7 Билет
1.Чем больше константа Михаэлиса,тем меньше сродство субстрата к ферменту.Км определяет сродство.
2.Дых.цепь сост. Из 4 белк. Компл. И небольших подвижн. Мол. Убихинона и цитохромов, кот. Циркул. В липид. Слоемембр. М-убелк. Компл.
Комплексы:
→1:НАДН2дегидрогеназн. Компл-в кач. Коферм. Содерж. ФМН и 5 железо-серных белков
→2:сукцинилдегидрогеназный-в сост. Компл. Простетич. Гр. ФАД и FeS4,коэнзим q(убихинон)
→3:компл. В-с1(ферм.QH2ДГ).Каждый мономер сод. 3 гема, связ. С цитохр. В-с1,и железо-серн. Белок.
→4:цитохромоксидазный компл-каждый мономер сод. 2 цитохр. И 2 атома меди
Принцип действия:
→2е от НАДН2 проход. Ч-з 1 компл.(ФМН→SFeбелок)на коQ,высвоб. При этом э. и обесп. Перекачку H
→KoQс 2е забир 2Н из матрикса и превращ в КоQH2(восст. КоQпроисх с уч 2 компл).
→KoQH2 перенос 2е на 3 компл,а 2Н в межмемб пр-во.
→цитохром С переносит е с 3 компл на 4 компл.
→4 комплсбрас е на О2,высвоб при этом э. обесп. Перекачку Н.
3.При недостаточном поступлении тиамина пировиноградная и молочная кислоты накапливаются в тканях, нарушается синтез ацетилхолина, вследствие чего ухудшаются функции ряда систем, в первую очередь, нервной, сердечно-сосудистой и пищеварительной.
Билет 8.
1.регуляция активности:
→Изменение кол-ва фермента.
→Проферменты(неактивная форма ферментов).Напр. трипсин.
→Хим. Модификация фермента.(с помощью нековалентныхвзаимод.)Напр. Тирозин.
→Аллостерическая регуляция.(активаторы и ингибиторы).
В клетке:
• Борьба за субстрат.
• Выключение активности одного из изоферментов.
• Компартментация.
2.→2е от НАДН2 проход. Ч-з 1 компл.(ФМН→SFeбелок)на коQ,высвоб. При этом э. и обесп. Перекачку H
→KoQс 2е забир 2Н из матрикса и превращ в КоQH2(восст. КоQпроисх с уч 2 компл).
→KoQH2 перенос 2е на 3 компл,а 2Н в межмемб пр-во.
→цитохром С переносит е с 3 компл на 4 компл.
→4 комплсбрас е на О2,высвоб при этом э. обесп. Перекачку Н.
Билет 9
1.Конкурентное(изостерическое).Пример:сульфаниламид. Преп. Уч-й в биосинтезе нукл. Основ.
Неконкурентное(алостерическое)-способ. Обратимо связ. С опред. Частью ферм и измен их акт.Пример:антибиотики.
• Необратимое-набл. В случае образ. Ковал. Стабильн. Связей м-у молекулой ингиб. И ферм.Пример:Hg,Ag,As.
• Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными.
2.Мультиферм. компл. Пируватдегидрогеназы.В сост. Вход 3 ферм и 5 коферм.
Ферменты:
• Пируватдекарбоксилаза(ПДГ)-декарбокс. Пирувата (е1)
• Дигидролипоилацетилтрансфераза(ДЛАГ)-перенос водор. И ацетила(Е2)
• Дигидролипоилдегидрогеназа(ДЛДГ)-перенос водор.(Е3)
Коферменты:
• Тиаминпирофосфат(вит. В1)
• Липоевая кислота
• ФАД
• КоА
• НАД
Билет 10
1.Лиазы.-катал. Разрыв хим. Св. без гидролиза.
Декарбоксилазы-отщепл. Карбоксильн. Гр. От орган. Кислот(гистидиндекарбоксилазы)
Альдолазы-расщепл. Углерод-углеродн. Св. с обр. альдегида.
