Метод реком ПЕД

проведении биохимических анализов. Например, при инфаркте миокарда в сыворотке крови увеличивается активность ЛДГ1, АСТ (аспартатаминотрансфераза), КФК (креатинфосфокиназа, МВ-форма). При поражении поджелудочной железы – амилаза. При заболевании печении – АЛТ (аланинаминотрансфераза).

Энзимотерапия – использование в лечебных целях ферментов и лекарственных средств, влияющих на активность ферментов. Например, пепсин, трипсин применяют для лечения заболеваний желудочно-кишечного тракта; коллагеназу, гиалуронидазу - для обработки ран с воспалением с целью предотвращения келоидных рубцов.

УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ И ОСНАЩЕНИЕ

-иллюстрированная биохимия (метаболические карты);

-сборники тестовых заданий и ситуационных задач с эталонами ответов;

-карточки программированного контроля (билеты с вопросами по теме занятия).

-лабораторная посуда, реактивы, водяная баня

ДИДАКТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ А. Задания в тестовой форме:

1.ОПТИМАЛЬНЫЙ СПЕКТР ФЕРМЕНТОВ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ ДЛЯ ЭНЗИМОДИАГНОСТИКИ ИНФАРКТА МИОКАРДА

1)α-амилаза, липаза

2)КФК, альдолаза

3)ГПТ, холинэстераза

4)альдолаза, липаза

5)ЛДГ1, ГОТ, КФК (МВ)

Б. Ситуационные задачи:

1. Ферменты широко используются в медицине: в хирургии, терапии, урологии, акушерстве и гинекологии, стоматологии.

А. Назовите основные направления использования ферментов в медицине.

Б. Приведите примеры ферментов, которые используются в различных отраслях медицины.

2. Амилаза - тканеспецифический фермент поджелудочной железы, участвующий в процессе пищеварения.

А. Назовите реакцию, катализируемую панкреатической амилазой. Назовите класс и подкласс фермента.

Б. Какова амилазная активность в сыворотке крови и моче здорового человека? В. Как можно подтвердить диагноз острого панкреатита (воспаление

поджелудочной железы)?

Г. Объясните причину повышения активности амилазы в плазме крови при панкреатите.

В. Программированный контроль знания темы: письменная контрольная работа по вопросам конечного уровня знаний по теме занятия.

Г. Вопросы для самоподготовки по теме 6:

1.Методы определения активности ферментов. Единицы активности. Удельная активность ферментов.

2.Секреторные, экскреторные, внутриклеточные ферменты. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты.

3.Универсальная концепция энзимопатологии. Врожденные энзимопатии.

4.Энзимодиагностика. Ферменты как реактивы для лабораторной диагностики.

5.Энзимотерапия. Лекарственные препараты - ингибиторы ферментов.

41

6.Изоферменты и их изменчивость в онтогенезе.

7.Решение тестовых и ситуационных заданий по теме модуля «Строение и свойства белков и ферментов».

Письменная контрольная работа по всему материалу 1 модуля:

-по теоретическим вопросам 1 модуля (смотри вопросы для самоподготовки к занятиям №№ 2-6);

-решение заданий в тестовой форме по темам модуля;

-решение ситуационных задач по темам модуля;

-прием у студентов практических навыков по выполненным лабораторным работам.

Собеседование с преподавателем по практическим работам, теоретическим вопросам, заданиям в тестовой форме и ситуационным задачам модуля. В результате собеседования выставляется итоговая оценка по всему материалу 1 модуля «Строение и свойства белков и ферментов».

ТЕМЫ РЕФЕРАТИВНЫХ ДОКЛАДОВ

1.Специфические взаимодействия белков с лигандами - основа многообразия биологических функций белков.

2.Реагенты и условия, вызывающие денатурацию белков. Использование в практической медицине.

3.Особенности строения, свойств и биологических функций глобулярных белков (альбуминов, глобулинов, протаминов и гистонов)

4.Особенности строения, свойств, биологических функций фибриллярных белков (коллаген, эластин, кератин).

5.Методы определения количества белков, используемые в медицине.

6.Методы расшифровки структуры белка. Биоинформатика, банки белков.

7.Коферменты витаминной и невитаминной природы и их использование в медицине.

8.Применение ингибиторов ферментов в медицине.

9.Применение ферментов в качестве лекарственных средств (энзимотерапия).

10.Ферменты в диагностике заболеваний сердца, печени, легких и др. органов (энзимодиагностика).

11.Методы определения активности ферментов.

12.Ферменты и наследственные заболевания.

13.Иммобилизованные ферменты.

14.Механизмы регуляции ферментов в раннем онтогенезе.

15.Клиническое значение определения изоферментовудетей.

Эталоны ответов на задания в тестовой форме

№	Тема 2	Тема 3	Тема 4	Тема 5	Тема 6
тестового
задания
1	3,4	1,2,3,4,5	4	1	5
2	2	1,3,4,5	3,4	2
3	1,4	1,2	1,2,3,4,5	3

42

Эталоны ответов на ситуационные задачи Тема 2

1. Лиз, Арг, Гис – это диаминомонокарбоновые кислоты. В нейтральной среде они имеют избыток (+) заряженных ионов за счет ионизации большого количества аминогрупп. Гистоны, имея в наличии избыток вышеназванных аминокислот, заряжены (+).

2. А. Глутамат, Аспартат.

_
COO						COO
|					|
CH-CH2-CH2-COO						CH-CH2-COO
|					|
NH3						NH3

Б. Лизин, Аргинин, Гистидин.

COO

COO

|

|

CH-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3

CH-CH2-CH2-CH2-NH-C-NH3

|

|

NH3

NH

NH

3

COO

|

H

CH

N

H

|

NH

3

N

3. А. 1- ионная; 2- гидрофобная; 3- водородная; 4- водородная; 5- водородная; 6- дисульфидная (ковалентная).

Б. Вторичная структура- 4; третичная структура- 1,2,3,5,6.

Тема 3
1. При рН=3 отрицательно заряженные группы RCOO-	RCOOH, при этом

остаются только R—NH3 , пептиды перемещаются к катоду или остаются на старте. А: 1- к катоду; 2- к катоду; 3- к катоду; 4- на старте; 5- к катоду.

Б: 1- на старте; 2- к аноду; 3- к аноду; 4- к аноду; 5- на старте.

2.А. 1,2

Б. Ионы солей, притягивая молекулы воды, уменьшают количество воды, взаимодействующей с белками. Кроме того, эти ионы избирательно адсорбируются на поверхности белка и нейтрализуют его заряды. Дегидратация и снижение величины заряда белка приводят к осаждению белка.

В. При одной и той же концентрации соли растворимость тех белков ниже, на поверхности которых содержится меньшее количество ионизированных гидрофильных групп и больше молекулярная масса.

3. 1-В, 2-С, 3-А.

Электрофорез белков - метод разделения белков под действием электрического поля. Он основан на свойстве заряженных частиц (белков) перемещаться под действием электрического поля.

43

Диализ – процесс разделения высокомолекулярных и низкомолекулярных частиц с помощью полупроницаемых мембран. Метод основан на неспособности крупных молекул (белков) проникать через полупроницаемые мембраны. В то же время низкомолекулярные примеси легко проходят через поры полупроницаемых мембран.

Высаливание – осаждение белков под действием высоких концентраций солей щелочных и щелочно-земельных металлов. При этом молекулы белков лишаются гидратных оболочек, нейтрализуется их заряд, что приводит к агрегации и выпадению белка в осадок.

Тема 4

1.А. Аллостерические ферменты имеют аллостерический центр (центры). Их активность изменяется (увеличивается или уменьшается) при присоединении эффекторов. Эффекторами аллостерических ферментов могут быть: промежуточные метаболиты, конечные продукты метаболических путей, субстраты метаболических путей, кофакторы и коферменты, гормоны, лекарственные препараты. Аллостерическая регуляция имеет обратимый характер.

Б. 1. Эффектор присоединяется в аллостерическом центре.

2.Изменяется конформация аллостерического центра.

3.Изменяется конформация фермента

4.Нарушается комплементарность активного центра субстрату.

5.Изменяется конформация активного центра.

6.Уменьшается скорость ферментативной реакции.

2.1. . Изменение ионизации функциональных групп приводит к изменению конформации фермента и его активного центра.

2.. Денатурация: разрушение слабых связей, стабилизирующих третичную и вторичную структуры белка; разворачивание ППЦ, разрушение активного центра фермента, потеря активности.

3.. Соли тяжелых металлов (меди, свинца и др.) образуют с белками нерастворимые комплексы, а также вызывают денатурацию белков.

4.Активность фермента не восстановится, так как имеет место необратимое ингибирование фермента.

3.А. Глутаминовой кислоты, СО2, - аминомасляной кислоты.

