Сопряжение возбуждения с сокращением в гладкомышечных клетках

• Теория скользящих нитей (Хаксли, Хансон) объясняет способность мышечных волокон к сокращению. Основной особенностью мышечного волокна является наличие в протоплазме массы тонких миофибрилл, представляющих собой беспорядочно расположенные сократимые пучки нитей (филаментов) диаметром около 1 мкм (поэтому гладкая мышца не имеет поперечной исчерченности). Пучки нитей миофибрилл

представлены сократительными белками - актином и

миозином. Последние образуют в миофибриллах тонкие и толстые миофиламенты. Середину каждого саркомера занимают несколько тысяч "толстых" нитей миозина диаметром примерно 10 нм. На обоих концах саркомера

находится около 2000 "тонких" (толщиной до 5 нм) нитей актина, прикрепленных к Z-пластинкам наподобие щетинок в щетке.

В покоящейся мышце

• на уровне саркомера концы толстых и тонких филаментов обычно лишь слабо перекрываются.

• В основе сокращения лежит скольжение актина по отношению к миозину. Во время сокращения тонкие актиновые филаменты скользят вдоль толстых миозиновых

нитей, двигаясь между ними к середине их

пучка и саркомера

• (рис. Организация миозиновых и актиновых нитей в расслабленном и сократившемся саркомере).

Организация миозиновых и актиновых нитей в расслабленном и сократившемся саркомере

• Разнонаправленное скольжение актиновых нитей в двух половинах саркомера происходит за счет биполярной организации молекул миозина. Миозиновые нити несут поперечные, отходящие биполярно, выступы длиной около 20 нм с "головками" примерно из 150 молекул миозина. Во время сокращения каждая "головка" (поперечный мостик) может связывать миозиновую нить с соседними актиновыми. Движение "головок" создает объединенное усилие, как бы "гребок", продвигающий актиновые нити к середине саркомера. В результате однократного движения поперечных мостиков вдоль актиновой нити саркомер укорачивается примерно на 1% своей длины.

Механизм фосфорилирования

• Для повышения АТФ-азной активности миозина

необходимо его фосфорилирование.

• Механизм фосфорилирования осуществляется следующим образом. Са2+ соединяется с кальмодулином (кальмодулин - рецептивный белок для ионов кальция).

• Возникающий комплекс активирует фермент киназу легкой цепи миозина, который, в свою очередь, катализирует фосфорилирование миозина. Затем идет процесс скольжения актина по отношению к миозину, составляющий основу сокращения

( рис. Модель механизма сокращения 4).

Модель механизма сокращения: миозиновая нить с поперечными мостиками, прикрепленными к актиновым нитям (а - до, б - после "гребка" мостиков)

• Кальций (Са2+) - внутриклеточный

посредник, его свободная концентрация в клетке низка и составляет 10-7-10-8 моль-1.

• Проникает в клетку через специфические мембранные каналы, которые открываются при изменении мембранного потенциала клетки.

• Повышение концентрации Са2+ приводит к

сокращению миофибрилл.

Хранение и высвобождение Са2+

• В мышечных клетках Са2+ хранятся в особых внутриклеточных структурах - в трубчатых (поперечных) углублениях поверхностной мембраны мышечной клетки и в системе продольных трубочек (истинный саркоплазматический ретикулум). Они расположены параллельно миофибриллам.

• Пузырьки на их концах (терминальные цистерны) прилегают к мембранам системы поперечных трубочек. В этих пузырьках и хранится внутриклеточный кальций.