Гидратазы-присоед воду по двойной связи(фумараза)
Дегидратазы-отщепл. Воду с обр. двойной связи.
2.Хемиоосмотическая гипотеза.одна из гипотез в биохимии о механизме преобразования энергии в биологических мембранах при синтезе аденозин-трифосфорной кислоты (АТФ). Высказана английским биохимиком П. Митчеллом в 1961 и в более развитом виде в 1966. Согласно X. г., на ряде биологических мембран, названных П. Митчеллом "сопрягающими" (внутр. мембраны митохондрий, хлоропластов, плазматические мембраны бактерий), имеется разность электрических потенциалов и разность концентраций ионов водорода. Разность электрохим. потенциалов ионов водорода образуется за счёт энергии, выделяемой при деятельности цепи оки-слительно-восстановит. ферментов, и, в свою очередь, является источником энергии для синтеза АТФ из аденозин-дифосфорной к-ты и неорганич. фосфата.
Билет 11.
1.Классиф. ферментов:
I Оксидоредуктазы.-катализ. ОВР различн. Типов.
II Трансферазы.-катал. Перенос хим. Групп с одной мол. Субстр. На др.
III Гидролазы-катал. Р-и расщепления разнообразн. Связей с присоед. Воды по месту отщепл.
IV Лиазы.-катал. Разрыв хим. Св. без гидролиза.
V Изомеразы.-катал.структ. или геометрич. Измен. В мол. Субстр.
→внутримол. Мутаза-внутримол. Перенос групп.
→внутримол. Оксидоредукт.-внутримол. ОВР.
VI Лигазы.-катал. Обр.хим.св.м-у субстр. За счет гидролиза АТФ.
2.НАДН-дегидрогеназа, содержит ФМН, 22 белковых молекулы, из них 5 железосерных белков. Располагаются на внутренней мембране – например, ацил-SКоА-дегидрогеназа (окисление жирных кислот), сукцинатдегидрогеназа (цикл трикарбоновых кислот), митохондриальная глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (челночный механизм переноса НАДН в митохондрию).
Билет №12
Билет 13
1.Энзимотерапия.:
• Замест. Терапия-исп. Гидролит. Ферм. Пищевар. Тракта при их недостатке,использ. Ферм. При энзимопатиях.
• Удал. Кл.итк. Структур,некр. Уч-исп. Протеинкиназы,гликозидазы,компл.преп,нуклеазы.
• Фибринолитич.преп.-плазмин,активаторыплазминогена.
• Терапия злокач. Образ.
2.Мультиферм. компл. Пируватдегидрогеназы.В сост. Вход 3 ферм и 5 коферм.
Ферменты:
• Пируватдекарбоксилаза(ПДГ)-декарбокс. Пирувата (е1)
• Дигидролипоилацетилтрансфераза(ДЛАГ)-перенос водор. И ацетила(Е2)
• Дигидролипоилдегидрогеназа(ДЛДГ)-перенос водор.(Е3)
Коферменты:
• Тиаминпирофосфат(вит. В1)
• Липоевая кислота
• ФАД
• КоА
• НАД
Билет №14
Билет 15
1.Классиф. ферментов:
I Оксидоредуктазы.-катализ. ОВР различн. Типов.
II Трансферазы.-катал. Перенос хим. Групп с одной мол. Субстр. На др.
III Гидролазы-катал. Р-и расщепления разнообразн. Связей с присоед. Воды по месту отщепл.
IV Лиазы.-катал. Разрыв хим. Св. без гидролиза.
V Изомеразы.-катал.структ. или геометрич. Измен. В мол. Субстр.
→внутримол. Мутаза-внутримол. Перенос групп.
→внутримол. Оксидоредукт.-внутримол. ОВР.
VI Лигазы.-катал. Обр.хим.св.м-у субстр. За счет гидролиза АТФ.