Неорганические вещества.

Вода. В количественном отношении первое место среди химичес­ких соединений любой клетки занимает вода. Ее содержание колеблет­ся в зависимости от вида организма, условий его местообитания, типа клеток и их функционального состояния. Так в быстрорастущих клет­ках эмбрионов человека и животных содержится около 95% воды. В клетках костной ткани содержится не более 20%, жировой ткани - около 40%, мышечной ткани-76% воды. С возрастом количество воды в клетках любого организма заметно снижается. В клетках молодого организма воды до 80%, а к старости количество ее снижается до 60%.

Наличие воды - обязательное условие жизненной активности клет­ки. Она составляет основную часть цитоплазмы. Смерть в результате лишения воды наступает раньше, чем от отсутствия пищи. У растений вода поступает в клетку из окружающей среды, а у животных образу­ется непосредственно в клетке при расщеплении жиров, белков, уг­леводов и поступает из окружающей среды.

Роль воды в клетки определяется ее химическими и структурны­ми свойствами. Эти свойства связаны с малыми размерами молекул, их полярностью и способностью соединяться друг с другом водородными связями.

Вода находится в клетке в двух формах: свободной и связан­ной. Свободная вода составляет 95% всей воды в клетке и использу­ется главным образом как растворитель и как дисперсионная среда коллоидной системы протоплазмы. Связанная вода, на долю которой приходится всего 4-5% всей воды клетки, непрочно соединена с бел­ками водородными и другими связями.

Свойства воды обусловлены ассиметричным строением ее молеку­лы. Из-за ассиметричного распределения зарядов молекула воды дей­ствует как диполь и поэтому может быть связана как с положитель­но, так и отрицательно заряженными группами белков.

Дипольный характер строения молекул обуславливает способ­ность воды активно вступать во взаимодействие с различными вещес­твами. Ее молекулы вызывают диссоциацию ряда водорастворимых ве­ществ на катионы и анионы. Большинство химических реакций предста­вляют собой взаимодействие растворенных в воде веществ.

Благодаря полярности молекул и способности образовывать во­дородные связи, за счет которых возникают комплексы нескольких мо­лекул, вода является хорошим растворителем для полярных веществ, называемых гидрофильными. Если энергия притяжения между молекула­ми вода меньше, чем между молекулами вода и вещества, то оно раст­воряется в воде и называется гидрофильным ( это минеральные соли, белки, углевода и т.д.), Если энергия притяжения между молекулами вода больше, чем энергия притяжения между молекулами вода и веще­ства, то это вещество нерастворимо в воде - гидрофобное (неполяр­ные вещества, например углеводорода, гидрофобные).

Свойства воды.

1. Универсальный растворитель, в котором растворяются практически все вещества в природе (одни более, другие менее).Вода, как рас­творитель принимает участие в явлениях осмоса, играющего важную роль в жизнедеятельности клетки и организма. К числу важных в физиологическом отношении свойств вода относится ее способность растворять газы (О₂, С0₂ и др.).

2. Источник кислорода, выделяемого в световую фазу фотосинтеза.

3. Осмотический регулятор. Например, на явлениях осмоса основаны движения воды по проводящей системе растений и напряжение сте­нок растительных клеток - тургор. В животных клетках пример с эритроцитами.

4. Среда для физиологических и биохимических процессов. Вода является основной средой, где протекают биохимические реакции. Все реакции гидролиза, а также многочисленные окисли­тельно- восстановительные реакции возможны только при непосред­ственном участии воды.

5. Теплоемкость. Вода обладает наивысшей удельной теплоемкостью из всех известных жидкостей. Это значит, что существенное увели­чение тепловой энергии вызывает сравнительно небольшое повыше­ние ее температуры. Такое явление обусловлено тем, что значите­льная часть этой энергии расходуется на разрыв водородных свя­зей ограничивающих подвижность молекулы воды. Большая теплоем­кость воды защищает ткани растений и животных от быстрого и сильного повышения температуры, тогда как высокая теплота паро­образования обеспечивает надежную стабилизацию температуры те­ла организма.

