Обмен белков

Для любого организма белки играют решающую роль во всех процессах жизнедеятельности. Белки состоят из аминокислот. Известно около 200 различных аминокислот, однако для построения белков в живот­ных и растительных тканях используются только 20. Называются эти ами­нокислоты основными. Наряду с основными в состав отдельных белков входят другие амино­кислоты — неосновные. Каждая такая аминокислота происходит от одной из 20 основных аминокислот. Большинство амино­кислот синтезируются в клетках организма в процессе обмена веществ и называются заменимыми. Непоступление их с пищей не вызывает сущес­твенных изменений в обмене веществ. Другие аминокислоты не синтези­руются в организме, поэтому называются незаменимыми. Эти амино­кислоты обязательно должны поступать с пищей. Для взрослых людей не­заменимыми являются девять аминокислот. Белки пищи, содержащие все незаменимые аминокислоты, называ­ются полноценными. Такие белки содержатся в основном в продуктах жи­вотного происхождения и являются неотъемлемым компонентом рацио­нального питания человека. В зависимости от химического состава белки делятся на простые и сложные.

Простые белки состоят только из аминокислот, среди которых есть растворимые в воде (гистоны, альбуми­ны, фибриноген) и не растворимые (глобулины, миозин, коллаген, осеин, кератин).

Сложные белки состоят из белковой и небелковой частей. Небел­ковая часть может быть представлена углеводами, нуклеиновыми кислота­ми, липидами, фосфорной кислотой, окрашенными (хромо-) веществами. В зависимости от природы небелковой части сложные белки делятся на гликопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды. Белки выполняют разнообразные функции в организме.

• Структурная (пластическая). В комплексе с липидами белки составля­ют структуру всех клеточных мембран и основу цитоплазмы клеток. Струк­турной основой соединительной ткани являются такие белки, как коллаген (входит в состав хрящей и сухожилий), кератин (входит в состав кожи), эластин (входит в состав связок и стенок сосудов).

• Каталитическая. Эту функцию выполняют специфические белки-фер­менты, регулирующие обмен веществ и энергии в организме.

• Сократительная. Все виды сокращения и движения скелетных мышц, миокарда и других сокращающихся тканей обеспечивают сократительные белки актин и миозин.

• Транспортная. Белки способны связывать и транспортировать с током крови или через клеточные мембраны отдельные молекулы и ионы. Напри­мер, гемоглобин эритроцитов крови переносит кислород от легких к тканям и углекислый газ — от тканей к легким; миоглобин мышц переносит кисло­род в мышечной ткани к местам его использования. Отдельные белки кро­ви транспортируют жирные кислоты, липиды, железо, некоторые гормоны.

• Защитная. Белки иммунной системы "узнают" и связывают чужеродные вещества, поступающие в организм, защищая тем самым его от вирусов, бактерий и клеток других организмов.

• Гормональная, или регуляторная. Высокоспецифические белки-гор­моны регулируют обмен веществ.

• Рецепторная. Многие белки являются рецепторами гормонов, нейромедиаторов, других биологически активных веществ. Они осуществляют из­бирательное узнавание, связывание и передачу их регуляторного действия.

• Передача наследственной информации. Белки входят в состав хро­мосом и участвуют в воспроизведении генетической информации, в регу­ляции процессов роста и размножения.

• Опорная. Упругость и прочность костей скелета, кожи, сухожилий обеспечивают преимущественно белки коллаген и эластин.

• Энергетическая. Около 10—15% энергопотребления организма обеспечивается белками.

Каждый белок уникален по своей структурной организации, от которой зависят его биологические функции. Выделяют четыре структуры белковых моле­кул: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура белка — это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качес­твенный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдель­ных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и ви­довую специфичность белка.

Вторичная структура белка — это пространственная укладка поли­пептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры: а-спираль, сло­исто-складчатая спираль и коллагеновая спираль.

