- •Белки: строение, свойства и функции
- •1. Белки и их основные признаки
- •2. Биологические функции белков
- •3. Аминокислотный состав белков
- •4. Классификация белков
- •4.1. По растворимости
- •4.2. По форме молекул
- •5. Физические свойства белков
- •6. Структурная организация белковых молекул
- •6.1. Первичная структура белков
- •Пространственное расположение полипептидных цепей (Конформация пептидных цепей в белках)
- •6.2. Вторичная структура белков
- •6.3. Третичная структура белков
- •7. Способность к специфическим взаимодействиям как основа биологической активности белков
- •8. Ингибиторы функций белков
- •9.Связь структуры белков с их функциями на примере гемоглобина и миоглобина Четвертичная структура белка.
- •К инетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина
- •Транспорт двуокиси углерода
- •Молекулярная основа эффекта Бора
- •Регуляция 2,3-бисфосфоглицератом
- •10. Изофункциональные белки
- •11. Изменения белкового состава организма
К инетика оксигенирования миоглобина и гемоглобина
Почему миоглобин не способен транспортировать кислород, но зато активно его запасает? Для миоглобина изотерма адсорбции кислорода имеет форму гиперболы. Давление О2 в ткани, окружающей легочные капилляры, составляет 100 мм рт.ст., поэтому миоглобин в легких мог бы весьма эффективно насыщаться кислородом. В венозной крови Р О2 равно 40 мм рт. ст., а в активно работающей мышце - 20 мм рт.ст. Но даже при парциальном давлении 20 мм рт. ст. степень насыщения миоглобина кислородом будет весьма значительна, и поэтому миоглобин не может служить транспортной молекулой для доставки О2 от легких к периферическим тканям. Однако при кислородном голодании, которым сопровождается тяжелая физическая работа, парциальное давление О2 в тканях может понизиться и до 5 мм рт.ст.; при столь низком давлении миоглобин легко отдает кислород, обеспечивая тем самым окислительный синтез АТФ в митохондриях мышечных клеток.
Кинетика оксигенирования гемоглобина коренным образом отличается от кинетики оксигенирования миоглобина. Кривая насыщения гемоглобина О2 имеет сигмоидальную форму. Т.о., способность гемоглобина связывать О2 зависит от того, содержатся ли в данном тетрамере другие молекулы О2. Если да, то последующие молекулы О2 присоединяются легче. Для гемоглобина характерна кинетика кооперативного связывания, благодаря которой он связывает максимальное количество О2 в легких и отдает максимальное количество О2 при тех значениях Р О2 , которые имеют место в периферических тканях.
Сродство гемоглобинов к О2 характеризуется величиной Р50- значением парциального давления О2, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом. Например, для HbA Р50 = 26 мм рт.ст., а для HbF - 20 мм рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин F отбирает кислород у HbA, находящегося в плацентарной крови.
Транспорт двуокиси углерода
Гемоглобин не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт СО2 от тканей к легким. Гемоглобин связывает СО2 сразу после освобождения кислорода ( 15 % всего СО2). В эритроцитах происходит ферментативный процесс образования угольной кислоты из СО2, поступающего из тканей: СО2 + Н2О = Н2СО3. Угольная кислота быстро диссоциирует на НСО3- и Н+. Для предотвращения опасного повышения кислотности должна существовать буферная система, способная поглощать избыток протонов. Гемоглобин связывает два протона на каждые четыре освободившиеся молекулы кислорода и определяет буферную емкость крови. В легких идет обратный процесс. Высвобождающиеся протоны связываются с бикарбонат- ионом с образованием угольной кислоты, которая под действием фермента превращается в СО2 и воду, СО2 выдыхается. Т.о., связывание О2 тесно сопряжено с выдыханием СО2. Это обратимое явление известно как эффект Бора. У миоглобина эффекта Бора не обнаруживается.
Молекулярная основа эффекта Бора
Протоны, ответственные за эффект Бора, высвобождаются в результате разрушения солевых мостиков, которым сопровождается связывание О2, они отсоединяются от остатков His (146) в -цепях гемоглобина. Наоборот, при высвобождении кислорода вновь формируется структура с солевыми мостиками, при образовании которых происходит присоединение протонов к остаткам His.