Б. С участием пиридоксальфосфата. В его состав входит витамин В6

(пиридоксин), который преобразуется в пиридоксаль и соединяется с остатком фосфорной кислоты.

В. Необходимо увеличить концентрацию субстрата – глутаминовой кислоты, количество энзима и кофермента пиридоксальфосфата.

Г. - Аминомасляная кислота регулирует процессы возбуждения в ЦНС. Содержание ГАМК в головном мозге значительно выше других нейромедиаторов. ГАМК увеличивает проницаемость постсинаптических мембран для ионов К+, что вызывает торможение нервного импульса.

Тема 5 1. Сукцинат + ФАД → фумарат + ФАДН2

Это реакция ЦТК, значение процесса – получение АТФ

Еуд =	10 = 2 мкмоль Р (фумарат) · мин -1· мг-1.
	5 · 1

а - ↓. Изменение конформации фермента, его активности в результате изменения ионизации функциональных групп.

б - ↓. Конкурентное ингибирование.

44

в - ↑. Вытеснение конкурентного ингибитора (малоновой кислоты) субстратом (янтарной кислотой) из активного центра сукцинатдегидрогеназы.

2.а) ДФФ и подобные соединения (зарин) являются необратимыми ингибиторами ферментов, в активном центре которых присутствует остаток серина. Они ковалентно связываются с радикалами серина в активном центре и необратимо ингибируют ферменты.

б) симптомы отравления фосфорорганическими соединениями связаны в основном с необратимым ингибированием ацетилхолинэстеразы, которая ускоряет гидролиз ацетилхолина на ацетат и холин, которые не способны действовать

как нейромедиаторы. Гидролиз ацетилхолина – важный этап в блокировании проведения нервного импульса. Увеличение количества ацетилхолина в синаптической щели при ингибировании ацетилхолинэстеразы приводит к стойкой деполяризации постсинаптической мембраны и может вызвать паралич скелетных мышц, что становится причиной остановки внешнего дыхания.

3.А. Аргиназа – это фермент орнитинового цикла, катализирующий реакцию распада аргинина на мочевину и орнитин.

Б. При отклонении pH среды и t от оптимальных значений активность аргиназы

снижается.

В. При повышении t°C более 50○ происходит разрыв слабых связей в молекуле фермента, изменяется конформация фермента, начинается его денатурация. Снижение pH до 5 вызывает изменение ионизации функциональных групп фермента и субстрата, изменяются их заряд и конформация.

Тема 6 1. А. 1) в качестве заместительной терапии (при наследственной или приобретенной недостаточности ферментов ЖКТ)

2) в комплексной терапии при различных заболеваниях.

Б.

Пепсин, трипсин, химотрипсин, амилаза, липаза. Используются как заместительная энзимотерапия при заболеваниях ЖКТ, сопровождающихся снижением синтеза данных ферментов.

Трипсин и химотрипсин используют для очистки гнойных и некротических ран, лечении сильных ожогов, отморожений и пролежней. Они расщепляют белки мертвых тканей.

Плазмин, урокиназа – тромболитическое средство, способны быстро разрушать (гидролизовать) тромб.

2.

А. Декстрины мальтоза + изомальтоза Класс: гидролазы; подкласс: гликозидазы

Б. Низкая.

В. В сыворотке крови и моче резко увеличивается активность амилазы.

Г. Повышение проницаемости мембран клеток поджелудочной железы и её некроз.

ОСНОВНАЯ ЛИТЕРАТУРА

1. Северин, Е.С. Биохимия: учебник / Е.С. Северин. – М.: ГОЭТАР-Медиа, 2005 – 779

с.: ил. С. 9-123.

ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ЛИТЕРАТУРА

1. Иллюстрированная биохимия (обучающий вариант): учеб. пособие / под ред. Ю.Н. Боринского. - Тверь, 2004. – 212 с.

45

2.Иллюстрированная биохимия (экзаменационный вариант): учеб. пособие / под ред. Ю.Н. Боринского. - Тверь, 2004. – 162 с.

3.Лабораторные работы по биохимии: рабочая тетрадь для студентов педиатрического факультета / составители: Ю.Н. Боринский, М.Б. Белякова, Л.Я. Дьячкова, В.В. Жигулина, Г.М. Зубарева, Д.В. Лещенко, И.В. Наместникова. – Тверь: ТГМА, 2012. –

94с.

4.Задания в тестовой форме по биохимии: учебно-методическое пособие для студентов лечебного, стоматологического, фармацевтического, педиатрического факультетов / составители: Ю.Н. Боринский, Л.Я. Дьячкова, Д.В. Лещенко, М.Б. Белякова, В.В. Жигулина, И.В. Наместникова. – Тверь: ТГМА, 2012. – 91 с.

