при:

    1. Підвищенні кров’яного тиску

    2. * Підвищенні температури тіла людини

    3. Стресових ситуаціях

    4. Зниженні кров’яного тиску

    5. Зниженні онкотичного тиску

20. Деякі інгібітори є отрутами для людини, крім:

    1. Ціаніди

    2. Сірководень

    3. Монооксид вуглецю

    4. * Ізоніазид

    5. Фосфорорганічні речовини

21. Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

    1. * Активний центр ферменту

    2. Місце приєднання апоферменту до коферменту

    3. Небілковий компонент ферменту

    4. Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

    5. Всі відповіді вірні

22. Для нормального функціонування Nа+, К+-АТФази, що здійснює транспорт іонів через плазматичну мембрану необхідні іони:

    1. * Na+, K+, Mg2+

    2. K+, Mg2+, F+

    3. Na+, Ca2+, Cu2+

    4. Na+, K+

    5. K+, Ca2+

23. Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

    1. * Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

    2. Здатність перетворювати один субстрат

    3. Здатність впливати на D – ізомери

    4. Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

    5. Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

24. Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

    1. * Всі відповіді вірні

    2. Здатність перетворювати один субстрат

    3. Здатність впливати на D – ізомери

    4. Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

    5. Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

25. Для якого ферменту оптимум рН знаходиться в межах 1,5 – 2,5?

    1. Амілази

    2. Трипсину

    3. * Пепсину

    4. ЛДГ1

    5. АсАТ

26. До зворотнього інгібування ферментів не відноситься:

    1. Дія алкалоїдів

    2. Додавання аналогічних субстрату сполук

    3. Присутність солей свинцю

    4. * Вірно А, С

    5. Ренатурація ферменту

27. До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

    1. Специфічних- речовин білкової природи

    2. * Полісахаридів

    3. Нуклеотидів

    4. Вітамінів

    5. Порфіринових комплексів

28. До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

    1. * Нестача нікотинаміду

    2. Надлишок триптофану

    3. Нестача нікотинфосфату

    4. Настача піридоксальфосфату

    5. Надлишок нікотинальдегіду

29. До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

    1. В1

    2. * В6

    3. В1

    4. В3

    5. В10

30. До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

    1. В1

    2. * Всі відповіді правильні

    3. В2

    4. В3

    5. В10

31. До складу яких ферментів входять порфіринові комплекси ?

    1. Цитохроми в,с

    2. Каталаза

    3. Пероксидаза

    4. * Всі відповіді вірні

    5. Цитохроми а1, а3

32. До складу яких ферментів не входять порфіринові комплекси ?

    1. Цитохроми в,с

    2. Каталаза

    3. Пероксидаза

    4. * Фосфатаза

    5. Цитохроми а1, а3

33. До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат ?

    1. Сукцинатдегідрогенази

    2. * Піруватдегідрогенази

    3. Цитохромоксидази

    4. Алкогольдегідрогенази

    5. Лактатдегідрогенази

34. До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

    1. ТПФ

    2. * ФМН

    3. ФАД

    4. КоА

    5. НАД

35. До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

    1. Електрофоретичного

    2. Імуноферментного

    3. Хроматографічного

    4. * Фізичного

    5. Немає вірної відповіді

36. Ефекторами можуть виступати деякі нижчеперераховані речовини, крім:

    1. Гормонів

    2. Медіаторів нервової системи

    3. Металів

    4. Продуктів ферментативних реакцій

    5. * Ліпопротеїнів

37. З перерахованих речовин активаторами амілази не виступають:

    1. * Всі відповіді вірні

    2. Холева кислота

    3. Ентерокіназа

    4. HCl

    5. АТФ

38. З перерахованих речовин активатором амілази є:

    1. * NaCl

    2. Холева кислота

    3. Ентерокіназа

    4. HCl

    5. АТФ

39. З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

    1. Щоб визначити кількість субодиниць фермента

    2. * Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

    3. Для визначення їх молекулярної маси

    4. Для визначення їх електрофоретичної рухливості

    5. Виявити спадкове порушення активності фермента

40. З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?

    1. Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів

    2. Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів

    3. Для виявлення резервних можливостей систем організму

    4. При профілактичному обстеженні

    5. * Всі відповіді правильні

41. За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

    1. Коферменти, що є переносниками електронів

    2. Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

    3. Коферменти, що є переносниками атомів водню

    4. * Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

    5. Коферменти, що переносять метильні групи

42. За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

    1. Похідні вітамінів

    2. Коферменти - метали

    3. Нуклеотидні коферменти

    4. Порфіринові коферменти

    5. * Похідні ліпідів

43. Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

    1. * Здатність приєднувати і віддавати електрони

    2. Наявність термінальних -SH груп

    3. Є однокомпонентними сполуками

    4. Наявність ізоалоксазинового кільця

    5. Наявність в структурі піридинового кільця

44. Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

    1. * НАД і ФМН

    2. ПАЛФ

    3. Біотину

    4. ТГФК

    5. Немає вірної відповіді

45. Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

    1. * рН – оптимум ферменту

    2. рН комфорт ферменту

    3. Ізоелектричний стан ферменту

    4. рН – максимум ферменту

    5. Жоден термін не вживається

46. Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом:

    1. Mo

    2. Zn

    3. * Cu

    4. Al

    5. Na

47. Ізоферменти різняться між собою деякими властивостями, крім:

    1. Електрофоретичною рухливістю

    2. Молекулярною масою

    3. * Специфічністю

    4. Знаходяться в різних тканинах

    5. Різницею їх первинної структури

48. Іони якого металу містять порфіринові коферменти?

    1. Na

    2. * Fe

    3. Zn

    4. Mo

    5. Mn

49. Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

    1. Алостерична регуляція активності фермента

    2. Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

    3. Активація шляхом обмеженого протеолізу

    4. * Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

    5. Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

50. Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для:

    1. Ферментів

    2. Неорганічних каталізаторів

    3. * Ферментів і неорганічних каталізаторів

    4. Білків

    5. Вітамінів

51. Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ ?

    1. При нестачі вітаміну К

    2. При нестачі вітаміну РР

    3. * При нестачі вітаміну В2.

    4. При надлишку вітаміну В2

    5. При нестачі вітаміну А

52. Конкурентне гальмування відноситься до:

    1. * Зворотнього інгібування ферментів

    2. Не зворотнього інгібування ферментів

    3. Негативного зворотнього зв”язку у ферментативних реакціях

    4. Всі відповіді вірні

    5. Ізостеричного гальмування

53. Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

    1. Є структурними аналогами субстрату

    2. Комплементарні активному центру фермента

    3. Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

    4. * Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

    5. Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

54. Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

    1. Є структурними аналогами субстрату

    2. Комплементарні активному центру фермента

    3. Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

    4. * Всі відповіді вірні

    5. Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

55. Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є:

    1. * Сульфаніламіди

    2. Сульфат амонію

    3. Ацетат свинцю

    4. Саліцилати

    5. Ціаніди

56. Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

    1. Переносить тільки електрони

    2. Переносить тільки протони

    3. Переносить тільки енергію

    4. * Переносить тільки хімічні групи

    5. Каталізує реакції фосфорилювання

57. Кофермент ацилювання є похідним:

    1. Піридоксальфосфату

    2. * Пантотенової кислоти

    3. Нікотинаміду

    4. Рибофлавіну

    5. Тетрагідрофолієвої кислоти

58. Кофермент тіамінпірофосфат входить до складу ферменту:

    1. Сукцинатдегідрогенази

    2. * Піруватдегідрогенази

    3. Цитохромоксидази

    4. Алкогольдегідрогенази

    5. Лактатдегідрогенази

59. Коферменти вітаміну В6 входять до складу:

    1. Оксидаз

    2. * Амінотрансфераз

    3. Дегідрогеназ

    4. Карбоксилаз

    5. Гідролаз

60. Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

    1. Цинк

    2. Марганець

    3. Мідь

    4. * Молібден

    5. Магній

61. Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

    1. * Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

    2. Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

    3. Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

    4. Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

    5. Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

62. Механізм дії незворотних інгібіторів полягає в:

    1. * Утворенні з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

    2. Пригніченні реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

    3. Зворотньому зв”язуванні з активним центром ферменту

    4. Конкурує із субстратом за активний центр ферменту

    5. Зв”язуванні з алостеричним центром ферменту

63. Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його розщеплює.

    1. * Каталаза

    2. Цитохромоксидаза

    3. Лактатдегідрогеназа

    4. Еластаза

    5. Фосфогексоізомераза

64. Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

    1. * Алостеричні центри

    2. Кофактори

    3. Каталітична ділянка активного центру

    4. Контактна ділянка активного центру

    5. Будь-які ділянки ферменту

65. Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить:

    1. Fe i Co

    2. * Fe i Cu

    3. Cu i Co

    4. Zn i Cu

    5. Zn i Co

66. На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

    1. Аналітичних

    2. Медичних

    3. Технічних

    4. Економічних

    5. * Всі відповіді правильні

67. Назвіть фермент, до складу якого входить цинк:

    1. * Алкогольдегідрогеназа

    2. Цитохромоксидаза

    3. Ксантиноксидаза

    4. Піруватдегідрогеназа

    5. Супероксиддисмутаза

68. Назвіть ферменти, які локалізовані в лізосомах:

    1. * Гідролази

    2. Ферменти синтезу жирних кислот

    3. Ферменти синтезу глікогену

    4. Ферменти синтезу сечовини

    5. Ферменти синтезу білка

69. Найвищу активність більшість ферментів зазнають в межах рН:

    1. 2-3

    2. 4-5

    3. * 6-8

    4. 8-10

    5. 10-12

70. Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

    1. Синтезу ФАД

    2. Синтезу ТГФК

    3. * Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

    4. Синтезу піридоксальфосфату

    5. Синтезу АсАТ і АлАТ

71. Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

    1. * Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

    2. Ферменти, які містять тільки 1 протомер

    3. Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

    4. Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

    5. Ферменти, що відрізняються первинною структурою

72. Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

    1. РР

    2. В2

    3. * В6

    4. Пантотенової кислоти

    5. В12

73. Піруватдегідрогеназа і каталаза є:

    1. Простими ферментами

    2. * Складними ферментами

    3. Змішаними

    4. Стереоізомерами

    5. Алостеричними ферментами

74. При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

    1. * Активний центр

    2. Алостеричний центр

    3. Модулятор

    4. Апофермент

    5. Білковий домен

75. При неконкурентному інгібуванні змінюється конфігурація активного центру ферменту, що пригнічує його взаємодію із субстратом. Який комплекс при цьому утворюється?

    1. E + S E ES

    2. E + I E EI

    3. * E + S + I E ESI

    4. E + P E EP

    5. E + P + I E EPI

76. Простетична група складного ферменту - це:

    1. * Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

    2. Білкова частина ферменту

    3. Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

    4. Білковий домен апоферменту

    5. Алостеричний центр голоферменту

77. Простетична група ферменту каталази побудована за типом:

    1. НАДФ

    2. * Гему

    3. КоQ

    4. ФМН

    5. ФАД

78. рН – оптимумом ферменту називають:

    1. * Значення рН, при якому активність ферменту найвища

    2. рН 0 – 1

    3. рН середовища, при якій відбуваються зміни в третинній структурі білка

    4. Значення рН, при якому не існує комплементарності між субстратом і ферментом

    5. рН 8-10, температура 400 С

79. рН оптимум ферменту – це:

    1. * Значення рН, при якому активність ферменту найвища

    2. Значення рН, при якому активність ферменту можлива

    3. Ізоелектричний стан ферменту

    4. рН – максимум ферменту

    5. Жоден термін не вживається

80. Роль активаторів ферментів можуть відігравати ряд речовин, крім:

    1. Жовчних кислот

    2. Ферментів

    3. * Холестерину

    4. Іонів металів

    5. Аніонів

81. Роль коферментів можуть відігравати вітаміни і вітаміноподібні речовини. Яка із речовин не відіграє ролі кофермента ?

    1. Убіхінон

    2. Ліпоєва кислота

    3. Карнітин

    4. * Оротова кислота

    5. Пантотенова кислота

82. Ряд металів можуть входити до складу простетичних груп ферментів. Який із металів не входить до жодної із простетичних груп ферментів?

    1. Fe

    2. Co

    3. Cu

    4. Zn

    5. * Cr

83. Скільки активних центрів можуть мати ферменти?

    1. Залежить від кількості ізоферментів

    2. Залежить від кількості доменів

    3. Залежить від природи кофактора

    4. * Залежить від кількості субодиниць фермента

    5. Небільше одного

84. Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами, окрім:

    1. Конформаційною комплементарністю

    2. Електростатичною комплементарністю

    3. Особливістю структури активного центру фермента

    4. * Особливістю структури алостеричного центру

    5. Його білковою природою

85. Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

    1. Конформаційною комплементарністю з субстратом

    2. Електростатичною комплементарністю з субстратом

    3. Особливістю структури активного центру фермента

    4. * Всі відповіді вірні

    5. Його білковою природою

86. Специфічність ферменту – здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена:

    1. * Будовою активного центру фермента

    2. Умовами реакції

    3. Природою коферменту

    4. Будовою алостеричного центру

    5. Природою продукту каталітичної реакції

87. Ступінь гідролізу крохмалю оцінюється за результатом реакції з йодом. При оптимальному значенні рН розщеплення крохмалю відбувається повністю. Які якісні зміни спостерігаються ?

    1. Забарвлення з йодом жовте

    2. Забарвлення з йодом зелене

    3. * Забарвлення з йодом відсутнє

    4. Забарвлення з йодом синє

    5. Жодної правильної відповіді

88. Температура 36-38ТС для більшості ферментів є:

    1. Ізоелектричною точкою ферментів

    2. * Температурним оптимумом

    3. рН-оптимумом

    4. Температурою, при якій денатурують більшість ферментів

    5. Температурою, при якій проходить зниження активності ферментів

89. Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

    1. * Температурний оптимум ферментів

    2. Температурний пік рекції

    3. Температура, при якій фермент не гідролізується

    4. Температурний максимум

    5. Температура, при якій фермент не денатурує

90. Температурний оптимум ферментів - це:

    1. * Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна

    2. Температура, при якій відбувається денатурація фермента

    3. Величина швидкості реакції при температурі 48-560С

    4. Найкращі умови споріднення між ферментом і субстратом

    5. Температура, при якій пригнічуються метаболічні процеси

91. Тривале перебування ферменту при високій температурі, кип”ятінні призводить до:

    1. Збільшення молекулярної маси фермента

    2. Його гідролізу

    3. * Денатурації

    4. Збільшення активності фермента

    5. Активність фермента не зміниться

92. У 1894 році Фішером була запропонована гіпотеза про механізм дії ферментів. Як називали цю гіпотезу?

    1. Гіпотеза специфічності

    2. * Гіпотеза “ключа і замка”

    3. Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

    4. Невідповідності субстрату і активного центру фермента

    5. Гіпотеза вимушеної співвідповідності

93. Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини,- це:

    1. * Механізм дії незворотних інгібіторів

    2. Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

    3. Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

    4. Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

    5. Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

94. ФАД – це кофермент ферменту:

    1. * Сукцинатдегідрогенази

    2. Глутатіонпероксидази

    3. Амінотрансферази

    4. Лактатдегідрогенази

    5. Малатдегідрогенази

95. Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

    1. * Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

    2. Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

    3. Пов'язані з алостеричним центром ферменту

    4. Модифікації субстрату

    5. Тому, що вони викликають денатурацію білка

96. Фермент ацетилхолінестеразу використовують при :

    1. * Отруєнні фосфорорганічними сполуками

    2. Отруєнні ціанідами

    3. Отруєнні цинком

    4. Отруєнні кобальтом

    5. Всі відповіді вірні

97. Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім:

    1. Фермент змінює конфігурацію

    2. Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

    3. Змінюється будова активного центру

    4. * Змінюється термолабільність фермента

    5. Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

98. Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

    1. * ФАД

    2. ПАЛФ

    3. НАДФ

    4. ТГФК

    5. НАД

99. Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує:

    1. * Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози

    2. Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози

    3. Розщеплення крохмалю до мальтози

    4. Окиснення субстрату в присутності Н2О2

    5. Розщеплення крохмалю до декстринів

100. Ферментам притаманна висока специфічність. Чим вона зумовлена?

