биохимия
.docБилет 1 Хим.св-ва ор-ов. Макро- , микро-, ультрамикроэлементы, органогены.
В состав живых ор-ов входит более 70 хим.элементов( белки, жиры, углеводы, нуклеиновые кислоты, липиды)
Органогены-носители жизни. С, О, H, N- органогены. 99,4% от общей массы.
1. Макроэлементы: 0,001% (С, N, O, H, S, P, Na, Ca, Mg, Fe, Cl)
-3 - 6
2. Микроэлементы: от 10 до 10 % ( Mr, Zn, Cu, Co, Mo, B )
3. Ультрамикроэлементы: не привышает 10-6 % (Hg, Au, Ra, U)
С пищей человек должен получать 32% хим.элементов.
Многочисленные химические элементы, образующие живое вещество, присутствуют в нем в виде различных органических и неорганических соединений.
Органические соединения живого представлены молекулами белков, нуклеиновых кислот, липидов, углеводов, витаминов, гормонов, органических кислот и многими другими.Неорганические соединения живого представлены водой и минеральными веществами.
Вода - один из широко распространенных компонентов живого.
Билет 2. Белки. Элементный состав белков, молекулярная масса белков.
Белки – это азотсодержащие, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей и имеющие сложную структурную организацию.
Молекулярная масса белков достаточно большая, поэтому они относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса белков колеблется от 6 000 до 1 000 000 Дальтон и выше.
Элементный состав:
Каждый блок (или смесь) функционально связаны м-у собой белками. Все белки содержат обязательно 5 хим.эл-в. С (углерод) 50-55%
О (кислород) 21-24%
N (азот) 15-18%
Н (водород) 6-7%
S (сера) 0,3 -2,5%
Сера входит в состав лишь некоторых аминокислот: Р, Fe, Zn, Y, Cu и др. В одноклеточных ор-ах насчитывается около 3 тыс. белков, в ор-ме человека 5 млн. белков.
Билет 3. Аминокислотный состав белков. ?-аминокислотым - структурные единицы белков. Классификация. Строения (образование цвиттер-иона). Стериоизомерия ?-аминокислот (оптические изомеры):принадлежность к D- и L-стереохимическим рядам.
Аминокислоты - гетерофункциональные соединения. Они представляют собой производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в альфа-положении замещен на аминогруппу.
Аминокислоты - амфотерные соединения; в сильнокислых растворителях имеют положительный заряд, в щелочных - отрицательный заряд( глицин, аланин, валин, лейцин, изолицин, лизин, серин, треонин, пролин, триптофан, гистидин, фенилаланин, тирозин)Эти ?-аминокислоты содержатся в хлебе, молоке, картофеле.
Аминокислоты, входящие в состав белков, называют с т а н д а р т н ы м и, о с н о в н ы м и или н о р м а л ь н ы м и.
Все стандартные аминокислоты, кроме глицина, содержат а с и м м е т р и ч н ы й атом углерода в ?-положении (атом углерода, с которым связаны четыре разные замещающие группы) и, следовательно, оптически активны.
В состав белков входят только аминокислоты L - ряда. При гидролизе белков в мягких условиях аминокислоты сохраняют свою оптическую активность. Аминокислоты, присутствующие в организме животных и растений в свободном виде также принадлежат к L - ряду. D-аминокислоты встречаются в природе очень редко и обнаружены в составе некоторых микроорганизмов и пептидных антибиотиков.
Строение и классификация аминокислот
Различают положение аминогрупп у ассиметричного атома углерода.
COOH COOH
| |
H - *C - NH2 NH2 - *C - H
| |
R R
D- ряд L-ряд
В кристалл. Сост-и и водных растворах при определённых значениях Ph-среды, т.е. кислой или щелочной, ?-аминокислота сущ-т в виде диполярных ионов, кот. Явл. Результатом взаимодействия аминогруппы и карбоксильной группы, т.е. по сути дела диполярные ионы представляют собой внутреннюю соль ?-аминокислоты.
