-
Мышцы человека
Скелетные, гладкие, сердечные
Скелетное Мышечное волокно представляет собой симпласт, образованный
в результате слияния отдельных миоцитов. Это многоядерное образо-
вание. Обладает следующими функциональными характеристиками:
возбудимость, рефрактерность, лабильность, проводимость, сократи-
мость.
МПП мышечных волокон довольно высокий и составляет 80—
90 мВ, формируется двумя ионными потоками: выходом калия из клет-
ки и входом хлора в клетку. ПД мышечного волокна имеет длитель-
ность от 3 до 5 мс. Лабильность мышечных волокон — 250 имп/с. Про-
ведение ПД по мембране осуществляется с помощью местных токов со
скоростью 5 м/c.
Для связи процессов возбуждения и сокращения в мышечном во-
локне имеется система электромеханического сопряжения. Она пред-
ставлена поперечными (Т) и продольными (L) трубочками. Т-трубочки
являются впячиваниями мембраны и выполняют функцию проведения
возбуждения вглубь волокна. L-трубочки — производные эндоплазма-
тической сети, замкнутые образования, имеющие на концах расшире-
ния — цистерны, в которых депонируются в связанной с белками фор-
ме ионы кальция. Накопления кальция в цистернах ЭПС обусловлено
работой энергозависимого кальциевого насоса. ПД проходит по мем-
бране, заходит в Т-трубочки, вызывает деполяризацию L-трубочек, что
приводит к повышению проницаемости для ионов кальция и выделе-
нию кальция в пространство между миофибриллами.
Механизм мышечного сокращения описывает теория скользящих ни-
тей. Миофибриллы мышечного волокна состоят из белковых нитей —
тонких нитей актина и толстых миозина. Нити актина и миозина обра-
зуют упорядоченную структуру — саркомер. Нити актина прикрепляют-
ся к Z-мембранам, а нити миозина располагаются между ними. Участокмиофибриллы между двумя соседними Z-мембранами — это один сар-
комер. В миофибрилле находятся тысячи саркомеров. При сокращении
нити актина двигаются вдоль толстых нитей миозина, а Z-мембраны на-
встречу друг другу, длина нитей при этом не меняется. На нитях актина
через определенные промежутки находятся места прикрепления головок
миозина, которые в состоянии расслабления блокируются белком тро-
помиозином.
Тропомиозин связан с комплексом белковых молекул тропонина.
При взаимодействии с ионами кальция происходит конформационная
перестройка субъединиц тропонина, что меняет положение тропомио-
зина и открывает места прикрепления для головок миозина. Головка
миозина прикрепляется к нити актина под углом 90°, после чего совер-
шает поворот на 45° — гребок, что продвигает нить актина относитель-
но миозина. Совместные гребущие усилия тысячи головок миозина соз-
дают мышечное сокращение.
Отделение головки миозина от нити актина возможно только с за-
тратой энергии молекулы АТФ. В присутствии ионов кальция и магния
АТФ-ную активность приобретает молекула миозина, которая расщеп-
ляет АТФ и обеспечивает фосфорилирование миозина и отделение го-
ловок. Сокращение продолжается до тех пор, пока в пространстве меж-
ду нитями сохраняется высокая концентрация ионов кальция. Сниже-
ние концентрации кальция и, следовательно, расслабление происходит
за счет активации кальциевого насоса мембран саркоплазматического
ретикулума.
Морфофункциональной основой организации мышцы является двига-
тельная единица (ДЕ). Двигательная единица — это альфа-мотонейрон
и группа мышечных волокон, которые он иннервирует. ДЕ бывают трех
типов (см. Моторные системы).
По составу ДЕ все мышцы человека являются смешанными, т. е.
включают ДЕ разных типов.