- •Контрольная работа № 1 (Модуль 1) Тема: Строение и функции аминокислот, простых и сложных белков.
- •1. Что такое биохимия, цели и задачи, стоящие перед ней. Место биохимии среди других наук. Значение биохимии в практической деятельности врача;
- •2. Белки - составная часть всех живых организмов. Биологическая роль белков.
- •3. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, изоэлектрическая точка, растворимость, осаждаемость.
- •4. Понятие о высаливании, факторы, механизм, обратимость, применение в медицине.
- •5. Понятие о денатурации, факторы, вызывающие денатурацию, механизм, обратимость, применение реакций осаждения белка для его обнаружения в биологических жидкостях.
- •6. Цветные реакции на белки и аминокислоты.
- •7. Гидролиз белков, промежуточные и конечные продукты гидролиза, условия проведения, недостатки отдельных видов гидролиза.
- •8. Структурная организация белка. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура.
- •9. Химические связи, участвующие в формировании и поддержании уровней структурной организации белка (пептидная, водородная, дисульфидная и др.)
- •10. Классификация белков. Простые и сложные белки. Краткая характеристика отдельных представителей простых белков.
- •11. Нуклеопротеины, схема гидролиза.
- •12. Нуклеиновые кислоты, биологическая роль.
- •13. Химическое строение нуклеотидов.
- •14. Структуры нуклеиновых кислот.
- •15. Классификация сложных белков.
- •16. Гемопротеины, химическое строение гемоглобина, миоглобина.
- •17. Гликопротеины. Биологическая роль.
- •18. Фосфопротеины. Биологическая роль.
6. Цветные реакции на белки и аминокислоты.
α- Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α- углерода, замещен на аминогруппу (-NH2). Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью.
Существует два типа цветных реакций:
1) универсальные - биуретовая (на пептидную связь) и нингидриновая (на α-NH2-группу аминокислот).
Биуретовая реакция (реакция Пиотровского). В щелочной среде белки, а также продукты их гидролиза – полипептиды дают фиолетовое или красно-фиолетовое окрашивание с солями меди. Реакция обусловлена наличием пептидных связей. Положительная биуретовая реакция проявляется у соединений, содержащих не менее двух петидных групп. Интенсивность окраски зависит от длины петида и варьирует от сине-фиолетовой до красно-фиолетовой и красной. Биуретовую реакцию также дают аспарагин, гистидин, треонин и серин.
Нингидриновая реакция обусловлена наличием аминокислот, имеющих аминогруппы с а-положением. Белки, полипептиды и аминокислоты образуют с нингидрином соединение синего или сине-фиолетового цвета при нагревании. Сущность реакции в том, что а-аминокилоты и пептиды, реагируя с нингидрином, подвергаются окислительному дезаминированию и декарбоксилированию.
2) специфические – только на определенные аминокислотные радикалы, например реакция Фоля (на аминокислоты, содержащие серу), реакция Миллона (на тирозин), ксантопротеиновая реакция (на ароматические аминокислоты) и др.
Реакция Фоля. Это реакция на цистеин и цистин. При щелочном гидролизе «слабосвязанная сера» в цистеине и цистине достаточно легко отщепляется, в результате чего образуется сероводород, который, реагируя со щелочью, дает сульфиды натрия или калия. При добавлении ацетата свинца(II) образуется осадок сульфида свинца(II) серо-черного цвета.
Реакция Миллона. Это реакция на аминокислоту тирозин. Реактив Миллона (раствор HgNO3 и Hg(NO2)2 в разбавленной HNO3, содержащей примесь HNO2) взаимодействует с тирозином с образованием ртутной соли нитропроизводного тирозина, окрашенной в розовато-красный цвет.
Ксантопротеионовая реакция. Эта реакция используется для обнаружения a-аминокислот, содержащих ароматические радикалы. Тирозин, триптофан, фенилаланин при взаимодействии с концентрированной азотной кислотой образуют нитропроизводные, имеющие желтую окраску. В щелочной среде нитропроизводные этих a-аминокислот дают соли, окрашенные в оранжевый цвет.
7. Гидролиз белков, промежуточные и конечные продукты гидролиза, условия проведения, недостатки отдельных видов гидролиза.
Гидролиз - это распад сложного вещества (белка) на более простые составные части, связанный с присоединением по месту разрыва связей воды.
В зависимости от применяющегося катализатора различают гидролиз кислотный, щелочной, ферментативный. Промежуточными продуктами гидролиза являются поли-, олиго-, дипептиды и конечные продукты - аминокислоты.
Гидролиз является важным методом исследования, применяемым для расшифровки первичной структуры белка. При кислотном гидролизе разрушаются некоторые аминокислоты: триптофан разрушается полностью, а серин, треонин, цистин, тирозин, фенилаланин - частично, однако процент разрушения этих аминокислот невелик. При щелочном гидролизе отмечается более выраженное разрушение аминокислот.
1) Кислотный гидролиз: кислота, t = 100 С, 18-24 часа.
2) Щелочной: щёлочь
3) Ферментативный: фемренты, t=37 С.
Белковые гидролизаты применяются в качестве лечебных препаратов для парентерального питания. Например, церебролизин - продукт кислотного гидролиза мозгового вещества крупного рогатого скота, гидролизин - продукт такого же гидролиза фибриллярных сгустков и цельной крови крупного рогатого скота.