+ - + -
NH2 - N – CH – C = O <-- H3N - CH - COO
| | --> |
R O - H R
?-аминокислота диполярный ион (цвиттер-ион)
Билет 4. Биологическая классификация ?-аминокислот: заменимые и незаменимые(примеры). Биологическое значение ?-аминокислот.
Незаменимые аминокислоты. Растения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, нужные им для построения клеточных белков. Животный организм способен синтезировать только около половины аминокислот, необходимых ему для построения белков своего тела. Эти аминокислоты получили название заменимые. Остальные десять протеиногенных аминокислот животные организмы синтезировать не могут и должны получать их с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми или обязательными. К ним принадлежат: валин, изолейцин, метионин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, аргинин и гистидин. Отсутствие или недостаток в пище каких-либо незаменимых аминокислот приводит к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, расстройство биосинтеза белков, возникновение заболеваний и т.п.).
С понятиями заменимые и незаменимые аминокислоты связаны понятия полноценные и неполноценные белки. Полноценными называют белки, содержащие все незаменимые аминокислоты. Белки, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокислоту, называют неполноценными. На основании аминокислотного состава суммарного белка данного пищевого продукта можно говорить лишь о его меньшей или большей биологической ценности.
биол.роль:например:Орнитин способствует выработке гормона роста.Пролин крайне важен для суставов и для сердца.Является важным источником энергии для головного мозга и центральной нервной системы.Тирозин необходим для нормальной работы надпочечников, щитовидной железы и гипофиза.
Билет 5. Хим.св-ва ?-аминокислоты.
Св-ва ?-аминокислот это их способность соединяться (взаимодействовать) друг с другом, образовывая высокомолекулярные соединенные белки и пептиды. Реакция идёт за счёт выделения воды при взаимодействии карбоксильной группы кислоты (одной) и аминогрупп (другой аминокислоты) идёт реакция полеконденсации. Например, при взаимодействии двух молекул глицина образ. Дипептид. При взаимодействии двух молекул ?-аминокислоты образуется дипептид, трёх молекул трипептид. При взаимодействии двух разных ?-аминокислот могут образоваться двух разных дипептида. Соединение большого числа ?-аминокислоты друг с другом приведёт к образованию полипептидов.
?-аминокислоты кристаллические в-а, со сравнительно высокой t? плавления - 200-300? С. Растворимы в воде. ?-аминокислоты амфотерные соединения, поэтому они расщепляют соль.
Аминокислоты - амфотерные соединения; в сильнокислых растворителях имеют положительный заряд, в щелочных - отрицательный заряд.Благодаря амфотерности аминокислоты являются буферными веществами, выполняющими важную функцию регулирования рН в организме.
Аминокислоты могут вступать в реакцию как по карбоксильной группе, так и по аминогруппе.
Билет 6. Строение белковой молекулы( полипептидная теория Фишера). Пептидная связь.
Структура белковых молекул отличается значительной сложностью и своеобразной организацией. Различают 4 уровня структурной организации белка: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.
П е п т и д н а я с в я з ь. Взаимодействие аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой сопровождается выделе-нием молекулы воды. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией к о н д е н с а ц и и , а возникающая ковалентная азот-углеродная ( ?СО ? NH? ) связь - п е п т и д н о й (амидной) связью. Образование пептидной связи в белках происходит только за счет взаимодействия ?-аминогруппы и ?-карбоксильной группы аминокислот. Соединение, образованное в результате конденсации двух аминокислот, называют дипептидом. На одном конце его молекулы находится свободная ?-аминогруппа, а на другом - свободная ?-карбоксильная группа. Благодаря этому к дипептиду можно присоединить еще одну аминокислоту и получить трипептид
полипептидная теориябелков предложенна Э.Фишером в 1902г.
Согласно пептидной теории основой структуры белковой молекулы признана полипептидная цепь. Эта цепь построена из нескольких десятков, а иногда и сотен остатков аминокислот, связанных между собой пептидными связями.
NH2-CH(вверх-R1)-CO(вниз-R2)-NH-CH-CO(вверх-R3) -NH(вниз-Rn)-CH-CO............-NH-CH-COОН
Белковая молекула может состять из одной или нескольких полипептидных цепей. Цепи могут быть соединены между собой ковалентными или нековалентными связями.
