Справочный материал по Физиологии.

Глава 7 – Физиология сократительных элементов.

Двигательные функции, осуществляемые сократительными элементами мышечных тканей (поперечнополосатое скелетное МВ, кардиомиоциты, ГМК) и немышечными контрактильными клетками (миоэпителиальные, миофибробласты и др.), обеспечивает актомиозиновыйхемомеханическийпреобразователь. В скелетных МВ и кардиомиоцитах присутствуют сократительные единицы — саркомеры, этопоперечнополоcатыемышцы, в ГМК саркомеров нет, этогладкиемышцы. Сократительную функцию скелетной мышечной ткани (произвольнаямускулатура) контролирует нервная система (соматическая двигательная иннервация).Непроизвольныемышцы(сердечная и гладкая) имеют вегетативную двигательную иннервацию, а также развитую систему гуморального контроля их сократительной активности. Все мышечные элементы способны к генерации ПД, распространяющихся по клеточной мембране (сарколемме).

Скелетная мышца

У человека более 600 скелетных мышц (около 40% массы тела). Они обеспечивает осознанные и осознаваемые произвольные движения тела и его частей. Структурно-функциональная единица скелетной мышцы — скелетное мышечное волокно (МВ).

Рис.7-1.Скелетнаямышцасостоитизпоперечнополосaтыхмышечныхволокон[11]. Значительный объём МВ занимают миофибриллы. Расположение светлых и тёмных дисков в параллельных друг другу миофибриллах совпадает, что приводит к появлению поперечной исчерченности. Структурная единица миофибрилл — саркомер, сформированный из толстых (миозиновых) и тонких (актиновых) нитей. Расположение тонких и толстых нитей в саркомере показано слева и слева внизу. G‑актин — глобулярный, F‑актин — фибриллярный актин.

Миофибриллы

Каждая миофибрилла содержит около 1500 толстых и 3000 тонких нитей. Поперечная исчерченность скелетного МВ (рис. 7–1) определяется регулярным чередованием в миофибриллах различно преломляющих поляризованный свет участков (дисков) — изотропных и анизотропных: светлые(Isotropic, I–диски) итёмные(Anisotropic, А–диски)диски. Разное светопреломление дисков определяется упорядоченным расположением по длине саркомера тонких (актиновых) и толстых (миозиновых) нитей:толстыенитинаходятся только в тёмных дисках,светлыедискине содержат толстых нитей. Каждый светлый диск пересекаетZ-линия. Участок миофибриллы между соседними Z-линиями определяют каксаркомер.

 Саркомер— часть миофибриллы, расположенная между двумя последовательными Z–дисками. В состоянии покоя и полностью растянутой мышце длина саркомера составляет 2 мкм. При такой длине саркомера актиновые (тонкие) нити лишь частично перекрывают миозиновые (толстые) нити. Один конец тонкой нити прикреплён к Z-линии, а другой конец направлен к середине сaркомера. Толстые нити занимают центральную часть сaркомера — А–диск (содержащий только толстые нити участок сaркомера — Н-зона, в середине Н-зоны проходит М-линия). I–диск входит в состав двух сaркомеров. Следовательно, каждый сaркомер содержит один А–диск (тёмный) и две половины I–диска (светлого), формула саркомера — 0,5А + I + 0,5А. Во время сокращения длина A–диска не меняется, а I–диска — укорачивается, что и послужило основанием для создания теории, объясняющей сокращение мышцы механизмом скольжения (теорияскольжения) тонких актиновых нитей вдоль толстых миозиновых.

 Толстаянить(рис 7–3Б). Каждая миозиновая нить состоит из 300–400 молекул миозина и С‑белка.Миозин(рис 7–3В) — гексaмер (две тяжёлые и четыре лёгкие цепи). Тяжёлые цепи — две спирально закрученные полипептидные нити, несущие на своих концах глобулярные головки. В области головок с тяжёлыми цепями ассоциированы лёгкие цепи. Каждую миозиновую нить связывает с Z–линией гигантский белок титин. С толстыми нитями ассоциированы небулин, миомезин, креатинфосфокиназа и другие белки.

Рис.7-3.Тонкаяитолстаянитивсоставемиофибрилл[11].А.Тонкаянить— две спирально скрученные нити фибриллярного актина (F‑актин). В канавках спиральной цепочки залегает двойная спираль тропомиозина, вдоль которой располагаются молекулы тропонина трёх типов.Б—толстаянить. Молекулы миозина способны к самосборке и формируют веретенообразный агрегат диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм. Фибриллярные хвосты молекул образуют стержень толстой нити, головки миозина расположены спиралями и выступают над поверхностью толстой нити.В—молекуламиозина. Лёгкий меромиозин обеспечивает агрегацию молекул миозина, тяжёлый меромиозин имеет связывающие актин участки и обладает активностью АТФазы.

 Миозин(рис.7–3В). В молекуле миозина (мол. масса 480 000) различают тяжёлый и лёгкий меромиозин.Тяжёлыймеромиозинсодержитсубфрагменты(S):S₁содержит глобулярные головки миозина,S₂— прилежащую к головкам часть фибриллярногохвостамолекулы миозина. S₂эластичен (эластическийкомпонентS₂), что допускает отхождение S₁на расстояние до 55 нм. Концевую часть хвостовой нити миозина длиной 100 нм образуетлёгкиймеромиозин. Миозин имеет двашарнирныхучастка, позволяющих молекуле изменять конформацию. Одиншарнирныйучасток находится в области соединения тяжёлого и лёгкого меромиозинов, другой — в областишейкимолекулы миозина (S₁—S₂–соединение). Половина молекул миозина обращена головками к одному концу нити, а вторая половина — к другому (рис.7–3Б). Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой нити, тогда как тяжёлый меромиозин (благодаряшарнирнымучасткам) выступает над её поверхностью.

 Титин— наибольший из известных полипептидов с мол. массой 3000 кД — наподобие пружины связывает концы толстых нитей с Z-линией. Другой гигантский белок —небулин(M_r800 кД) — ассоциирует тонкие и толстые нити.

 С‑белокстабилизирует структуру миозиновых нитей. Влияя на агрегацию молекул миозина, обеспечивает одинаковый диаметр и стандартную длину толстых нитей.

 Миомезин(М‑белок) икреатинфосфокиназа— белки, ассоциированные с толстыми нитями в середине тёмного диска. Креатинфосфокиназа способствует быстрому восстановлению АТФ при сокращении. Миомезин выполняет организующую роль при сборке толстых нитей.