ВЫБЕРИТЕ, КАКИЕ ВОЗДЕЙСТВИЯ МОГУТ АКТИВИРОВАТЬ И ИНГИБИРОВАТЬ ФЕРМЕНТЫ:
Присоединение к ферменту эффектора |
активировать фермент, ингибировать фермент |
Образование полиферментного комплекса |
активировать фермент |
Присоединение к ферменту остатка фосфорной кислоты |
активировать фермент, ингибировать фермент |
Присоединение к ферменту щелочноземельного металла |
активировать фермент |
Присоединение к ферменту тяжелого металла |
ингибировать фермент |
Присоединение к ферменту квазисубстрата |
ингибировать фермент |
# 8
РАЗНЫЕ УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ СТАБИЛИЗИРОВАНЫ ОПРЕДЕЛЁННЫМИ ТИПАМИ СВЯЗЕЙ. ПОДБЕРИТЕ К КАЖДОМУ ТИПУ СВЯЗИ УРОВЕНЬ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ:
Водородные связи между радикалами аминокислот |
Третичная структура
|
Связь между α-амино- и α-карбокси-группировками аминокислот |
Первичная структура
|
Гидрофобные взаимодействия радикалов аминокислот |
Третичная структура
|
Связь между радикалами цистеина |
Третичная структура, Вторичная структура
|
Водородные связи между пептидными группировками |
Вторичная структура
|
Ковалентные связи между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот |
Третичная структура
|
# 2
ВЫБЕРИТЕ И ЗАПИШИТЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ СОБЫТИЙ, ПРОИСХОДЯЩИХ ПРИ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОМ ИНГИБИРОВАНИИ:
1 |
эффектор присоединяется в аллостерическом центре |
|
2 |
изменяется конформация фермента |
|
3 |
изменяется конформация активного центра |
|
4 |
нарушается комплементарность активного центра субстрату |
|
5 |
снижается скорость реакции |
|
- |
изменяется конформация аллостерического центра |
|
- |
эффектор присоединяется в активном центре |
# 3
ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ВОЗДЕЙСТВИЙ ЯВЛЯЮТСЯ ОБРАТИМЫМ ИЛИ НЕОБРАТИМЫМ СПОСОБОМ РЕГУЛЯЦИИ:
Химическая модификация |
обратимым способом регуляции |
|
Ограниченный протеолиз |
необратимым способом регуляции |
|
Аллостерическая регуляция |
обратимым способом регуляции |
|
Конкурентное ингибирование |
обратимым способом регуляции |
# 4
КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФАКТОРОВ МОГУТ ИЗМЕНЯТЬ КОНФОРМАЦИЮ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ:
Изменение температуры от 0 до 40 градусов С |
регулировать биологическую активность белков |
Повышение температуры от 50 до 100 градусов С |
вызывать денатурацию белка |
Взаимодействие с природными лигандами |
регулировать биологическую активность белков |
Действие солей тяжелых металлов |
вызывать денатурацию белка |
Действие солей щелочно-земельных металлов |
регулировать биологическую активность белков |
# 6
СРАВНИТЕ ФЕРМЕНТЫ С НЕОРГАНИЧЕСКИМИ КАТАЛИЗАТОРАМИ:
Не смещают равновесие химической реакции |
сходство с неорганическими катализаторами |
Обладают высокой специфичностью действия |
отличия от неорганических катализаторов |
Обладают высокой каталитической активностью |
отличия от неорганических катализаторов |
Способны к регуляции активности |
отличия от неорганических катализаторов |
Действуют в мягких условиях (Т, рН) |
отличия от неорганических катализаторов |
Не расходуются в ходе реакции |
сходство с неорганическими катализаторами |
