Біоорганічна хімія. Методичні вказівки. Медичний факультет. Модуль 1 (укр)

2.Інтерпретувати залежність реакційної здатності ліпідів від природи хімічного зв’язку та взаємного впливу атомів в молекулі.

3.Пояснювати хімічні властивості ліпідів та їх біологічне значення.

4.Інтерпретувати механізми реакцій різних класів ліпідів, їх перетворення в біологічних системах.

5.Уміти аналізувати реакцію Вагнера.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій				Вказівки до навчальних дій
1.	Практичне		вивчення	1.1. В зошит протоколів дослідів виписати
властивостей			ненасичених	алгоритм лабораторної роботи.
ліпідів.				1.2. Чому реакція Вагнера на ненасиченість
				жира є якісною?
2.	Будова	і	властивості	2.1. Біологічні функції ліпідів.
нейтральних ліпідів.				2.2. Вищі жирні кислоти як складові нейтральних
				ліпідів.
				2.3. Фізіологічне значення гідролізу нейтральних
				ліпідів.
				2.4. Мила.
3.	Будова	і	властивості	3.1. Роль фосфоліпідів у побудові біомембран.
фосфоліпідів.				3.2. Класифікація фосфоліпідів.
				3.3. Фізико-хімічні властивості фосфоліпідів.

Алгоритм лабораторної роботи:

1.Реакція Вагнера на ненасиченість жирів.

Впробірку вміщують 2 крап. олеїнової кислоти, додають 2 крап. 5% розчину

карбонату натрію (Na2CO3) та 2 крап. 2% розчину KMnO4. Стряхнути пробірку декілька разів. Які зміни спостерігаються з фіолетовим забарвленням розчину? Чому реакція Вагнера на ненасиченість жиру є якісною?

2.Омилення жиру водно-спиртовим розчином лугу.

Упробірку помістити 1 мл масла, 1 мл спирту, 1 мл 35% розчину NaOH, перемішати, нагріти на водяній бані. Омилення відбувається протягом 5 хвилин. Кілька крапель розчину перенести в другу пробірку і додати 2 мл дистильованої води, нагріти до кипіння. Розчинення проби вказує на повноту омилення. Для виділення мила з розчину додати гарячого насиченого розчину NaCl. Шар мила утворюється на поверхні рідини. Після розшарування охолодити розчин і зняти верхній шар мила, який буде використаний у наступному досліді.

Скласти рівняння реакції омилення жиру.

3.Гідроліз спиртового розчину мила.

Упробірку помістити крупинку мила, одержаного у досліді №2 і додати 1 крап. спиртового розчину фенолфталеїну. Почервоніння не спостерігається. Це підтверджує, що одержане мило – сіль жирних кислот, не містить лугу. У цю ж

пробірку додати	5-10 крап. дистильованої води. Що спостерігається? Пояснити
рівнянням реакції.

11

ТЕМА 6. БУДОВА, РЕАКЦІЙНА ЗДАТНІСТЬ ТА БІОЛОГІЧНЕ ЗНАЧЕННЯ ГЕТЕРОФУНКЦІОНАЛЬНИХ СПОЛУК (ГІДРОКСИКИСЛОТ, α-, β-, γ-АМІНОКИСЛОТ, КЕТОКИСЛОТ ТА ФЕНОЛОКИСЛОТ).

Актуальність теми: вивчення фізико-хімічних властивостей гетерофункціональних сполук з урахуванням взаємного впливу функціональних груп та просторової будови молекул має важливе значення для розуміння механізмів реакцій обміну речовин, так як вони є інтермедіатами. Якісні реакції на кетонові тіла мають важливе діагностичне значення.

Конкретні цілі:

1.Робити висновки і аналізувати взваємозв’язок між будовую, конфігурацією та конформацією гетерофункціональних сполук.

2.Пояснювати класифікацію та ізомерію гідросикіслот.

3.Інтерпретувати залежність реакційної здатності гетерофункціональних сполук від природи хімічного зв’язку та взаємного впливу атомів в молекулі.

