Биохимические функции ФАД, ФМН -
перенос атомов водорода и электронов в окислительно-восстановительных реакциях.
Благодаря переносу водорода обеспечиваются процессы:
1.Энергетический обмен – окисление пировиноградной кислоты,
цикл Кребса, окисление жирных кислот и др.
2. Окисление субстратов с участием молекулярного кислорода.
Кофермент А (коэнзим А, КоА, СоА, HSKoA)
Кофермент ацилирования - один из важнейших коферментов, принимающий участие в реакциях переноса ацильных групп при синтезе и окислении жирных кислот, окислении пирувата, в цикле Кребса.
Кофермент А синтезируется в 5 этапов из пантотеновой кислоты (витамина B5), цистеина, АДФ.
Роль водорастворимых витаминов в функционировании ферментов.
Комплекс кофермента и апофермента образует целостную, биологически активную молекулу фермента (холофермент).
Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты
(чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B).
Отсутствие витаминов в пище человека приводит к
недостаточной активности некоторых ферментов и вызывает нарушения скорости ферментативных процессов.
Основы кинетики ферментативного катализа.
Термолабильность – зависимость активности Е от tº
Скорость ферментативной реакции повышается в 2 - 4 раза при повышении tº на 10º.
(правило Вант – Гоффа
Из-за белковой природы Е повышение tº приводит к тепловой денатурации.
Снижение tº приводит к снижению скорости реакций и замедлению обмена веществ (анабиоз).
tº оптимум у теплокровных организмов (человека) - 37ºС.
Основы кинетики ферментативного катализа Термолабильность –
зависимость активности Е от tº
Скорость ферментативной
реакции повышается в 2 - 4 раза при повышении tº на 10º
(правило Вант – Гоффа).
Из-за белковой природы Е повышение tº приводит к
тепловой денатурации.
Снижение tº приводит к
снижению скорости реакций и замедлению обмена веществ
(анабиоз)
tº оптимум у теплокровных
организмов (человека) - 37ºС
Зависимость скорости ферментативной реакции от рН среды
Влияние рН среды на активность ферментов связано с ионизацией функциональных групп активного центра.
При отклонении рН от оптимальных значений происходит снижение активности фермента.
Оптимум значения рН у разных ферментов различный. Большая часть ферментов организма имеет оптимум рН, близкий к нейтральному (рН = 7),
но возможны исключения.
рН крови (норма) ~ 7,4 <7,35 - ацидоз, < 7,0 – смерть
> 7,45 - алкалоз, > 8,0 - смерть
Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации (количества) фермента
При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента
Влияние концентрации S
на скорость ферментативной реакции.
Кm – концентрация S, необходимая для связывания 1/2 E и достижения скорости реакции, равной 1/2 Vmax. Km можно использовать для оценки сродства E по отношению к данному S.
При увеличении количества S начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным S, наблюдают наибольшую скорость образования P. Дальнейшее повышение концентрации S
не приводит к увеличению образования P
(скорость реакции не возрастает).
Концентрация E – лимитирующий
фактор в образовании P.
Это явление легло в основу
ферментативной кинетики, разработанной Л. Михаэлисом и
М. Ментен в 1913 г
Изоферменты -
это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию.
Изоферменты отличаются друг от друга
-кинетическими параметрами
-условиями активации
-первичной структуре белковой молекулы
-физико - химическими свойствами
-локализацией в разных органах
Появление изоферментов обусловлено различиями в структуре генов, кодирующих эти изоферменты.