6. Теплопроводность. Вода обладает также высокой теплопроводностью что обеспечивает равномерное распределение тепла по всему ор­ганизму. Это предохраняет протоплазму клеток от резких измене­ний температуры, что могло бы послужить причиной повреждения элементов клетки.

Следовательно, высокая удельная теплоемкость и высокая для жидкости теплопроводность делают воду идеальной средой для поддержания оптимального режима организма.

Минеральные вещества. В клетках живых организмов присутствует широкий набор неорганических элементов, которые участвуют во многих обменных процессах, а также в построении ряда тканей. Мине­ральные соли в определенных концентрациях необходимы для нормаль­ной жизнедеятельности клеток. Так, азот и сера входят в состав белков, фосфор - в состав ДНК, РНК и АТФ, магний - в состав многих ферментов и хлорофилла, железо - в состав гемоглобина, цинк - в со­став гормона поджелудочной железы, йод - в состав гормонов щитови­дной железы и т.д.

Подавляющая часть неорганических веществ клетки находится в виде солей - либо диссоциированных на ионы, либо в нерастворенном состоянии.

Первые (катионы и анионы) обеспечивают устойчивое количество необходимых химических элементов и осмотическое давление. Из катионов важны K⁺, Na⁺, Ca²⁺, Мg²⁺, а из анионов Н₂РО₄^-, Сl^- и НСО₃^-.

Присутствие в клетке катионов К⁺, Na⁺, Са²⁺, Mg²⁺, обеспечивает такое важнейшее свойство живых организмов, как проведение возбуж­дений и импульсов. При отсутствии или недостатке данных катионов клетка утрачивает возбудимость и погибает. Ионы кальция принимают участие в свертывании крови.

Концентрация различных ионов неодинакова в клетке и окружаю­щей среде. Так, концентрация ионов калия очень высока внутри клет­ки, а ионов натрия всегда во много раз выше во внеклеточной среде. Напротив, в окружающей среде очень мало ионов калия (К⁺) и доста­точно высока концентрация ионов натрия ( Na⁺). Пока клетка жива, эти различия в концентрации К⁺ и Na⁺ между клеткой и межклеточной средой стойко удерживаются. После смерти клетки содержание в ней быстро уравнивается. От концентрации солей внутри клетки зависят буферные свойства цитоплазмы.

Буферностью называют способность клетки сохранять определен­ную концентрацию водородных ионов ( рН ).

Анионы слабых кислот и слабые щелочи связывают ионы водорода (Н⁺) и гидроксила (ОН^-), вследствие чего в клетках и межклеточ­ной жидкости на постоянном уровне поддерживается слабощелочная реакция. В клетке поддерживается слабощелочная реакция (рН 7,36). рН крови является важнейшей физиологической характеристикой, под­держание которой является составной частью гомеостаза.

Имеющиеся в организме нерастворимые минеральные соли, напри­мер, фосфат кальция, входят в состав межклеточного вещества костной ткани, в раковины моллюсков, обеспечивая прочность их образования, образуют кристаллы в клетках растений.

Органические вещества.

В составе клеток содержится множество органических соедине­ний. В различные типы клеток входит неодинаковое количество тех или иных органических соединений. Например, в растительных клетках преобладают сложные углеводы - полисахариды; в животных - больше белков и жиров. Тем не менее каждая группа органических веществ в любом типе клеток выполняет сходные функции.

Рассмотрим наиболее важные группы, которые определяют основ­ные свойства клетки и организма. Это такие органические вещества, как белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты, отдельные нуклеотиды, в частности АТФ.

Биополимеры. Биологические полимеры (биополимеры) или макро­молекулы - это высокомолекулярные органические соединения, моле­кулы которых состоят из большого числа повторяющихся звеньев -мономеров. К биополимерам относятся белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды и их производные (крахмал, гликоген, целлюлоза, хи­тин и др.). Мономерами для них служат соответственно аминокислоты, нуклеотиды и моносахариды.

По форме биополимеры - это линейные (белки, нуклеиновые кис­лоты) либо ветвящиеся ( гликоген ) цепи. Благодаря такой структуре они характеризуются рядом замечательных свойств.

Белки.