5.Ситуационные задания по биологической химии. Часть 1: учебно-методическое пособие для студентов лечебного, стоматологического, фармацевтического, педиатрического факультетов / составители: Ю.Н. Боринский, Л.Я. Дьячкова, Д.В. Лещенко, М.Б. Белякова, В.В. Жигулина, И.В. Наместникова. – Тверь: ТГМА, 2012. –

56с.

6.Гринстейн Б. Наглядная биохимия: пер. с анг. / Б. Гринстейн, А. Гринстейн. – М.: ГЭОТАР – Медиа, 2004. – 119 с.

7.Клиническая биохимия: учебное пособие. 3-е издание /под ред. В.А. Ткачука. - М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008.- 412 с.

8.Возрастнаябиохимия/подред.А.А. Даниловой. – СПб.: SOTIS, 2007.

9.Особенности обмена веществ у детей: учеб. пособие /твер. гос. мед акад. / составители Л.Я.,Дьячкова, Д.В.Лещенко, М.Б.Белякова, Ю.С.Апенченко. - Тверь: ТГМА, 2012 -

с.93

10.Безруких М.М., Сонькин В.Д., Фарбер Д.А. Возрастная физиология (физиология развития ребенка): –М:Академия,2003.– с.416.

МОДУЛЬ 2. БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ

Тема 1. Основы рационального питания. Витамины

Цель: изучить химическую природу и биохимическую роль витаминов; знать метаболизм витаминов в организме человека и применение витаминов в стоматологии; теоретические основы использования антивитаминов в качестве лекарственных препаратов; элементы рационального питания; роль белков, липидов, углеводов и незаменимых компонентов пищи в питании человека; метаболизм этилового спирта; освоить методы качественных реакций на обнаружение водорастворимых витаминов; методы количественного определения витаминов в различных пищевых и непищевых продуктах.

Основные термины:

Витамины – органические низкомолекулярные, незаменимые, требующиеся в малых количествах биологически активные вещества, принимающие участие в акте катализа. Антивитамины – структурные аналоги витаминов.

Авитаминоз – отсутствие витаминов в пище.

Гипервитаминоз – избыток поступления витаминов с пищей, нарушение их всасывания или нарушение их использования организмом.

Гиповитаминоз – недостаток поступления витаминов с пищей, нарушение их всасывания или нарушение их использования организмом.

Провитамины – предшиственники витаминов.

Незаменимые аминокислоты – аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме человека, и должны поступать в составе пищевых продуктов (ВИЛЛ МТТФ).

46

Незаменимые высшие жирные кислоты – жирные кислоты, которые не могут синтезироваться в организме человека, и поэтому должны поступать в составе пищевых продуктов (полиеновые ненасыщенные жирные кислоты).

Белки – природные полимеры аминокислот, содержащие более 50 аминокислотных остатков Липиды – нерастворимые в воде органические вещества, которые можно извлечь из

клеток органическими растворителями - эфиром, хлороформом, метанолом и др. Углеводы – органические соединения, состоящие из двух компонентов: углерода и воды, а элементарный состав выражается общей формулой Сm(Н2О)n.

Метаболизм – совокупность всех реакций в организме (анаболизма и катаболизма), сопровождающаяся обменом энергии.

План изучения темы:

1.Химическое строение, биологическая роль витаминов (водо-,жирорастворимых) и витаминоподобных веществ.

2.Провитамины и антивитамины.

3.Использование витаминов и антивитаминов в качестве лекарственных препаратов.

4.Авитаминоз, гипервитаминоз, гиповитаминоз. Причина их возникновения.

5.Витамины в стоматологии.

6.Элементы рационального питания.

7.Роль белков, липидов, углеводов и незаменимых компонентов пищи в питании человека.

8.Метаболизм этилового спирта.

ИЗЛОЖЕНИЕ УЧЕБНОГО МАТЕРИАЛА

Витамины отличаются от других органических веществ тем, что они не включаются в структуру тканей, не используются в качестве источника энергии, чаще всего выполняют роль коферментов в составе ферментов (B1, B2, B3, B5 и др.) или другие специальные функции (A, D, E, K). Витамины в организме превращаются в кофермент, который связывается с апоферментом и образуется активный фермент. Источники витаминов для человека: пищевые продукты; синтез микрофлорой кишечника (K, B1, B3, B6, B9, H). Провитамины - предшественники витаминов. Витамин A (ретинол) образуется в клетках тонкого кишечника из β-каротина (провитамин). Витамин D3 (холекальциферол) образуется в клетках кожи из 7- дегидрохолестерина (провитамин).