     1. * Конформаційною і електростатичною комплементарністю між субстратом і ферментом.

     2. Умовами реакції (t0 , рН )

     3. Унікальною структурою коферменту

     4. Унікальною структурою кофактору

     5. Конформаційною і електростатичною комплементарністю між коферментом і апоферментом

101. ?Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків, крім:

     1. Висока молекулярна маса

     2. Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

     3. Утворення колоїдоподібних розчинів

     4. Прояв імунних властивостей

     5. * Стійкість до впливу високих температур і солей важких металів

102. Ферментами з відносною специфічністю можуть виступати:

     1. * Ліпаза, протеази

     2. Уреаза

     3. Аргіназа, сахараза

     4. Сукцинатдегідрогеназа

     5. Алкогольдегідрогеназа

103. Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстрати для:

     1. * Каталізу їх хімічних перетворень в процесах метаболізму

     2. Формування матриці для синтезу білків

     3. Транспорту субстратів через судинну систему

     4. Збільшення енергоємності субстратів

     5. Ініціації імунної відповіді організму на антигени

104. Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

     1. * Амінокислот

     2. Моносахаридів

     3. Нуклеотидів

     4. Жирних кислот

     5. Гліцерину

105. Фосфатаза як кофермент містить метал:

     1. Цинк

     2. Марганець

     3. Мідь

     4. Молібден

     5. * Магній

106. Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів:

     1. Сахарази

     2. Пепсину

     3. * Глікогенфосфорилази

     4. АлАТ і АсАТ

     5. Амілази

107. Чому в умовах високої концентрації субстрату реакція перебігає за нульовим порядком?

     1. Ферменти в клітині використовують не всю свою потужність

     2. Швидкість реакції гальмується інгібітором

     3. * Всі активні центри ферменту зв”язані із субстратом

     4. Зміна концентрації субстрату не впливає на перебіг процесу

     5. Продукти реації гальмують процес

108. Чому речовини з вільними SH-групами виступають активаторами ферментів?

     1. Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм (автокаталіз)

     2. Входять до складу простетичних груп ферментів

     3. * Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

     4. Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

     5. Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

109. Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин, крім:

     1. Кількості ферменту

     2. Стану активного центру ферменту

     3. Кількості субстрату

     4. * Локалізації ферменту

     5. Кількості утвореного продукту реакції

110. Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

     1. Кількості ферменту

     2. Наявності модуляторів

     3. Кількості субстрату

     4. * Онкотичного тиску

     5. Кількості утвореного продукту реакції

111. Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

     1. Результати лікарських спостережень

     2. Зовнішній опис органів, їх розміри

     3. Зміна біохімічних процесів в організмі людини

     4. Аналіз хімічного складу біологічних рідин

     5. * Всі відповіді правильні

112. Що є спільним для ферментів з відносною специфічністю?

     1. * Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

     2. Здатність перетворювати один субстрат

     3. Здатність впливати на D – ізомери

     4. Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

     5. Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

113. Що є спільного для всіх ізоферментів?

     1. Дія на один і той же субстрат

     2. Каталіз однакових реакцій

     3. Специфічна тканинна локалізація

     4. * Всі відповіді вірні

     5. Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

114. Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули ?

     1. * Зміна рН середовища

     2. Зміна зовнішнього середовища

     3. Зміна доби

     4. Зміна температури

     5. Дія інгібіторів

115. Що лежить в основі змін лабораторних показників?

     1. Стан органів і систем організму людини

     2. Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

     3. Зміни в органах при захворюванні

     4. Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

     5. * Всі відповіді правильні

116. Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

     1. Дія на один і той же субстрат

     2. Відмінності первинної структури

     3. Органоспецифічність

     4. * Каталіз різних реакцій

     5. Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

117. Що слід розуміти під поняттям “ферменти”?

     1. * Біологічні каталізатори білкової природи

     2. Біоорганічні сполуки, які погано розчиняються в воді

     3. Біополімери, які побудовані із моносахаридних ланцюгів

     4. Послідовність залишків жирних кислот

     5. Хімічні речовини різної природи

118. Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

     1. Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

     2. * Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

     3. Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

     4. Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату

     5. Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів

119. Що таке активний центр ферменту?

     1. Місце приєднання апоферменту до коферменту

     2. Небілковий компонент ферменту

     3. * Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

     4. Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

     5. Всі відповіді вірні

120. Що таке ферменти?

     1. Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

     2. * Біокаталізатори білкової природи

     3. Неорганічні каталізатори

     4. Органічні каталізатори

     5. Немає вірної відповіді

121. Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

     1. * Втрачається

     2. Збільшується

     3. Знижується

     4. Не змінюється

     5. Немає вірної відповіді

122. Як кофактор цинк входить до складу:

     1. * Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

     2. Каталази

     3. Супероксиддисмутази

     4. Цитохромоксидази

     5. Всі відповіді вірні

123. Як називають ферменти, що активуються за допомогою циклічного АМФ?

     1. Пептидазами

     2. * Протеїнкіназами

     3. Аденілатциклазами

     4. Ангідразами

     5. Ізомеразами

124. Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

     1. Гідроліз ферменту

     2. * Денатурація ферменту

     3. Блокування активного центру

     4. Активація нативного інгібітора проферменту

     5. Немає вірної відповіді

125. Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

     1. Специфічність

     2. Чутливість до дії сторонніх чинників

     3. * Всі відповіді вірні

     4. Залежність від рН і температури

     5. Висока каталітична активність

126. Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

     1. Специфічність

     2. Чутливість до дії сторонніх чинників

     3. * Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

     4. Залежність від рН і температури

     5. Висока каталітична активність

127. Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?

     1. Однакова молекулярна маса

     2. * Каталізують одну реакцію

     3. Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями

     4. Локалізовані в одній тканині

     5. Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю

128. Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

     1. Термостабільність

     2. * Каталітична активність

     3. Хмімічна природа ферменту

     4. Дія зовнішніх чинників

     5. Всі відповіді вірні

129. Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу ?

     1. Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

     2. Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

     3. Гіпотеза Фішера

     4. Гіпотеза Кошланда

     5. * Гіпотеза Варбурга і Бейліса

130. Яка із речовин не відіграє роль кофермента ?

     1. Убіхінон

     2. Ліпоєва кислота

     3. Нікотинова кислота

     4. * Оротова кислота

     5. Пантотенова кислота

131. Яка риса не є спільною для всіх ізоферментів?

     1. Дія на один і той же субстрат

     2. Каталіз однакових реакцій

     3. Знаходження в різних тканинах

     4. * Однакова електрофоретична рухливість

     5. Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

132. Яка складова не входить до будови голоферментів?

     1. Апофермент

     2. Кофермент

     3. Кофактор

     4. Простетична група

     5. * Профермент

133. Яка структура білкової молекули відповідає за утворення активного центру ферменту та за його каталітичну дію?

     1. Первинна

     2. * Третинна

     3. Вторинна

     4. Четвертинна

     5. Жодна із структур не має до цього відношення

134. Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

     1. * ОН серину

     2. NН2 лізину

     3. SН цистеїну

     4. NH- гістидину

     5. СООН аспарагінової кислоти

135. Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів ?

     1. * Конкурентне гальмування

     2. Неконкурентне гальмування

     3. Безконкурентне гальмування

     4. Всі відповіді вірні

     5. Ізостеричне гальмування

136. Яке з приведених тверджень є вірним?

     1. * Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

     2. Vmax не залежить від концентрації ферменту

     3. Km залежить від концентрації ферменту

     4. Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

     5. Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

137. Яке значення мають біохімічні методи дослідження ?

     1. Діагностичне

     2. Критерію ефективності проведеного лікування

     3. Критерію реабілітації

     4. Критерію видужання

     5. * Всі відповіді правильні

138. Який із вітамінів не виступає коферментом?

     1. В1

     2. В2

     3. В5

     4. * С

     5. В12

139. Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

     1. Fe

     2. Co

     3. * Всі входять

     4. Zn

     5. Cu

140. Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів ?

     1. Активація за домогою впливу на активний центр

     2. Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

     3. * Всі вище перераховані

     4. Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

     5. Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

141. Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

     1. НАДН

     2. ФМН

     3. ФАД

     4. * КоА

     5. ПАЛФ

142. Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків не входить до складу активного центру фермента?

     1. Серин

     2. Цистеїн

     3. Гістидин

     4. Тирозин

     5. * Бета-аланін

143. Який із перечислених ферментів є металоферментом?

     1. * Алкогольдегідрогеназа

     2. Піруватдегідрогеназа

     3. ЛДГ

     4. Малатдегідрогеназа

     5. Амінотрансфераза

144. Яким методом було встановлено наявність ізоензимів?

     1. Діалізом

     2. * Електрофорезом

     3. Хроматографією

     4. Центрифугуванням

     5. Рентгеноструктурним аналізом

145. Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти ?

     1. Електрофоретичною рухливістю

     2. Молекулярною масою

     3. * Всі відповіді вірні

     4. Локалізацією в тканинах

     5. Первинною структурою

146. Які види специфічності ферментів існують?

     1. Відносна

     2. Абсолютна

     3. * Всі відповіді вірні

     4. Просторова

     5. Абсолютна групова

147. Які види специфічності ферментів не існують?

     1. Відносна

     2. Абсолютна

     3. * Термодинамічна

     4. Просторова

     5. Абсолютна групова

148. Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

     1. Специфічність

     2. Відтворюваність

     3. Чутливість

     4. Спорідненість

     5. * Всі відповіді правильні

149. Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

     1. Час забору біологічного матеріалу для дослідження

     2. Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

     3. Консервація, збереження

     4. Доставка біоматеріалу в лабораторію

     5. * Всі відповіді правильні

150. Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

     1. Водневі

     2. Електростатичної взаємодії

     3. Гідрофобної взаємодії

     4. Ван-дер-Ваальсові

     5. * Всі вище перераховані

151. Які зв”язки не беруть участі в утворенні фермент-субстратних комплексів?

     1. Водневі

     2. Електростатичної взаємодії

     3. Гідрофобної взаємодії

     4. Ван-дер-ваальсові

     5. * Пептидні

152. Які із названих ферментів можуть об”єднуватися у поліферментні комплекси?

     1. * Піруватдегідрогеназа

     2. Транскетолаза

     3. Сукцинатдегідрогеназа

     4. Альдолаза

     5. Глюкозо-6-фосфатаза

153. Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

     1. * Всі перераховані нижче

     2. Транскетолаза

     3. Сукцинатдегідрогеназа

     4. Альдолаза

     5. Глюкозо-6-фосфатаза

154. Які із нижче наведених механізмів є механізмом регуляції ферментів?

     1. Алостерична модифікація активності ферменту

     2. Регуляція активності ферменту за рахунок ковалентної модифікації

     3. Активація шляхом обмеженого протеолізу

     4. * Всі відповіді вірні

     5. Активація та гальмування за допомогою циклічних нуклеотидів

155. Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами ?

     1. Гормони

     2. Медіатори нервової системи

     3. Іони металів

     4. Продукти ферментативних реакцій

     5. * Всі відповіді вірні

156. Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

     1. Солі важких металів

     2. Йодоацетат, окис вуглецю

     3. Сірководень

     4. Алкілувальні речовини

     5. * Всі відповіді вірні

157. Які інгібітори є отрутами для людини?

     1. Ціаніди

     2. Сірководень

     3. Монооксид вуглецю

     4. * Всі відповіді вірні

     5. Фосфорорганічні речовини

158. Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів:

     1. НАД і ФМН

     2. ПАЛФ і ТДФ

     3. * ФАД і ФМН

     4. КоА і КоQ

     5. ФДФ і ФТФ

159. Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

     1. Zn i Co

     2. Zn i Cu

     3. * Fe i Cu

     4. Zn i Fe

     5. Co i Cu

160. Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

     1. Zn i Co

     2. Zn i Cu

     3. * Всі відповіді вірні

     4. Zn i Fe

     5. Co i Cu

161. Які особливості не притаманні конкурентним інгібіторам?

     1. Є структурними аналогами субстрату

     2. Комплементарні активному центру фермента

     3. Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

     4. * Руйнують структуру молекули фермента, за що їх звуть денатурантами

     5. Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

162. Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?

     1. Білки

     2. Вітаміни

     3. Амінокислоти

     4. * Гормони

     5. Жири

163. Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

     1. Жовчні кислоти

     2. Ферменти

     3. * Всі відповіді вірні

     4. Іони металів

     5. Аніони

164. Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

     1. Жовчні кислоти

     2. Ферменти

     3. * Солі важких металів

     4. Іони металів

     5. Аніони

165. Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

     1. Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

     2. Зовнішнє середовище

     3. Токсичні

     4. Терапевтичні

     5. * Всі відповіді правильні

166. Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам ?

     1. Висока молекулярна маса

     2. Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

     3. Утворення колоїдоподібних розчинів

     4. Прояв антигенних властивостей

     5. * Всі відповіді вірні

167. Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

     1. Клітинний склад

     2. Хімічний склад

     3. Фізичні властивості

     4. Тканинний склад

     5. * Всі відповіді правильні

168. Якого виду специфічності ферментів не існує?

     1. Відносної

     2. Абсолютної

     3. * Конформаційної

     4. Просторової

     5. Абсолютної групової

169. Якою реакцією можна виявити дію сахарози?

     1. Молібденовою

     2. * Тромера або Фелінга

     3. Реакцією з йодом

     4. Біуретовою

     5. Бензидиновою

170. Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

     1. CuSO4

     2. NaOH

     3. * (NH4)2SO4

     4. HNO3

     5. MgCI2

171. Активність каталази крові визначають за кількістю розкладеного пероксиду водню за одиницю часу. Кількість пероксиду водню визначається титрометричним методом згідно з реакцією:

     1. * 2 КМnО4+5Н2О2+4Н2SО4 >2КНSО4 + 2МnО4 +8Н2О + 5О2

     2. 5КI + КIO3 + 3Н2SО4 >3I2 + 3К2SО4 + 3Н2О

     3. КМnО4 >2КНSО4 + +8Н2О + 5О2

     4. 5КI + КIO3 > 3I2 + 3К2 + 3Н2О

     5. 5Н2О2+4Н2SО4>2НSО4 + 2О4 +8Н2О

172. Активність яких ізоферментів лактатдегідрогенази (ЛДГ) буде змінюватися при гострому гепатиті?

     1. ЛДГ1

     2. ЛДГ2

     3. ЛДГ3

     4. * ЛДГ4 і ЛДГ5

     5. Всі відповіді правильні

173. Активність якого ферменту підвищується в крові до появи клінічних симптомів рахіту ?

     1. * Лужної фосфатази

     2. Лактатдегідрогенази

     3. Креатинкінази

     4. Альдолази

     5. Всі відповіді правильні

174. Біогенні аміни утворюються шляхом декарбоксилювання. До якого класу ферментів відносяться декарбоксилази, що здійснюють даний процес?

     1. * Ліази

     2. Оксидоредуктази

     3. Ізомерази

     4. Гідролази

     5. Трансферази

175. Біологічна роль каталази полягає в знешкодженні пероксиду водню, який утворюється в процесі окисно-відновних реакцій в організмі. Активність каталази виражають :

     1. * Каталазним числом і показником каталази.

     2. Коефіцієнтом перерахунку на 1 мл сироватки і 1 год інкубації

     3. Концентрацією стандартного розчину пероксиду

     4. Концентрацією буферного розчину

     5. Немає вірної відповіді

176. Біологічне окиснення і знешкодження ксенобіотиків відбувається за рахунок гемвмісних ферментів. Який іон є обов'язковим складовим цих ферментів?

     1. * Fe

     2. Mg

     3. Zn

     4. Co

     5. Mn

177. Біологічне окиснення ксенобіотиків відбувається за рахунок мікросомального окиснення, найважливішим ферментом якого є цитохром Р-450. Який іон є обов`язковою складовою цього ферменту?

