Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Тесты / 3Семестр / БЕЛКИ, ФЕРМЕНТЫ 2012

.docx
Скачиваний:
398
Добавлен:
16.06.2017
Размер:
47.02 Кб
Скачать

ВЫБЕРИТЕ, КАКИЕ ВОЗДЕЙСТВИЯ МОГУТ АКТИВИРОВАТЬ И ИНГИБИРОВАТЬ ФЕРМЕНТЫ:

Присоединение к ферменту эффектора

активировать фермент, ингибировать фермент

Образование полиферментного комплекса

активировать фермент

Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты

активировать фермент, ингибировать фермент

Присоединение к ферменту щелочноземельного металла

активировать фермент

Присоединение к ферменту тяжелого металла

ингибировать фермент

Присоединение к ферменту квазисубстрата

ингибировать фермент

# 8

РАЗНЫЕ УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ СТАБИЛИЗИРОВАНЫ ОПРЕДЕЛЁННЫМИ ТИПАМИ СВЯЗЕЙ. ПОДБЕРИТЕ К КАЖДОМУ ТИПУ СВЯЗИ УРОВЕНЬ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ:

Водородные связи между радикалами аминокислот

Третичная структура

Связь между α-амино- и α-карбокси-группировками аминокислот

Первичная структура

Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот

Третичная структура

Связь между радикалами цистеина

Третичная структура, Вторичная структура

Водородные связи между пептидными группировками

Вторичная структура

Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот

Третичная структура

# 2

ВЫБЕРИТЕ И ЗАПИШИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СОБЫТИЙ, ПРОИСХОДЯЩИХ ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМ ИНГИБИРОВАНИИ:

1

эффектор присоединяется в аллостерическом центре

2

изменяется конформация фермента

3

изменяется конформация активного центра

4

нарушается комплементарность активного центра субстрату

5

снижается скорость реакции

-

изменяется конформация аллостерического центра

-

эффектор присоединяется в активном центре

# 3

ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ ЯВЛЯЮТСЯ ОБРАТИМЫМ ИЛИ НЕОБРАТИМЫМ СПОСОБОМ РЕГУЛЯЦИИ:

Химическая модификация

обратимым способом регуляции

Ограниченный протеолиз

необратимым способом регуляции

Аллостерическая регуляция

обратимым способом регуляции

Конкурентное ингибирование

обратимым способом регуляции

# 4

КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФАКТОРОВ МОГУТ ИЗМЕНЯТЬ КОНФОРМАЦИЮ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ:

Изменение температуры от 0 до 40 градусов С

регулировать биологическую активность белков

Повышение температуры от 50 до 100 градусов С

вызывать денатурацию белка

Взаимодействие с природными лигандами

регулировать биологическую активность белков

Действие солей тяжелых металлов

вызывать денатурацию белка

Действие солей щелочно-земельных металлов

регулировать биологическую активность белков

# 6

СРАВНИТЕ ФЕРМЕНТЫ С НЕОРГАНИЧЕСКИМИ КАТАЛИЗАТОРАМИ:

Не смещают равновесие химической реакции

сходство с неорганическими катализаторами

Обладают высокой специфичностью действия

отличия от неорганических катализаторов

Обладают высокой каталитической активностью

отличия от неорганических катализаторов

Способны к регуляции активности

отличия от неорганических катализаторов

Действуют в мягких условиях (Т, рН)

отличия от неорганических катализаторов

Не расходуются в ходе реакции

сходство с неорганическими катализаторами

Ускоряют только термодинамически возможные реакции

сходство с неорганическими катализаторами

# 14

СРАВНИТЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ И ЭФФЕКТОРОМ:

Претерпевает структурные изменения в ходе катализа

субстрат

Всегда является низкомолекулярным соединением

лишний вариант

Связывание вызывает конформационные изменения фермента

субстрат, аллостерический эффектор

Связывается с регуляторным центром

аллостерический эффектор

# 17

ПОДБЕРИТЕ СПОСОБ РЕГУЛЯЦИИ ДЛЯ КАЖДОГО ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ:

2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосфорилаза-A -H2PO4(активная) + 4 АДФ

Химическая модификация

Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная)

Аллостерическая регуляция

Гликогенсинтаза – H2PO4(неактивная) + H2O2= гликогенсинтетаза (активная) + H3PO4

Химическая модификация

Пепсиноген +HCl+H20 = пепсин + полипептид

Ограниченный протеолиз

# 18

СРАВНИТЕ КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ВИДЫ ИНГИБИРОВАНИЯ:

