- •1.Химический состав организма человека.
- •2.Обмен веществ в организме с внешней средой. Ассимилиция и диссимиляция.
- •3.Условия протекания процессов обмена веществ. Роль ферментов, витаминов, гормонов.
- •8.Обмен белков.
- •9. Внутриклеточное превращение аминокислот.
- •10.Образование аммиака.
- •15.Анаэробный распад глюкозы (гликолиз).
- •16. Аэробная фаза распада глюкозы.
- •17. Обмен глюкозой между кровью, мышцами, печенью.
- •18.Обмен липидов.
- •19. Внутриклеточный распад жиров.
- •21. Биосинтез жиров (триглицеридов).
- •22. Биосинтез жирных кислот.
- •23. Биохимические пути образования кетоновых тел.
- •24. Биологическое значение минеральных элементов для организма человека.
- •25. Роль воды в организме.
- •26.Основные пути взаимосвязи углеводного, жирового и белкового обмена.
- •27.Общие принципы регуляции обмена веществ в организме.
- •28. Субмикроскопическая структура мышечного волокна.
- •29.Химический состав мышечной ткани.
- •30.Биохимический механизм сокращения расслабления мышц.
- •31.Анаэробные пути энергообеспечения мышечной работы.
- •32.Аэробные пути энергообеспечения мышечной работы.
- •33.Соотношение процессов аэробного и анаэробного ресинтеза атф.
- •34.Понятие о срочных, отставленных и кумулятивных биохимических изменениях.
- •35. Потребность в кислороде и условия обеспечения им тканей при мышечной работе.
- •36.Классификация зон мощности работы.
- •37.Завуисимость срочных биохимических изменений от выполняемой нагрузки.
- •38.Лимитирующие факторы спортивной работоспособности.
- •39.Анаэробная и аэробная работоспособность.
- •40.Молочная кислота.
- •25 Мин для устранения половины количества молочной кислоты, которое
- •41. Биохимическая природа утомления при физической работе.
- •42.Суперкомпенсация как основа биохимической адаптации.
- •43. Биохимическая характеристика восстановительного периода.
- •44. Понятие о кислородном долге.
- •45.Понятие об адаптации.
- •46.Биохимическое обоснование принципов спортивной тренировки.
- •47. Последовательность адаптационных биохимических изменений в процессе тренировки.
- •48. Зависимость доза-эффект в процессе адаптации.
- •49. Специфичность и обратимость биохимических изменений.
- •50.Биохимические и структурные факторы скоростно-силовых качеств.
- •51.Биохимические факторы выносливости.
- •52.Биохимическое обоснование средств и методов тренировки.
- •53.Зависимость спортивной работоспособности от возраста .
- •54. Биохимическое обоснование принципов рационального питания.
- •55.Углеводы в питании спортсменов.
- •56. Белки в питании спортсменов.
- •57. Липиды в питании спортсменов.
- •58. Водорастворимые витамины.
- •59.Жирорастворимые витамины.
- •60. Биохимический контроль.
- •61.Биохимическая характеристика соревновательных нагрузок.
8.Обмен белков.
Обязатеьным условием для жизни является постоянный биосинтез белка. Для обеспечения этого процесса необходимо поступление белков с пищей.Состояние обмена белков вычисляется по азотистому равновесию=разница между поступившими белками и выведенными в качестве конечных прод. обмена. При недостаточном поступении белков он отрицательный.Химич. расщепление белков начинается в желужке под воздейс. протеолитических ферментов.В ротовой полости нет необх.ферментов. В желудке переваривание происходит за счет пепсина- фермента желудочного сока.В 12-перстной кишке белки подвергаються дальнейшему расщеплению при участии ферментов сока поджелудочной железы и кишечного сока трипсина и химотрипсина.Окончательное расщепление происходит в тонком кишечнике под действием высокоспецефических ыерментов. Превращение белков происходит не только в полости кишечника, но и на поверхности клеток. Далее всасываються в кровь и доставляются в печень и др.ткани.Не расщепившиеся в тонк. кишечнике подвергаются гниению белков микрофлорой толстого кишечника.Весь процесс переваривания белков занимает 8-12 ч. Важную роль в переваривании белков играют протеолитические ферменты- белки пептид-гидролазы, расщепляющие пептидные связи между аминокислотами.
9. Внутриклеточное превращение аминокислот.
Реакции превращения аминокислот, характерные для внутриклеточного обмена:1.Дезаминирования-потеря NH2-гркппы и образование свободного аммиака и кетокислот,при участии ферментов дезаминаз и оксидаз.2.Переаминирование или трансаминирование- реакция паереноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Это обратимые реакции.Реакции трансаминирования принадлежит решающая роль в азотистом обмене организма: поставляют в печень почти половину аммиака, который обезвреживается в процессе синтеза мочевины и выводится из организма как конечный продукт азотистого обмена.3.Декарбоксилирование- отщепление карбоксильной группы и выделение углекислого газа, образуются амины и угекис. газ.Аминокислоты в процессе катаболизма могут превращаться в отдельные метаболиты цикла лимонной кислоты, в пировиноградную кислоту, ацетил Ко-А. В даьнейшем эти метаболиты могут превращаться в глюкозу, жирные кислоты и кетоновые тела.
