- •Ферменты
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •Понятие об активном центре
- •Специфичность ферментов
- •Особенности кинетики ферментативных реакций
- •Ингибирование активности ферментов
- •Способы регуляции работы ферментов
- •Распределение ферментов в организме
- •Изоферменты
- •Ферменты как лекарственные препараты
- •Ферменты как диагностические реагенты
2
ния
2-х атомов водорода, так и путем прямого
включения в субстрат одного или двух
атомов кислорода.
Трансферазы -
ферменты, катализирующие перенос
функциональных групп или радикалов
от одного вещества (донора) к другому
веществу (акцептору).
Гидролазы -
ферменты, катализирующие гидролиз
субстрата, т.е. разрыв связей в субстрате
с присоединением воды. К гидролазам
относятся ферменты ЖКТ и большинство
ферментов лизосом.
Лиазы -
ферменты, катализирующие негидролитическое
расщепление субстрата или отщепление
элементов воды, аммония или диоксида
углерода с образованием, как правило,
двойной связи.
Изомеразы -
ферменты, катализирующие превращения
внутри одной молекулы. Они включают
рацемазы, мутазы, эпимеразы, цис-транс
изомеразы, внутримолекулярные
оксидоредуктазы и т.д.
Лигазы или
синтетазы - ферменты, катализирующие
присоединение друг к другу молекул с
использованием энергии фосфатной
связи АТФ.
Согласно
номенклатуры каждый фермент имеет два
названия - систематическое - полное
и рабочее - более краткое, лаконичное.
Для
целого ряда давно известных ферментов
сохранены их исторически сложившиеся
(тривиальные) названия, например,
трипсин, пепсин, которые не отражают
их функции.
Поскольку
размеры ферментов намного превышают
размеры низкомолекулярных субстратов,
возникло представление о том, что в
катализе участвует лишь ограниченная
область молекулы фермента. Эта область
называется активным или каталитическим
центром.
Активный
центр фермента формируется из отдельных
аминокислотных остатков, содержащих
разные функциональные группы. Субстрат
соединяется с активным центром в
нескольких точках, что обеспечивает
высокую избирательность связывания
и ориентацию субстрата, необходимую
для катализа реакции.
Активный
центр располагается, как правило, в
углублении (нише) поверхности
фермента. В результате субстрат,
соединяясь с активным центром, оказывается
не в водной среде цитозоля клетки, а в
окружении функциональных групп
активного центра.
Многие
белки по своей структуре являются
сложными белками. Содержащийся в
них небелковый компонент получил
название кофактора. Кофактор может
быть представлен ионами металлов (Zn,
Си, Fe и др.) или производными
водорастворимых витаминов. Последние
получили название коферментов. Примерами
коферментов могут служить ТДФ, ФАД,
НАД, Н4-фолат и другие. Кофактор,
как правило, входит в состав активного
центра фермента и принимает
непосредственное участие в катализе
реакции.
Понятие об активном центре