Белки или протеины (от греч.ргоtos - первый, главный) это сло­жные органические соединения (биополимеры), состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота (иногда серы), мономерами которых яв­ляются аминокислоты.

Белки содержат в среднем 53% углерода, 22% кислорода, 7% во­дорода, 16% азота, 2% серы. Кроме того в их состав могут входить фосфор, железо, магний и др.

Среди органических веществ клетки белки занимают первое мес­то как по количеству, так и по значению. Белки составляют 50-80 % от сухой массы клетки. Белки входят в состав всех клеток, клеточ­ных органоидов и межклеточных жидкостей. Токсины бактерий, яды змей и членистоногих, антитела, ферменты и гормоны также являются бел­ками.

В 1871г.русский химик Н.Н. Любавин установил, что белки состо­ят из аминокислот.

Аминокислоты - это низкомолекулярные органические соедине­ния, в состав которых входят одна или две аминогруппы (-NH₂), обладающие основными свойствами и одна или две карбоксильные группы (-СООН), обладающие свойствами кислот. Соединения, которые одновре­менно могут вести себя как кислоты и основания, называются амфотерными. Этим объясняются амфотерные свойства аминокислот, благо­даря чему в клетке они образуют буферный раствор и играют роль буферных систем. Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксиль­ной групп называют радикалами (R). У различных аминокислот радика­лы имеют различное строение. В состав радикала могут входить раз­личные группы: гидроксильная (ОН), сульфгидрильная (SH) и др. Ами­нокислоты различаются именно радикалами.

Общая формула аминокислоты:

R

I

Н₂N-CH-COOH

В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие ами­нокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления пищеварительными ферментами пищи или собственных запасов белков.

В настоящее время известны свыше 150 аминокислот. Подавляю­щее большинство аминокислот находится в организмах в свободном виде, но только 20 из них входят в состав белков. Эти аминокислоты получили название белковых или протеиногенных (образующих протеи­ны, т.е. белки). Им присуще одно важнейшее свойство - способность при участии ферментов соединяться по аминным и карбоксильных груп­пам и образовывать цепи.

У растений все необходимые аминокислоты синтезируются из С0₂, воды и аммиака. Однако человек и многие животные утратили способность синтезировать ряд протеиновых аминокислот, которые стали для них незаменимыми в питании: они обязательно должны пос­тупать с пищей. Недостаточное содержание этих аминокислот в пище человека и рационе животных приводит к нарушению биосинтеза белка, замедлению роста и развития организма, к различным заболе­ваниям.

Молекулы белков имеют вид длинных цепей, которые состоят из 50 - 1500 аминокислот, соединенных прочной пептидной связью. Сое­динение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой другой аминокислоты и выделяется молекула воды. Между со­единившимися аминокислотами возникает связь называемая пептидной (-CO-NH-).

Соединение, полученное из 2-х аминокислот называется дипептидом, из большего числа - полипептидом. В результате образуется полипептидная цепочка - первичная структура белка.

По строению белки делятся на простые и сложные. В состав простых белков входят только аминокислоты, а сложные белки кроме аминокислот могут включать нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины), липиды (липопротеины), углеводы (гликопротеины) и др.

Все химические, морфологические и функциональные свойства клеток зависят от содержания в них специфических белков. Специфи­чность белков определяется набором аминокислот, их количеством и последовательностью расположения в полипептидной цепи. Замена од­ной единственной аминокислоты в составе молекулы белка или изме­нение последовательности их расположения, как правило, приводят к изменению его функции. Так, в гемоглобине имеются молекулы белков, построенные из 300 мономерных аминокислот, но достаточно замены одной из них - глутаминовой кислоты - валином, чтобы свойства ге­моглобина резко изменились. Люди с таким аномальным гемоглобином страдают заболеванием - серповидноклеточной анемией.

Биологическая активность обусловлена их необыкновенно гиб­кой, пластичной и в то же время строго упорядоченной структурой.

В строении белков различают следующие уровни организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура - полипептидная цепь из аминокислот, свя­занных в определенной последовательности ковалентными (прочными) пептидными связями.