     1. * Fe

     2. Zn

     3. Na

     4. Mg

     5. К

178. В результаті вродженої відсутності ферменту фенілаланін-4-гідроксилази розвивається патологія:

     1. Альбінізм

     2. Алкаптонурія

     3. * Фенілкетонурія

     4. Галактоземія

     5. Немає вірної відповіді

179. В слині міститься фермент, який володіє сильною бактерицидною дією завдяки здатності руйнувати бета - 1,4 - глікозидні зв’язки пептидогліканів бактеріальної стінки. Вкажіть на цей фермент:

     1. Амілаза

     2. * Лізоцим (мурамідаза)

     3. Трипсин

     4. Фосфатаза

     5. Рибонуклеаза

180. Важливим ферментом слини є лужна фосфатаза. До якого класу ферментів вона відноситься?

     1. * Гідролаз

     2. Трансфераз

     3. Оксидоредуктаз

     4. Лігаз

     5. Ліаз

181. Визначення активності трансаміназ широко застосовується в медичній практиці з метою діагностики уражень внутрішніх органів. Кофактором цих ферментів є:

     1. * Піридоксальфосфат

     2. Тіаміндифосфат

     3. Метилкобаламін

     4. Біотин

     5. Тетрагідрофолат

182. Визначення амілази в крові може бути діагностичним критерієм для:

     1. Нефриту

     2. Глоситу

     3. * Гострого панкреатиту

     4. Гепатиту

     5. Анемії

183. Визначення якого з названих ферментів є специфічним індикатором ураження паренхіми печінки ?

     1. Лужної фосфатази

     2. Аланінамінотрансферази

     3. Лактатдегідрогенази

     4. Фруктозо-I-фосфатальдолази

     5. * Всі відповіді вірні

184. Визначте, для якого патологічного стану характерно підвищення активності креатинкінази:

     1. Інфаркт легень

     2. Інфаркт міокарда

     3. Синдром м'язового роздавлення

     4. Інсульт

     5. * Вірні відповіді B, С, Д

185. Відомо, що більшість вітамінів входять до складу ферментів різних класів і виконують роль коферментів. При нестачі якого вітаміну може знижуватися активність транскетолази, коферментом якого є ТПФ ?

     1. * В1

     2. В6

     3. В2

     4. В5

     5. В12

186. Вкажіть реактиви, які необхідно приготувати для визначення амілази по Каравею

     1. * Субстрат крохмалю, йод

     2. Розчин аміаку і крохмаль

     3. Фосфатний буфер, реактив Фелінга

     4. Розчин сірчаної кислоти, йод

     5. Розчин щавелевої кислоти, крохмаль

187. Вкажіть фермент, який міститься в слині і володіє сильною бактерицидною дією завдяки здатності руйнувати глікозидні зв'язки пептидогліканів стінки бактерій:

     1. * Лізоцим (мурамідаза)

     2. Альфа-амілаза

     3. Трипсин

     4. Фосфатаза

     5. Рибонуклеаза

188. Вкажіть, в чому полягає визначення активності амілази сечі за методом Каравея:

     1. * На колориметричному визначенні залишку нерозщепленого крохмалю за інтенсивністю його забарвлення з йодом.

     2. На колориметричному визначенні залишку нерозщепленого глікогену за інтенсивністю його забарвлення з йодом.

     3. На визначенні кількості розщеплених глікозидних зв”язків

     4. За кількістю утворених мальтози і глюкози

     5. Немає вірної відповіді

189. Вплив яких факторів необхідно враховувати при підозрі на панкреатит і його лабораторній діагностиці ?

     1. Характер харчування,

     2. Вживання алкоголю

     3. Емоційні, стресові стани

     4. Фармакологічні речовини (прийом лікарських препаратів)

     5. * Всі відповіді правильні

190. Дайте характеристику показника каталази.

     1. * Показником каталази називають дріб, в якому чисельником є каталазне число, а знаменником – число мільйонів еритроцитів в 1 мкл досліджуваної крові.

     2. Це дріб, в чисельнику якого є кількість розщепленого Н2О2, а в знаменнику - кількість виділеного О2..

     3. Це дріб, чисельником якого є каталазне число, а знаменником кількість еритроцитів в 1000 мл розведеної крові.

     4. Це відношення Н2О2 до Н2О + О2 в 1мкл крові

     5. Всі відповіді вірні

191. Декарбоксилювання амінокислот та альфа-кетокислот здійснюється за допомогою ферментів класу та підкласу:

     1. * С-С-ліази, декарбоксилази

     2. С-О-ліази, гідроліази

     3. Ізомерази, рацемази

     4. Ізомерази, епімерази

     5. Оксидоредуктази, пероксидази

192. Дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози при спадкових генетичних порушеннях синтезу ферментів в організмі людини ?

     1. Амілази

     2. Мальтази

     3. Сахарази

     4. * Лактази

     5. Пептидази

193. Діастаза досить поширений клітинний лабораторний аналіз. В тканинах яких органів найбільше виробляється амілази ?

     1. Печінці

     2. Нирках

     3. * Підшлунковій і слинних залозах

     4. Головному мозку

     5. Всі відповіді правильні

194. Для діагностики ряду захворювань визначають активність ферментів трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу коферментів цих ферментів?

     1. * В6

     2. В2

     3. В1

     4. В8

     5. В5

195. Для лікування вірусних інфекцій доцільно застосовувати ферментні препарати:

     1. Плазмін

     2. Колагеназу

     3. Лізоцим

     4. Гіалуронідазу

     5. * ДНК-азу, РНК-азу.

196. Для лікування мегалобластичної анемії застосовують вітаміни В10 і В12 . Коферментною формою фолієвої кислоти ( вітаміну В10) є:

     1. * ТГФК

     2. НАД

     3. ФАД

     4. ФМН

     5. 5-дезоксиаденозилкобаламін

197. Для отримання з підшлункової залози тварин у чистому вигляді ферменту амілази використовують метод афінної хроматографії із закріпленим на носієві лігандом. Яку із наступних речовин використовують в якості ліганда?

     1. * Крохмаль

     2. Целюлозу

     3. Лактозу

     4. Сахарозу

     5. Глюкозу

198. Для якого захворювання характерне значне збільшення активності ліпази?

     1. Токсичний гепатит

     2. Гострий гепатит, цироз печінки

     3. Печінкова кома

     4. * Гострий панкреатит

     5. Всі перелічені

199. З лікувальною метою використовуються очищені ферменти. Для розділення суміші ферментів використовували насичений розчин сульфату амоню. Яким методом можна очистити фермент від низькомолекулярних домішок?

     1. * Діалізу

     2. Ультрацентрифугування

     3. Електрофорезу

     4. Фільтрування

     5. Хроматографії

200. З метою підтвердження діагнозу – м'язова дистрофія лікар призначив хворому аналіз крові. Збільшення активності якого ферменту спостерігатиметься у даного пацієнта ?

     1. * Креатинфосфокінази ММ

     2. Аланінамінотрансферази

     3. Колагенази

     4. Гіалуронідази

     5. Креатинфосфокінази МВ

201. З метою покращення травлення застосовують препарати, що містять ферменти підшлункової залози. Активація протеолітичного ферменту трипсиногену відбувається за участю ферменту кишечника ентерокінази шляхом:

     1. * Обмеженого протеолізу

     2. Фосфорилювання

     3. Дефосфорилювання

     4. Алостеричної регуляції

     5. Карбоксилювання

202. З перечислених ферментів металопротеїном є наступний:

     1. Лактатдегідрогеназа

     2. Пепсин

     3. * Немає вірної відповіді

     4. Фосфатаза

     5. Амілаза

203. З перечислених ферментів металопротеїном є наступний:

     1. * Карбоангідраза

     2. Лактатдегідрогеназа

     3. Пепсин

     4. Фосфатаза

     5. Амілаза

204. З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

     1. Щоб визначити кількість субодиниць ферменту

     2. * Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

     3. Для визначення їх молекулярної маси

     4. Для визначення їх електрофоретичної рухливості

     5. Виявити спадкове порушення активності фермента

205. За тривіальною (робочою) номенклатурою оксидоредуктази, що відщеплюють атоми водню або електрони від субстрату окиснення і передають їх на будь-який акцептор, крім кисню або пероксиду водню, називаються:

     1. Оксидази

     2. * Дегідрогенази

     3. Пероксидази

     4. Карбокситрансферази

     5. Ацилтрансферази

206. За умов пригнічення тканинного дихання доцільно використовувати ферменти, що активують цей процес, - оксидоредуктази. Серед оскидоредуктаз є ферменти, що містять гем, до складу якого входить іон:

     1. * Fe

     2. Mn

     3. Ni

     4. Мо

     5. Zn

207. Захворювання печінки можна діагностувати за результатами наступних ферментативних показників,окрім:

     1. Визначення свіввідношення АсАТ і АлАТ

     2. Визначення активності лужної фосфатази

     3. Визначення активності ізоферментів ЛДГ

     4. Визначення активності аргінази

     5. * Визначення активності амілази, трипсину

208. Захворювання фенілкетонурію можна визначити, проробивши із сечею немовляти реакцію. Який це реактив і чи буде зміна забарвлення ?

     1. НCI (червоний колір)

     2. Н2SО4 (червоний колір)

     3. * FeCI3 (темний колір)

     4. Н2О2 (синій колір)

     5. Жодної вірної відповіді

209. Захисна функція слини зумовлена декількома механізмами, в тому числі наявністю ферменту, який має бактерицидну дію, викликає лізис полісахаридного комплексу оболонки стафілококів, стрептококів. Назвіть цей фермент.

     1. Бета-глюкуронідаза

     2. Альфа-амілаза

     3. Оліго-1,6-глюкозидаза

     4. Колагеназа

     5. * Лізоцим

210. Зниження активності ферменту цитохромоксидази в організмі людини спричинено дефіцитом :

     1. Азоту

     2. Срібла

     3. * Міді

     4. Води

     5. Фосфору

211. Зниження активності якого ферменту крові є наслідком отруєння фосфорорганічними сполуками ?

     1. * Холінестерази

     2. Лужної фосфатази

     3. Кислої фосфатази

     4. Ліпази

     5. Вірні відповіді А, С, Д

212. Ізоферментні спектри якого ферменту частіше використовуються в діагностиці ?

     1. АлАТ

     2. * ЛДГ

     3. ЛФ

     4. СДГ

     5. СОД

213. Імобілізований фермент трипсин використовують на пов’язках з метою лікування:

     1. * Гнійних ран

     2. Головних болей

     3. Спазмів

     4. Психічних розладів

     5. Гепатитів

214. Карбангідраза, яка розщеплює вугільну кислоту на СО2 і Н2О, а також фумаратгідратаза, під впливом якої відбувається гідратація фумарової кислоти з утворенням яблучної, відносяться до класу і підкласу:

     1. С-С-ліази, декарбоксилази

     2. * С-О-ліази, гідроліази

     3. Ізомерази, рецемази

     4. Ізомерази, епімерази

     5. Оксидоредуктази. пероксидази

215. Каталітичні реакції міжмолекулярного переносу хімічних груп і залишків від одного субстрату (донор) до іншого (акцептор) здійснюють ферменти під назвою:

     1. Ліази

     2. Ізомерази

     3. Фосфокінази

     4. Редуктази

     5. * Трансферази

216. Класи ферментів згідно міжнародної класифікації розміщуються в такому порядку:

     1. Оксидоредуктази, гідролази, лігази, ліази, трансферази, ізомерази

     2. Трансферази, гідролази, оксидоредуктази, ізомерази, ліази, лігази

     3. Гідролази, оксидоредуктази, трансферази, ліази, ізомерази, лігази.

     4. Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ізомерази, лігази, ліази.

     5. * Немає вірної відповіді

217. Класи ферментів згідно міжнародної класифікації розміщуються в такому порядку:

     1. Оксидоредуктази, гідролази, лігази, ліази, трансферази, ізомерази

     2. Трансферази, гідролази, оксидоредуктази, ізомерази, ліази, лігази

     3. Гідролази, оксидоредуктази, трансферази, ліази, ізомерази, лігази

     4. Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ізомерази, лігази, ліази

     5. * Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази

218. Компоненти дихального ланцюга відносяться до класу ферментів:

     1. * Оксидоредуктаз

     2. Гідролаз

     3. Ізомераз

     4. Ліаз

     5. Трансфераз

219. Лізоцим – антибактеріальний фактор, за механізмом дії є мурамідазою. До якого класу ферментів він належить, якщо розщеплює глікозидні зв’язки в полісахаридному ланцюгу мураміну?

     1. Трансферази

     2. Оксидоредуктази

     3. Ліази

     4. Ізомерази

     5. * Гідролази

220. можуть руйнувати гідрогенний пероксид?

     1. Оксигеназа та гідроксилаза.

     2. * Пероксидаза та каталаза.

     3. Цитохромоксидаза, цитохром В5.

     4. Оксигеназа та каталаза.

     5. Флавінзалежні оксидази.

221. На активності флавінових дегідрогеназ відіб'ється нестача вітаміну:

     1. В6

     2. В1

     3. РР

     4. * В2

     5. С

222. Назвіть лабораторні дослідження, які треба проводити хворим з підозрою на гострий панкреатит:

     1. Загальний аналіз крові

     2. Активність ЛДГ

     3. Активність аланін – амінотрансферази

     4. * Активність амілази в сечі та крові

     5. Рівень цукру в крові

223. Назвіть найчутливіший метод визначення активності альфа-амілази в крові і сечі:

     1. Елеккторофоретичний

     2. * Амілокластичний

     3. Хроматографічний

     4. Рентгеноструктурний

     5. Хемілюмінісцентний

224. Назвіть принцип визначення активності амілази

     1. * Колориметричне визначення концентрації крохмалю до і після його ферментативного гідролізу

     2. Утворення забарвленої сполуки мальтози з йодом

     3. Утворення забарвленої сполуки з реактивом Фелінга

     4. Утворення забарвленої сполуки з сахаразою

     5. Всі відповіді вірні

225. Наявність даного ферменту в крові виявляється реакцією окиснення бензидину в присутності пероксиду водню. Продукти окиснення бензидину забарвлюються в зелений, синій колір, який поступово переходить у бурий. Вкажіть фермент:

     1. * Пероксидаза

     2. Супероксиддисмутаза

     3. Сукцинатдегідрогеназа

     4. Каталаза

     5. Немає вірної відповіді

226. Нижче наведено перелік кофакторів, які здатні в процесі ферментативних реакцій переносити електрони та протони, крім одного кофактора, який переносить тільки хімічні групи. Вкажіть на нього:

     1. НАД

     2. * Піридоксальфосфат

     3. ФАД

     4. Убіхінон (коензим Q)

     5. Гемінові коферменти

227. Нові ферментативні препарати синтезують шляхом модифікації природних. Яка з форм ферментів при цьому набула широкого застосування у фармацевтичній промисловості?

     1. * Імобілізовані ферменти

     2. Нативні ферменти

     3. Денатуровані ферменти

     4. Комплекс ферменту з коферментом

     5. Комплекс ферменту з активатором

228. Обстеження дозволяє припустити наявність запального процесу в печінці. Збільшення якого ферменту в крові підтвердить це припущення?

     1. ЛДГ 1,2

     2. * Карбамоїлфосфаторнітинтрансферази

     3. АсАТ

     4. Креатинфосфокінази

     5. Альдолази

229. Обстеження хворого дозволяє припустити наявність інфаркту міокарда. Збільшення якого ферменту в крові підтвердить це припущення?