Третичная структура белка — это пространственная укладка спирализованных и линейных участков полипептидной цепи в компактную струк­туру в виде глобулы (шарообразная или яйцевидная) или фибриллы (ните­образная).

Четвертичная структура белка представляет собой объединение нес­кольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со сво­ей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Белки с чет­вертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными.

Все четыре уровня организации белковой молекулы взаимосвязаны и обеспечивают нативную (естественную) конформацию каждого белка. В проявлении биологической активности белков особое место занимает тре­тичная и четвертичная структуры, весьма чувствительные к изменению ус­ловий среды. Поскольку многие внутриклеточные ферменты имеют четвер­тичную структуру, то одним из механизмов регуляции их активности явля­ется изменение конформации белков.

Белки, участвующие в обеспечении мышечной работы следующие: сократительные, белки соединитильной ткани, белки – переносчики кислорода

Сократительные белки. Клетки скелетных мышц и других тканей, кото­рые обеспечивают процессы движения, содержат сократительные белки — миозин и актин.

Белки соединительной ткани. Соединительная ткань (сухожилия, связки, органическая часть костей, хрящи, подкожная клетчатка, роговица глаза и др.) выполняет строительную и опорную функции, объединяет клетки в определенные структуры, придает им прочность и эластичность, что играет большую роль в мышечной деятельности. Основными ее ком­понентами являются белки коллаген и эластин.

Коллаген — это наиболее распространенный фибриллярный белок ор­ганизма. Особенность коллагенов заключается в том, что они не способны растягиваться.

Эластин благодаря специфичес­кому объединению полипептидных цепей может растягиваться в несколько раз и возвра­щаться к исходной длине при снятии нагрузки.

Белки — переносчики кислорода. В орга­низме человека такими переносчиками служат два белка — гемоглобин и миоглобин.

Гемоглобин находится в эритроцитах крови и осуществляет транспорт кислорода от легких к тканям и углекислого газа — от тканей к легким. Он способен также связывать ионы водорода (Н⁺) и поддерживать постоян­ство активной реакции среды в эритроцитах, т. е. выступать в роли внут­риклеточного буфера. В крови взрослого мужчины в каждых 100 мл крови содержится 14— 18 г гемоглобина, у женщин — 12—16 г. Каждый грамм НЬ может связать 1,34 мл О₂. В среднем в 1 л крови содержится 160 г НЬ. Такое количес­тво гемоглобина обусловливает кислородную емкость крови, составляю­щую в среднем 22 мл О₂ на 100 мл крови.

Миоглобин — это кислородтранспортный белок мышц, который на­ходится преимущественно в медленносокращающихся волокнах, прида­вая им красную окраску. Миоглобин легче, чем гемоглобин, связывает кислород и транспортиру­ет его к местам использования — митохондриям. Мышцы, поглощая кис­лород из крови, накапливают его в виде оксимиоглобина. Таким образом миоглобин создает резерв кислорода в мышцах, который используется для усиления окислительных процессов, например при физической рабо­те. У человека миоглобин связывает только около 14% кислорода, транспортируемого с кровью.

Обмен белков в организме Обязательным условием жизнедеятельности организма является пос­тоянный биосинтез белка. Для обеспечения этого процесса необходимо поступление в организм белков с пищей. В желудочно-кишечном тракте белки пищи подвергаются ферментативному расщеплению (гидролизу) до структурных мономеров — аминокислот, способных проникать через стен­ку кишечника и всасываться в кровь. Кровью они доставляются в ткани, где используются в основном в биосинтезе индивидуальных белков организма и ряда других веществ, или подвергаются различным внутритканевым превращениям (переаминированию, дезаминированию, декарбоксилированию и др.). в результате чего образуются органические кислоты, ацетил-КоА, амины, а также свободный аммиак (NH₃), обладающий токсическим действием. Аммиак обезвреживается в процессе синтеза мочевины и выводится из орга­низма. Состояние обмена белков в организме человека может оцениваться по азотистому балансу.