Ускоряют только термодинамически возможные реакции |
сходство с неорганическими катализаторами |
# 14
СРАВНИТЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА С СУБСТРАТОМ И ЭФФЕКТОРОМ:
Претерпевает структурные изменения в ходе катализа |
субстрат |
Всегда является низкомолекулярным соединением |
лишний вариант |
Связывание вызывает конформационные изменения фермента |
субстрат, аллостерический эффектор |
Связывается с регуляторным центром |
аллостерический эффектор |
# 17
ПОДБЕРИТЕ СПОСОБ РЕГУЛЯЦИИ ДЛЯ КАЖДОГО ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ ФЕРМЕНТОВ:
2 Фосфорилазы В (неактивная) + 4 АТФ = фосфорилаза-A -H2PO4(активная) + 4 АДФ |
Химическая модификация
|
Протеинкиназа (неактивная) + цАМФ = протеинкиназа (активная) |
Аллостерическая регуляция
|
Гликогенсинтаза – H2PO4(неактивная) + H2O2= гликогенсинтетаза (активная) + H3PO4 |
Химическая модификация
|
Пепсиноген +HCl+H20 = пепсин + полипептид |
Ограниченный протеолиз
|
# 18
СРАВНИТЕ КОНКУРЕНТНОЕ И НЕКОНКУРЕНТНОЕ ВИДЫ ИНГИБИРОВАНИЯ:
Ингибитор присоединяется в активном центре |
конкурентное ингибирование |
Снимается избытком субстрата |
конкурентное ингибирование |
Кm увеличивается, Vmax не изменяется |
конкурентное ингибирование |
Ингибитор связывается в аллостерическом центре |
лишний вариант |
Кm не изменяется, Vmax уменьшается |
неконкурентное ингибирование |
Ингибитор связывается чаще вне активного центра фермента |
неконкурентное ингибирование |
Ингибитор не имеет структурного сходства с субстратом |
неконкурентное ингибирование |
# 20
ОПРЕДЕЛИТЕ, КАКОЙ КЛАСС ФЕРМЕНТОВ МОЖЕТ КАТАЛИЗИРОВАТЬ СЛЕДУЮЩИЕ РЕАКЦИИ:
сукцинат + ФАД+ = фумарат + ФАДН2 |
оксидоредуктазы |
фруктозо-1,6-дифосфат = глицеральдегид-3-фосфат + диоксиацетонфосфат |
лиазы |
сахароза + Н2О = глюкоза + фруктоза |
гидролазы |
глюкозо-6-фосфат = глюкозо-1-фосфат |
изомеразы |
NH3+CO2+2ATP=Карбомоилфосфат + 2ATP + Pi |
лигазы |
аланин + α-кетоглутарат = пируват + глутамат |
трансферазы |
# 7
ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ – ЭТО:
-минимальная энергия реакционноспособных молекул
+минимальное количество энергии, которое нужно сообщить системе, чтобы перевести 1 моль вещества в реакционноспособное состояние
-средняя кинетическая энергия молекул в системе
# 8
ИЗОФЕРМЕНТЫ – ЭТО:
+ферменты, отличающиеся по физико-химическим свойствам, катализирующие одну и ту же реакцию
-мультимеры, обладающие одинаковыми физико-химическими свойствами
-ферменты, катализирующие разные химические реакции
-ферменты, способные катализировать несколько химических реакций
# 9
ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА ФЕРМЕНТОВ – ЭТО:
-кофакторы, легко вступающие в реакцию и не связанные с активным центром фермента
+прочно связанные с активным центром небелковые компоненты
-белковая часть фермента
# 10
ЭНЗИМОПАТИИ – ЗАБОЛЕВАНИЯ, СВЯЗАННЫЕ С НЕДОСТАТОЧНОЙ ФУНКЦИЕЙ:
- белков
-углеводов
-углеводно-белковых комплексов
-гормонов
+белков-ферментов
# 11
АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ ЦЕНТР – ЭТО УЧАСТОК ФЕРМЕНТА, К КОТОРОМУ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ:
-субстрат
-кофермент
+эффектор
-квази-субстрат
# 12
ЧТО ТАКОЕ ЛИГАНД?