Билет 7. Структура белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная, четвертичная.
Первичная структура - это число и последовательность расположенния аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь белковой молекулы. Для первичной структуры характерны только ковалентные связи.Первичная структура белков - основа для определения более высоких уровней их пространственной организации.
Вторичная структура – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова.
Вторичная структура белков (a-спираль) это способ укладки остова (стержня, хребта) полипептидной цепи без учета укладки радикалов. Она включает два различных типа регулярных структур, встречающихся во многих белках: спиральные структуры и структуры складчатого слоя (листа).Из спиральных структур признанной является ?-спираль (спираль Полинга и Кори).Другой тип вторичной структуры - ?-структура (или структура складчатого листа) стабилизирован водородными связями, возникающими между СО- и NH-группами прилегающих друг к другу различных полипептидных цепей или различных участков одной и той же полипептидной цепи.
Третичная структура это способ компактного расположения в пространстве всех атомов и групп полипептидной цепи, имеющей вторичную структуру. Эта структура трехмерна и характеризует конформацию молекулы белка в целом. В стабилизации третичной структуры участвуют водородные связи как между пептидными группами, так и радикалами аминокислотных остатков, ионные дисульфидные связи, гидрофобное взаимодействие и некоторые другие связи.
Важное значение в формировании третичной структуры имеют последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи, размер, форма и полярность радикалов аминокислотных остатков.
Четвертичная структура - это высший уровень структурной организации, возможный не у всех белков. Под четвертичной структурой понимают способ укладки в пространстве полипептидных цепей и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера или субъединицы. Четвертичную структуру стабилизируют нековалентные связи, которые возникают между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности. К белкам, имеющим четвертичную структуру, относятся многие ферменты (лактатдегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа и др.), а также гемоглобин, сократительный белок мышц миозин.
Билет 8. Свойства белков. Их функции в организме.
МНОГООБРАЗНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:
1.Каталитическая. Многие белки являются ферментами
2.Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками
3.Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.
4.Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.
5.Транспортная. Они транспортируют жиры, пигменты, гормоны, лекарственные вещества, от одного органа к другому.
6.Опорная. Коллаген, белки костной ткани.
7.Энергетическая. Окисление 1 г белка сопровождается выделением 17,6 кДЖ энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада белков.
8.Сократительная. Эту функцию выполняют белки мышечной ткани - актин, миозин.
9.Иммунологическая или защитная. Спец.белки-антитела- обеспечивают связывание и обеспечивание в-в поступающих в ор-м.
10.Гормональная. Белки регулируют обмен в-в над гормонами.
11.Питательная.
Св-ва:
определяют кислот¬но-основные (амфотерные) свойства и заряд белковой молекулы. Основные свойства белку придают лизин, аргинин, гистидин, способные к протонированию и к созданию на поверхности белковой молекулы положительных зарядов. Подвергаются гидролизу.
Билет 9. Пептиды. Молекулярная масса. Строение пептидов . Их биологическая роль. Примеры природных пептидов.
Аминокислоты, соединяясь друг с другом при помощи пептидных связей, образуют ПЕПТИДЫ. По числу аминокислотных остатков, содержащихся в пептиде, различают ди- , три-, тетра-, ... нона-, декапептиды .
молекулярной массой 6 тысяч Дальтон.
Биологическая роль пептидов крайне многообразна. Многие из них служат гормонами, многие являются сильными антибиотиками, регуляторами психической деятельности, так называемые нейропептиды, они влияют на обучение, регулируют сон, обладают обезболивающим действием.
По своему хим.строению пептиды представляют собой высокомолекулярные соединения(полимеры), состоящие из остатков ?-аминокислот (до 10).
Пептиды оптически активны. Это амфотерные электролиты и при нагревании, повышении давления, ультразвуке, подвергаются динатурации(потере природных свойств).
Примеры:кортикотропин, глюкагон, кальцитонин,гастрин и секретин,ангиотензин, брадикинин.
Билет 10. Ферменты. Общее понятие о фер-х.
ПОНЯТИЕ О ФЕРМЕНТАХ.