Вторичная структура представляет полипептидную цепь, закру­ченную в виде спирали. Витки спирали удерживаются водородными свя­зями, которые образуются между СО- и NH- группами, расположенными на соседних витках. Водородные связи слабее ковалентных, но, мно­гократно повторенные, создают довольно прочное соединение. Функ­ционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков (коллаген, фибриноген, миозин, актин и др.).

Третичная структура. Многие белковые молекулы становятся фу­нкционально активными только после приобретения третичной (глобу­лярной) структуры. Она формируется путем многократного сворачива­ния спирали в трехмерное образование - глобулу. Третичная струк­тура образуется благодаря SH группам, двух аминокислот, находя­щихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, за счет взаимодействия между собой они образуют слабые дисульфидные связи (-S-S-). Благодаря другим, более слабым связям (гидро­фобным) белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика или глобулы. Эту структуру имеют большинство белков (альбумины, глобулины).

Четвертичная структура. Для некоторых функций организма тре­буется участие белков с еще более высоким уровнем организации. Эти белки приобретают четвертичную структуру, которая представля­ет объединение в единую структуру нескольких (двух, трех и более) молекул с третичной организацией. Например, сложная молекула ге­моглобина состоит из четырех макромолекул глобинов, каждая из ко­торых соединена с небелковой частью - гемом (железосодержащим). В результате их объединения образуется функционирующая молекула ге­моглобина. В четвертичной структуре белковые субъединицы химичес­ки не связаны друг с другом, однако вся структура достаточно проч­на за счет действия слабых межмолекулярных сил.

Денатурация белка. Чем выше уровень организации белка, тем слабее поддерживающие его связи. Наиболее устойчива - первичная структура белков, а остальные легко разрушаются.

Утрата белковой молекулой своей структурной организации на­зывается денатурацией. Причиной ее могут быть различные химические (кислоты, щелочи, спирт, соли тяжелых металлов и др.) и физические (высокая температура и давление, ионизирующие излучения и др.) фа­кторы. Вначале разрушается очень слабая четвертичная, затем третич­ная, вторичная, а при более жестких условиях и первичная структура Если под действием денатурирующего фактора не затрагивается пер­вичная структура, то при возвращение белковых молекул в нормальные условия среды их структура полностью восстанавливается, т.е. про­исходит ренатурация. Это свойство белковых молекул широко исполь­зуется в медицине для приготовления вакцин и сывороток и в пище­вой промышленности для получения пищевых концентратов. При необра­тимой денатурации ( разрушении первичной структуры ) белки теряют свои свойства.

Белки выполняют следующие функции:

Структурная (строительная). Белки входят в состав всех клеточных мембран и органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия у высших животных также состоят из белка.

Двигательная функция белков состоит в том, что все виды дви­гательных реакций клеток и организмов обеспечиваются специальными белками - актином и миозином. Они содержатся во всех мышцах, реснич­ках и жгутиках. Их нити сокращаются с использованием энергии АТФ.

Транспортная функция белков заключается в переносе веществ, например кислорода (гемоглобин).

Защитная функция белков связана с выработкой лейкоцитами особых белковых веществ - антител в ответ на проникновение в ор­ганизм чужеродных белков или микроорганизмов. Антитела связывают, нейтрализуют и разрушают не свойственные организму соединения. Примером защитной функции белков может служить превращение фибриногена в фибрин при свертывании крови.

Сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сиг­налов из внешней среды и передача команд в клетку.

Регуляторная функция свойственна белкам - гормонам, которые оказывают влияние на обмен веществ. Гормоны поддерживают постоян­ные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин, который снижает содер­жание сахара в крови.

Каталитическую (ферментативную) функцию выполняют белки-фер­менты, в десятки и сотни тысяч раз ускоряющие течение биохимических реакций в клетках при нормальном давлении и темпера­туре около 37°С. Каждый фермент может катализировать только одну реакцию, т.е. действие ферментов специфично. Некоторые ферменты применяются в медицинской практике и пищевой промышленности.

Энергетическая функция. Белки служат также энергетическим материалом или источником энергии. При расщеплении 1г. белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии, необходимой для большинства жизненно важных процессов в клетке.