Тема 2 - Белки - лекция 2

В белках существуют также бетаструктуры (бета-слои).

Возможны 2 типа бета-структур:

параллельная (соседние полипептидные цепи идут в одном направлении) и

антипараллельная (соседние цепи идут навстречу друг другу).

Параллельный бета-слой		Анти-параллельный бета-слой

Углы фи и пси для разных регулярных вторичных структур.

	Угол φ,	Угол ψ,
Структура	град	град
Правая альфа-	- 57	- 47
спираль
Параллельная бета-	- 119	+ 113
структура
Антипараллельная	- 139	+ 135
бета-структура

Также возможна такая структура, как бета-поворот.

В такой структуре полипептидная цепь поворачивает на 180 градусов. (Однако, наблюдается проигрыш в числе водородных связей.)

Особое место при формировании вторичных структур занимают глицин и пролин.

Для глицина возможно гораздо большее число вариантов углов фи и пси.

Таким образом, в месте нахождения глицина полипептидная цепь гораздо «гибче» и альфаспираль может дестабилизироваться.

Для пролина ситуация иная. Остаток, идущий перед остатком пролина, гораздо сильнее ограничен в вариантах углов фи и пси из-за того, что с атомом азота пролина связана массивная группа CH2.

Углы фи-пси альфа-спирали не попадают в число разрешенных для остатка, за которым следует пролин.

Таким образом, пролин не дает образовываться альфа-спирали в той позиции, где он находится.

Образно говоря, пролин «ломает» альфаспираль. То есть альфа-спираль может формироваться только до позиции, в которой находится пролин.

В типичном белке около 60% АК-остатков принимает участие в формировании регулярных вторичных структур.