Азотистый баланс — это разница между количеством введенного с пищей и выведенного из организма азота в виде конечных продуктов его обмена, выраженная в граммах азота в сутки. Различают состояние азотистого равновесия, положительного и отрицательного азо­тистого баланса.

Азотистое равновесие наблюдается в случаях, когда количество поступившего и выделенного из организма азота одинаковое. Такое сос­тояние является физиологической нормой для здорового взрослого орга­низма.

Положительный азотистый баланс наблюдается при накоплении азота в организме. Такое состояние свидетельствует о том, что процессы синте­за преобладают над процессами распада белков в тканях. Это наблюдает­ся в растущем организме, а также у спортсменов при долговременной адаптации к физическим нагрузкам, что связано с активацией синтеза нук­леиновых кислот и белков. Положительный азотистый баланс можно дос­тичь введением в организм анаболических веществ, которые стимулируют синтез белка.

Отрицательный азотистый баланс имеет место при усиленном выве­дении азота из организма. Такой баланс наблюдается при недостаточном поступлении белков с пищей (полное или частичное белковое голодание), выполнении больших физических нагрузок, что ведет к распаду мышечных белков, а также при некоторых заболеваниях.

Мышечная деятельность различного характера вызывает изменение азотистого баланса, что необходимо учитывать в ходе тренировочного процесса для предупреждения истощения организма.

Сложный процесс биосинтеза белка в тканях можно разделить на несколько основных этапов, включающих процессы транскрипции, активации аминокислот и трансляции.

Транскрипция — это процесс синтеза молекулы информационной РНК на участке молекулы ДНК (гене), как на матрице, в котором зако­дирована информация о структуре белка. Этот этап происходит в ядре и являет­ся началом запуска синтеза конкретного белка, который осуществляется на рибосомах.

Активация аминокислот — это процесс взаимодействия с молекулами тРНК. Поскольку существует 20 основных аминокислот, то существует и бо­лее 20 видов тРНК.

Трансляция — это процесс синтеза полипептидной цепи белка на ри­босомах, в ходе которого происходит передача информации из.молекулы иРНК в определенную последовательность аминокислот синтезирующего­ся белка.

Завершение биосинтеза белка обеспечивается кодонами терминации (стоп-сигналом) в иРНК. Процесс завершения биосинтеза белка называ­ется терминацией. Затем включается фактор освобождения и полипептид­ная цепь белка отделяется от рибосом. Вновь синтезированный белок при­нимает определенную пространственную структуру, характерную для дан­ного белка. Сложная третичная структура молекулы белка формируется самопроизвольно в цитоплазме и определяется характером первичной структуры белка, а также условиями его окружения. Синтез белка требует затрат огромного количества АТФ, так как толь­ко для присоединения одной аминокислоты к полипептидной цепи синте­зирующегося белка используется, по меньшей мере, пять молекул АТФ. Следовательно, процесс синтеза белка зависит от скорости восстановле­ния уровня АТФ в клетках.

Наряду с процессами биосинтеза белка в клетках постоянно протекают процессы их распада (протеолиз) с участием протеолитических фермен­тов. Все белки клетки имеют определенное время жизни — от нескольких минут до нескольких недель и более. В процессе распада белка образу­ются либо аминокислоты, либо низкомолекулярные пептиды, которые мо­гут использоваться для построения других белковых молекул или измене­ния механизма этого процесса. Внутриклеточный протеолиз протекает в основном в специализиро­ванных органеллах — лизосомах, которые содержат большой набор гидро­литических ферментов. В лизосомах находится около 50 гидролитических ферментов, включа­ющих различные протеиназы — катепсины. Усиление лизосомального распада белков наблюдается при многих функциональных и патологических изменениях обмена веществ. Так, при различных физических нагрузках активируется лизосомальный протеолиз белков в скелетных мышцах, печени и других тканях, особенно в нетрени­рованном организме, что связано с адаптивной перестройкой метаболиз­ма в этих тканях. В тренированном организме физические нагрузки вызы­вают менее значительные разрушения внутриклеточных белков.

