Вопрос 3

• . Пептиды в зависимости от количества аминокислотных остатков делятся на :

• 1) олигопептиды: содержит до 10 аминокислотных остатков

• 2) полипептиды

• Олигопептиды выполняют важные биологические функции. Например: трипептид глутатион (глу-цист-гли) используется для поддержания физиологических функций в эритроцитах. В отсутствии глутатиона эритроциты погибают.

• Нонапептиды (содержат 9 аминокислот) – гормоны: вазопрессин (задняя доля гипофиза) повышает кровяное давление и понижает диурез, окситоцин – вызывает быстрое сокращение гладкой мускулатуры матки.

• Инсулин, белок состоящий из 51 АК, гормон поджелудочной железы, аминокислотная последовательность которого была установлена в 1958г. Среди трипептидов при расщеплении инсулина обнаружен трипептид сер-вал-цис

пептидная связь

Таутомерия пептидной связи

Лектамная форма 60% Лактимная форма 40%

Трипептида ала –вал-фен

• Белки – высокомолекулярные, азотсодержащие соединения, состоящие из α-аминокислот. Из 11 аминокислот путем различной последовательности связи можно получить изомерных полипептидных цепей. Природа отобрала 20 α-аминокислот.

• Белки имеют строгую последовательность аминокислотного состава, т.е. имеют первичную структуру, которая характеризуется определенным порядком, количеством и качеством входящих аминокислот. Она определяет специфические свойства каждого белка. Так, например, Hb A состоит из 574 АК. Замена аминокислоты валин на глутамин приводит к образованию аномального белка Hb S

• Вторичная структура – это способ которым скручена полипептидная цепь. Она определяет конформацию полипептидной цепи. Поддерживается водородными связями между пептидными фрагментами одной полипептидной цепи, или различными полипептидными цепями.

• α – спираль – правозакрученная. Каждый виток построен из определенного числа АК. Шаг спирали 3,6 АК т.е. в 5 спиралях 18 АК. Повторение одной АК через 5 витков (19ая АК над 1ой АК)

• β-структура сложное расположение п/пептида. β-структуру часто называют складчатым листком или складчатым слоем. Β-спираль у фибриллярных белков мышечной ткани поддерживается водородными связями, дисульфидными мостиками, т.к. водородных связей много, то это β-структура исключительно прочная

• Вторичная структура коллагена более, чем на ½ построена из гли, соединеного с про и о-про (гли – про – о-про). В тропоколлагене n/n цепи закручиваются между собой как канат – это самая прочная структура.

• Коллагенопластика используется для закрепления кожных лоскутов, раненых поверхностей. Коллагеновые пленки, чулки, используются для закрепления кровоточащих поверхностей, донорных участков кожи, для лечения ожогов. Используют также для получения биосовместимых материалов (коллагенопластика).

• Под третичной структурой белков понимают суммарную конформацию или пространственную упорядоченность отдельных участков п/п цепей. Вторичная и третичная структуры тесно связаны с биологической функцией белков.

• Четвертичная структура – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной, третичной структурами и способ формирования единой в структурном и функциональном отношении макромолекулекулы.

• Гемоглобин (Hb) белок с четырьмя уровнями структуры: