Адаптерные функции т-рнк и их роль в реализации генетического кода

Адапторная гипотеза была доказана в начале 60-х годов в экспериментах Ф. Шапвиля, Г. фон Эренштейна и др. В одном из экспериментов цистеиновую тРНК нагружали цистеином. Затем цистеиновый остаток при помощи никеля Ренея превращали в аланиновый. Таким образом получали комплекс Ала-тРНК-Цис,

В соответствии с адапторной гипотезой каждая тРНК должна обладать участком — антикодоном, комплементарным кодону иРНК, который определяет включение в растущую полипептидную цепь одного аминокислотного остатка. Все тРНК как про-, так и эукариот имеют сходную структуру. Они содержат около 80 оснований, различаются по составу оснований, часть которых модифицирована. Модификация оснований происходит уже после синтеза тРНК в ее определенных положениях. Схематически структуру тРНК принято изображать в форме «клеверного листа» в соответствии с возможностью образования водородных связей между основаниями. Главным участником процесса трансляции, его организующим центром является рибосома. Этот сложный молекулярный агрегат, состоящий из белков и рибонуклеиновых кислот, в ходе всей трансляции выполняет множество функций. Наиболее подробно исследованы структура и функция рибосом у бактерий, особенно у Е. coli.

Транспортная РНК, тРНК — рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. тРНК также принимают непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь — будучи в комплексе с аминокислотой — к кодону мРНК и обеспечивая необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса.

Для каждой аминокислоты существует своя тРНК.

тРНК является одноцепочечной РНК, однако в функциональной форме имеет конформацию «клеверного листа». Аминокислота ковалентно присоединяется к 3'-концу молекулы с помощью специфичного для каждого типа тРНК фермента аминоацил-тРНК-синтетазы. На участке C находится антикодон, соответствующий аминокислоте.

Генетическая роль и механизмы трансляции

Трансляция начинается со стартового кодона АУГ, который при локализации в смысловой части структурного гена кодирует аминокислоту метионин. Каждую аминокислоту доставляет к полисоме транспортная РНК (тРНК), специфичная к данной аминокислоте. тРНК выполняет роль посредника между кодоном мРНК и аминокислотой. Молекулы тРНК узнают в цитоплазме соответствующий триплет (кодон в мРНК) по принципу спаривания комплементарных азотистых оснований. тРНК, которая подходит к малой субчастице, образует связь кодой — аитикодои, при этом одновременно передает свою аминокислоту в аминоацнльный участок (А-участок) большой субъединице. К кодону АУГ «подходит» антикодон только той тРНК, которая переносит метионин. Поэтому прежде всего к рибосоме доставляется метионин. Затем кодон АУГ переходит на пептидильный участок большой субъединицы (Р-участок). В результате этих процессов образуется транслирующая рибосома — инициирующий комплекс. Элонгация — это последовательное включение аминокислотных остатков в состав растущей полипептидной цепи. Каждый акт элонгации состоит из трех этапов: 1. узнавание кодона, которое заключается в связывании антикодона с очередной молекулой тРНК, несущей аминокислоту, с кодоном свободного А-участка на рибосоме; 2. бразование пептидной связи, которое происходит лишь тогда, когда оба участка А и Р заняты молекулами тРНК. Часть большой субъединицы рибосомы — фермент пептидилтрансферазу, катализирующий образование пептидной связи; 3. ранслокация, где тРНК участка Р, не связанная с пептидом, покидает рибосому. Затем молекула тРНК с полипептидом переходят из А на Р-участок и, наконец, рибосома перемещается вдоль РНК на один кодон. Терминация (окончание синтеза) происходит по команде кодонов УАА, УАГ, УГА. В природе не существует таких молекул тРНК, антикодоны которых соответствовали бы этим кодонам. Каждая мРНК транслируется, как правило, несколько раз, после чего разрушается. Среднее время жизни молекулы мРНК около 2 мин. Разрушая старые и образуя новые мРНК, клетка может довольно строго регулировать как тип продуциру' О MUX белков, так и их количество. Это регуляция синтеза белка на уровне транскрипции. У эукариот возможна регуляция и на уровне трансляции. Синтез белка — один из существеннейших показателей жизни. Жизнь каждого индивидуума начинается с оплодотворенной яйцеклетки, которая многократно делится. Вскоре в образовавшейся клеточной массе начинается дифференцировка: между многими ранее однородными клетками возникают различия. Клетки дифференцируются потому, что в них содержатся разные белки, от присутствия которых зависит, какие реакции будут проистекать в клетке, а также свойства и функции данной клетки. Поскольку любой белок является продуктом гена, то дифференцировка обусловлена тем, что разные гены включаются и выключаются на разных этапах онтогенеза. Кроме того, каждый человек на Земле в прошлом, настоящем или будущем имеет свой неповторимый набор только ему свойственных белков, именно поэтому каждый человек уникален. Исключение составляют монозиготные близнецы, у которых генетический материал идентичен. Именно специфичность белковых наборов обеспечивает иммунный статус каждого человека.