1.2.5.3. Третичная структура

Термин третичная структура относится к способу укладки полипептидной цепи с образованием компактной, плотно упакованной структуры, характерной для глобулярных белков. Третичная структура поддерживается связями трех типов – ионными, водородными, дисульфидными и гидрофобными взаимодействиями. В количественном отношении наиболее важны гидрофобные взаимодействия, белок при этом сворачивается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, т.е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Белки можно подразделить на 2 основных класса. 1 класс - фибриллярные белки. Это устойчивые, нерастворимые в воде и разбавленных солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, они образуют длинные волокна - фибриллы или слои. Фибриллярные белки - основные структурные элементы соединительной ткани высших животных (коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, перьев, роговых образований, кожи и ногтей, эластин соединительной ткани). 2 класс - глобулярные белки, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры (рис.4). Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко диффундирует. Эти белки несут в клетке обычно динамические функции. К глобулярным белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны и многие белки, выполняющие транспортную функцию (альбумин, гемоглобин). Некоторые белки принадлежат к промежуточному типу. Подобно фибриллярным белкам они состоят из длинных палочковидных структур, а как глобулярные белки растворимы в водных растворах (миозин и фибриноген).

Рис.4. Глобулярные белки

1.2.5.4. Четвертичная структура

Термин четвертичная структура характеризует способ объединения отдельных полипептидных цепей, которые могут быть не связаны между собой ковалентными связями. Полипептидные цепи удерживаются между собой с помощью гидрофобных взаимодействий, водородных и ионных связей. Белки, состоящие более чем из одной полипептидной цепи, называются олигомерными белками, а цепи, из которых они состоят - протомерами (гемоглобин). При экстремальных значениях рН и температуры, а также под влиянием других воздействий происходит денатурация белка, т.е. раскручивание полипептидной цепи без разрыва пептидной связи. В результате денатурации белки утрачивают свою биологическую активность. В некоторых случаях денатурация оказывается полностью обратимым процессом.

1.2.5.5. Биологические функции белков

Белки выполняют множество различных функций - они выступают как катализаторы химических реакций (ферменты) и как структурные элементы (коллаген), входят в состав сократительных систем (актин, миозин), служат запасными питательными веществами и средством транспортировки различных веществ (гемоглобин), играют роль гормонов (инсулин) и защитных агентов. В качестве защитных агентов выступают иммуноглобулины или антитела, образующиеся у позвоночных в ответ на попадание в организм антигена, т.е. вещества, чужеродного для данного вида. Изучение специфичности процесса образования комплекса антиген-антитело привело к выводу, что гомологичные белки (выполняющие одну функцию) разных видов видоспецифичны. Белки участвуют в генерировании и передаче нервных импульсов, а также в регуляции роста и дифференцировки.