- •Раздел 1. Общие методические указания по изучению дисциплины
- •Часть I – основы физической и коллоидной химии;
- •Часть II – биохимия сельскохозяйственных животных.
- •Список литературы
- •1.2. Введение
- •Раздел 2. Методические указания по изучению отдельных тем дисциплины
- •Часть I.
- •Вопросы для самоподготовки
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Или в ионном виде:
- •Косн [основание]
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Мицеллярная формула иодида серебра для первого случая ( когда
- •Молекула стабилизатора диссоциирует по уравнению
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Часть II
- •Фосфорная
- •Дезоксирибоза фосфорная
- •Синтез белков в животном организме.
- •Вопросы для самоподготовки по теме.
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Аэробная фаза распада углеводов в тканях
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Химия и обмен липидов
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •2.1.2.7. Витамины
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •2.1.2.8 Гормоны
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Биологическая роль минеральных веществ.
- •Вопросы для самоподготовки по теме
- •Раздел 3. Указания для выполнения контрольной работы.
- •Образец титульного листа контрольной работы
- •Воронеж
- •Оглавление Раздел 1. Общие методические указания по изучению дисциплины 2
- •Раздел 2. Методические указания по изучению отдельных тем дисциплины 5
- •Раздел 3. Указания для выполнения контрольной работы 68
Вопросы для самоподготовки по теме
Понятие о коллоидных растворах, дисперсной фазе и дисперсионной среде. Классификация коллоидов и их место среди других растворов. Представители в организме животных.
Получение гидрофобного коллоида, возникновение и роль заряда на его частицах, схема их строения.
Образование эмульсоида (белок), возникновение и роль заряда на частицах его дисперсной фазы. Схема их строения.
Оптические свойства коллоидов (опалесценция, эффект Тиндаля – Фарадея, помутнение и изменение цвета при коагуляции, с чем они связаны и их практическое значение).
Кинетические свойства коллоидов (броуновское движение, диффузия, осмотическое давление), с чем они связаны и их использование в практике.
Электрические свойства коллоидов, с чем они связаны, прикладное значение.
Диализ и электрофорез. Понятие и значение в жизни животных и практике.
Коагуляция суспензоидов (понятие, причины, стадии, признаки, роль).
Коагуляция эмульсоидов (понятие, причины, стадии, признаки, значение в жизни животных и практике животноводства).
Денатурация, обратимая и взаимная коагуляция (понятие, значение в биологии и практике).
Коллоидная защита, ее сущность, «железное число», использование в практике.
Гели – понятие, образование и желатинирование; старение, набухание – понятие и биологическое значение.
Значение коллоидов в строении и функционировании клеток, тканей и органов.
Часть II
2.1.2. Биологическая химия.
Биохимия – это наука о веществах, из которых построены живые организмы, и о химических процессах, протекающих в живых организмах. Она является основой для глубокого понимания всего, что происходит на более высоких уровнях организации живой материи и в первую очередь в клетках и живых организмах. Без этого понимания сегодня уже невозможно изучение на современном уровне таких фундаментальных биологических дисциплин, как клеточная биология, физиология, генетика. Непрерывно возрастает воздействие биохимии на важнейшие связанные с живой природой сферы человеческой жизни – здравоохранение, сельское хозяйство, биотехнологическую промышленность, охрану окружающей среды. Поэтому без опоры на биохимические знания сегодня немыслимо полноценное биологическое, зооинженерное, ветеринарное и экологическое образование.
В настоящее время биологическую химию подразделяют на статическую, динамическую и функциональную биохимию.
В разделе статической биохимии изучается состав живых организмов и химическая природа веществ, образующих живой организм.
Этот раздел в основном дается при изучении органической химии. Поэтому знание органической химии обязательно при изучении биологической химии.
В разделе динамической биохимии изучается метаболизм веществ, т.е. поступление веществ в организм животного, усвоение (анаболизм), распад до конечных метаболитов (катаболизм), выводимых из организма.
Функциональная биохимия изучает биохимические процессы, протекающие в тканях и органах животного в связи с структурной и функциональной организацией макромолекул.