4.Інтерпретувати механізми реакцій різних класів гетерофункціональних сполук, їх перетворення в біологічних системах.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій					Вказівки до навчальних дій
1.	Практичне			вивчення	1.1. В зошит протоколів дослідів
властивостей					виписати алгоритм лабораторної роботи.
гетерофункціональних сполук.					1.2. Оцінити різницю в хімічній поведінці
					салолу та аспірину при їх взаємодії з
					FeCl3.	Аргументувати висновок.
2. Будова		та	властивості		2.1.	Класифікація	та	ізомерія
гідросикислот.					гідросикислот.
					2.2. Асиметричний атом		вуглецю,
					хіральність, оптична активність.
					2.3. Енантіомери. Діастереоізомери.
					2.4. Хімічні властивості і біологічне
					значення гідросикислот та амінокислот.
3.	Будова		та	властивості	3.1. Біологічне значення кетокислот та їх
кетокислот.					похідні.
					3.2. Кетонові тіла, діагностичне значення
					їх визначення при цукровому діабеті.
					3.3. Кето-енольна таутомерія кетокислот
					та їх похідних.
4. Будова		та	властивості		4.1. Саліцилова кислота та її похідні як
фенолокислот.					протизапальні та протимікробні засоби.

Алгоритм лабораторної роботи:

Оцінити різницю в хімічній поведінці салолу та аспірину при їх взаємодії з FeCl3. Аргументувати висновок.

В1-у пробірку додати крупинку аспірину та 5-6 крап. Н2О, перемішати і додати 1 крап. 0,1 Н FeCl3. Фіолетове забарвлення не з’являється.

В2-у пробірку додати крупинку фенілсаліцилату (салолу) та 2 крап. етилового

спирту. Перемішати і додати 1 крап. 0,1 Н FeCl3. З’являється фіолетове забарвлення, яке характеризує вільну фенольну групу.

12

ТЕМА 7. ПРАКТИЧНІ НАВИЧКИ ТА ВИРІШЕННЯ СИТУАЦІЙНИХ ЗАДАЧ З ТЕМИ:“ТЕОРЕТИЧНІ ОСНОВИ БУДОВИ ТА РЕАКЦІЙНОЇ ЗДАТНОСТІ БІООРГАНІЧНИХ СПОЛУК”

1.Якими особливостями структури зумовлена інертність алканів і висока реакційна здатність альдегідів.

2.Запишіть структурну будову ізомерів пентану. Дайте їм назву згідно МН.

3.Чи будуть розрізняться по кислотності аліфатичні і ароматичні спирти. Чим це обумовлено?

4.Якими реакціями можна розрізнити первинні і вторинні спирти?

5.Якими реакціями можна розрізнити пропантріол 1,2,3 від пропанолу-1?

6.Запишіть рівняння окислення пропанолу-2 і пропанолу-1. Які продукти утворюються, назвіть згідно МН.

7.Запишіть схему реакції утворення діетилового ефіру. Проведіть його гідроліз (за схемою). Які продукти гідролізу утворились?

8.Запишіть схему реакції бромування фенолу. Назвіть (згідно МН) продукти цієї реакції.

9.Запишіть схему реакції отримання 2,4,6-тринітрофенолу. Який тип цієї реакції?

10.До якого типу реакцій за спрямованістю перетворення відносяться реакції бромування і нітрування фенолу. Запишіть схеми цих реакцій.

11.Особливості будови карбонільної групи. Які реакції характерні для сполук, що мають карбонільну групу?

12.Запишіть схему реакції утворення напівацеталю з оцтового альдегіду (етаналю) і метанолу.

13.Запишіть схему реакції взаємодії трихлороцтового альдегіду з водою. З якою метою використовується в медицині продукт цієї реакції? Яка його тривіальна назва?

14.Запишіть схему реакції взаємодії пропанону з гідроксиламіном. Який тип цієї реакції? Назвіть продукт реакції.

15.Запишіть схему реакції окислення пропиналю з оксидом срібла. Назвіть продукти цієї реакції згідно МН.

16.Запишіть загальну схему реакції етаналю з реактивом Фелінга. Назвіть продукти цієї реакції і де вона використовується.

17.Запишить спрощені структурні формули перших п’яти членів гомологічного ряду насичених монокарбонових кислот.

