Наружная и внутренняя митохондриальные мембраны

Митохондрия, окруженная двойной мембраной, имеет две полости и четыре мембранные поверхности. Наружная мембран содержит значительное количество белка, порина. Этот белок формирует поры с диаметром, позволяющим молекулам размером до 5000 дальтон свободно проходить в первую полость. Таким образом, ионы, аминокислоты, сахара и другие цитозольные компоненты беспрепятственно проходят в первое, межмембранное пространство. Группа ферментов, локализованная в этом пространстве, фосфорилирует нуклеотиды и сахара нуклеотидов.

Внутренняя мембрана митохондрий формирует гораздо более плотный барьер, она значительно больше наружной мембраны и образует множество смежных складок – крист. Эти складки значительно увеличивают площадь поверхности митохондрий. Многие ферментативные реакции происходят более эффективно, если ферменты связаны с миоохондриальной поверхностью, что и обеспечивают кристы.

Митохондриальный матрикс

Митохондриальный матрикс играет важную роль. Матриксная поверхность внутренней мембраны включает в себя белковые комплексы, участвующие в синтезе АТФ. Огромное количество метаболических ферментов располагается в митохондриальном матриксе, включая ферменты, участвующие в окислении липидов, окислении углеводов, в цикле трикарбоновых кислот, или цикле Кребса. Кроме них, в матриске локализуются митохондриальный геном, а также рибосомы, тРНК, ферменты, необходимые для транскрипции митохондриальной ДНК и экспрессии соответствующих генов. Число этих генов относительно мало, по сравнению с генами, расположенными в ядре.

Митохондриальные шапероны

Вновь синтезированные белки, предназначенные для митохондрий, при подготовке к импорту связываются с другим классом цитозольных белков. Существует несколько типов этих белков, называемых шаперонами. Они обнаруживаются почти во всех клеточных органеллах и в цитоплазме. Кроме других функций, шапероны обеспечивают правильное сворачивание (фолдинг) и окончательную конформацию других белков, и поэтому необходимы для здоровья клетки и организма.

Шапероны найдены во всех организмах - от бактерий до млекопитающих. В некоторых случаях эти белки имеют другое название. Одно из семейств шаперонов называется белками теплового шока (hsp). Их обнаружили случайно: исследователи открыли, что определенные белки синтезируются в клетках плодовой мушки при увеличении температуры всего на несколько градусов. Белки теплового шока имеют большую внутривидовую устойчивость и интенсивно экспрессируются во всех клетках даже в нормальных для роста условиях. Их транскрипция и трансляция значительно возрастают при чрезвычайных условиях внешней среды. Предполагают, что шапероны необходимы для правильного сворачивания белков в условиях теплового стресса.

Как работают шапероны

Шапероны находятся почти во всех органеллах и в цитоплазме. Белки – шапероны действуют в основном путем связывания с активной поверхностью полипептидов, например, с гидрофильной поверхностью. Таким образом, шапероны блокируют эти активные поверхности и эффективно предотвращают агрегацию, облегчая правильную укладку полипептидной цепи.

Некоторые характеристики шаперонов:

1. Присутствуют во многих организмах: от бактерий до человека;

2. Многие называются белками теплового шока (hsp);

3. Некоторые стимулируются при условиях, вызывающих денатурацию вновь синтезированных белков (например, повышение температуры и различные химические вещества);

4. Они связываются с развернутым и свернутым белком;

5. Большинство шаперонов обладает АТРазной активностью с вовлечением АТР или ADPво взаимодействие белок-шаперон;

6. Найдены в различных отделах клетки, таких как цитозоль, митохондрия, полость ЭПС.