2.1.2.1. Химия и обмен белков
Раздел выключает химсостав, структуру, специфичность, классификацию, биологическую роль, использование в животноводстве аминокислот и белка.
При изучении белкового обмена надо подробно остановиться на локализации и работе протеолитических ферментов в пищеварительном тракте животных, всасывании продуктов распада, внутритканевых превращений промежуточных продуктов до конечных. Особое внимание уделите путям обезвреживания аммиака у уреотелических и урикотелических животных, на синтез мочевины и ее применение в кормлении, регуляции обмена белков, превращении их в углеводы и жиры.
Белки – это высокомолекулярные органические соединения, в состав которых входят остатки 20 различных аминокислот, соединенных между
О
собой ковалентной пептидной (амидной) – С – NH – связью. Количество аминокислотных остатков, входящих в состав белковой молекулы колеблется в широких пределах. Молярная масса белков достигает нескольких сот тысяч. В тканях млекопитающих в расчете на сырую массу содержится 10 – 20 % белков, тогда как на долю углеводов и липидов приходится только 1 – 5 %. Таким образом белки являются наиболее распространенными в организме веществами. Белки строго специфичны для тех организмов, где они синтезированы.
Белки, входящие в состав кожи, костей и хрящей, а также клеток и субклеточных структур, играют опорно-защитную роль, то есть являются структурными белками. Кроме того, белки в организме выступают в качестве катализаторов химических реакций. Все из более чем 3500 ферментов являются белковыми веществами. К белкам относятся также антитела, обеспечивающие естественный и искусственный иммунитет; с помощью таких сложных белков, как гемоглобин и миоглобин, в организме осуществляется перенос кислорода и углекислоты. Имеется ряд других белков, выполняющих в организме транспортную функцию.
Изучите строение, свойства аминокислот, запомните формулы важнейших из них. Аминокислоты обладают амфотерными свойствами: в щелочной среде проявляют кислые свойства, в кислой среде аминокислоты реагируют как основания.
В молекуле белка аминокислоты связаны между собой, в основном, пептидными связями, которые образуются следующим образом:
O O
C H3 CH C OH + CH2 C
NH2 NH2 OH
O
H2O + CH3 CH C NH CH2 COOH
NH2
Кроме пептидных связей, в молекуле белков имеются еще сульфгидрильные, водородные и другие связи. Каждая молекула белка характеризуется первичной, вторичной и третичной структурой.
Первичная структура определяется количеством и порядком расположения аминокислот в молекуле, обусловленных генетическим кодом.
Пептидные цепочки в молекуле белка закручены спирально. Пептидная спираль может быть скрученной и растянутой. Это определяет вторичную структуру белка. Витки полипептидной спирали удерживаются в пространстве водородной связью RH O = CR. Третичная структура отражает «упаковку» спиралей в молекуле. Различают белки фибриллярные (например, белки мышц) и глобулярные (например, глобулины). Некоторым белкам присуща еще четвертичная структура, обеспечивающая определенные функции белка.
Водные растворы белков обладают свойствами высокомолекулярных электролитов. Устойчивость белковых частиц в растворе обусловливается возникновением заряда и большим сродством белков к воде. Вокруг каждой белковой частицы образуется гидратная оболочка.