18.Порівняйте ступінь кислотності оцтової і трихлороцтової кислоти. Чим зумовлена різниця кислотності цих сполук?

19.Запишіть схему реакції етерифікації між етановую кислотою і етанолом.

20.Запишіть структурну формулу ацетилсаліцилової кислоти. Яка тривіальна назва цієї сполуки? З якою метою вона використовується в медицині?

21.Запишіть структурні формули аніліну, етиламіну і аміаку. Яка з цих сполук має найбільш основні властивості?

22.Запишіть за допомогою структурних формул реакцію сульфування аніліну. Який продукт утворюється в цій реакції? З якою метою застосовується в медицині похідні цього продукту?

23.Запишіть структурну формулу параамінобензойної (ПАБК) кислоти. Назвіть антагоніста цієї кислоти; з якою метою він використовується в клініці?

24.Записати структурні формули щавлево-оцтової, α-кетоглутарової кислот та пояснити їх біохімічне значення.

25.Записати структурну формулу ацетооцтової кислоти. Пояснить які продукти

утворюються при її відновленні та декарбоксилюванні (відщепленні СО2). Яке біохімічне значення мають ці кислоти та продукти.

26.Запишіть структурні формули дофаміну та адреналіну. Поясніть яка біохімічна роль цих амінофенолів.

13

27.Дайте визначення терміну “ліпіди”. Пояснить три біологічні функції ліпідів.

28.Запишіть скорочені молекулярні формули пальмітинової та стеаринової кислот. Пояснить їх біохімічне значення.

29.Запишіть скорочені молекулярні формули полієнових кислот: лінолевої, ліноленової та арахідонової. Які особливості будови цих кислот та біохімічне значення.

30.Запишіть реакцію гідролізу в лужному середовищі тристеарину. Які продукти утворюються? Яке вони мають практичне застосування в медицині?

31.Запишіть загальну формулу фосфатидилхоліну. Яке біологічне значення цієї сполуки?

ТЕМА 8. АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ ТА ПЕПТИДІВ.

Актуальність теми: структурними компонентами живих клітин являються макромолекули, які виконують різноманітні функції (ферменти, гормони та ін.), мономерними одиницями яких є амінокислоти. Біологічні властивості білків визначає їх амінокислотний склад. В білках виявлено 20 амінокислот, які вивільнюються при гідролізі білків. Всі вони являються L-α-амінокислотами.

Конкретні цілі:

1.Інтерпретувати особливості будови α-амінокислот як основи біополімерів – білків, що є структурними компонентами всіх тканин організму.

2.Робити висновки про варіанти перетворень в організмі α-амінокислот та аналізувати залежність утворення з них фізіологічно активних сполук (ФАС) від будови та реакційної здатності.

3.Пояснювати залежність фізико-хімічних властивостей білків від їх амінокислотного складу.

4.Уміти аналізувати якісні реакції на α-амінокислоти для визначення амінокислотного складу білків та використовувати біуретову реакцію для кількісного визначення білків.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій			Вказівки до навчальних дій
1. Будова α-амінокислот.			1.1. В зошит протоколів дослідів виписати
			алгоритм лабораторної роботи.
			1.2. Написати структурні формули 20 природних L-
			амінокислот як основи білкових молекул.
2. Класифікація амінокислот.			2.1. Пояснити класифікацію амінокислот за
			будовою вуглецевого ланцюга.
			2.2. Пояснити класифікацію амінокислот за
			здатністю до синтезу в організмі.
			2.3. Пояснити класифікацію амінокислот за
			полярністю радикалу.
3.	Загальні	властивості	3.1. Оптичні властивості амінокислот.
амінокислот.			3.2.	Хімічні	властивості	амінокислот		як
			гетерофункціональних сполук:
			а) утворення функціональних похідних карбонових
			кислот	(солі,	складні	ефіри,	аміди,
			галогенангідриди);
			б) утворення похідних аміногрупи (реакції
			алкілування, ацілування, утворення солей з
			мінеральними кислотами, основами).