Ингибитор присоединяется в активном центре

конкурентное ингибирование

Снимается избытком субстрата

конкурентное ингибирование

Кm увеличивается, Vmax не изменяется

конкурентное ингибирование

Ингибитор связывается в аллостерическом центре

лишний вариант

Кm не изменяется, Vmax уменьшается

неконкурентное ингибирование

Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента

неконкурентное ингибирование

Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом

неконкурентное ингибирование

# 20

ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКОЙ КЛАСС ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ КАТАЛИЗИРОВАТЬ СЛЕДУЮЩИЕ РЕАКЦИИ:

сукцинат + ФАД+ = фумарат + ФАДН2

оксидоредуктазы

фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат

лиазы

сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза

гидролазы

глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат

изомеразы

NH3+CO2+2ATP=Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi

лигазы

аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат

трансферазы

# 7

ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ – ЭТО:

-минимальная энергия реакционноспособных молекул

+минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы перевести 1 моль вещества в реакционноспособное состояние

-средняя кинетическая энергия молекул в системе

# 8

ИЗОФЕРМЕНТЫ – ЭТО:

+ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию

-мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами

-ферменты, катализирующие разные химические реакции

-ферменты, способные катализировать несколько химических реакций

# 9

ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ФЕРМЕНТОВ – ЭТО:

-кофакторы, легко вступающие в реакцию и не связанные с активным центром фермента

+прочно связанные с активным центром небелковые компоненты

-белковая часть фермента

# 10

ЭНЗИМОПАТИИ – ЗАБОЛЕВАНИЯ, СВЯЗАННЫЕ С НЕДОСТАТОЧНОЙ ФУНКЦИЕЙ:

- белков

-углеводов

-углеводно-белковых комплексов

-гормонов

+белков-ферментов

# 11

АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ЦЕНТР – ЭТО УЧАСТОК ФЕРМЕНТА, К КОТОРОМУ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ:

-субстрат

-кофермент

+эффектор

-квази-субстрат

# 12

ЧТО ТАКОЕ ЛИГАНД?

-скопление гидрофобных аминокислот на поверхности белка

+молекула или ион, которые связываются с белком

-часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию

-мономер четвертичного белка

# 13

ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ:

-необратимое ингибирование

-изменение третичной структуры фермента

+угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора

-ингибирование продуктами реакции

+обратимое ингибирование

# 15

КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ЧИСЛЕННО РАВНА:

-концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной

-концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна

+концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной

-половине максимальной скорости реакции

# 16

ЧТО НАЗЫВАЕТСЯ, АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТА?

-место присоединения апофермента к коферменту

+участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение

-место присоединения аллостерического эффектора

-часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента

# 18

СУЩНОСТЬ ТЕОРИИ КОШЛАНДА:

Выберите один или несколько ответов:

+активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса

-активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом

-активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии

+активный центр присоединяет группу родственных субстратов

# 19

НЕОБРАТИМАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ:

-воздействии постоянного электрического поля

-высаливании

+действии сильных кислот

-кратковременном воздействии спирта

# 20

ФЕРМЕНТЫ – ЭТО:

+белковые катализаторы

+вещества, ускоряющие химическую реакцию

-вещества, которые используются в ходе реакции

+вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние

-вещества, которые образуют комплекс с субстратом и разрушаются в ходе реакции

# 3

СУЩНОСТЬ ТЕОРИИ ФИШЕРА:

-активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса

-активный центр присоединяет группу родственных субстратов

+активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии

+активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом

# 5

ЧТО ТАКОЕ КЛАСТЕР?

-часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию

-мономер четвертичного белка

+скопление радикалов на поверхности белка, выполняющих функцию связывания

-небелковая часть сложного белка

# 8

КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ НИЖЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ОБУСЛОВЛЕНЫ КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬЮ МОЛЕКУЛ:

-радикалы аминокислот при формировании третичной структуры белка

-белок с диполями воды в растворе

+белки с лигандами

+протомеры в олигомерном белке

+функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов

+различные белки в процессе самосборки клеточных органелл

# 16

ДОМЕН – ЭТО:

-мономер четвертичного белка

+часть протомера, выполняющая сходные функции в разных белках

-небелковая часть сложного белка

-часть протомера, участвующая в функции связывания

# 4

СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ВОЗНИКАЕТ ВСЛЕДСТВИЕ:

-оптимальной концентрации субстрата

+высокой концентрации субстрата

-недостаточной концентрации субстрата

# 5

КАКАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЕГО ДЕЙСТВИЯ?

-простетическая группа

+апофермент

-профермент

-кофермент

# 20

КАКОЙ ЗАРЯД ИМЕЕТ БЕЛОК В ИЭТ?

Выберите один ответ:

-положительный

-отрицательный

+электрически нейтрален

-любой

# 5

КОФЕРМЕНТЫ – ЭТО:

+нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции

+производные витаминов, участвующие в химической реакции

-прочно связанные с активным центром соединения

Соседние файлы в папке 3Семестр