- •Введение в аминокислоты
- •Аминокислоты объединяют по разным признакам
- •Классификация аминокислот
- •Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка
- •Право- и левовращающие формы аланина
- •Для аминокислот характерна амфотерность
- •Изменение заряда аминокислот при смещении рН раствора в кислую или щелочную сторону. Аминокислоты соединяются пептидной связью
- •Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала) (пептидные связи выделены желтым цветом, аминокислоты - красной рамкой)
- •Участие водородных связей в формировании вторичной структуры
- •Укладка белка в виде β-складчатого слоя
- •Свойства белков следуют из их строения
- •Амфотерность
- •Влияние рН на заряд белка
- •Растворимость
- •Удаление белков из раствора
- •Денатурация
- •1. Физическая денатурация
- •2. Химическая денатурация
- •Высаливание
- •Классификация по строению
- •Простые белки
- •Альбумины
- •Глобулины
- •Картина электрофореза белков сыворотки крови
- •Гистоны
- •Протамины
- •Коллаген
- •Эластин
- •Роль десмозина в соединении белков
- •Способ присоединения фосфата к белку на примере серина и тирозина Фосфорная кислота может выполнять:
- •Изменение конформации белка в фосфорилированном и дефосфорилированном состоянии
- •Строение липопротеинаВыделяют четыре основных класса липопротеинов:
- •Гликопротеины
- •Способ присоединения углевода к белку Функцией гликопротеинов являются:
- •Протеогликаны
- •Строение гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфата
- •Гемопротеины
- •Цитохромы
- •Флавопротеины
Эластин
Строение десмозина |
Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.
α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в образование пептидных связей одного или нескольких белков.
Роль десмозина в соединении белков
Сложные белки
У сложных белков, кроме белковой цепи, имеется дополнительная небелковая группа. Она называется лиганд (лат. ligo - связываю), то есть молекула, связанная с белком. В случае если лиганд несет структурную и/или функциональную нагрузку, он называется простетической группой.
В роли лиганда могут выступать любые молекулы:
молекулы, выполняющие в белке структурную функцию – липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, минеральные элементы, какие-либо другие органические соединения: гем в гемоглобине, углеводы в гликопротеинах, ДНК и РНК в нуклеопротеинах, медь в церулоплазмине,
переносимые белками молекулы: железо в трансферрине, гемоглобин в гаптоглобине, гем в гемопексине,
субстраты для ферментов – любые молекулы и даже другие белки.
Узнавание лиганда обеспечивается:
комплементарностью структуры центра связывания белка структуре лиганда, иначе говоря, пространственным и химическим соответствием белка и лиганда. Они подходят друг к другу как ключ к замку, например, соответствие фермента и субстрата,
иногда узнавание может зависеть от реакционной способности атома, к которому присоединяется лиганд. Например, связывание кислорода железом гемоглобина, или жирной кислоты с альбумином.
Функции лиганда в составе сложного белка разнообразны:
изменяет свойства белков (заряд, растворимость, термолабильность), например, фосфорная кислота в фосфопротеинах или остатки моносахаридов в гликопротеинах,
защищает белок от протеолиза вне и внутри клетки, например углеводная часть в гликопротеинах,
в виде лиганда обеспечивается транспорт нерастворимых в воде соединений, например, перенос жиров липопротеинами,
придает биологическую активность и определяет функцию белка, например, нуклеиновая кислота в нуклеопротеинах, гем в гемоглобине, углевод в рецепторных белках,
влияет на проникновение через мембраны, внутриклеточную миграцию, сортировку и секрецию белков. Это выполняет, как правило, углеводный остаток.
Нуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов.
В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и связана с гистонами.
В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками. Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами.
Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или три остатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание пуринового ряда (аденин, гуанин) или пиримидинового ряда (цитозин, урацил либо тимин).
Фосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.