14

				3.3. Кислотно-основні властивості амінокислот.
4.	Хімічні	реакції	α-	4.1. Написати рівняння реакцій
амінокислот in vivo та in vitro.				декарбоксилювання амінокислот з утворенням
				біогенних амінів (фенілаланін, серин, гістидин,
				триптофан) та пояснити їх фізіологічні функції.
				4.2. Написати схему реакцій дезамінування,
				трансамінування, гідроксилювання амінокислот та
				пояснити їх фізіологічну роль.
				4.3. Написати схему рівняння реакцій утворення
				амідів глутамінової та аспарагінової кислоти і
				пояснити їх фізіологічне значення.
5.	Реакції	якісного	та	5.1. Реакція Ван-Слайка.
кількісного		визначення	α-	5.2. Реакція Серенсена.
амінокислот.				5.3. Якісні реакції на α-амінокислоти, пептиди,
				білки.
6.	Реакції поліконденсації			6.1. Механізм утворення пептидного зв’язку.
з утворенням пептидів.

Алгоритм лабораторної роботи.

Якісний аналіз біологичної рідини на вміст білків та амінокислот. 1) Нінгідринова реакція на амінокислоти.

Принцип реакції. Нінгідрин при нагріванні з α-амінокислотами спричиняє утворення з них альдегіду з вивільненням CO2 та NH3, та відновленого нінгідрину. Аміак реагує з відновленим нінгідрином, утворюючи комплекс синьо-фіолетового кольору.

Хід якісного визначення амінокислот. У пробірку налити 0,5 мл розчину амінокислоти та додати 0,5 мл 1% розчину нінгідрину у спирті. Перемішати та нагрівати на водяній бані 5 хвилин. Спостерігається синьо-фіолетове забарвлення.

2) Ксантопротеїнова реакція на ароматичні амінокислоти.

Принцип методу. Концентрована азотна кислота нітрує бензольне ядро циклічних амінокислот (фенілаланін, тирозин, триптофан) білків з утворенням нітросполук жовтого кольору.

Хід виконання. У пробірку налити 0,5 мл розчину ароматичної амінокислоти та додати (ОБЕРЕЖНО!) 0,5-1 мл конц. HNO3, розвивається жовте забарвлення.

3) Реакція Фоля (на сірковмісну амінокислоту – цистеїн).

Принцип методу. При нагріванні розчину білка, в якому є залишки сірковмісних амінокислот (цистеїн) з розчинами лугу та солі свинцю, сірка відщеплюєтся та утворює чорний осад PbS.

Хід виконання. У пробірку налити 0,5 мл розчину цистеїну, додати 1 мл реактиву Фоля. Нагрівати на водяній бані до утворення чорного забарвлення (5 хвилин).

ТЕМА 9. СТРУКТУРНА ОРГАНІЗАЦІЯ БІЛКІВ. ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ. РЕАКЦІЇ ОСАДЖЕННЯ БІЛКІВ. ДЕНАТУРАЦІЯ.

Актуальність теми: білки відіграють центральну роль в процесах життєдіяльності. Вони виконують важливі функції, які складають основу життя (ферменти, скоротливі білки, захисні білки).

15

В клінічній практиці широко використовують визначення білка в крові та інших біологічних рідинах з діагностичними цілями (білкова недостатність, захворювання печінки, нирок, запалення серозних оболонок).

Конкретні цілі:

1.Пояснювати структурну організацію білків (первинної, вторинної, третинної і четвертинної структур), що необхідно для розуміння їх функцій та патологічних змін при багатьох захворюваннях.

2.Пояснювати фізико-хімічні властивості білків та використовувати ці знання у лабораторної діагностиці для їх виявлення і розподілу на фракції в біооб’єктах.

