Раздел 2. Энзимология
А) Класс фермента – гидролаза
Б)
Чем больше субстрата при постоянной концентрации фермента, тем выше скорость реакции, но до определенного уровня (Vmax)
В)
Для АХЭ оптимальная pH=8,4. При pH=6 его каталитическая активность будет сильно снижена, что связано с ионизацией функциональных групп аминокислотных остатков.
Г) В передаче нервного импульса участвует ацетилхолин посредством его присоединения к рецепторам постсинаптиеской мембраны. АХЭ предотвращает накопление ацетилхолина, иначе это может привести к отсутствию проведения импульса, что и происходит при воздействии ФОС на АХЭ, так как он необратимо ингибирует этот фермент
11
А) Витамины являются предшественниками коферментов, необходимых для нормального функционирования аллостерических ферментов.
Б) Тиамидифосфат
В) Лиазы (декарбоксилазы, трансферазы) Участие в работе нервной системы: образование ацетилхолина (метилтрансфераза)
21
А) Аллостерический центр фермента (регуляторный)
Б) Конкурентное ингибирование
В) Так как калимин является структурным аналогом субстрата, то возникает конкуренция между калимином и ацетилхолином. В результате чего, замедляется гидролиз ацетилхолин и усиливается проведение нервного импульса.
Г) Побочные эффекты могут быть связан с избыточнм накоплением ацетилхолина в синаптической щели
22
А) Механизм – частичный протеолиз
Пространственное строение
Субстраты: преимущественно – белки
Б) Класс - гидролаза
В) Конкурентное ингибирование
33
А) Регуляторные ферменты катализируют начальные, необратимые, скорость-лимитирующие, реакции в местах разветвления метаболического пути Регуляторными ферментами в этом метаболическом пути может быть Е1, Е2(необратимая реакция)
Б)
В) Взаимодействовать могут: субстраты, ингибиторы и активаторы
Вид регуляции – отрицательная обратная связь
Г) Примеры гемосодержащих белков: гемоглобин, миоглобин.
Роль гема: связывание и транспорт кислорода.
34
А) Регуляторный фермент – Е2(необратимая реакция, регулируемая количеством АТФ)
Б) Отрицательная обратная связь Ингибитор – АТФ
В)
35
А) Е2 - необратимая, Е5, Е6 – необратимые + разветвление
Б) По принципу отрицательной обратной связи
В)P1 и Е с Е5 с аллостерическим центром, D – с активным центром
38
А) Креатинкиназа – олигомерный белок состоящий из двух протомеров двух типов: M (muscle) и B (brain) Изоферменты - ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но имеют разную первичную структуру
ММ – мышцы, ВМ – сердце, ВВ – мозг Б) Определение содержания Креатинкиназы в плазме крови необходимо при диагностике инфаркта миокарда
Основано на том, что изоформы КК имеют разную электрофоретическую подвижность
В) Изоформа BB почти не определяется так как не проникает через гематоэнцефалический барьер. Изоформа BM помогает в определении инфаркта миокарда, так как данная изоформа имеется только в сердечной мышце.
39
А)
Б) Кофермент NAD+, витамин PP
В)ЛДГ – олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов H(heart) и M(muscle). ЛДГ1 и ЛДГ – в мышце и почках, ЛДГ4 и ЛДГ5 – в скелетных мышцах и печени. Г) Креатинкиназа
40
А)
Образуется NADH, с помощью которого в дыхательной цепи образуется три молекулы АТФ.
Б) ЛДГ – олигомерный белок, состоящий из 4 протомеров двух типов H(heart) и M(muscle). ЛДГ1 и ЛДГ – в мышце и почках, ЛДГ4 и ЛДГ5 – в скелетных мышцах и печени. Изоферменты - ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но имеют разную первичную структуру
Активность фермента –
В)
41
А) Энзимодиагностика предполагает под собой постановку диагноза заболевания на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях.
Для энзимодиагностики используют органоспецифические ферменты
Их количество должно быть достаточным для их определения Б) При инфаркте миокарда ЛДГ и КК активна лишь в течение суток, в то время как Тропонин Т – в течение 14 суток. К тому же, ЛДГ и КК имеют разные изоформы, в то время как тропонин Т – нет.