     1. ЛДГ4,5

     2. Аргінази

     3. Піруватдегідрогенази

     4. * АсАТ

     5. АлАТ

230. Одиниця активності ферменту – це:

     1. * Умовна величина, що базується на лінійній залежності швидкості ферментативної рекції від кількості ферменту

     2. Умовна величина, що базується на нелінійній залежності швидкості ферментативної рекції від кількості ферменту

     3. Умовна величина, що базується на залежності швидкості ферментативної рекції від кількості продукту реакції

     4. Умовна величина, що базується на залежності продукту рекції від кількості ферменту

     5. Всі відповіді вірні

231. Одним з найважливіших ферментів слини, що забезпечують загибель бактерій, є:

     1. * Лізоцим

     2. ЛДГ

     3. Фосфатаза

     4. Лізолецитин

     5. Лізосомальний пептид

232. Оксидоредуктази, що використовують кисень як акцептор водню або електронів, називаються:

     1. * Оксидази

     2. Дегідрогенази

     3. Пероксидази

     4. Карбокситрансферази

     5. Ацилтрансферази

233. Оксидоредуктази, що використовують як акцептор електронів пероксид водню, називаються:

     1. Оксидази

     2. Дегідрогенази

     3. * Пероксидази

     4. Карбокситрансферази

     5. Ацилтрансферази

234. Пацієнту для попередження атонії кишечника призначено конкурентний інгібітор ацетилхолінестерази. Назвіть його:

     1. * Прозерин

     2. Аспірин

     3. Трасілол

     4. Сульфаніламід

     5. Аллопуринол

235. Пепсин - фермент, що каталізує розрив пептидних хімічних зв'язків з приєднанням води, відноситься до класу:

     1. * Гідролаз

     2. Трансфераз

     3. Ізомераз

     4. Оксидоредуктаз

     5. Лігаз

236. Перетворення L-амінокислот на D-амінокислоти відбувається під дією ферментів класу та підкласу:

     1. Оксидоредуктази, дегідрогенази

     2. С-О-ліази, гідроліази

     3. * Ізомерази, рацемази

     4. Ізомерази, епімерази

     5. Оксидоредуктази. пероксидази

237. Під час підшлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, чим активується трипсиноген:

     1. Водою

     2. * Ентерокіназою

     3. Соляною кислотою

     4. NaCl

     5. Жовчними кислотами

238. Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, який фермент активується соляною кислотою:

     1. * Пепсиноген

     2. Трипсиноген

     3. Амілаза

     4. Ліпаза

     5. Хімотрипсиноген

239. Підвищення в крові ацетальдегіду викликає відразу до алкоголю. Який препарат використовують у медичній практиці для профілактики алкоголізму, що є інгібітором альдегіддегідрогенази?

     1. Малонову кислоту

     2. * Тетурам.

     3. Трасілол

     4. Аскорбінову кислоту

     5. Глюкозу

240. Покращення тканинного дихання нерідко може бути спричинене зниженням активності цитохромоксидази, викликане дефіцитом:

     1. Mo

     2. Zn

     3. * Cu

     4. Al

     5. Na

241. Порушення біоенергетичних процесів в організмі найчастіше спричинено дефектом ферментів окиснення субстратів Нестача якого вітаміну відіб'ється на активності піридинових дегідрогеназ ?

     1. В2

     2. D

     3. * В5

     4. В6

     5. С

242. При взаємодії ферменту крові з пероксидом водню в пробірці виділяються бульбашки кисню, що свідчить про наявність ферменту в досліджуваній рідині. Який це фермент?

     1. Пероксидаза

     2. Супероксиддисмутаза

     3. Сукцинатдегідрогеназа

     4. * Каталаза

     5. Немає вірної відповіді

243. При використанні одиниць системи СІ (SІ) активність ферменту виражають в каталах. 1 катал – це :

     1. * Така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 моля субстрату за 1 секунду

     2. Така кількість субстрату, яка утворюється при перетворенні 1 моля ферменту за 1 секунду

     3. Така кількість продукту реакції, яка утворюється при перетворенні 1 моля субстрату за 1 секунду

     4. Така кількість ферменту, яка каталізує перетворення 1 кілограма субстрату за 1 секунду

     5. Жодної відповіді вірної

244. При гепатиті, інфаркті міокарда в плазмі крові хворих різко зростає активність аланін- і аспартатамінотрансфераз Які причини зростання активності цих ферментів у крові?

     1. Збільшення швидкості розпаду амінокислот у тканинах

     2. Зростання швидкості синтезу амінокислот у тканинах

     3. Підвищення активності ферментів гормонами

     4. * Пошкодження мембран клітин і вихід ферментів у кров

     5. Нестача піридоксину

245. При дослідженні крові встановили, що активність каталази 5 од. Це є ознакою:

     1. Гіпоксії

     2. Ацидозу

     3. * Анемії

     4. Голодування

     5. Цукрового діабету

246. При загостренні яких захворювань активність трансамідінази в сечі підвищується ?

     1. Хвороб м’язів

     2. Гепатиту

     3. Інфаркту міокарда

     4. Остепорозу

     5. * Хвороби нирок

247. При пародонтиті збільшується секреція калікреїну. Вкажіть, які посилювачі запальної реакції утворюються в ротовій порожнині під дією цього ферменту?

     1. Трасілол

     2. * Кініни

     3. Секреторні імуноглобуліни

     4. Лізоцим

     5. Фактор росту нервів

248. При яких з перелічених нижче захворюваннях спостерігається зниження активності альфа-амілази в крові?

     1. Гострому панкреатиті

     2. * Атрофії підшлункової залози

     3. Паротиті

     4. Цукровому діабеті

     5. Всі відповіді правильні

249. При яких захворюваннях відзначається зниження активності лужної фосфатази в крові?

     1. Рахіт

     2. Остепороз

     3. Спадковий дефіцит лужної фосфатази в остеобластах

     4. * Вірні відповіді А, В, С.

     5. Немає вірної відповіді

250. Про що свідчить значно підвищена активність ЛДГ у сироватці крові хворих інфарктом міокарда протягом 20 - 27 діб?

     1. Про глибокі зміни в серцевому м'язі

     2. Про наявність обширного, нерідко трансмурального інфаркту міокарда

     3. Про уповільнення процесів репарації

     4. Можливого несприятливого прогнозу захворювання, повзучий інфаркт

     5. * Всі відповіді правильні

251. Простетична група ферментів 1-шого класу гем входить до складу наступних ензимів, окрім:

     1. * Амілази

     2. Пероксидази

     3. Цитохромів

     4. Каталази

     5. Цитохромоксидази

252. Простетичною групою цитохрому с є сполука:

     1. ФАД

     2. Убіхінон

     3. Біотин

     4. * Залізопорфіриновий комплекс

     5. Мідьвмісний порфіриновий комплекс

253. Протеїнкінази - це ферменти, які активують інші ферменти клітини шляхом їх фосфорилювання. Вони належать до класу:

     1. Гідролаз

     2. Оксидоредуктаз

     3. * Трансфераз

     4. Ліаз

     5. Лігаз

254. Результати біохімічних аналізів хворого виявили доцільність введення інгібіторів протеолітичних ферментів. З якою метою слід застосувати такі фармпрепарати?

     1. * Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози.

     2. Щоб покращити травлення

     3. Щоб підвищити секреторну спроможність залози

     4. Щоб знизити гепатотоксичність.

     5. Усі відповіді вірні

255. Ренін - фермент шлункового соку. За яких умов він проявлятиме активність у дітей?

     1. За рН шлункового соку у межах 6,0-7,0

     2. рН шлункового соку у межах 8,0-9,0

     3. За рН шлункового соку у межах 1,0-2,0

     4. Немає вірної відповіді

     5. * За рН шлункового соку у межах 4,0-5,0

256. Розповсюдженою одиницею є питома активність ферменту, яка визначається:

     1. * Кількістю одиниць ферментативної активності, що припадають на 1 мг білка в біологічному об’єкті (U/мг білка)

     2. Кількістю одиниць зростання температури до оптимальних значень

     3. Кількістю одиниць зростання рН середовища до оптимальних значень

     4. Кількістю одиниць суми константи швидкості реакції

     5. Всі відповіді вірні

257. розщеплюванні харчових білків, відносяться до класу і підкласу:

     1. * Гідролаз, ендопептидаз

     2. Ліаз, дегідратаз

     3. Ліаз, альдолаз

     4. Гідролаз, дипептидаз

     5. Гідролаз, екзопептидаз

258. Серед ферментів антиоксидного захисту в організмі безпосередньо знешкоджує токсичний пероксид водню:

     1. * Каталаза

     2. Супероксиддисмутаза

     3. Глутатіонпероксидаза

     4. Глутатіонредуктаза

     5. Ксантиноксидаза.

259. ?Спадкові генетичні дефекти призводять до порушення синтезу деяких ферментів в організмі людини. Вкажіть, дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози:

     1. * Лактази

     2. Мальтази

     3. Сахарази

     4. Амілази

     5. Пептидази

260. Травні ферменти, такі як ліпази, протеази, глікозидази відносяться до класу ферментів:

     1. Ізомераз

     2. Оксидоредуктаз

     3. Ліаз

     4. * Гідролаз

     5. Лігаз

261. Трансферази, що переносять NН2 – групи, називаються:

     1. Метилтранферази

     2. * Амінотрансферази

     3. Ацилтрансферази

     4. Фосфотрансферази

     5. Жодної відповіді вірної

262. Трансферази, що переносять залишки кислот, називаються:

     1. Метилтранферази

     2. Амінотрансферази

     3. * Ацилтрансферази

     4. Фосфотрансферази

     5. Жодної відповіді вірної

263. Трансферази, що переносять залишки фосфорної кислоти на АДФ або від молекули АТФ на субстрат, називаються:

     1. Фосфотази

     2. Фосфомутази

     3. Фосфоацилтрансферази

     4. * Фосфотрансферази або фосфокінази

     5. Жодної відповіді вірної

264. Трансферази, що переносять СН3 – групи, називаються:

     1. * Метилтранферази

     2. Амінотрансферази

     3. Ацилтрансферази

     4. Фосфотрансферази

     5. Жодної відповіді вірної

265. Тяжкість і поширеність ураження клітин якого органу відображає ступінь зниження активності холінестерази сироватки крові ?

     1. Нирок

     2. * Печінки

     3. Серцевого і скелетного м'язів

     4. Підшлункової залози

     5. Всі відповіді правильні

266. У біохімічній практиці загальноприйнятими є одиниці ферменту. Одиниця ферменту (U ) - це:

     1. * Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 хвилину

     2. Така його кількість, від якої не залежить перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 хвилину

     3. Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 мкмоля продукту реакції за 1 хвилину

     4. Така його кількість, яка каталізує перетворення 1 кг. субстрату за 1 хвилину

     5. Жодної відповіді вірної

267. Фенілкетонурія розвивається в результаті вродженої відсутності ферменту:

     1. Тирозиноксидази

     2. * Фенілаланін-4-гідроксилази

     3. Оксидази гомогентизинової кислоти

     4. Амінооксидази

     5. Ксантиноксидази

268. Фермент Бeтa-галактозидазу використовують в дієтотерапії при непереносимості молока у дітей з метою покращення травлення:

     1. Сахарози

     2. * Лактози

     3. Крохмалю

     4. Клітковини

     5. Мальтози

269. Фермент гістидиндекарбоксилаза, яка каталізує перетворення гістидину до вазоактивного медіатора гістаміну, відноситься до класу:

     1. * Ліаз

     2. Оксидоредуктаз

     3. Трансфераз

     4. Гідролаз

     5. Ізомераз

270. Фермент ліпаза розщеплює триацилгліцерини. До якого класу належить цей фермент?

     1. * Гідролаз

     2. Трансфераз

     3. Ізомераз

     4. Оксидоредуктаз

     5. Лігаз

271. Фермент ліпаза, яка гідролізує нейтральні жири, відноситься до класу гідролаз і підкласу:

     1. * Естераз

     2. Пептидаз

     3. Глікозидаз

     4. Фосфодіестераз

     5. Амідаз

272. Фермент, який здійснює перенесення структурного фрагмента або функціональної групи від одного субстрата до іншого з утворенням двох нових продуктів, відноситься до класу ферментів:

     1. Ізомераз

     2. * Трансфераз

     3. Оксидоредуктаз

     4. Лігаз

     5. Гідролаз

273. Ферменти здійснють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цих ферментів:

     1. Ізомерази

     2. Оксидоредуктази

     3. Лігази

     4. Гідролази

     5. * Немає вірної відповіді

274. Ферменти здійснюють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цього ферменту:

     1. * Трансферази

     2. Ізомерази

     3. Оксидоредуктази

     4. Лігази

     5. Гідролази

275. Ферменти трансамінази містять кофермент піридоксальфосфат, що має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

     1. Переносить тільки електрони

     2. Переносить тільки протони

     3. Переносить тільки енергію

     4. * Переносить тільки хімічні групи

     5. Каталізує реакції фосфорилювання

276. Ферменти якого класу містять коферменти НАД і ФАД?

     1. Ліази

     2. Гідролази

     3. Ізомерази

     4. * Оксидоредуктази

     5. Трансферази

277. Ферменти, що каталізують розрив гексозофосфатів на дві тріози, відносяться до класу і підкласу:

     1. С-С-ліази, декарбоксилази

     2. С-О-ліази, гідроліази

     3. Трансферази, амінотрансферази

     4. * Ліази, альдолази

     5. Оксидоредуктази. пероксидази

278. Ферменти, що каталізують розрив зв'язків у субстратах із приєднанням елементів молекули води, у класифікації ферментів знаходяться під назвою:

     1. Ліази

     2. Гідратази

     3. Глікотрансферази

     4. * Гідролази

     5. Енолази

279. Ферменти, які беруть участь в синтезі речовин з використанням енергії, відносяться до класу:

     1. * Лігаз

     2. Оксидоредуктаз

     3. Трансфераз

     4. Гідролаз

     5. Ліаз

280. Ферменти, які відщеплюють аміак або амідинові групи від субстрату, відносяться до класу:

     1. С-С-ліази, декарбоксилази

     2. С-О-ліази, гідроліази

     3. * С-N-ліази

     4. Ізомерази, епімерази

     5. Оксидоредуктази. пероксидази

281. Ферменти, які каталізують взаємне перетворення цукрів, наприклад галактози в глюкозу, відносяться до класу та підкласу:

     1. Оксидоредуктази, дегідрогенази

     2. С-О-ліази, гідроліази

     3. Ізомерази, рацемази

     4. * Ізомерази, епімерази

     5. Оксидоредуктази, оксидази

282. Ферменти, які каталізують відщеплення від субстрату негідролітичним шляхом якої-небудь групи з утворенням подвійного зв'язку або, навпаки, приєднання групи в місці подвійного зв'язку, відносяться до класу:

     1. Ізомерази

     2. Оксидоредуктази

     3. * Ліази

     4. Гідролази

     5. Лігази

283. Ферменти, які каталізують перенесення хімічних груп з однієї частини молекули в іншу, кофактором яких часто виступає похідне вітаміну В12, відносяться до класу та підкласу:

     1. С-О-ліази, гідроліази

     2. Ізомерази, рацемази

     3. Ізомерази, епімерази

     4. * Ізомерази, мутази

     5. Оксидоредуктази, пероксидази

284. Ферменти, які каталізують процеси конденсації двох молекул за рахунок енергії АТФ (або ГТФ, УТФ), належать до класу:

     1. Ізомераз

     2. Оксидоредуктаз

     3. Ліаз

     4. Гідролаз

     5. * Лігаз

285. Характерним тестом при захворюваннях серця і печінки є підвищення активності ферментів в крові . Для уточнення локалізації патологічного процесу необхідно провести додаткове дослідження:

     1. ізоферментів креатинфосфокінази, каталази, трипсину

     2. активності амілази, ізоферментів ЛДГ

     3. активності лужної фосфатази, креатинфосфокінази МВ, ММ

     4. * спектру ізоферментів ЛДГ, КФК, активності трансаміназ

     5. активності амінотрансфераз, церулоплазміну

286. Частина ферментів класу оксидоредуктаз сприяє прямому включенню кисню в субстрат. Яка назва таких оксидаз?