3.Уміти аналізувати біуретову реакцію для кількісного визначення білків.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій		Вказівки до навчальних дій
1. Білки як біополімери.		1.1. Функції білків.
		1.2. Способи	сполучення		α-амінокислот
		в молекулах білків.
		1.3. Зв’язки,	що	формують		первинну,
		вторинну, третинну та четвертинну
		структури.
2. Рівні	структурної	2.1. Первинна,	вторинна,		третинна,
організації білкових молекул.		четвертинна структура, типи зв’язків, що
		стабілізують ці структури.
		2.2. Методи визначення структури білка
		(по Ф. Сенгеру та Едману).
3. Хімічний синтез	пептидів та	3.1.Прості і складні білки.
білків.		3.2. Класифікація		білків	у	залежності
		від природи простетичної групи та
		просторової форми: глобулярні та
		фібрилярні.
		3.3. Фактори стабільності існування білків
		в колоїдних розчинах.
4. Механізм осадження білків.		4.1. Зворотне	осадження		білків та його
Види осадження.		використання в медичний практиці.
		4.2. Незворотне осадження білків, фактори
		що його викликають.
5. Денатурація білка, її ознаки.		5.1. Денатуруючи фактори (приклади).
		5.2. Ренатурація білка.

Алгоритм лабораторної роботи.

1.Оцінити дію на білки сульфату амонію, ТХО та сульфасаліцилової кислоти. Дати аргументацію.

Хід работи:

до 5 крапель 1% яєчного білку додаємо 20 крапель розчину (NH4)2SO4. Утворюється осад, який розчинний у воді.

до 5 крапель 1% яєчного білку додаємо 1 мл ТХО кислоти. Утворюється осад нерозчинний у воді.

до 0,5 мл розчину білку додаємо 0,5 мл 20% сульфасаліцилової кислоти. Утворюється осад нерозчинний у воді.

2.Біуретова реакція.

16

Принцип методу. Іони міді (Cu2+) у лужному середовищі утворюють з пептидними группами (кислото-амідний або пептидний зв'язок) комплексну сполуку синьо-фіолетового кольору.

Хід работи:

До 5 крапель 1% яєчного білку додаємо 5 крапель 10% розчину NaOH та 2 краплі 1% розчину CuSO4. Перемішати і спостерігати синьо-фіолетове забарвлення.

ТЕМА 10. ВУГЛЕВОДИ. БУДОВА ТА ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ МОНОСАХАРИДІВ.

Актуальність теми: вуглеводи поряд з білками і ліпідами є важливими хімічними з’єднаннями живих організмів. Вони широко використовуються в медичній практиці. Розчини 10%, 20%, 40% глюкози вводять в організм для покращення серцевої діяльності, підтримання тонусу нервової системи і в багатьох інших випадках.

Конкретні цілі:

1.Робити висновки щодо існування моносахаридів в різних таутомерних формах, що впливає на їх реакційну здатність і дає можливість лабораторного дослідження моносахаридів в біологічних рідинах.

2.Аналізувати принципи методів виявлення та визначення моносахаридів в крові, сечі, слині.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій	Вказівки до навчальних дій
1. Будова моносахаридів.	1.1.Класифікація вуглеводів.
	1.2.Ізомерія.
	1.3.Таутомерні форми моносахаридів.
	1.4.Мутаротація.
2. Хімічні реакції моносахаридів.	2.1. Хімічні реакції моносахаридів за
	участю карбонільної групи: окисно-відновні
	реакції (якісні на виявлення альдегідної
	групи).
	2.2. Утворення глікозидів їх роль в
	побудові	оліго-	та	полісахаридів,
	нуклеозидів, нуклеотидів та нуклеїнових
	кислот.
	2.3. Фосфорні ефіри глюкози та фруктози,
	їх значення в метаболічних перетвореннях
	вуглеводів.
3. Похідні моносахаридів.	3.1. Аскорбінова кислота, як похідне
	гексоз, біологічна роль вітаміну С.

Алгоритм лабораторної роботи.

1.Чому по-різному взаємодіють з реактивом Фелінга глюкоза і лактоза з одного боку та сахароза з іншого? Пояснити результати.

Хід роботи:

Утри пробірки додаємо по 0,5 мл розчинів глюкози, лактози, сахарози відповідно.

Укожну додаємо по 0,5 мл реактиву Фелінга, нагріваємо. Зробіть висновки.

2.Як і чому при взаємодії глюкози з Cu(OH)2 за різних умов (кімнатна температура та нагрівання) одержуємо різні продукти? Аргументувати

висновок.

Хід роботи:

17

У 2 пробірки додаємо 0,5 мл розчину глюкози і 0,5 мл 5 % розчину Cu(OH)2. Першу – нагріваємо, другу залишаємо при кімнатній температурі.