Антивитамины - по механизму действия это 1) структурные аналоги витаминов, которые конкурируют за связывание с определенным ферментом, например, дикумарол – антивитамин K, снижает свертываемость крови; 2) вещества, которые связывают витамины и не дают образоваться активному ферменту, например, авидин; 3) вещества, которые разрушают витамины, например фермент тиаминаза разрушает витамин B1 (тиамин)

Классификация витаминов

I Жирорастворимые

II Водорастворимые

III Витаминоподобные вещества (синтезируются из промежуточных продуктов обмена веществ и выполняют функции, сходные с витаминами)

Жирорастворимые витамины:

-A (антиксерофтальмический), ретинол

-D (антирахитический), кальциферолы

-K (антигеморрарический), нафтохиноны

-E (витамин размножения), токоферолы

47

Водорастворимые витамины:

-B1 (антиневритный), тиамин

-B2 (витамин роста), рибофлавин

-B3 (антидерматитный), пантотеновая кислота

-B5 (PP – антипеллагрический), никотинамид

-B6 (антидерматитный), пиридосин

-B9 (антианемический), фолиевая кислота

-B12 (антианемический), кобаламин

-H (антисеборейный), биотин

-C (антискорбутный), аскорбиновая кислота

-P (капилляроукрепляющий), биофлавоноиды

Витаминоподобные вещества («витамины»):

-F (линолевая, линоленовая, арахидоновая кислоты)

-B4 (холин)

-B8 (инозит)

-B13 (оротовая кислота)

-B15 (пангамовая кислота)

-Bт (карнитин)

-N (липоевая кислота)

-коэнзим Q (убихинон)

-Парааминобензойная кислота

-U (S-метил-метионин – противоязвенный фактор)

Водорастворимые витамины

Название	Суточная	Коферментная	Биологические	Характерные
	потребность,	форма	функции	признаки
	мг			авитаминозов
В1 (тиамин)	2-3	ТДФ	Декарбоксилирование	Полиневрит
			α-кетокислот, перенос
			активного альдегида
			(транскетолаза)
В2	1,8-2,6	ФАД	В составе дыхательных	Поражение глаз
(рибофлавин)		ФМН	ферментов, перенос водорода	(кератиты,
				катаракта)
В3	10-12	KoA-SH	Транспорт ацильных групп	Дистрофии-
(пантотено-				ческие
вая кислота)				изменения в
				надпочечниках
				и нервной
				ткани
В6	2-3	ПФ	Обмен аминокислот	Повышенная
(пиридоксин)		(пиридоксаль-	(трансаминирование, декар-	возбудимость
		фосфат)	боксилирование)	нервной
				системы,
				дерматиты

48

РР (ниацин)	15-25	НАД		Акцепторы и переносчики			Симметричный
		НАДФ		водорода			дерматит на
							открытых
							участках тела,
							деменция и
							диарея
Н (биотин)	0,01-0,02	Биотин		Фиксация С02,			Дерматиты,
				реакции карбоксилирования			сопровождаю-
				(например, пирувата и			щиеся
				ацетил-КоА)			усиленной
							деятельностью
							сальных желёз
В9 (фолиевая	0,05-0,4	Тетрагидро-		Транспорт одноуглеродных			Нарушения
кислота)		фолиевая		групп			кроветворения
		кислота					(анемия, лей-
							копении)
В12	0,001-0,002	Дезоксиаде-		Транспорт метильных групп			Макроцитарная
(кобаламин)		нозил- и					анемия
		метилкобала-
		мин
С	50-75			Гидроксилирование пролина,			Кровоточи-вость
(аскорбино-				лизина (синтез коллагена),			дёсен,
вая кислота)				антиоксидант			расшатыва-ние
							зубов,
							подкожные
							кровоизлия-ния,
							отёки
Р (рутин)	Не			Вместе с витамином С уча-			Кровоточи-вость
	установлена			ствует в окислительно-вос-			дёсен и
				становительных процессах,			точечные
				тормозит действие			кровоизлия-ния
				гиалуронидазы
		Жирорастворимые витамины
Название	Суточная	Биологические функции				Характерные признаки
	потребность,					авитаминозов
	мг
А	1-2,5	Участвует в акте зрения,				Гемералопия (куриная
(ретинол)		регулирует рост				слепота), ксерофтальмия,
		и дифференцировку клеток				кератомаляция, кератоз
						эпителиальных клеток
D	0,012-0,025	Регуляция обмена фосфора и кальция в					Рахит
(кальциферол)			организме
Е	5	Антиоксидант; регулирует интенсивность				Недостаточно изучены;
(токоферол)		свободнорадикальных реакций в клетке				известно положительное
						влияние на развитие
					беременности и при лечении
							бесплодия
К	1-2	Участвует в активации факторов				Нарушение свёртывающей
(нафтохинон)		свёртывания крови: II, VII, IX, XI				системы крови

