Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Всякое / konspekts_po_bioorganich_khimii.pdf-259147289

.pdf
Скачиваний:
356
Добавлен:
17.06.2017
Размер:
733.55 Кб
Скачать

КОНСПЕКТ ЛЕКЦИЙ ПО БИООРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ

Публикуется с разрешения правообладателя — Литературного агентства «Научная книга»

Доцент, к.м.н. О. В. Осипова, А. В. Шустов

Конспект лекций по биохимии представлен в соответствие с современными стандартами. Является альтернативой для студентов при подготовке к экзаменам. Благодаря четким определениям основных понятий студент может сформулировать ответ, за короткий срок усвоить и переработать важную часть информации, успешно сдать экзамен. Курс лекций будет полезен не только студентам, но и преподавателям.

ЛЕКЦИЯ № 1. Функции белков, аминокислотный состав белков

1. Функции белков, содержание белков в органах и тканях

Белки (протеины) — это высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. Белки представляют собой основу структуры и функции всех живых организмов. Белки могут выполнять самые разнообразные функции.

Косновным функциям белков относятся следующие.

1.Каталитическая функция. В настоящее время большинство ферментов, или биологических катализаторов, является белками. От этой функция белков зависит скорость химических реакций в биологических системах.

2.Транспортная функция. Перенос кислорода крови осуществляется молекулами гемоглобина, являющегося белком эритроцитов. Альбумины сыворотки крови принимают участие в транспорте липидов, образуют комплексы с органическими

и неорганическими веществами и обеспечивают их доставку

корганам-мишеням.

3.Защитная функция. В ответ на поступление в организм веществ, несущих на себе отпечаток генетической чужеродности, синтезируются специфические защитные белки-антитела. Защитная функция белков проявляется также в способности их

ксвертыванию (фибриногену), что защищает организм от потери крови при ранениях.

4.Сократительная функция. Специфические белки мышечной ткани (актин и миозин) играют главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления. Сократительной способностью обладают также белки цитоскелета, обеспечивающие расхождение хромосом в процессе митоза.

5.Структурная функция. Первое место по количеству среди белков тела человека занимают структурные белки (коллаген, кератин, эластин и др.). Белки участвуют в образовании клеточ-

3

ных мембран, межуточного вещества соединительной ткани, в комплексе с углеводами входят в состав ряда секретов (муцина, мукоидов и др.).

6.Гормональная функция. Гормональная регуляция занимает важное место в регуляции обмена веществ, а ряд гормонов представлен белками, полипептидами или производными аминокислот.

7.Питательная (резервная) функция. Существуют специальные резервные белки, осуществляющие питание плода (овальбумины) и ребенка (альбумины и казеин).

Кроме того, белки участвуют в экспрессии генетической информации, передаче нервных импульсов, поддерживают онкотическое давление крови и клеток, обеспечивают гомеостаз pH внутренней среды организма.

В органах и тканях животных содержится большое количество белков. На долю белков в человеческом теле приходится 45% от сухой массы. Наиболее богаты белком поперечно-поло- сатые мышцы, легкие, селезенка и почки (72—84%). К органам

сумеренным содержанием белка относятся кожа, мозг и нервная ткань, сердце, органы пищеварительной системы (47—63%). В твердых тканях костей, зубов и в жировой ткани белки содержатся в небольшом количестве (14—20%).

2. Аминокислотный состав белков, классификация аминокислот

Основными структурными единицами белков являются аминокислоты. Природные белки построены из 20 α-аминокис- лот. α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых водородный атом у α-углерода замещен на аминогруппу:

Радикал R представляет собой группу атомов, не участвующих в образовании пептидной связи. Все особенности структу-

4

ры и функции белковых молекул определяются химической природой радикала R.

Классификация аминокислот основана на химическом строении радикалов аминокислот. Современная рациональная классификация основана на полярности радикалов.

Различают пять классов аминокислот.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами:

алалин

валин

лейцин

глицин

изолейцин

5

2. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) радикалами:

серин

цистеин

глутамин

треонин

метионин

аспарагин 3. Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами:

глутаминовая кислота

аспарагиновая кислота 6

4. Аминокислоты с положительно заряженными радикалами:

гистидин

C

лизин

аргинин 5. Аминокислоты с ароматическими радикалами:

фенилалалин

тирозин

триптофан

7

3. Общие свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства

Аминокислоты — амфотерные вещества, легкорастворимы в воде, в водных растворах диссоциируют с образованием биполярных ионов (цвиттерионов):

Вкислой среде аминокислоты реагируют как основания, аминогруппа является акцептором протона:

Вщелочной среде аминокислоты реагируют как кислоты, карбоксильная группа является донатором протона:

Как амфотерные соединения аминокислоты способны образовывать соли при взаимодействии как с кислотами, так и с основаниями.

Значение pH раствора, при котором средний заряд аминокислоты равен нулю, называется ее изоэлектрической точкой.

Изоэлектрическая точка аминокислот зависит от кислотности и основности радикалов этих аминокислот.

Химические реакции аминокислот

1. Реакции по COOH-группе (реакции солеобразования, этерификации и декарбоксилирования):

8

2. Реакции по NH-группе (реакции солеобразования, дезаминирования, ацилирования);

(Реакции дезаминирования см. в соответствующем разделе).

3. Реакции образования ди- и полипептидов;

4. Реакции по радикалу — реакции с аминокислотами, содержащими бензольное кольцо (реакции замещения по бензольному кольцу).

9

ЛЕКЦИЯ № 2. Физико-химические свойства белков, их структурная организация

1. Физико-химические свойства белков. Понятие структурной организации белков

Характерными физическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, ограниченная способность к диффузии, способность к значительному набуханию, оптическая активность, подвижность в электрическом поле. Белки обладают большой гидрофильностью, чем обусловлено высокое онкотическое давление белков. Растворы белков имеют низкое осмотическое давление.

Белки способны к поглощению ультрафилетового излучения с длиной волны менее 280 нм.

Белковые молекулы обладают большой молекулярной массой (6000—1 000 000) и не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны и биомембраны здоровых живых организмов.

Форма белковых молекул

В природе существует два вида белковых молекул: нитевидные (фибриллярные) и шарообразные (глобулярные). Физико-химиче- ские и биологические свойства белков в свободном или связанном состоянии определяются их пространственной структурой.

Денатурация белков — нарушение общего плана строения белковой молекулы, приводящее к потере характерных для нее свойств под влиянием различных физических и химических факторов. Внешне денатурация проявляется потерей растворимости, повышением вязкости, резким снижением биологической активности белка.

Ренатурация белка (обратный процесс с полным восстановлением структуры и функции молекулы белка) возможна при непродолжительном действии денатурирующего агента. Денатурация необратима при нарушении первичной структуры белка.

10

Соседние файлы в папке Всякое