     1. Флавоксигенази

     2. НАД-оксидази

     3. Гемоксидази

     4. Редуктази

     5. * Оксигенази, або гідроксилази

287. Що називають каталазним числом?

     1. * Кількість міліграмів пероксиду водню, яка розкладається каталазою в 1 мкл крові за 30 хв.

     2. Кількість пероксиду водню, розщепленого каталазою в 1 л крові за 30 хв.

     3. Кількість пероксиду водню, розщепленого еритроцитами в 0,1мл крові за 1 год

     4. Кількість виділеного О2 в результаті розщеплення пероксиду каталазою в 1л крові за 30 хв

     5. Немає вірної відповіді

288. Як змінюється активність альфа-амілази в крові та у сечі хворих з нефротичним синдромом?

     1. У крові активність альфа-амілази підвищена, у сечі - без змін

     2. * У крові активність альфа-амілази підвищена, у сечі - різко знижена

     3. У крові активність альфа-амілази знижена, у сечі - не визначається

     4. Активність альфа-амілази в крові і сечі підвищена

     5. Всі відповіді правильні

289. Яка з названих причин лежить в основі розвитку спадкових ферментопатій?

     1. Порушення оптимуму концентрації субстрату

     2. Порушення оптимуму рН

     3. Інгібування ферменту, посилене його виведення

     4. Порушення оптимуму температури

     5. * Порушення синтезу ферменту

290. Яка закономірність ступеня збільшення активності ферментів характерна для загострення хронічного гепатиту?

     1. ЛДГ > АсАТ > АлАТ

     2. АсАТ > АлАТ > ЛДГ

     3. * АлАТ > АсАТ > ЛДГ

     4. АсАТ > ЛДГ > АлАТ

     5. Всі відповіді правильні

291. Який клас ферментів здійснює перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів?

     1. Оксидоредуктази

     2. Ізомерази

     3. * Трансферази

     4. Лігази

     5. Гідролази

292. Яким ферментам властива виражена відновна дія?

     1. Оксидази

     2. Дегідрогенази

     3. Пероксидази

     4. Карбокситрансферази

     5. * Редуктази

293. Які з перелічених факторів можуть спотворити результат визначення альфа-амілази в крові та сечі ?

     1. Домішки слини в пробі

     2. Субстрат приготовлений із неякісного крохмалю

     3. Використання гемолізованої сироватки

     4. Недотримання умов виконання методитки

     5. * Всі перелічені

294. Які одиниці вимірювання використовують для вираження результатів визначення активності ферментів?

     1. мкМ/хв

     2. моль/сек

     3. молекул субстрату /хв

     4. Од. ферм./1 мг білка

     5. * Всі відповіді вірні

295. Які ферменти каталізують гідроліз тригліцеридів в порожнині кишечника?

     1. * Ліпази

     2. Ацетилхолінестерази

     3. Фосфоліпази

     4. Трансацилази

     5. Моногліцеридліпази

296. Аеробне окиснення ПВК до кінцевих продуктів призводить до утворення молекул АТФ:

     1. 38 АТФ

     2. 12 АТФ

     3. 3 АТФ

     4. * 15 АТФ

     5. 2 АТФ

297. Аеробне окиснення ПВК до СО2 і Н2О призводить до утворення молекул АТФ:

     1. 38 АТФ

     2. 12 АТФ

     3. 3 АТФ

     4. * 15 АТФ

     5. 2 АТФ

298. Активаторами піруватдегідрогенази(ПДГ) є все, крім:

     1. НАД+

     2. АДФ

     3. АМФ

     4. Знижений вміст у клітинах оксалоацетату

     5. * Фосфатаза ПДГ

299. Активність ?-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу може бути загальмована такими речовинами:

     1. АДФ, НАД, сукцинат

     2. АДФ, НАД, сукциніл-КоА

     3. АДФ, НАДН, сукцинат

     4. * АТФ, НАДН, сукциніл-КоА

     5. АТФ, НАДН

300. Активність яких ферментів гальмується при авітамінозі В1, В2 ?

     1. Ізоцитратдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа

     2. * Піруватдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа

     3. Аконітаза, цитратсинтаза

     4. Сукцинатдегідрогеназа, піруватдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа

     5. Цитратсинтаза, піруватдегідрогеназа

301. Алостеричним ефектором ферментів циклу трикарбонових кислот, що стимулюють їх окиснення є:

     1. Сукцинат

     2. НАД+

     3. НАДН2

     4. * АДФ

     5. ФАДН2

302. Алостеричними активаторами ізоцитратдегідрогенази мітохондрій є всі речовини, крім:

     1. Іони Mg2+

     2. Іони Mn2+

     3. АДФ

     4. НАД

     5. * НАДН, АТФ

303. Альфа-кетоглутарат у циклі Кребса перетворюється аналогічно до ПВК, але за допомогою кетоглутаратного ферментного комплексу. Проміжний метаболіт цього перетворення містить макроергічний звмязок. Назвіть цю речовину:

     1. Ацетил-КоА

     2. Малоніл-КоА

     3. * Сукциніл-КоА

     4. Сукцинат

     5. Фумарил-КоА

304. Анаболічна функція циклу Кребса полягає в наступному:

     1. * У циклі утворюються речовини, що йдуть на синтез інших речовин

     2. Інгібується активність регуляторних ферментів

     3. Синтезується ФАДН2

     4. окиснюється ацетил КоА

     5. Окиснюється НАДН

305. Анаплеротичні реакції — реакції клітинного метаболізму, що підвищують концентрацію субстратів трикарбонового циклу, утворюючи їх з інтермедіатів інших метаболічних шляхів. До вказаних реакцій відносяться всі, крім:

     1. Утворення ? -кетоглутарату в реакціях трансамінування

     2. Утворення оксалоацетату в реакціях трансамінування

     3. Утворення ? -кетоглутарату в глутаматдегідрогеназній реакції

     4. * Утворення оксалоацетату з пірувату в піруватдегідрогеназній реакції

     5. Утворення оксалоацетату з пірувату в піруваткарбоксилазній реакції

306. Ацетил КоА, що утворився при декарбоксилюванні ПВК, може зазнавати таких змін:

     1. Перетворюватись у мурашину кислоту

     2. Перетворюватись на оцтовий альдегід

     3. Перетворюватись на малонову кислоту

     4. Переходити із мітохондрій у цитозоль

     5. * Вступати у цикл Кребса

307. Беруть участь в окисному декарбоксилюванні бета-кетокислот всі перечислені речовини, крім:

     1. КоАSH

     2. * Тетрагідрофолат

     3. Тіаміндифосфат

     4. Рибофлавін

     5. НАД

308. Біологічне призначення циклу Кребса як основної ферментативної системи клітини є:

     1. Донор Н+ для дихального ланцюга

     2. Анаболічне

     3. Катаболічне

     4. Забезпечення енергією

     5. * Всі відповіді правильні

309. Біохімічний підсумок циклу трикарбонових кислот полягає в утворенні двох молекул СО2 в таких реакціях:

     1. В сукцинатдегідрогеназній та альфа-кетоглутаратдегідрогеназній реакціях

     2. В сукцинатдегідрогеназній та малатдегідрогеназній реакціях

     3. * В ізоцитратдегідрогеназній та альфа-кетоглутаратдегідрогеназній реакціях

     4. В ізоцитратдегідрогеназній та сукцинатдегідрогеназній реакціях

     5. В малатдегідрогеназній та альфа-кетоглутаратдегідрогеназній реакціях

310. Біохімічний підсумок циклу трикарбонових кислот полягає в утворенні чотирьох пар атомів водню, які:

     1. * Три з яких акцептуються НАД+ та одна —ФАД.

     2. Дві з яких акцептуються НАД+ та дві —ФАД

     3. Акцептуються НАД+

     4. Акцептуються ФАД

     5. Одна з яких акцептується НАД+ та три —ФАД

311. В організмі людини із амінокислоти триптофану може синтезуватись попередник коферменту НАДФ-вітамін:

     1. * В5 (РР)

     2. В3

     3. В2

     4. В1

     5. В10

312. В організмі найбільше ПВК утворюється при розпаді:

     1. Білків

     2. Жирів

     3. * Вуглеводів

     4. Фосфоліпідів

     5. Нуклеопротеїнів

313. ?В процесі ферментативного розкладу складних органічних речовин до простих виділяється вільна енергія, яка може бути використана клітиною. Такий процес має назву:

     1. Ендергонічний

     2. * Екзергонічний

     3. Екзотермічний

     4. Ентальпія

     5. Ентропія

314. В реакціях дегідрування ЦТК Кребса беруть участь коферменти(НАД+) в кількості:

     1. * 3

     2. 1

     3. 2

     4. 4

     5. 5

315. В результаті окиснювального декарбоксилювання ПВК в мітохондріях утворюється 3 продукти. Назвіть їх:

     1. СО2, ліпоат, тіаміндифосфат

     2. Ацетил КоА, дигідроліпоат, лактат

     3. СО2, ацетат, ФАДН2

     4. Оцтовий альдегід, НАДН, лактат

     5. * СО2, СН3СО SКоА, НАДН

316. В склад піруватдегідрогеназного комплексу входять три ферменти:

     1. Піруваткарбоксилаза, лактатдегідрогеназа, цитратсинтаза

     2. * ПіруватДГ, дигідроліпоїлацетилтрансфераза, дигідроліпоїл- ДГ.

     3. Кетоглутарат ДГ, ацетилтрансфераза, аконітаза

     4. НАДН2-дегідрогеназа

     5. Сукцинат-ДГ, альдегід-ДГ.

317. В циклі Кребса утворюються енергетичні еквіваленти у вигляді НАДН і ФАДН2, які в подальшому окисненні реалізують утворення АТФ. Скільки пар Н+ генерує ЦТК?

     1. 2

     2. 3

     3. 8

     4. * 4

     5. 12

318. В яких органелах клітин локалізуються ферменти циклу трикарбонових кислот?

     1. Цитоплазмі

     2. Рибосомах

     3. * Мітохондріях

     4. Ядрі

     5. Лізосомах

319. В яких органелах клітини відбувається окиснювальне декарбоксилювання -кетокислот?

     1. * Мітохондріях

     2. Рибосомах

     3. Цитоплазмі

     4. Лізосомах

     5. Ендоплазматичному ретикулумі

320. В яких реакціях циклу Кребса відбувається утворення вуглекислого газу?

     1. * Окиснення ізоцитрату та ?-кетоглутарату

     2. Окиснення малату та ?-кетоглутарату

     3. Синтезу цитрату

     4. Окиснення ?-кетоглутарату та сукцинату

     5. Всі відповіді правильні

321. В якій реакції циклу Кребса утворюється 1 молекула АТФ?

     1. Перетворення цитрату в ЩОК

     2. Окиснення сукцинату

     3. Окиснення малату

     4. Гідроксилювання фумарату

     5. * Перетворення сукциніл КоА в сукцинат

322. Важливою функцією циклу Кребса є утворення АТФ. Скільки молекул АТФ утворюється за один оборот циклу?

     1. 3АТФ

     2. 6АТФ

     3. 2АТФ

     4. * 1АТФ

     5. 12АТФ

323. Вітамін В2, що бере участь в реакціях загальних шляхів метаболізму, входить до складу коферменту:

     1. * ФАД

     2. Тіаміндифосфату

     3. Піридоксальфосфату

     4. НАД

     5. НАДФ

324. ?Вкажіть центральний проміжний метаболіт для всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів):

     1. Сцукциніл КоА

     2. * Ацетил КоА

     3. Оксалоацетат

     4. Лактат

     5. Цитрат

325. Вкажіть, котрі з метаболітів окиснення ?-кетоглутарату можуть служити субстратом для утворення АТФ:

     1. ?-кетоглутарат-сукциніл КоА(НАДН)

     2. Сукциніл КоАСсукцинат(1 АТФ)

     3. СукцинатСфумарат (ФАДН2)

     4. МалатМоксалоацетат (НАДН)

     5. * Всі відповіді правильні

326. Вміст ПВК в крові зростає в таких випадках:

     1. Захворювання рахітом

     2. Надмірне вживання білків

     3. * Гіповітаміноз В1, В2.

     4. Гіповітаміноз С, В10

     5. М’язева робота

327. Вміст ПВК у добовій сечі хворого у 5 раз вищий, ніж у здорових людей.Причиною може бути все, крім:

     1. Пригнічення декарбоксилювання ПВК

     2. Нестачі вітамінів В1 і В2

     3. Нестачі вітамінів В3 і В5

     4. Гіпоксії

     5. * Підвищення вмісту АДФ

328. Всі ферменти циклу лимонної кислоти локалізовані в матриксі мітохондрій, за винятком:

     1. Ізоцитратдегідрогенази

     2. ?-кетоглутаратдегідрогенази

     3. Аконітази

     4. * Сукцинатдегідрогенази

     5. Цитратсинтази

329. Головним інтегральним метаболітом обміну білків, жирів і вуглеводів є:

     1. Цитрат

     2. * АцетилКоА

     3. Оксалоацетат

     4. Сукцинат

     5. Лактат

330. Дегідрогенази ПВК і альфа-кетоглутарату розміщені в:

     1. Цитозолі

     2. Лізосомах

     3. Ендоплазматичній сітці

     4. * Матриксі мітохондрій

     5. Зовнішній мембрані мітохондрій

331. Для анаболізму характерним є:

     1. Синтез складних органічних речовин із більш простих

     2. Ключовими реакціями є відновлення

     3. Відбувається за ендергонічним принципом – потребує АТФ

     4. Однакові вихідні речовини утворюють різні складні

     5. * Все назване властиве анаболізму

332. Для дії одного із ферментів ЦТК потрібні іони Mg, Mn. Оберіть цей фермент:

     1. ?-кетоглутаратдегідрогеназа

     2. Цитратсинтаза

     3. * Ізоцитратдегідрогеназа

     4. Аконітаза

     5. Фумараза

333. Для зниження активності реакцій ЦТК (цикл Кребса) експериментальній тварині ввели конкурентний інгібітор сукцинатдегірогенази. Яку речовину було використано?