10.Образование аммиака.
В процессе катаболизма белков с тканях образуется свободный аммиак(NH3)- токсическое для организма человека вещество,особенно для мозга. Токсичность связана с возможным изменением pH среды или заряда на клеточной мембране. Поэтому в организме существует несколько механизмов обезвреживания аммиака.Непосредственно связывание аммиака в тканях с участием аминокислот, котрые превращаються в амиды.реакция требует АТФ. Амиды являются временной формой обезвреживания аммиака. Они проникают через мембраны и доставляют аммиак в печень, где он обезвреживается в процессе синтеза мочевины. Первой реакцией является взаимодействие молекул свободного аммиака и углекислого газа с участием АТФ. В ходе этой реакции образуется высокоэнергетический карбамилфосфат , который далее вступает во взаимодействие с аминокислотой орнитин с образование цитрулина и фосфорной кислоты. Эти реакции протекают в митоходриях. Образовавшийся цитрулин из митохондрий поступает в цитоплазму, где взаимодействует с молекулой аспарагиновой кислоты (аспартат) которая поставляет вторую аминогруппу для синтеза мочевины. В этой реакции используется энергия молекулы АТФ и образуется сложное вещество — аргининоянтарная кислота (аргининосукцинат). Аргининоянтарная кислота ферментативно расщепляется на аргинин. Аргинин под действием высокоспецифического фемента аргиназы расщепляется на мочевину и орнитин. Образовавшися орнитин может вступать во взаимодействие с новой молекулой карбамилфосфата, а мочевина выводится из организма. Мочевина является основным конечным продуктом обмена белков и других азотсодержащих веществ.
11.Образование аминокислот, связь превращения с циклом трикарбонавых кислот, отнитиновым. Реакции превращения аминокислот, характерные для внутриклеточного обмена:1.Дезаминирования-потеря NH2-гркппы и образование свободного аммиака и кетокислот,при участии ферментов дезаминаз и оксидаз.2.Переаминирование или трансаминирование- реакция паереноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Это обратимые реакции.Реакции трансаминирования принадлежит решающая роль в азотистом обмене организма: поставляют в печень почти половину аммиака, который обезвреживается в процессе синтеза мочевины и выводится из организма как конечный продукт азотистого обмена.3.Декарбоксилирование- отщепление карбоксильной группы и выделение углекислого газа, образуются амины и угекис. газ.Аминокислоты в процессе катаболизма могут превращаться в отдельные метаболиты цикла лимонной кислоты, в пировиноградную кислоту, ацетил Ко-А. В даьнейшем эти метаболиты могут превращаться в глюкозу, жирные кислоты и кетоновые тела. Непосредственно связывание аммиака в тканях с участием аминокислот, котрые превращаються в амиды.реакция требует АТФ. Амиды являются временной формой обезвреживания аммиака. Они проникают через мембраны и доставляют аммиак в печень, где он обезвреживается в процессе синтеза мочевины. Первой реакцией является взаимодействие молекул свободного аммиака и углекислого газа с участием АТФ. В ходе этой реакции образуется высокоэнергетический карбамилфосфат , который далее вступает во взаимодействие с аминокислотой орнитин с образование цитрулина и фосфорной кислоты. Эти реакции протекают в митоходриях. Образовавшийся цитрулин из митохондрий поступает в цитоплазму, где взаимодействует с молекулой аспарагиновой кислоты (аспартат) которая поставляет вторую аминогруппу для синтеза мочевины. В этой реакции используется энергия молекулы АТФ и образуется сложное вещество — аргининоянтарная кислота (аргининосукцинат). Аргининоянтарная кислота ферментативно расщепляется на аргинин. Аргинин под действием высокоспецифического фемента аргиназы расщепляется на мочевину и орнитин. Образовавшися орнитин может вступать во взаимодействие с новой молекулой карбамилфосфата, а мочевина выводится из организма. Мочевина является основным конечным продуктом обмена белков и других азотсодержащих веществ.
12. Биосинтез белков.