ТЕМА 11. СТРУКТУРА І ФУНКЦІЇ ДИТА ПОЛІСАХАРИДІВ.

Актуальність теми: високомолекулярний вуглевод декстран і подібний до нього поліглюкін використовують як кровозамінники при кровотечах, шокових станах. Група лікарських речовин, зокрема, серцеві засоби, наприклад, препарати дігіталіса і інші, являють собою велику кількість похідних вуглеводів, так звані глікозіди.

Конкретні цілі:

1.Інтерпретувати особливості будови та перетворень в організмі гомополісахаридів як харчових речовин – джерел енергії, для процесів життєдяльності.

2.Пояснити механізм біологічної ролі гетерополісахаридів (глікозаміногліканів) в біологічних рідинах та тканинах.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій	Вказівки до навчальних дій
1. Дисахариди.	1.1.	Будова,		властивості			сахарози,
	лактози, мальтози. Інверсія сахарози
	внаслідок гідролізу.
	1.2.	Класифікація			дисахаридів			за
	здатністю до окисно-відновних реакцій.
	1.3. Два типи зв’язків між залишками
	моносахаридів та їх вплив на реакційну
	здатність дисахаридів.
2. Полісахариди.	2.1. Класифікація полісахаридів.
	2.2.	Будова,		біологічна			роль	та
	застосування крохмалю, його складові.
	Схема будови амілози та амілопектину.
	Гідроліз крохмалю, якісна реакція на його
	виявлення.
	2.3. Будова та біологічна роль глікогену,
	клітковини,		її	роль		в	процесах
	життєдіяльності організму.
	2.4.	Гетерополісахариди.						Роль
	глюкуронової кислоти, глюкозаміну та
	галактозаміну				в		утворенні
	гетерополісахаридів.

Алгоритм лабораторної роботи.

1. Якісна реакція на крохмаль.

До пробірки внести 5 крап. крахмального клейстеру і 1 крап. розчину йоду. Розчин зафарбується в синій колір, внаслідок утворення комплексних сполук і адсорбції. Чому при нагріванні розчин знебарвиться, а при охолодженні забарвлення відновиться знов?

18

ТЕМА 12. КЛАСИФІКАЦІЯ, БУДОВА ТА ЗНАЧЕННЯ БІОЛОГІЧНО ВАЖЛИВИХ ГЕТЕРОЦИКЛІЧНИХ СПОЛУК.

Актуальність теми: гетероциклічними сполуками є деякі амінокислоти – компоненти білків, вуглеводи, компоненти нуклеїнових кислот, вітаміни та утворені з них ферменти і гормони. Ці сполуки забезпечують обмін речовин в організмі та його регуляцію. Порушення складу та вмісту гетероциклічних сполук в організмі людини супроводжується різними хворобами. Отже вивчення будови та обміну гетероциклічних сполук необхідно для профілактики та обґрунтованого лікування.

Конкретні цілі:

1.Пояснювати залежність реакційної здатності гетероциклічних сполук від їх будови, що сприяє їх біосинтезу в організмі та лабораторного синтезу з метою одержання лікарських засобів.

2.Робити висновки щодо біологічної активності гетерофункціональних похідних гетероциклічного ряду за умов особливості їх будови і хімічної поведінки.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій	Вказівки до навчальних дій
1. Класифікація гетероциклів.	1.1. В зошит протоколів дослідів виписати
	алгоритм лабораторної роботи.
	1.2. Класифікація гетероциклів:
	а) за розмірами циклу;
	б) за кількістю та якістю гетероатомів.
2. Характеристика п’ятичленних	2.1.	Характеристика			п’ятичленних
гетероциклів та їх похідних.	гетероциклів		з	одним	та	двома
	гетероатомами та їх похідних.
	2.2. Бензопірол (індол) як складова
	триптофану		та	продуктів			його
	перетворення		–	біологічно		активних
	сполук (триптамін, серотонін).
	2.3. Бензопірол як складова токсичних
	речовин (скатол, індол) і продуктів їх
	знешкодження.
	2.4. Утворення похідних піразолу як
	лікарських препаратів.
3. Характеристика шестичленних	3.1. Шестичленні гетероцикли з одним та
гетероциклів.	двома гетероатомами – основа біологічно
	важливих сполук.
	3.2.	Шестичленні		гетероцикли			–
	компоненти азотистих основ.

