- •Белки, их строение и биологическая роль
- •Строение белков. Первичная структура.
- •Вторичная структура
- •Третичная структура
- •Понятие о нативном белке
- •Классификация. Биологические и химические свойства белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Биохимия сложных белков
- •Некоторые особенности строения миоглобина и гемоглобина
- •Гемаглобинопатии
- •Ферменты
- •Механизм действия ферментов. Основные черты ферментативного катализа, его этапы.
- •1. Частичный протеолиз (Трипсиноген------ Трипсин)
- •Факторы, оказывающие влияние на активность ферментов.
- •Конкурентное ингибирование.
- •Неконкурентное ингибирование.
- •Биохимия нуклеотидов и нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы.
- •Характеристика репликации.
- •Транскрипция. Трансляция.
- •1 ).Инициация
- •1. Обмен веществ включает в себя 3 этапа:
- •Организация цпэ (по рис.1)
- •Пиридинзависимые дегидрогеназы (над, надф)
- •Флавинзависимые дегидрогеназы (фад,фмн)
- •Функции дыхательной цепи:
- •Дыхательный контроль.
- •Токсичное действие кислорода. Защита от токсичного действия кислорода.
- •Обмен углеводов.
- •Функции углеводов.
- •Всасывание углеводов в кишечнике.
- •Метаболизм глюкозы.
- •Гликолиз (дихотомический процесс).
- •Биомедицинское значение ферментативных реакций гликолиза.
- •Суммарная реакция и выход энергии при гликолизе.
- •Пентофозофосфатный путь ( пфп).
- •Биомедицинское значение.
- •Общая схема биохимических реакций пфп.
- •Медицинское значение.
- •Глюконеогенез.
- •Биомедицинское значение.
- •Биомедицинское значение.
- •Биосинтез гликогена.
- •Обмен фруктозы и галактозы.
- •Обмен липидов.
- •Функции липидов в организме.
- •Переваривание и всасывание жиров.
- •Желчные кислоты.
- •Всасывание продуктов гидролиза.
- •Биосинтез кетоновых тел.
- •Распад кетоновых тел.
- •Биосинтез высших жк.
- •Синтез жиров (таг).
- •Отличие действия инсулина в жировой ткани и печени:
- •Синтез холестерина.
- •Биосинтез Хс.
- •Ферменты.
- •Регуляция синтеза нуклеотидов.
- •Синтез пиримидиновых нуклеотидов.
- •Регуляция.
- •Катаболизм.
- •Катаболизм пуриновых нуклеотидов.
- •Регуляция обмена веществ. Гормоны (химические посредники).
- •1. По химической структуре:
- •2. По механизму действия;
- •3. По влиянию на организм:
- •Синтез и секреция гормонов.
- •Механизм действия гормонов белково-пептидной природы через вторичных посредников.
- •Эффекты, осуществляемые через ц амф.
- •Кальций как вторичный посредник.
- •Биохимия печени
- •Обезвреживающая функция печени
- •Обезвреживание веществ
- •Отличие этих цепей от цпэ
- •Биохимия крови
- •Белки плазмы крови
- •Сывороточный альбумин
- •Глобулины
- •Конверсия метгемоглобина
- •Биосинтез тема и его регуляция
- •Гемостаз
- •1 Фаза: первичный гемостаз.
- •2 Фаза: гемокоагуляция
- •Фибрина
- •Противосвертывающая система
- •Биохимический_анализ
- •Гормоны
- •Липотропины
Гемаглобинопатии
Обусловлены наличием аномального НЬ. У них изменяется одно из трёх свойств:
растворимость
сродство к О2
устойчивость к денатурации.
1). НЬ с изменённой растворимостью. HbS - серповидно-клеточный, в Б-цепях НЬ в 6 положении заменяются аминокислотные остатки, изменяется форма, повышается ломкость, укорачивается продолжительность жизни ЭЦ.
Талассемии - нарушение синтеза цепи НЬ. а - талассемия - а - цепи, b-b- (3 - цепей, следовательно изменяется продукция эритроидных клеток в костном мозге и насыщение ЭЦНЬ.