Кроме лизосомного в клетках происходит АТФ-зависимый распад чу­жеродных и собственных белков с участием специфического белка (услов­ное название "вездесущий"), роль которого еще изучается.

Аминокислоты, не использованные непосредственно для синтеза белка или образовавшиеся при внутриклеточном распаде белков, подвергаются дальнейшим превращениям.

Имеется несколько типов реакций превращения аминокислот, характерных для внутриклеточного обмена. Это реакции дезаминирования, трансаминирования (переаминирования) и декарбоксилирования.

Обмен белков при мышечной деятельности Белки вносят незначительный вклад в энергетику мышечной деятельности, поскольку обеспечивают только 10—15 % общего энергопотребления орга­низма. Тем не менее они играют важную роль в обеспечении сократитель

ной функции скелетных мышц и сердца, в формировании долговременной адаптации к физическим нагрузкам, создании определенного композици­онного состава мышц. Физические нагрузки вызывают изменения в процессах синтеза и рас­пада белков в тканях, особенно в скелетных мышцах и печени, степень вы­раженности которых зависит от интенсивности и длительности физических нагрузок, а также от тренированности организма. Однократные физические нагрузки вызывают угнетение синтеза белка и усиление их катаболизма. Так, например, при беге на тредмиле в тече­ние часа скорость синтеза белка в печени снижалась на 20 %, а при пре­дельной работе — на 65 %. Такая закономерность наблюдается и в скелет­ных мышцах. Под воздействием физических нагрузок усиливается распад мышечных белков {преимущественно структурных), хотя отдельные виды нагрузок усиливают распад и сократительных белков. При систематических физических нагрузках в мышцах и других тканях активируется адаптивный синтез белка, увеличивается содержание струк­турных и сократительных белков, а также миоглобина и многих ферментов. Это приводит к увеличению мышечной массы, поперечного сечения мы­шечных волокон, что рассматривается как гипертрофия мышц. Увеличение количества ферментов создает благоприятные условия для расширения энергетического потенциала в работающих мышцах, что, в свою очередь, усиливает биосинтез мышечных белков после физических нагрузок и улуч­шает двигательные способности человека. Нагрузки скоростного и силового характера усиливают в большей сте­пени синтез миофибриллярных белков в мышцах, а нагрузки на выносли­вость — митохондриальных ферментов, обеспечивающих процессы аэроб­ного синтеза АТФ. Тип физической нагрузки (плавание, бег) также во мно­гом определяет величину изменений белкового синтеза.

В индукции адаптивного синтеза белка при трени­ровке важная роль принадлежит гормонам: глюкокортикоидам, адренали­ну, соматотропину, тироксину, инсулину. Они участвуют в обеспечении пе­рехода срочных адаптивных реакций в долговременную адаптацию.

Начало биохимической адаптации связано с повышением активности ряда ферментов и увеличением количества энергетических субстратов. Усиление энергетического обмена ведет к образованию мета­болитов — индукторов белкового синтеза на генетическом уровне. Индук­торами могут служить АДФ, АМФ, креатин, некоторые аминокислоты, цик­лический АМФ и др. Существенный вклад в энергетику мышечной деятельности, особенно длительной, вносят аминокислоты — продукты распада эндогенных белков. Аминокислоты окисляются и восполняют АТФ либо вовлекаются в процесс новообразования глюкозы и способствуют поддержанию ее уровня в крови, а также уровня гликогена в печени и скелетных мышцах. Процессы распада белков и окисления аминокислот сопровождаются усиленным образованием аммиака (NH₃) при мышечной деятельности, ко­торый связывается в печени в цикле синтеза мочевины и выводится из ор­ганизма. Поэтому физические нагрузки вызывают увеличение содержания мочевины в крови, а нормализация ее уровня в период отдыха свидетель­ствует о восстановлении процессов распада и синтеза белков в тканях.