Алгоритм лабораторної роботи.

Завдання 1. Взаємодія антипірину та амідопірину з FeCl3.

Вдві пробірки вміщуємо по 10 краплин антипірину та амідопірину (в різні

пробірки). Додаємо по 1 краплині FeCl3 та спостерігаємо за змінами забарвлення.

Завдання 2. Взаємодія антипірину та амідопірину з азотистою кислотою.

Вдві пробірки вміщуємо по 10 краплин антипірину та амідопірину (окремо). Додаємо по 1 краплині розчину нітриту натрія, по 1 краплині сірчаної кислоти та спостерігаємо за змінами забарвлення.

19

ТЕМА 13. СТРУКТУРА ТА БІОХІМІЧНІ ФУНКЦІЇ НУКЛЕОЗИДІВ ТА НУКЛЕОТИДІВ.

Актуальність теми: нуклеозиди та нуклеотиди – продукти неповного гідролізу нуклеїнових кислот. Вивчення їх структури та функції формує на молекулярному рівні поняття про спадковість та мінливість, зберігання та реалізацію спадкової інформації. Це дає можливість розуміння природи спадкових захворювань, причини їх виникнення, а також підходу до лікування та запобігання генетичних хвороб.

Нуклеотиди входять до складу ферментів та є посередниками дії гормонів, що забезпечують регуляцію всіх процесів в організмі. Порушення регуляції обміну речовин в організмі викликає захворювання.

Також нуклеотиди входять до складу АТФ, ГТФ та ін., що є носіями енергії в організмі.

Конкретні цілі:

1.Аналізувати значення мононуклеотидів для побудови нуклеїнових кислот і дії нуклеотидних коферментів.

2.Інтерпретувати механізми участі вітамінів в побудові коферментів, що каталізують біохімічні реакції в організмі.

Оpiєнтувальна каpтка для самостiйного вивчення студентами навчальної лiтеpатуpи пpи пiдготовцi до заняття.

Зміст і послідовність дій		Вказівки до навчальних дій
1.	Характеристика нуклеотидів та	1.1. В зошит протоколів дослідів виписати
нуклеозидів.		алгоритм лабораторної роботи.
		1.2. Нуклеотиди та нуклеозиди – продукти
		неповного гідролізу нуклеїнових кислот.
2.	Структура нуклеотидів.	2.1. Структура нуклеотидів: АМФ, ГМФ,
		УМФ, ЦМФ, д-ТМФ.
		2.2. Будова та значення 3',5'-ц-АМФ, його
		роль в дії гормонів на клітини.
3.	Похідні нуклеотидів.	3.1. Фосфорильовані похідні нуклеотидів,
		значення АДФ та АТФ.
		3.2. Участь нуклеотидів в будові
		коферментів.
		3.3. Механізм дії коферменту НАД+.

Алгоритм лабораторної роботи.

Завдання 1. Довести наявність пуринових основ в гідролізаті нуклеїнових кислот.

В пробірку вміщуємо 10 краплин гідролізату нуклеопротеїну, додаємо 2 краплини аміачного розчину нітрату срібла та спостерігаємо за змінами.

Завдання 2. Виявити пентози в гідролізаті нуклеїнових кислот.

В пробірку вміщуємо 10 краплин гідролізату нуклеопротеїнів. Додаємо 4 краплини реактива Фелінга та нагріваємо. Спостерігаємо за змінами.

ТЕМА 14. БУДОВА ТА БІОЛОГІЧНА РОЛЬ НУКЛЕЇНОВИХ КИСЛОТ.

Актуальнiсть теми: Нуклеїнові кислоти виконують унікальні біологічні функції: забезпечують зберігання, передавання нащадкам генетичної інформації, беруть участь в механізмах реалізації цієї інформації шляхом програмування матричного синтезу всіх білків організму. Вивчення будови та властивостей нуклеїнових кислот

20