ФГБОУ ВО УГМУ МЗ РФ
Биохимия соединительной и костной ткани
лекция каф биохимии ФГБОУ ВО УГМУ Минздрава РФ
лектор проф. Мещанинов В.Н. 2019 г
Химический состав соединительной ткани
•вода (63%.)
•плотные вещества (37%), из них
•коллаген 85%
•эластин 4,4%
•ретикулин 0,5%
• альбумины и глобулины 0,6%
•гликозоаминогликаны (ГАГ) 3,5 %
•липиды 2,8%
•экстрактивные вещества 3,2%
•неорганические вещества 0,5%
Белки соединительной ткани
Коллаген
глицин 33%, аланин 11%,
ролин и оксипролин 21%, лизин и оксилизин 1-3%.
Вторичную и третичную структуру тропоколлагена составляет трехцепочная молекула, в которой 2 цепи одинакового аминокислотного состава, а 3-я с небольшим отклонением.
Проли́н — гетероцикическая иминокислота. Пролином богат основной белок соединительной ткани — коллаген
Ворганизме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты.
Всоставе коллагена пролин при
участии аскорбиновой кислоты окисляется в гидроксипролин. Чередующиеся остатки пролина и
гидроксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.
Пролин и гидроксипролин
•Гидроксипролин входит в состав белка коллагена и желатина. Синтезируется из пролина при участии кислорода и витамина C.
•4-Гидроксипролин содержится в моче. Среднесуточное выделение для здорового человека составляет 226±62 мкмоль.
Коллаген
1 -третичная структура; 2 -молекула
тропоколлагена;
Эластин
В состав первичной структуры проэластина входят необычные аминокислоты (десмозин, лизиннорлейцин).
Свойства белков соед. тк.
1. эластичность, 2.прочность, 3.волокнистость,
4.плохая растворимость в воде, 5.устойчивость к денатурации,
6.плохая перевариваемость в желудочно- кишечном тракте,
7.низкая антигенность,
8.биологическая неполноценность из-за особого аминокислотного состава.
Десмози
н