Жирорастворимые витамины

Витамин А. Одной из важных функций витамина А является регуляция процессов созревания эпителия и его ороговения, а так же слизистой оболочки полости

49

рта. Витамин А повышает устойчивость слизистой оболочки к воздействию на нее различных травмирующих и раздражающих факторов. Недостаточность витамина А ведет к значительным изменениям эпителия - атрофии, ороговению, в результате чего снижается защитные свойства слизистой оболочки полости рта. Наблюдается сухость слизистой полости рта и кожных покровов, усиление процессов ороговения, нарушение деятельности сальных желез.

Витамин Д. Недостаток витамина Д приводит к нарушению метаболизма кальция при формировании зубов и костей. Происходит увеличение объема органического матрикса дентина из-за нарушения процесса минерализации. При авитаминозе Д происходит нарушения процесса формирования эмали. Все эти изменения являются результатом нарушения метаболизма не только кальция, но и фосфора, нарушаются функции паращитовидных желез, метаболизм углеводов, жиров и микроэлементов в комплексе. При сочетании недостатка витамина Д с недостатком фосфора и кальция нарушаются процессы минерализации зубов и костей, у детей развивается рахит, а у взрослых остеомаляция.

Гипервитаминоз Д сопровождается тошнотой, рвотой, болями в животе, полиурией, альбуминемией, замедленной почечной функцией, гиперкальциемией или гиперфосфатемией. При введении больших доз витамина Д возможно наступление смерти.

Витамин К необходим для образования протромбина в печени. При недостатке витамина К отмечается тенденция к кровоточивости десен после чистки зубов (в особенности) или спонтанно. Витамин К синтезируется бактериями желудочнокишечного тракта. Антибиотики и сульфаниламиды ингибируют действие бактерий и могут привести к авитаминозу К.

Витамин Р используется для профилактики кровотечений, т.к. этот витамин обеспечивает эластичность и целостность капилляров. Кровоточивость при пародонтозе во многом объясняется недостатком витамина Р.

Витамин Е Авитаминоз А не приводит к нарушению развития тканей полости рта, возникновению специфической патологии.

Витамин Е оказывает благоприятное воздействие при лечении пародонтоза.

Водорастворимые витамины

Гиповитаминоз В1 способствует развитию кариеса, приводит к повышенной чувствительности слизистой оболочки полости рта.

Витамин В2 входит в состав групп многих ферментов окислительно - восстановительных процессов. Участвует в углеводном, жировом, белковом обменах. Недостаточность проявляется в виде триады: дермит, хейлит, глоссит. Дерматит в области носогубной складки, крыльев носа в виде покраснения, шелушения. Трещин и корочек в углах рта, возникают эрозии. Воспаление языка сопровождается атрофией сосочков. При авитаминозе В2 вся спинка языка плоская, имеет сухую поверхность, по краю языка обнаруживается отпечатки зубов. Хейлит начинается с образования патологического процесса в углах рта. Губы покрываются липкой белой пленкой (эпителиального происхождения). Гиповитаминоз В2 не единственная причина возникновения хейлита. Обычно он возникает при полиавитаминозе всего комплекса витаминов группы В, РР, пантотеновой кислоты.

Витамин РР. При недостатке развивается пеллагра. Витамин РР - специфическое противопеллагрическое средство. Принимает участие, прежде всего, в регуляции углеводного обмена. Гипо- и авитаминоз развивается главным образом при недостаточном поступлении витаминов С, В1, В2 и В6 с пищей, определенную роль играет недостаточность содержания в пище триптофана, алкоголизм. Наблюдаются типичные изменения: деменция, диарея, дерматит. Ухудшается аппетит, появляется тошнота и понос. Язык увеличивается и становится отечным, сосочки атрофируются, спинка языка обычно покрыта толстым налетом. Налет постепенно отторгается, язык

50