В состав молекулы белка входят различные аминокислоты, соединенные между собой таким образом, что в молекуле белка остается некоторое количество свободных карбоксильных и аминогрупп. Строение белковой молекулы можно схематически изобразить так:
(COOH) m
R)
(NH2) n
В воде и карбоксильные и аминогруппы диссоциируют:
COOH COO- + H+
R) R)
NH3OH NH3+ + OH-
Получающиеся при этом частицы белка несут одновременно и положительный и отрицательный заряды. Если в молекуле белка равное количество карбоксильных и аминогрупп, то число положительных зарядов будет равно числу отрицательных, и молекула в целом будет электронейтральной:
COO-
R)
NH3+
Если в молекуле белка преобладает количество карбоксильных групп, белковая частица зарядится отрицательно:
COO-
R) COO-
NH3+
При преобладании аминогрупп белковая частица приобретает положительный заряд:
COO-
NH3+
Белковые частицы могут менять свой заряд в зависимости от рН среды. В кислых растворах подавляется диссоциация карбоксильных групп, частицы белка заряжаются положительно:
COO- COOH
R) + H+ R)
NH3+ NH3+
В щелочных растворах подавляется диссоциация аминогрупп, частицы белка заряжаются отрицательно:
COO- COO-
R) + OH- R)
NH3+ NH3OH
Следовательно, в зависимости от концентрации водородных ионов меняется заряд белковой частицы. Изменяя реакцию среды, можно добиться такого состояния, когда число положительно заряженных групп на каждой белковой частице сравняется с числом отрицательных. Заряд белковой частицы при этом становится практически равным нулю. Это происходит при определенной для каждого белка концентрации водородных ионов. Такое состояние, при котором количество положительных и отрицательных зарядов на белковой частице становится равным, называется изоэлектрическим состоянием белка, а рН раствора, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой белка. Для большинства животных белков изоэлектрическая точка меньше 7.
Изоэлектрические точки белков:
Казеин – 4,7;
Сывороточный альбумин – 4,7;
Сывороточный глобулин – 5,4;
Оксигемоглобин – 6,73.
Это объясняется тем, что в молекулах таких белков больше свободных карбоксильных групп (т.е. в них содержится большое количество дикарбоновых кислот). Некоторые белки, напротив, относительно богаче диаминокислотами, и изоэлектрическая точка их больше 7.
В изоэлектрической точке растворы белков наименее устойчивы. Исчезает один из факторов устойчивости коллоидного раствора – заряд частицы, вследствие этого уменьшается и прочность связи белка с растворителем. Следовательно, понижается и второй фактор устойчивости – уменьшается степень гидратации белковых частиц. Поэтому в изоэлектрической точке белки легче всего коагулируют (выпадают в осадок), труднее всего набухают и обнаруживают наименьшую вязкость.
Все белковые вещества делят на простые белки или протеины и сложные белки – протеиды.
Простыми называют белки, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К ним относятся протамины и гистоны – наиболее простые белки, имеющие щелочной характер, входящие в состав нуклеопротеидов и других белков.
Альбумины и глобулины встречаются во всех животных и растительных тканях. Соотношение альбуминов и глобулинов в тканях и в крови довольно постоянно, но меняется при различных патологических состояниях.
Сложными белками – протеидами – называют белки, состоящие из аминокислот (собственно белковой части) и других небелковых веществ. В зависимости от небелкового компонента протеиды подразделяют на несколько групп.
Нуклеопротеиды – составляют основную массу клеточных ядер, состоят из простого белка и нуклеиновой кислоты (в состав нуклеиновых кислот входят пуриновые или пиримидиновые основания, пентозы, фосфорная кислота).
Хромопротеиды – состоят из простого белка и окрашенных соединений небелкового характера. К хромопротеидам относятся: хлорофилл растений, гемоглобин крови человека и животных, ряд ферментов (цитохромы, каталаза, пероксидаза и др.).
Фосфопротеиды – содержат в качестве небелковой группы фосфорную кислоту. Важнейшим представителем фосфопротеидов является казеиноген молока.
Глюкопротеиды – состоят из простого белка и различных производных углеводов. К глюкопротеидам относят муцины (встречаются в секретах всех слизистых желез) и мукоиды (входят в состав костей, хрящей, связок и сухожилий).
Липопротеиды содержат белковую часть и различные липиды.
2.1.2.2. Структурная и функциональная организация нуклеиновых кислот.
Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные вещества, состоящие из последовательно соединенных нуклеотидов. Нуклеотиды содержат три компонента: азотистое основание, сахар (пентозу) и фосфорную кислоту. Азотистые основания делятся по химическому строению на две группы - пуриновые и пиримидиновые основания – это аденин (А) и гуанин (Г), пиримидиновые - цитозин (Ц), урацил (У), тимин (Т).
Структура мононуклеотида