     1. * Малонат (малонова кислота)

     2. Глутамат

     3. Аланін

     4. Піруват (ПВК)

     5. Сукцинат (бурштинова кислота)

334. Для метаболізму характерними є такі функції:

     1. Постачання енергією всіх видів роботи в організмі

     2. Перетворення молекул харчових речовин на „будівельні блоки” для побудови біомакромолекул

     3. Синтез білків, ліпідів, полісахаридів, нуклеїнових кислот із використанням енергії АТФ

     4. Синтез низькомолекулярних біологічно активних речовин

     5. * Всі названі процеси необхідні

335. Для нормального перебігу обміну речовин у організмі необхідні чинники:

     1. Травна система

     2. Генетична система

     3. Клітинні мембрани, як реулятори транспорту речовин

     4. Ферменти і коферменти

     5. * Всі відповіді правильні

336. Для процесів анаболізму характерні всі властивості, крім:

     1. * Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти

     2. Однакові вихідні речовини утворюють різні кінцеві продукти

     3. Синтез складних органічних молекул із більш простих

     4. Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів

     5. Затрачується енергія

337. Для процесів анаболізму характерні такі властивості:

     1. Розпад складних органічних молекул до більш простих

     2. * Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів

     3. Важливі ключові реакції - окиснення метаболітів

     4. Виділяється вільна енергія

     5. Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти

338. Для процесів катаболізму характерні всі властивості, крім:

     1. Розпад складних органічних молекул до більш простих

     2. * Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів

     3. Важливі ключові реакції - окиснення метаболітів

     4. Виділяється вільна енергія

     5. Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти

339. Для процесів катаболізму характерні такі властивості:

     1. * Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти

     2. Однакові вихідні речовини утворюють різні кінцеві продукти

     3. Синтез складних органічних молекул із більш простих

     4. Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів

     5. Затрачується енергія

340. Для процесів катаболізму характерні такі властивості:

     1. Однакові вихідні речовини утворюють різні кінцеві продукти

     2. Синтез складних органічних молекул із більш простих

     3. Важливі ключові реакції - відновлення метаболітів

     4. Затрачається енергія

     5. * Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти

341. Для реакції конденсації – утворення цитрату використовується енергія гідролізу зв’язку:

     1. Сукциніл-КоА

     2. * Ацетил-КоА

     3. АТФ

     4. АДФ

     5. ГТФ

342. Для розуміння обміну речовин і використання його для зміцнення здоровія необхідні знання про:

     1. Структуру речовин, які зазнають перетворень

     2. Ферменти, що каталізують ці реакції

     3. Механізми регуляції обміну речовин

     4. Метаболічні шляхи перетворень речовин до певного продукту

     5. * Все назване необхідне

343. Для циклу Кребса характерними є декілька функцій. Виберіть із нижченазваних головні:

     1. Цикл Кребса об’єднує катаболізм вуглеводів, ліпідів і білків

     2. Цикл Кребса виконує двояку функцію: катаболічну і анаболічну, бо субстрати циклу йдуть на синтез інших речовин

     3. Енергетична функція – в циклі утворюється одна молекула АТФ

     4. Цикл є генератором водню для дихального ланцюга

     5. * Всі функції правильні і мають місце у циклі Кребса

344. До біохімічних функцій циклу трикарбонових кислот відносяться всі, крім:

     1. Інтегративна

     2. Амфіболічна

     3. Енергетична

     4. Генератор водню

     5. * РозРєднувальна

345. До піруватдегідрогеназного компексу входять три ферменти:

     1. Піруваткарбоксилаза, лактатдегідрогеназа, цитратсинтаза

     2. * Піруватдегідрогеназа, дигідроліпоїлацетилтрансфераза, дигідроліпоїлдегідрогеназа

     3. Піруватдекарбоксилаза, малатдегідрогназа, карбангідраза

     4. Піруватдегідрогеназа, дигідроліпоїлдегідрогеназа, АТФ-синтетаза

     5. Піруватдегідрогеназа, лактатдегідрогеназа,ізоцитратдегідрогеназа

346. До складу ?-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу входять такі коферменти:

     1. ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН

     2. * ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ФАД

     3. Ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН, ПАЛФ

     4. ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ПАЛФ

     5. ФМН, НАД, КоА, ТДФ

347. До складу ?-кетоглутаратдегідрогеназного комплексу входять три ферменти:

     1. Піруваткарбоксилаза, лактатдегідрогеназа, цитратсинтаза

     2. * ?-кетоглутарат ДГ, дигідроліпоїлацетилтрансфераза, дигідроліпоїл- ДГ.

     3. Кетоглутарат ДГ, ацетилтрансфераза, аконітаза

     4. НАДН2-дегідрогеназа

     5. Сукцинат-ДГ, ?-кетоглутарат -ДГ.

348. До складу ПВК дегідрогеназного комплесу входять 5 коферментів. Вкажіть, котрий із перечислених не входить:

     1. НАД

     2. ФАД

     3. Ліпоєва кислота

     4. Коензим А

     5. * ФМН

349. До складу піридинових дегідрогеназ циклу Кребса входить кофермент:

     1. * НАД

     2. Піридоксальфосфат

     3. Токоферол

     4. Аскорбінова кислота

     5. Дезоксиаденозилкобаламін

350. До складу піруватдегідрогеназного комплексу входять такі коферменти:

     1. ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН

     2. * ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ФАД

     3. Ліпоєва кислота, КоА, ФАД, ФМН, ПАЛФ

     4. ТДФ, ліпоєва кислота, КоА, НАД, ПАЛФ

     5. ФМН, НАД, КоА, ТДФ

351. До складу поширеного коферменту КоАSH (кофермент ацилювання), що бере участь в окисному декарбоксилюванні ПВК, входить:

     1. Вітамін В1

     2. Вітамін В2

     3. * Вітамін В3

     4. Вітамін С

     5. Вітамін В12

352. До складу ферменту циклу Кребса сукцинатдегідрогенази входить кофермент:

     1. * ФАД

     2. КоА-SH

     3. НАДФ

     4. КоQ

     5. Метилкобаламін

353. Друга стадія катаболізму є завершальною стадією специфічного шляху перетворень білків, ліпідів і вуглеводів. Вона завершується утворенням спільного для всіх вихідних речовин продукту:

     1. * Ацетил КоА

     2. Сукциніл КоА

     3. НАДН

     4. Молочної кислоти

     5. Лимонної кислоти

354. Друга фаза звільнення енергії із харчових продуктів проходить в гіалоплазмі, а в кінці – у мітохондріях. Під час другої фази відбувається все, за винятком:

     1. Часткового розпаду мономерів до ключових проміжних метаболітів (ацетилКоА, оксалоацетат, альфа-кетоглутарат)

     2. Часткового звільнення енергії із вихідних продуктів (до 20%)

     3. Акумулювання частини звільненої енергії у вигляді АТФ

     4. Розсіювання частини енергії у вигляді тепла

     5. * Перетворення теплової енергії у хімічну і механічну

355. Другий фермент піруватдегідрогеназного комплексу каталізує дві реакції. В результаті утворюються два продукти: один з них кінцевий продукт декарбоксилювання, а другий – проміжний. Назвіть кінцевий продукт:

     1. Дигідроліпоат

     2. * АцетилКоА

     3. Ліпоат окиснений

     4. ФАДН2

     5. Ацетилліпоат

356. Другим етапом аеробного окислення глюкози в клітині є окислювальне декарбоксилювання пірувату. Назвіть головний продукт цього процесу.

     1. * Ацетил-SКоА

     2. Сукцинат

     3. Піруват

     4. Цитрат

     5. Оксалоацетат

357. За зменшеної концентрації одного із компонентів циклу трикарбонових кислот може погіршуватись робота самого циклу та пригнічуватись синтез гему.Цим компонентом є:

     1. Фумарат

     2. * Сукциніл КоА

     3. Цитрат

     4. Малат

     5. E-кетоглутарат

358. За один оборот циклу Кребса утворюється АТФ (молекул у чистому вигляді):

     1. 38 АТФ

     2. 12 АТФ

     3. 15 АТФ

     4. * 1 АТФ

     5. 15 АТФ

359. За один оборот циклу Кребса утворюється НАДН і ФАДН2:

     1. 3 ФАДН2 і 1НАДН2

     2. 3 НАДН2 і 2ФАДН2

     3. * 1 ФАДН2 і 3 НАДН2

     4. 12 НАДН2 і 3 ФАДН2

     5. 2 НАДН2 і 2 ФАДН2

360. За першої стадії катаболізму, що протікає в шлунково-кишковому тракті, відбуваються такі перетворення, крім:

     1. Жири розщеплюються на жирні кислоти і гліцерин

     2. Вуглеводи - до моносахаридів

     3. Білки – до амінокислот

     4. Утворені мономери стають будівельним матріалом для побудови біомакромолекул

     5. * Утворені мономери потрапляють у дихальний ланцюг

361. За умов блокади окисного декарбоксилювання ПВК в організмі нагромаджується піруват, лактат. Що може призвести до таких порушень?

     1. Гіпоксія, авітаміноз В5

     2. * Гіпоксія, авітаміноз В1

     3. Авітаміноз В1, В6

     4. Авітаміноз В5, В6

     5. Всі відповіді вірні

362. За умов пригнічення циклу Кребса ацетил-КоА може використовуватись у всіх напрямках, крім :

     1. Утворення жирних кислот

     2. Утворення холестерину

     3. Утворення кетонових тіл

     4. Утворення стероїдних гормонів

     5. * Утворення лактату

363. За яких умов сукцинат у присутності малонату може окиснитись сукцинатдегідрогеназою до фумарату?

     1. За підвищення температури середовища

     2. За зниження температури середовища

     3. За підлужнення середовища

     4. * За збільшення концентрації сукцинату

     5. За збільшення концентрації малонату

364. Завдяки обміну речовин живі організми підтримують свою життєздатність. Виберіть, які функції повпязані з обміном речовин:

     1. Підтримка на стаціонарному рівні всіх параметрів внутрішнього середовища організму

     2. Перетворення речовин та енергії, що надходять із зовнішнього середовища

     3. Ріст і розвиток організму

     4. Розмноження і адаптація до зовнішнього середовища

     5. * Всі функції відбуваються завдяки обміну речовин

365. Загальні шляхи метаболізму включають кілька етапів. На яких із них ймовірні порушення за дефіциту віт. В2?

     1. На етапі травлення харчових продуктів

     2. транспорту поживних речовин у клітини

     3. * На етапі окисного декарбоксилювання ПВК, в ЦТК через нестачу ФАД

     4. На стадії ЦТК через нестачу ФМН

     5. Суттєвих порушень не відбудеться

366. Із проміжних продуктів циклу Кребса можуть утворюватись такі речовини, за винятком:

     1. Глюкоза

     2. Аспарагінова кислота

     3. Глутамінова кислота

     4. Гем

     5. * Нікотинова кислота

367. Ізоцитратдегідрогеназа є регуляторним ферментом ЦТК, позитивним модулятором якого є:

     1. АТФ

     2. * АДФ

     3. НАДН

     4. ФАДН2

     5. ГТФ

368. Інгібіторами ізоцитратдегідрогенази у циклі Кребса є:

     1. * АТФ, НАДН

     2. Іони Mg2+ і Mn2+

     3. Вітаміни В1 і В2

     4. ПВК

     5. ФАД

369. Інгібіторами піруватдегідрогенази (ПДГ) є всі названі речовини, крім:

     1. Ацетил-КоА

     2. НАДН

     3. Фруктозо-1,6-дифосфату

     4. * Кінази ПДГ

     5. АТФ

370. Інгібітором окиснення (дегідрування) ізоцитрату в циклі трикарбонових кислот є:

     1. * АТФ

     2. СО (чадний газ)

     3. АДФ

     4. НАД+

     5. іони кальцію

371. Катаболізм і анаболізм як два прояви метаболізму відбуваються одночасно, але в різних місцях клітини. Для катаболізму є характерним:

     1. Розпад складних речовин до більш простих

     2. Ключовими реакціями для катаболізму є окиснення метаболітів

     3. Катаболізм протікає за екзергонічним принципом з утворенням АТФ

     4. Із різних вихідних речовин утворюються однакові кінцеві продукти

     5. * Все назване характерне для катаболізму

372. Кінцевими продуктами специфічних шляхів катаболізму є:

     1. Амінокислоти, гліцерин

     2. Жирні кислоти

     3. * Піровиноградна кислота, ацетил КоА

     4. Молочна кислота

     5. альфа-кетоглутарова кислота

373. Котрі з метаболітів окиснення ?-кетоглутарату можуть служити субстратом для утворення АТФ:

     1. ?-кетоглутарат-сукциніл КоА(НАДН)

     2. Сукциніл КоАСсукцинат(1 АТФ)

     3. СукцинатСфумарат (ФАДН2)

     4. МалатМоксалоацетат (НАДН)

     5. * Всі відповіді правильні

374. Кофакторами дегідрогеназ є всі, крім одного:

     1. НАД+

     2. * ц-АМФ

     3. НАДФ+

     4. ФМН

     5. ФАД

375. Коферментами ?-кетоглутаратдегідрогенази є всі, крім:

     1. КоА

     2. ФАД

     3. ТПФ

     4. * НАДФ

     5. НАД

376. Коферменти ФАД і ФМН беруть участь у процесах, крім:

     1. * Розщеплення Н2СО3

     2. Циклу трикарбонових кислот

     3. Тканинного дихання

     4. Окиснювального декарбоксилювання кетокислот

     5. E-окиснення жирних кислот

377. Коферментом ізоцитратдегідрогенази є:

     1. КоА

     2. ФАД

     3. * НАД

     4. ПАЛФ

     5. ТПФ

378. Коферментом НАДН-дегідрогенази в дихальному ланцюгу є:

     1. ФАД

     2. НАД+

     3. ПАЛФ

     4. * ФМН

     5. НАДФ

379. Коферментом сукцинатдегідрогенази є:

     1. КоА

     2. * ФАД

     3. НАД

     4. НАДФ

     5. ТПФ

380. Нагромадження яких із нижченазваних речовин стимулює кінцевий етап катаболізму?

     1. АДФ

     2. АМФ

     3. НАД+

     4. * НАДН

     5. ФАД

381. Назвіть загальний кінцевий продукт другої стадії внутрішньоклітинного катаболізму вуглеводів, ліпідів та амінокислот.

     1. * Ацетил КоА .

     2. Піровиноградна кислота.

     3. Лимонна кислота.

     4. Ацил КоА .

     5. АТФ.

382. Назвіть речовину, що безпосередньо потрібна для функціонування циклу Кребса:

     1. Амінокислоти

     2. Глюкоза

     3. * Ацетил – К0А

     4. Гліцерин

     5. Жирні кислоти

383. Назвіть фермент, що каталізує першу реакцію циклу трикарбонових кислот:

     1. Сукцинатдегідрогеназа

     2. * Цитратсинтаза

     3. Ізоцитратдегідрогеназа

     4. Аконітаза

     5. Малатдегідрогеназа

384. Найважливішою анаплеротичною реакцією в клітинах печінки та нирок є:

     1. Утворення альфа-кетоглутарату з пірувату під дією піруваткарбоксилази

     2. Утворення оксалоацетату з фосфоенолпірувату

     3. * Утворення оксалоацетату з пірувату під дією піруваткарбоксилази

     4. Утворення оксалоацетату з пірувату під дією піруватдегідрогенази

     5. Утворення малату з пірувату під дією піруваткарбоксилази

385. Нестача оксалоацетату для циклу Кребса може бути за таких умов, крім:

     1. Посиленого розпаду оксалоацетату у зворотньому напрямку на поповнення малату, фумарату, сукцинату

     2. За підвищеного вмісту ацетил КоА у хворих на цукровий діабет

     3. За підвищеного вмісту ацетил КоА із-за розщеплення жирних кислот

     4. Надмірного харчування легкозасвоюваними вуглеводами

     5. * При гіповітамінозі С

386. Нестачу оксалоацетату, необхідну для нормальної роботи циклу Кребса, можуть викликати:

     1. Гіповітаміноз В6

     2. Посилений розпад жирів

     3. Надмірне вживання білків

     4. * Недостатнє вживання вуглеводів

     5. Гіповітаміноз В10

387. Низький рівень якого метаболіту в гепатоцитах зумовлює гальмування циклу Кребса і посилення кетогенезу?

     1. * Оксалоацетату

     2. Жирних кислот

     3. АТФ

     4. АДФ

     5. Ацетил-КоА

388. Оберіть ФАД-залежний фермент циклу Кребса:

     1. Ізоцитратдегідрогеназа

     2. ?-кетоглутаратдегідрогеназа

     3. Аконітаза

     4. * Сукцинатдегідрогеназа

     5. Цитратсинтаза

389. Одна із функцій ЦТК є анаболічною. Який проміжний продукт циклу використовується для синтезу глюкози?

     1. Фумарат

     2. Сукцинат

     3. Ізоцитрат

     4. Альфа-кетоглутарат

     5. * Оксалоацетат

390. Одна із функцій ЦТК є анаболічною. Які проміжні продукти циклу використовуються для синтезу амінокислот?

     1. Оксалоацетат, малат

     2. Альфа-кетоглутарат, оксалоацетат, сукцинат

     3. * Оксалоацетат, альфа-кетоглутарат

     4. Оксалоацетат, альфа-кетоглутарат, цитрат

     5. Альфа-кетоглутарат, ізоцитрат

391. Одним із механізмів (повільнішим) активації піруватдегідрогенази є:

     1. * Дефосфорилювання

     2. Фосфорилювання

     3. ц-АМФ

     4. Дисоціація

     5. Немає правильної відповіді

392. Окиснення ? -кетоглутарату відбувається у дві стадії. Що відбувається у другій стадії?