2). Метгемоглобин - в нём железо трехвалентно
Восстановление метНЬ в нормальный происходит с участием витамина С и фермента НАДФН - метгемоглобинредуктазы. Развивается при:
а), отравлениях NO3 ,Br- , NО-2, анилином, особая опасность: нитратсодержащая вода для
новорожденных,
б), наследственный дефицит фермента метгемоглобинредуктазы.
Карбоксигемоглобин. Сродство НЬ человека к СО в 200 раз выше,чем к О2, т.к. СО
вытесняет О2 из оксиНЬ, при отравлении СО на коже и в тканях жертвы проявляется
ярко-вишнёво-розовый цвет
Ферменты
Характеристика.
Ферменты - биокатализаторы, ускоряющие скорость химических реакций в организме, в реакциях не расходуются, катализируют как прямую, так и обратную реакции, катализируют не более 1 хим. реакции, увеличивают скорость хим. реакции при обычной температуре, обладают высокой степенью специфичности, могут регулироваться. С термодинамической точки зрения ускоряют реакции за счет снижения энергии активации, путем увеличения числа активированных молекул, становятся реакционно-способными на более низком энергетическом уровне.
Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул 1 моля вещества в
активированное состояние при данной температуре.
Классификация. Номенклатура.
Название: 1. субстрат 2. тип катализируемой реакции с окончанием «аза»
Классы ферментов (в основе классификации лежит специфичность ферментов).Для
некоторых используются тривиальные названия (пепсин, трипсин).
оксидоредуктазы (ОВР) НАД, ФАД '
трансферазы (перенос отдельных групп атомов кроме Н от одной молекулы к другой) Аминотрасфераза
гидролазы (гидролиз пептидных, эфирных связей с участием воды - ферменты ЖКТ)
лиазы (отщепление групп от субстрата без воды с образованием двойных связей, или присоединение групп по = связи) Амидинлиаза, фумаратгидротаза
5. изомеразы (взаимопревращение изомеров) Рацемаза
6. лигазы или синтетазы (образование связей в реакциях конденсации у различных соединений с использованием энергии АТФ или витамина Н(биотин)) Глутаминсинтетаза
Структура ферментов.
Все ферменты - глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких ППЦ в
третичной структуре. Имеют активный центр (АЦ) - это участок, образованный
боковыми радикалами аминокислотных остатков, отдаленных друг от друга, которые на
уровне третичной структуры формируют центр. К нему присоединяется субстрат,
который обладает пространственным и химическим сродством к нему
(комплиментарностью).
Субстрат - это лиганд или вещество, которое подвергается химической модификации
при взаимодействии с АЦ фермента.
АЦ содержит якорный участок, который не играет каталитической роли, а служит для
специфического связывания субстрата; каталитический центр, который участвует в
химической модификации. Кроме АЦ в молекуле фермента может присутствовать
аллостерический центр (регуляторный), при помощи него осуществляется регуляция
активности фермента.
Аллостерический центр содержат ферменты, состоящие из нескольких субъединиц, эти ферменты являются ключевыми в различных метаболических путях. Часто молекулы фермента содержат небелковый компонент, от которого зависит его активность - кофактор. Комплекс белковой части и кофактора называют холоферментом. К кофакторам относят: ионы металлов и коферменты (орг.соединения).
Более 25% ферментов прочно связаны с ионами металлов.
Различают:
металлоферменты - содержат ионы металлов, имеющих функциональное значение, которые в ходе очистки не отделяются от фермента
ферменты, активируемые металлами - связаны с металлом менее прочно, но для проявления активности фермента необходимо добавление металла в среду.
В отличие от ионов металлов коферменты участвуют в химической реакции. Коферменты являются переносчиками различных групп и их рассматривают как второй субстрат. Коферменты претерпевают химические превращения, противоположные тем, которые происходят с субстратом (в ОВР субстрат окисляется, а кофермент -восстанавливается).