Тема 2 - Белки - лекция 2

По стерическим соображениям значения, которые могут принимать углы фи и пси, связаны между собой.

Приведенная энергетическая карта хорошо описывает поведение большинства аминокислотных остатков (за исключением глицина и пролина (их мы рассмотрим далее)).

У большинства аминокислотных остатков область допустимых углов довольно ограничена из-за того, что перекрывание возможно не только между атомами основной цепи, но и между атомами основной цепи и первой CH – группой, СН2

– группой или СН3 - группой боковой цепи.

На следующем рисунке продемонстрирована невозможность для среднего остатка аланина а пептидном фрагменте Ала-Ала-Ала угла фи=120 по причине перекрывания его СН3 – группы боковой цепи с кислородом СО - группы основной цепи предыдущего остатка.

Особое место занимают остатки глицина. У глицина нет массивной боковой цепи (его боковой цепью является атом водорода). Поэтому области разрешенных углов фи и пси для глицина значительно больше.

Поскольку оптимальные углы фи-пси для большинства АК-остатков одинаковы, они могут принимать у нескольких следующих друг за другом остатков одинаковые значения (одно значение – для фи и другое – для пси).

Так возникают элементы регулярной вторичной структуры.

Значения углов фи и пси для отдельных регулярных вторичных структур отражены на энергетической карте на следующем рисунке.

Для формирования устойчивых регулярных вторичных структур должно быть выполнено 2 условия – соответствие минимуму энергии по энергетической карте фи-пси и максимально возможное количество водородных связей.

Типы регулярных вторичных структур:

•Альфа-спираль

•Бета-слои

Альфа-спираль В белках обычно встречается правая альфа-спираль.

Для всех АК-остатков в составе правой альфа-спирали угол фи =

- 57 градусов, угол пси = - 47

Вальфа-спирали CO-группа основной цепи каждого остатка связана водородной связью с NH-группой остатка, отстоящего от него на 4 позиции в полипептидной цепи.

Вобразовании водородных связей участвуют все пептидные группы.

Гидрофобность альфа-спиральных областей повышена, так как все атомы кислорода и азота пептидных групп уже вовлечены в водородные связи.

Остатки некоторых АК способствуют образованию альфаспирали, других – затрудняют образование альфа-спирали. Пролин делает продолжение альфа-спирали невозможным.

Шаг альфа-спирали – 0,54 нанометра (3,6 Ак-остатка)

Структура альфа-спирали, входящей в состав белка барстара