     1. Деацилювання ? -кетоглутарату

     2. Окислювальне декарбоксилування сукциніл-КоА

     3. Окислювальне декарбоксилювання ? -кетоглутарату

     4. Окисне фосфорилювання

     5. * Деацилювання сукциніл-КоА

393. Окиснення ? -кетоглутарату відбувається у дві стадії. Що відбувається у першій стадії?

     1. Окислювальне декарбоксилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукцинату

     2. Деацилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукцинату

     3. Деацилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукциніл-КоА

     4. * Окислювальне декарбоксилювання ? -кетоглутарату з утворенням сукциніл-КоА

     5. Немає правильної відповіді

394. Окиснення альфа-кетоглутарату у циклі Кребса до сукцинату призводить до утворення молекул АТФ:

     1. 1 АТФ

     2. 3 АТФ

     3. * 4 АТФ

     4. 6 АТФ

     5. 12 АТФ

395. Окиснення бурштинової кислоти до фумарової кислоти каталізується ФАД-залежним ферментом:

     1. * Сукцинатдегідрогеназою

     2. Малатдегідрогеназою

     3. Ізоцитратдегідрогеназою

     4. ? –кетоглутаратдегідрогеназою

     5. Фумаразою

396. Окиснення НАДН, що утворився в ЦТК, призводить в дихальному ланцюзі мітохондрій до:

     1. Генерації 12 молекул АТФ

     2. Генерації 15 молекул АТФ

     3. * Генерації 3 молекул АТФ

     4. Генерації 2 молекул АТФ

     5. Генерації 5 молекул АТФ

397. Окиснення пірувату до ацетилКоА проходить через 5 стадій. На першій стадії під впливом піруватдегідрогенази утворюється кінцевий продукт обміну СО2 і проміжний метаболіт. Назвіть його:

     1. Дигідроліпоїл

     2. * Гідроксиетил ТДФ

     3. Ацетил КоА

     4. Дигідроліпоат

     5. Ацетилліпоат

398. Окиснювальне декарбоксилювання альфа –кетокислот відбувається за участю мультиферментного комплексу:

     1. * Піруватдегідрогенази

     2. Синтетази жирних кислот

     3. Дихальноголанцюга

     4. Малатдегідрогенази

     5. Глутатіонредуктази

399. Окиснювальне декарбоксилювання піровиноградної кислоти (ПВК) каталізується складним мультиферментним комплексом за участю декількох функціонально звлязаних між собою коферментів. Вкажіть на цей комплекс:

     1. * ТДФ, ФАД, КоАSН, НАД, ліпоєва кислота

     2. ФАД, ТГФК, ПАЛФ,ТДФ, холін

     3. НАД, ПАЛФ, ТДФ, метилкобаламін, біоптерин

     4. КоASH, ФАД, ПАЛФ, ТГФК, карнітин

     5. Ліпоєва кислота, ТГФК, ПАЛФ, метилкобаламін

400. Оксалоацетат використовується у всіх метаболічних шляхах, крім:

     1. У циклі лимонної кислоти

     2. * Для синтезу холестеролу

     3. Для глюконеогенезу

     4. Для утворення аспарагінової кислоти

     5. Для компенсації втрат із ЦТК інших метаболітів

401. Основним призначенням загального шляху катаболізму є все, крім:

     1. Окиснювальне декарбоксилювання ПВК

     2. Окиснення ацетил КоА у циклі Кребса

     3. Забезпечувати дихальний ланцюг субстратами окиснення

     4. Вилучати енергію у вигляді АТФ

     5. * Розщеплювати полімерні субстрати

402. Основним призначенням НАДН в організмі є:

     1. * Донатор водню в дихальному ланцюгу

     2. Бере участь у відновленні ПВК до лактату

     3. Використовується в гліколізі

     4. Потрапляє в глюконеогенез

     5. Донатор атомів водню у відновних синтезах

403. Основним регуляторним ферментом у циклі Кребса є:

     1. Аконітатгідратаза

     2. * Ізоцитратдегідрогеназа

     3. Малатдегідрогеназа

     4. Сукцинатдегідрогеназа

     5. Фумаратгідратаза

404. Останні три реакції циклу Кребса, каталізовані трьома ферментами, призводять до регенерації оксалоацетату. Назвіть ці ферменти:

     1. Сукцинатоксидаза,піруватдегідрогеназа, аконітатгідратаза

     2. * Сукцинатдегідрогеназа, фумараза, малатдегірогеназа

     3. Сукцинілтіокіназа, малатдегідрогеназа, ізоцитратдегідрогеназа

     4. Фумараза, кетоглутаратдегідрогеназа, малатдегідрогеназа

     5. Цитохромоксидаза, цитратсинтаза, фумараза

405. ПВК може утворитися із усіх субстратів крім:

     1. Молочної кислоти

     2. Гліцерину

     3. Глюкози

     4. * Жирної кислоти

     5. Глікогену

406. Перетворення сукцинату в фумарат каталізується сукцинатдегідрогеназою. Який конкурентний інгібітор гальмує активність ферменту?

     1. * Малонова кислота

     2. Янтарна кислота.

     3. Яблучна кислота

     4. Фумарова кислота.

     5. Піровиноградна кислота

407. Перша підготовча фаза звільнення енергії із харчових продуктів відбувається у:

     1. * Цитоплазмі ентероцитів

     2. Плазмі крові

     3. Мітохондріях

     4. Ендоплазматичному ретикулумі

     5. Рибосомах

408. Під час дегідрування ізоцитрату утворюється:

     1. Ацетил – КоА

     2. Сукциніл-КоА

     3. * Оксалосукцинат

     4. Оксалоацетат

     5. Сукцинат

409. Піровиноградна кислота є проміжним продуктом обміну всіх речовин , крім:

     1. Гексоз

     2. Амінокислот

     3. Пентоз

     4. Гліцерину

     5. * Жирних кислот

410. Повне окиснення альфа-кетоглутарату у циклі Кребса і дихальному ланцюзі супроводжується виділенням молекул АТФ:

     1. 4 АТФ

     2. 6 АТФ

     3. 1 АТФ

     4. * 9 АТФ

     5. 12 АТФ

411. Повне окиснення енергетичних субстратів (білків, жирів, вуглеводів до СО2 і Н2О) проходить через наступні стадії:

     1. Розпад полімерів до мономерів

     2. Розщеплення мономерів до ацетил КоА

     3. Цикл Кребса

     4. Дихальний ланцюг

     5. * Всі відповіді правильні

412. Порушення балансу обміну речовин у напрямку анаболізму буває за таких умов, крім:

     1. В процесі загоювання ран

     2. В молодому ростучому організмі

     3. Під час вагітності

     4. * У похилому віці

     5. За гіподинамії при повноцінному харчуванні

413. Порушення окисного декарбоксилювання ПВК призводить до:

     1. * Пригнічення розпаду глюкози

     2. Утворення кетонових тіл

     3. Нагромадження молочної кислоти

     4. Зменшення вмісту молочної кислоти

     5. Не впливає на метаболізм

414. Порушення постачання кисню в кризових ситуаціях організму спричиняє енергопостачання за рахунок:

     1. Глюконеогенезу

     2. Окиснення жирних кислот

     3. Кетолізу

     4. Пентозофосфатного циклу

     5. * Гліколізу

415. Порушення функціонування ПВК-дегідрогеназного комплексу можна оцінити за:

     1. * Збільшенням вмісту ПВК в сечі

     2. Зменшенням вмісту ПВК в сечі

     3. Збільшенням вмісту оцтової кислоти

     4. Зменшенням вмісту лактату

     5. Збільшенням вмісту глюкози

416. Посилення катаболізму і його переважання над анаболізмом можливе за таких умов, крім:

     1. Недостатнє харчування

     2. Надмірне витрачання енергії без повноцінного харчування

     3. Патологія травної системи

     4. Недостатність коферментів і вітамінів

     5. * Надмірне харчування білками і вуглеводами

417. При окисленні малату в циклі трикарбонових кислот утворюються:

     1. Сукцинат і ФАД

     2. Альфа-кетоглютарат і НАДН

     3. * НАДН і оксалоацитат

     4. Цитрат і ацетил СоА

     5. Ізоцитрат і НАДН

418. При окисненні однієї молекули ПВК до ацетил-КоА утворюється АТФ в кількості молекул:

     1. 1АТФ

     2. 2АТФ

     3. * -3АТФ

     4. 4АТФ

     5. 5АТФ

419. При окиснювальному декарбоксилюванні альфа-кетоглутарової кислоти утворюється:

     1. Цисаконітова кислота

     2. Цитрат

     3. Фумарат

     4. Ацетил КоА

     5. * Сукциніл КоА

420. При окиснювальному декарбоксилюванні альфа-кетоглютарової кислоти утворюється:

     1. альфа - кетоглутарат

     2. * Сукциніл-КоА

     3. Ацетил КоА

     4. Оксалоацетат

     5. Цитрат

421. При окиснювальному декарбоксилюванні ПВК утворюється:

     1. альфа- кетоглутарат

     2. Лактат

     3. * Ацетил КоА

     4. Оксалоацетат

     5. Цитрат

422. При окиснювальному декарбоксилюванні піровиноградної кислоти утворюється:

     1. * Ацетил КоА

     2. Цитрат

     3. Сукциніл КоА

     4. Лактат

     5. Малат

423. При повному окисненні у мітохондріях піровиноградної кислоти (ПВК) утворюється молекул АТФ:

     1. 3 АТФ

     2. 4 АТФ

     3. 5 АТФ

     4. 2 АТФ

     5. * 15 АТФ

424. При розпаді ПВК до СО2 і Н2О утворюється 15 молекул АТФ. Скільки із них утворюється за рахунок окиснювального декарбоксилювання ПВК?

     1. 1 АТФ

     2. 2 АТФ

     3. * 3 АТФ

     4. 6 АТФ

     5. 0 АТФ

425. Призначення підготовчої фази метаболізму харчових продуктів:

     1. Утворення АТФ

     2. Вироблення теплової енергії для зігрівання клітин

     3. * Перетворення біополімерів харчових продуктів на зручні для окиснення мономери

     4. Для посилення транспорту поживних речовин у клітинах

     5. Для активації ферментів біоокиснення

426. Про нестачу яких вітамінів в організмі можна дізнатись за умов підвищеного вмісту ПВК у сечі?

     1. А1 і А2

     2. Д2 і Д3

     3. С і Д

     4. В10 і В12

     5. * В1, В2, В5

427. Продуктами третьої стадії внутрішньоклітинного катаболізму білків, жирів та вуглеводів є:

     1. * СО2 та Н2О

     2. АТФ

     3. ацетил-КоА

     4. ПВК

     5. АТФ, Н2О

428. Процес розпаду харчових речовин до простих з виділенням енергії називається:

     1. * Катаболізм

     2. Анаболізм

     3. Симбіоз

     4. Ентальпія

     5. Метаболізм

429. Реакції і ферменти ЦТК локалізовані в:

     1. Матриксі мітохондрій

     2. Матриксі та зовнішній мембрані мітохондрій

     3. Внутрішній мембрані мітохондрій

     4. * Матриксі та внутрішній мембрані мітохондрій

     5. Зовнішній мембрані мітохондрій

430. Регуляторними ферментами ЦТК є наступні:

     1. Цитратсинтаза, ізоцитратдегідрогеназа та аконітаза

     2. Малатдегідрогеназа та цитратсинтаза

     3. Малатдегідрогеназа та ізоцитратдегідрогеназа

     4. * Цитратсинтаза, ізоцитратдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа

     5. Ізоцитратдегідрогеназа та сукцинатдегідрогеназа

431. Скільки молекул АТФ із них утворюється у дихальному ланцюзі?

     1. 2АТФ

     2. 3АТФ

     3. 1АТФ

     4. 12АТФ

     5. * 11 АТФ

432. Скільки молекул АТФ утворюється при перетворенні у циклі Кребса сукциніл КоА на сукцинат?

     1. 2 АТФ

     2. 3 АТФ

     3. 4 АТФ

     4. * 1АТФ

     5. 9 АТФ

433. Скільки молекул АТФ утворюється при повному окисненні у мітохондріях піровиноградної кислоти (ПВК)?

     1. 3 АТФ

     2. 4 АТФ

     3. 5 АТФ

     4. 2 АТФ

     5. * 15 АТФ

434. Скільки молекул АТФ утворюється при повному окисненні оцтової кислоти до СО2 і Н2О:

     1. 1 АТФ

     2. 24 АТФ

     3. * 12 АТФ

     4. 3 АТФ

     5. 38 АТФ

435. Скільки реакцій дегідрування відбувається в циклі лимонної кислоти?

     1. 1

     2. * 4

     3. 3

     4. 2

     5. 5

436. Спеціалізовані шляхи метаболізму закінчуються утворенням сполуки, яка започатковує загальні шляхи. Це:

     1. * Ацетил-КоА

     2. Малоніл-КоА

     3. Сукциніл-КоА

     4. Бутирил-КоА

     5. Ацил-КоА

437. Спільним для катаболізму і анаболізму є наступне:

     1. Обидва процеси взаємоповвязані

     2. Їх проходження здійснюється через систему АТФ – АДФ

     3. Обидва процеси використовують окиснені і відновлені коферменти (НАД+ і НАДН)

     4. Поєднаність ана- і катаболічних процесів проходить через субстрати і продукти реакцій

     5. * Все назване властиве ана- і катаболізму

438. Стадія I утворення ацетил-КоА з пірувату — каталізується піруватдегідрогеназою (Е1), коферментом якої є :

     1. * ТДФ

     2. НАД

     3. НАДФ

     4. КоА

     5. ФАД

439. Стадія IІ утворення ацетил-КоА з пірувату каталізується

     1. Піруватдегідрогеназою

     2. * Дигідроліпоїлацетилтрансферазою

     3. Дигідроліпоїлдегідрогеназою

     4. Ізоцитратдегідрогеназою

     5. Немає правильної відповіді

440. Субстратами тканинного дихання є всі перечислені речовини крім однієї:

     1. Ізоцитрат

     2. Малат

     3. альфа-кетоглутарат

     4. Сукцинат

     5. * Лактат

441. Субстратами тканинного дихання є всі перечислені речовини, крім однієї:

     1. Ізоцитрат

     2. Малат

     3. * ЩОК

     4. Сукцинат

     5. альфа-кетоглутарат

442. Субстратне фосфорилювання у ЦТК Кребса відбувається на рівні перетворення:

     1. * Сукциніл КоА в сукцинат

     2. Ізоцитрату в І-кетоглутарат

     3. Сукцинату в фумарат

     4. Малату в оксалоацетат

     5. Цитрату в ізоцитрат

443. Субстратом циклу Кребса є бурштинова кислота, яка далі перетворюється на фумарову під впливом складного ферменту:

     1. * ФАД-залежної дегідрогенази

     2. Піруватдегідрогенази

     3. Тетрагідрофолатдегідрогенази

     4. НАД-залежної дегідрогенази

     5. Н+АТФ синтетази

444. Температура тіла людини та теплокровних тварин підтримується за рахунок усіх процесів, крім одного:

     1. Катаболізму білків, жирів і вуглеводів (специфічна стадія)

     2. Гліколіз

     3. Катаболізм (загальна стадія)

     4. Цикл Кребса і окисне фосфорилювання

     5. * Глюконеогенез

445. Тіамін як попередник коферменту ТДФ бере участь у метаболізмі:

     1. * A-кетоглутарату

     2. Глюкозо-6-фосфату

     3. Оксалоацетату

     4. Масляної кислоти

     5. Ацетону

446. Третій фермент піруватдегідрогеназного комплексу каталізує останні 4-ту і 5-ту реакції. Назвіть продукт 4-ої реакції:

     1. АцетилКоА

     2. Дигідроліпоєва кислота

     3. Ліпоєва кислота окиснена

     4. НАДН

     5. * ФАДН2

447. Третя завершальна стадія катаболізму – це загальний шлях катаболічних процесів включає наступні перетворення, крім

     1. Перетворення ПВК до ацетил КоА

     2. Реакція ацетил КоА із оксалоацетатом

     3. Цикл трикарбонових кислот

     4. Дихальний ланцюг мітохондрій

     5. * Утворення кетонових тіл

448. У другій реакції циклу Кребса цитрат перетворюється на ізоцитрат. Який фермент каталізує цю реакцію?

