Витамин с

(аскорбиновая кислота, антицинготный)

Состав:

Производное глюкозы (у многих животных, кроме человека, обезьян и морских свинок, может синтезироваться из глюкозы).

Строение:

Биологическая роль:

• Участвует в реакциях гидроксилирования (необходим для синтеза гидроксипролина и белков соединительной ткани, например, коллагена).

• Антиоксидант.

• Необходим для синтеза гормонов стероидной структуры (участвует в окислительно-восстановительных реакциях).

• Необходим для обмена железа в организме.

Признаки а- и гиповитаминозов:

• цинга,

• расшатывание зубов, кровоточивость десен, повреждение мелких капилляров, кровоподтеки, кровоизлияния,

• нарушение структуры костной ткани.

Источники: продукты растительного и животного происхождения.

Суточная доза: 50-75 мг.

Основные вопросы

к экзаменационным билетам по биохимии для студентов 4 курса медицинского факультета специальности «Фармация»

(заочное отделение)

I. Белки. Аминокислоты

1. Биологическая роль и классификация белков.

2. Аминокислоты, входящие в состав белков. Их строение и классификация.

3. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биологическая ценность белков.

4. Методы изучения структуры белков.

5. Современные представления о структуре белков. Типы связей в молекуле белка.

6. Первичная структура белков и методы ее изучения. Наследственные изменения первичной структуры белков. Видовая специфичность первичной структуры белков (на примере инсулина).

7. Вторичная структура белков. Особенность электронного строения пептидной связи как определяющий фактор в формировании конформаций вторичной структуры белков. Методы исследования вторичной структуры белков.

8. Третичная структура белков. Шапероны: классификация и роль в формировании третичной структуры. Методы исследования третичной структуры белков.

9. Домены, их роль в функционировании белков.

10. Четвертичная структура белков. Примеры строения олигомерных белков. Понятие субъединицы. Методы исследования четвертич-ной структуры белков.

11. Полиморфизм белков.

12. Иммуноглобулины: классификация, особенность строения и функционирования. Причины происхождения разнообразия антител.

13. Физико-химические свойства белков и методы их выделения.

14. Белки плазмы крови.

15. Белки системы свертывания крови.

16. Гемоглобин: структура, функция, молекулярная гетерогенность.

17. Метаболизм гемоглобина и его нарушения.

18. Применение белков и аминокислот в медицинской практике.

II. Ферменты

19. Многообразие, классификация и номенклатура ферментов.

20. Химическая природа ферментов. Мультиэнзимные комплексы. Изоферменты.

21. Кофакторы и коферменты, их роль в катализе.

22. Активный центр ферментов. Общее представление о механизме действия ферментов.

23. Свойства ферментов.

24. Основы кинетики ферментативных реакций.

25. Специфичность действия ферментов.

26. Влияние ингибиторов и активаторов на активность ферментов. Типы ингибирования.

27. Регуляция действия ферментов.

28. Изменение активности ферментов при болезнях (наследственные энзимопатии).

29. Применение ферментов в медицине.