-скопление гидрофобных аминокислот на поверхности белка
+молекула или ион, которые связываются с белком
-часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию
-мономер четвертичного белка
# 13
ПРИ КОНКУРЕНТНОМ ИНГИБИРОВАНИИ ПРОИСХОДИТ:
-необратимое ингибирование
-изменение третичной структуры фермента
+угнетение активности, зависящее от концентрации ингибитора
-ингибирование продуктами реакции
+обратимое ингибирование
# 15
КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА ЧИСЛЕННО РАВНА:
-концентрации субстрата, при которой скорость реакции является максимальной
-концентрации субстрата, при которой скорость реакции минимальна
+концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной
-половине максимальной скорости реакции
# 16
ЧТО НАЗЫВАЕТСЯ, АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТА?
-место присоединения апофермента к коферменту
+участок фермента, обеспечивающий присоединение субстрата и его превращение
-место присоединения аллостерического эффектора
-часть молекулы фермента, которая легко отщепляется от апофермента
# 18
СУЩНОСТЬ ТЕОРИИ КОШЛАНДА:
Выберите один или несколько ответов:
+активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса
-активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом
-активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии
+активный центр присоединяет группу родственных субстратов
# 19
НЕОБРАТИМАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ ПРОИСХОДИТ ПРИ:
-воздействии постоянного электрического поля
-высаливании
+действии сильных кислот
-кратковременном воздействии спирта
# 20
ФЕРМЕНТЫ – ЭТО:
+белковые катализаторы
+вещества, ускоряющие химическую реакцию
-вещества, которые используются в ходе реакции
+вещества, которые в ходе реакции претерпевают изменения, но по ее завершении возвращаются в исходное состояние
-вещества, которые образуют комплекс с субстратом и разрушаются в ходе реакции
# 3
СУЩНОСТЬ ТЕОРИИ ФИШЕРА:
-активный центр пространственно формируется по субстрату в процессе образования субстрат-энзимного комплекса
-активный центр присоединяет группу родственных субстратов
+активный центр фермента и субстрат находятся в строгом пространственном соответствии
+активный центр может взаимодействовать только с одним субстратом
# 5
ЧТО ТАКОЕ КЛАСТЕР?
-часть молекулы протомера, выполняющая определенную функцию
-мономер четвертичного белка
+скопление радикалов на поверхности белка, выполняющих функцию связывания
-небелковая часть сложного белка
# 8
КАКИЕ ИЗ ПЕРЕЧИСЛЕННЫХ НИЖЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ ОБУСЛОВЛЕНЫ КОМПЛЕМЕНТАРНОСТЬЮ МОЛЕКУЛ:
-радикалы аминокислот при формировании третичной структуры белка
-белок с диполями воды в растворе
+белки с лигандами
+протомеры в олигомерном белке
+функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов
+различные белки в процессе самосборки клеточных органелл
# 16
ДОМЕН – ЭТО:
-мономер четвертичного белка
+часть протомера, выполняющая сходные функции в разных белках
-небелковая часть сложного белка
-часть протомера, участвующая в функции связывания
# 4
СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ ВОЗНИКАЕТ ВСЛЕДСТВИЕ:
-оптимальной концентрации субстрата
+высокой концентрации субстрата
-недостаточной концентрации субстрата
# 5
КАКАЯ ЧАСТЬ ФЕРМЕНТА ОПРЕДЕЛЯЕТ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ЕГО ДЕЙСТВИЯ?
-простетическая группа
+апофермент
-профермент
-кофермент
# 20
КАКОЙ ЗАРЯД ИМЕЕТ БЕЛОК В ИЭТ?
Выберите один ответ:
-положительный
-отрицательный
+электрически нейтрален
-любой
# 5
КОФЕРМЕНТЫ – ЭТО:
+нуклеотиды, непосредственно участвующие в химической реакции
+производные витаминов, участвующие в химической реакции
-прочно связанные с активным центром соединения