     1. Цитратсинтаза

     2. Ізоцитратдегідрогеназа

     3. Сукцинілтіокіназа

     4. -кетоглутаратдегідрогеназа

     5. * Аконітатгідратаза

449. У п'ятій реакції окиснення ПВК під впливом ферменту дигідроліпоїлДГ утворюється кінцевий продукт окиснення. Назвіть його:

     1. ФАДН2

     2. * НАДН

     3. АцетилКоА

     4. Окиснена ліпоєва кислота

     5. Оксалоацетат

450. У процесі катаболізму харчових речовин розрізняють специфічні та загальні шляхи перетворень. Які речовини є результатом специфічних перетворень?

     1. Лимонна кислота

     2. Сукциніл КоА

     3. Жирні кислоти і гліцерин

     4. Нікотинамід

     5. * Піруват та ацетил КоА

451. У реакції субстратного фосфорилювання циклу Кребса бере участь фермент нуклеозидфосфокіназа. Яка його функція?

     1. * ГТФ + АДФ>АТФ

     2. УТФ + АДФ>АТФ

     3. ЦТФ + АДФ>АТФ

     4. ТТФ + АДФ>АТФ

     5. АДФ + Фн>АТФ

452. У результаті окислювального декарбоксилювання піровиноградної кислоти утворюється ацетилкоензим А — основний субстрат окислення в циклі трикарбонових кислот та :

     1. * Відновлена форма НАД+

     2. Відновлена форма ФАД

     3. Відновлена форма НАДФ

     4. Окиснена форма НАД+

     5. Окиснена форма ФАД

453. У цикл Кребса включається ацетил КоА, який утворюється із таких субстратів, крім:

     1. ПВК

     2. Жирних кислоти

     3. Амінокислот

     4. Гліцерину

     5. * Вугільної кислоти

454. У циклі Кребса ацетил КоА вступає в реакцію з речовиною, в результаті чого утворюється цитрат. Яка речовина вступає в реакцію?

     1. Сукцинат

     2. Піруват

     3. Цисаконітат

     4. * Оксалоацетат

     5. Фумарат

455. У циклі Кребса є метаболіт, який відновлюється в результаті окиснення оцтової кислоти. Назвіть цей метаболіт:

     1. Цитрат

     2. Сукцинат

     3. * Оксалоацетат

     4. D-кетоглутарат

     5. Малат

456. У циклі Кребса і при декарбоксилюванні ПВК до ацетил КоА виділяється всього 4 молекули НАДН. Назвіть ферменти, що не мають відношення до цього процесу:

     1. Дигідроліпоїл ДГ

     2. Ізоцитрат ДГ

     3. C-кетоглутарат ДГ

     4. * Сукцинат ДГ

     5. Малат ДГ

457. У циклі Кребса окиснюються 2 атоми вуглецю оцтової кислоти. На яких етапах циклу це відбувається?

     1. ЦитратЦцисаконітатцізоцитрат

     2. B-кетоглутарат-сукциніл-КоАссукцинат

     3. * ІзоцитратІІ-кетоглутарат-сукциніл-КоА

     4. Сукциніл-КоАСсукцинатсфумарат

     5. ФумаратФмалатмоксалоацетат

458. У циклі Кребса утворюється 1 молекула АТФ в результаті реакції субстратного фосфорилювання. Який посередник бере участь у цій реакції?

     1. УТФ

     2. * ГТФ

     3. ЦТФ

     4. ТТФ

     5. Фосфорилювання АДФ проходить без посередника

459. У чому полягає третя стадія катаболізму?

     1. Перетворення піровиноградної кислоти в ацетил-КоА

     2. * Цикл лимонної кислоти, система електронного транспорту

     3. Ланцюг тканинного дихання

     4. Розщеплення макромолекул білків, жирів і вуглеводів до мономерів

     5. Синтез складних органічних молекул

460. Утворений під час окисного декарбоксилювання ПВК НАДН зазнає таких перетворень:

     1. Використовується у відповідних синтезах

     2. Перетворюється на ФАДН2

     3. Використовується у циклі Кребса

     4. Переноситься у цитоплазму

     5. * Надходить у дихальний ланцюг

461. Утворений у циклі Кребса сукциніл КоА як макроергічна сполука реагує з ГДФ і утворює ГТФ, який при перефосфорилюванні з АДФ утворює АТФ. Який фермент каталізує цю реакцію?

     1. * Нуклеозидфосфокіназа

     2. ГТФ-транслоказа

     3. Нуклеозидтрансфераза

     4. АТФ-синтетаза

     5. Нуклеозидфосфорилаза

462. Ферменти циклу трикарбонових кислот (циклу Кребса) знаходяться у мітохондріях:

     1. На зовнішній мембрані

     2. У міжмембранному просторі

     3. На внутрішній мембрані

     4. * У матриксі мітохондрій

     5. Розсіяні між зовнішньою і внутрішньою мембранами

463. Ферменти якого класу містять коферменти НАД і ФАД?

     1. * Оксидоредуктаза

     2. Гідролаза

     3. Трансфераза

     4. Ізомераза

     5. Ліаза

464. Характерною властивістю коферментів НАД і ФАД, що беруть участь в реакціях загальних шляхів метаболізму, є:

     1. * Здатність приєднувати і віддавати „е”

     2. Наявність термінальних – SH груп

     3. Коефіцієнт фосфорилювання

     4. Наявність піридинового кільця

     5. Наявність ізоалоксазинового кільця

465. Центральним проміжним метаболітом для всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів) є:

     1. Сцукциніл КоА

     2. * Ацетил КоА

     3. Оксалоацетат

     4. Лактат

     5. Цитрат

466. Центральним проміжним подуктом всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів) є:

     1. * Ацетил-КоА

     2. Сукциніл-КоА

     3. Щавелево-оцтова кислота

     4. Піруват

     5. Цитрат

467. Центральним проміжним подуктом всіх обмінів (білків, ліпідів, вуглеводів) є:

     1. * Ацетил-КоА

     2. Сукциніл-КоА

     3. Щавелево-оцтова кислота

     4. Піруват

     5. Цитрат

468. Цикл Кребса виконує амфіболічну функцію (поєднання катаболізму і анаболізму). В чому полягає його катаболічна функція?

     1. Окиснення ПВК

     2. * Окиснення ацетил-КоА

     3. Розщеплення оксалоацетату

     4. Деградація цитрату

     5. Окиснення НАДН

469. Цикл Кребса виконує чотири головні функції. Котра з нижче названих функцій не є притаманна йому:

     1. Окиснення оцтової кислоти до СО2 і Н2О

     2. Донор атомів водню для дихального ланцюга

     3. * Окиснення лактату до СО2 і Н2О

     4. Утворення АТФ

     5. Забезпечує субстрати для утворення гему

470. Цикл Кребса генерує енергетичні еквіваленти у вигляді НАДН і ФАДН2. Це відбувається на наступних етапах, крім:

     1. ІзоцитратІІ-кетоглутарат

     2. * ЦитратЦцисаконітат

     3. C-кетоглутарат-сукциніл-КоА

     4. СукцинатСфумарат

     5. МалатМоксалоацетат

471. Цикл лимонної кислоти виконує всі функції, крім:

     1. Об’єднує процеси метаболізму всіх класів органічних сполук

     2. Зв’язує процеси катаболізму та анаболізму

     3. * Відбувається окислювальне фосфорилювання

     4. Відбувається субстратне фосфорилювання

     5. Забезпечує організм енергією

472. Цикл трикарбонових кислот включає 8 реакцій, що каталізуються відповідними ферментами. Які із них є визначальними, що регулюють швидкість обороту циклу?

     1. * Цитратсинтаза, ізоцитратдегідрогеназа

     2. Сукцинатдегідрогеназа, аконітаза

     3. Кетоглутаратдегідргеназа, фумараза

     4. Сукцинілтіокіназа, малатдегідрогеназа

     5. Фумаратдегідрогеназа, аконітатгідролаза

473. Цикл трикарбонових кислот починається з конденсації оксалоацетату і ацетил-КоА з утворенням лимонної кислоти. Яку роль в циклі Кребса грає оксалоацетат (ЩОК)?

     1. Інгібітора

     2. * Субстрату

     3. Реактиватора

     4. Модифікатора

     5. Репресора

474. Цикл трикарбонових кислот починається реакцією конденсації між оксалоацетатом і ацетил КоА, що призводить до утворення:

     1. Оцтової кислоти

     2. * Лимонної кислоти

     3. Ізоцитрату

     4. Сукцинату

     5. Сукциніл-КоА

475. Цикл трикарбонових кислот починається реакцією між субстратами:

     1. ПВК і ацетил КоА

     2. Лимонна кислота і оцтова кислота

     3. * Оксалоацетат і ацетил КоА

     4. Сукцинат і ізоцитрат

     5. Ізолимонна кислота і ЩОК

476. Цитратний цикл Кребса призначений для:

     1. Окиснення ПВК

     2. Утворення молочної кислоти

     3. * Окиснення ацетил-КоА

     4. Окиснення глюкози

     5. Утворення кетонових тіл

477. Цитратсинтаза є регуляторним ферментом ЦТК, активність якого гальмується всіма речовинами, крім:

     1. АТФ

     2. * АДФ

     3. НАДН

     4. Сукциніл-КоА

     5. Довголанцюговими ацил-КоА

478. Цінність пірувату як проміжного продукту метаболізму та субстрату окиснення в наступному, крім:

     1. ПВК – метаболіт, що поєднує обмін білків, ліпідів, вуглеводів

     2. Служить донором ацетил КоА для циклу Кребса

     3. Донор НАДН для дихального ланцюга

     4. Показник обміну речовин, зокрема вуглеводів

     5. * Показник інтенсивності циклу Кребса

479. ЦТК (цикл Кребса) – кінцевий шлях окиснення вуглеводів, амінокислот, жирних кислот, які перетворюються на ацетил-КоА. Останній вступає у першу реакцію з кислотою- метаболітом ЦТК, а саме:

     1. Лимонною кислотою

     2. Ізолимонною кислотою

     3. Фумаровою кислотою

     4. * Оксалоацетатом

     5. Яблучною кислотою

480. Чому вуглеводи є найбільш вигідні для клітин у енергетичному відношенні?

     1. Найбільше дають ПВК

     2. ПВК перетворюється в ацетилКоА

     3. ПВК перетворюється в оксалоацетат

     4. Легко окиснюються в ана- та аеробних умовах

     5. * Всі відповіді правильні

481. Швидкість катаболічних процесів в організмі визначається такими факторами:

     1. Потребою в організмі клітинного палива(жири, вуглеводи)

     2. Потребою матеріалів для побудови клітинних мембран (ліпіди, білки)

     3. Необхідністю підтримки білкового балансу

     4. Потребою забезпечувати ростучі клітини нуклеїновими кислотами

     5. * Всі відповіді правильні

482. Швидкість реакцій загального шляху катаболізму залежить від вмісту нуклеозидтрифосфатів або інших енергетичних еквівалентів. Сповільнюють катаболічні процеси всі, крім:

     1. АТФ

     2. ГТФ

     3. * НАД+

     4. НАДН

     5. ФАДН2

483. Що активує піруватдегідрогеназний комплекс?

     1. ПВК

     2. Ацетил-КоА

     3. Глюкозо-1,6-дифосфат, НАДН

     4. Ацетил-КоА та НАДН

     5. * Глюкозо-1,6-дифосфат

484. Що є алостеричними інгібіторами піруватдегідрогеназного комплексу?

     1. ПВК

     2. Ацетил-КоА

     3. Глюкозо-1,6-дифосфат, НАДН

     4. * Ацетил-КоА та НАДН

     5. ЩОК, ацетил-КоА

485. Що є конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази?

     1. Малат

     2. * Малонова кислота

     3. Фумарат

     4. Оксалоацетат

     5. Сукцинат

486. Як клінічно оцінити пригнічення окиснювального декарбоксилювання ПВК у мітохондріях?

     1. * За збільшенням вмісту ПВК у добовій сечі

     2. За зниженням вмісту ПВК в крові

     3. За збільшенням лактату в крові

     4. За зменшенням лактату в крові

     5. За пригніченням активності сукцинатдегідрогенази

487. Яка проміжна сполука ЦТК утворюється в результаті окисного декарбоксилювання ?-кетоглутарату?

     1. Фумарат

     2. Сукцинат

     3. Ізоцитрат

     4. * Сукциніл-КоА

     5. Оксалоацетат

488. Яка проміжна сполука ЦТК утворюється в результаті окисного декарбоксилювання ізоцитрату?

     1. Фумарат

     2. Сукцинат

     3. Ізоцитрат

     4. * ?-кетоглутарат

     5. Оксалоацетат

489. Яка реакція циклу Кребса супроводжується процесом субстратного фосфорилювання?

     1. * Утворення сукцинату

     2. Окиснювального декарбоксилювання ?-кетоглутарату

     3. Окиснення ізоцитрату

     4. Окиснення сукцинату

     5. Окиснення малату

490. Які метаболіти циклу Кребса беруть участь в анаболічних реакціях?

     1. Сукциніл-КоА

     2. Оксалоацетат

     3. C-кетоглутарат

     4. СО2

     5. * Всі перечислені

491. Які метаболіти циклу лимонної кислоти можуть перетворюватися у глютамінову та аспарагінову кислоти?

     1. * ? –кетоглутарат, оксалоацетат

     2. ? –кетоглутарат, цитрат

     3. цитрат, ізоцитрат

     4. сукцинат, ? -кетоглутарат

     5. малат, сукциніл-КоА

492. Які НАД-залежні дегідрогенази забезпечують функціонування ЦТК?

     1. Ізоцитратдегідрогеназа, сукцинатдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа

     2. Сукцинатдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа, малатдегідрогеназа

     3. Аконітаза, малатдегідрогеназа, ізоцитратдегідрогеназа

     4. * Ізоцитратдегідрогеназа, ?-кетоглутаратдегідрогеназа, малатдегідрогеназа

     5. Ізоцитратдегідрогеназа, піруватдегідрогеназа, малатдегідрогеназа

493. Які особливості метаболічних процесів у людини, що нормально харчується і веде малорухомий спосіб життя?

     1. Катаболічні і анаболічні процеси посилюються

     2. Метаболічні процеси пригнічуються

     3. Метаболічні процеси не змінюються

     4. Рештки непотрібних харчових речовин виводяться з організму

     5. * Буде ослаблення катаболічних процесів на тлі підвищених анаболічних

494. Які процеси відносяться до специфічних стадій катаболізму?

     1. Перетворення піровиноградної кислоти в ацетил-КоА

     2. Цикл лимонної кислоти

     3. Ланцюг тканинного дихання

     4. * Розщеплення макромолекул білків, жирів і вуглеводів до мономерів

     5. Синтез складних органічних молекул

495. Які харчові продукти найвигідніші для циклу Кребса?

     1. * Вуглеводи

     2. Жири

     3. Фосфоліпіди

     4. Білки

     5. Вітаміни

496. Якою реакцією завершується цикл лимонної кислоти?

     1. Відновлення малату

     2. Окиснення оксалоацетату

     3. * Окиснення малату

     4. Окиснення ПВК

     5. Конденсації ацетил-КоА з оксалоацетатом

497. Яку реакцію каталізує сукциніл-тіокіназа?

     1. Окиснення сукцинату

     2. Утворення сукциніл-КоА

     3. * Субстратного фосфорилювання

     4. Утворення цитрату

     5. Окиснення ізоцитрату