Биосинтез белка — это сложный многоступенчатый процесс. Основная роль определении структуры синтезируемых белков принадлежит ДНК. Последовательность и набор аминокислот в белковой молекуле определяются последовательностью нуклеотидов в молекуле ДНК.Каждая аминокислота кодируется тремя расположенными рядом нуклеоти-
дами (триплетами) — кодонами. Четыре нуклеотида (А, Г, Т, Ц), входящие в состав ДНК, могут образовывать 64 разных триплета, которые способны кодировать все 20 основных аминокислот.Сложный процесс биосинтеза белка в тканях можно разделить на несколько основных этапов, включающих процессы транскрипции, активации аминокислот и трансляции. Транскрипция — это процесс синтеза молекулы информационной РНК на участке молекулы ДНК (гене), как на матрице, в котором закодирована информация о структуре белка. Активация аминокислот — это процесс взаимодействия с молекулами
тРНК. Поскольку существует 20 основных аминокислот, то существует и более 20 видов тРНК. Процесс активации протекает с участием молекулы АТФ. Трансляция — это процесс синтеза полипептидной цепи белка на рибосомах, в ходе которого происходит передача информации из молекулы иРНК в определенную последовательность аминокислот синтезирующегося белка. Завершение биосинтеза белка обеспечивается кодонами терминации с которыми не может связаться ни одна тРНК. Поэтому процесс завершения биосинтеза белка называется терминацией. Процесс синтеза белка зависит от скорости восстановления уровня АТФ в клетках.
13. Гликоген. Гликоген — основной резервный полисахарид тканей организма человека и животных. Состоит он из большого количества молекул глюкозы соединенных между собой гликозидными связями. Внутриклеточный обмен углеводов включает процессы синтеза и распада гликогена в скелетных мышцах и печени. Избыточное количество глюкозы, поступившей с кровью, откладывается про запас главным образом в печени и скелетных мышцах. Синтез и накопление гликогена называется депонированием углеводов. Гликоген является основным углеводным энергетическим резервом организма. От запасов его в скелетных мышцах и печени зависит длительность выполнения мышечной работы, поэтому в практике спорта используются специальные методы накопления гликогена в тканях. Усиливается синтез гликогена под воздействием гормона поджелудочной железы — инсулина, который регулирует поступление глюкозы в ткани, а ингибируется адреналином, так как он угнетает активность фермента гликогенсинтетазы. Процесс распада гликогена до молекул глюкозы называется 'мобилизацией углеводов. Расщепление гликогена происходит в основном путем фосфоролиза с участием фермента гликогенфосфорилазы и фосфорной кислоты (НРО). Скорость распада гликогена в мышцах зависит от их функциональной активности, а в печени — от уровня глюкозы в крови. При мышечной деятельности скорость мобилизации гликогена в печени зависит от интенсивности выполняемой нагрузки: при умеренной работе она возрастав 2—3 раза, а при интенсивной — в 7—10 раз по сравнению с состоянием покоя.Распад гликогена в печени продолжается и в период отдыха. Образующаяся глюкоза способствует восстановлению запасов гликогена в сердечной и скелетной мышцах, т. е. происходит перераспределение углеводов между отдельными тканями.
14.Распад углеводов в желудочно-кишечном тракте.
Расщепление сложных углеводов пищи начинается в ротовой полости под
действием ферментов амилазы и мальтазы слюны. В желудке расщепление углеводов пищи не происходит, так как отсутствуют специфические ферменты гидролиза углеводов, а кислая среда желудочного сока (рН 1,5—2,5) подавляет активность ферментов слюны. В
тонком кишечнике происходит основной распад углеводов пищи. В двенадцатиперстной кишке под действием фермента амилазы сока поджелудочной железы сложные углеводы постепенно расщепляются до дисахаридов. Далее дисахариды под действием высокоспецифических ферментов мальтазы, сахаразы и лактазы расщепляются до моносахаридов, в основном глюкозы, фруктозы, галактозы. Распад углеводов
происходит не только в полости кишечника, но и на мембранах клеток слизистой оболочки. В организм человека поступает большое количество клетчатки (целлюлозы). В тонком кишечнике она не расщепляется, так как отсутствуют ферменты, необходимые для ее гидролиза. Частичное расщепление клетчатки происходит до целлобиозы и глюкозы в толстом кишечнике под действием бактериальных ферментов. Образовавшиеся углеводы используются микроорганизмами для своей жизнедеятельности. Микроорганизмы также
используют клетчатку для биосинтеза витаминов К, В , фолиевой кислоты. Нерасщепившаяся целлюлоза выводится из организма. Всасывание образовавшихся моносахаридов (глюкозы, фруктозы)стенками тонкого кишечника и поступление их в кровь происходит путем активного транспорта с участием белка-переносчика, градиента Na и АТФ.Всасывание других моносахаридов осуществляется посредством пассивной диффузии, их содержание в крови низкое. Скорость всасывания неодинакова. Процесс всасывания моносахаридов в кишечнике регулируется нервной и гормональной системами. Под действием нервной системы может измениться проницаемость кишечного эпителия, степень кровоснабжения слизистой оболочки кишечной стенки, в результате чего меняется скорость поступления моносахаридов в кровь. Всасывание глюкозы активируется гормонами коры надпочечников, гипофиза, щитовидной и поджелудочной желез и подавляется адреналином. Интенсивная мышечная деятельность замедляет всасывание, а непродолжительная работа усиливает всасывание глюкозы. температуры понижение до 25 °С — усиливает всасывание углеводов, что связано, по-видимому, со стимуляцией энергетического обмена углеводов.