Ферменты - это биологические катализаторы в основном белковой природы.
Роль ферментов в организме огромна. В каждой клетке организма находится до 10000 молекул ферментов, которые катализируют более 2000 различных химических реакций. Ферменты начинают своё каталитическое действие в ЖКТ, продолжают его в тканях, на этапе выведения и образования конечных продуктов. Энзимология (ферменты - энзимы) - раздел науки, изучающий ферменты.
ОБЩИЕ ЧЕРТЫ ФЕРМЕНТОВ И НЕБИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ.
1. Повышают скорость реакции.
2. В реакциях они не расходуются.
3. Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.
Ферменты:
1. Внутриклеточные. Действуют там где образуются(в клетках). Входят в состав сложных клеточных структур и могут создавать комплексы с др.ферментами.
2. Внеклеточные. Выделяются из клеток в кровь, в пищеварительные соки и др.биологические жидкости, где ускоряют разнообразное скопление в-в.
Ферменты- это биологические катализаторы белковой природы. Сложны й фермент- холофермент, белковая часть- апофермент, небелковая- кофермент. Ферменты, как правило, катализируютодну хим.р-ю, либо группу реакций одного типа.
Билет 11. Строение ферментов. Механизм их действия.
Ферменты, являясь белками, повторяют все особенности структуры и состава белков (состоят из аминокислот, имеют 4 уровня структурной организации), физико-химические свойства белков. Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными.
1. Однокомпонентные. Содержат только белковую часть, состоящую из одной или нескольких полипептидных цепей одноферментных протеинов. (белок)
2. Двухкомпонентные. Сост.из белковой и небелковой части(сложные белки- протенды). Добавочная группа небелковой природы в двухкомпонентных ферментах наз.простепической группой. (апофермент).
В молекуле фермента различают:
1) Активный центр;
2) Субстратный центр;
3) Аллостерический центр.
Механизм действия: 3 стадии
1.Образование ферментасубстратного комплекса. Причем, в образовании этого фермента участвует не вся молекула, а лишь его активный центр.
2.Химическое воздействие фермента и субстратов. На этой стадии субстрат под действием присоединения его фермента, претерпевает изменения, делая его более доступным для соответствующей хим.р-и, образовывая так называемый активный ферментасубстратный комплекс.
3.Хим.р-я идёт сама в результате которых образуются продукты реакции и освобождает фермент из активного ферментасубстратного комплекса и образуется продукт реакции и освобождая фермент. Фермент отправляется на 1 стадию ферментативной реакции.
Билет 12. Свойства фермента. Отличия ферментов от неорганических катализаторов.
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
1 .Высокая каталитическая активность.
2.Ферменты, являясь белками, проявляют термолабильные свойства - чувствительность к изменению температуры.
3.Ферменты чувствительны к изменениям рН среды. Для большинства ферментов оптимальные значения РН лежат в нейтральной среде (для каталазы рН = 7).
ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ ФЕРМЕНТОВ.
1 .Ферменты обладают более высокой эффективностью действия (повышают скорость реакции в большее число раз, чем неорганические катализаторы).
2.Ферменты чувствительны к температуре (термолабильны)
3.Ферменты чувствительны к значениям рН среды.
4.Ферменты, в отличие от неорганических катализаторов, обладают высокой специфичностью действия.
5.Ферменты - это катализаторы с регулируемой активностью.
Билет 13. Применение ферментов.
Обладая высокой степенью избирательности, ферменты используются живыми организмами для осуществления с высокой скоростью огромного разнообразия химических реакций.Ферменты нашли широкое применение в таких отраслях промышленности, как хлебопечение, пивоварение, виноделие, чайное, кожевенное и меховое производства, сыроварение, кулинария.В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии, как окисление, восстановление, дезамини-рование, декарбоксилирование, дегидратация, конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда,которые используют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине.Разработаны проекты получения пищевых продуктов из целлюлозы, превращения ее с помощью иммобилизованных ферментов – целлюлаз – в глюкозу, которую можно превратить в пищевой продукт – крахмал.
Билет 14. Углеводы. Их функции в ор-ме. Классификация: простые(моносахариды) и сложные ( олиго- и полисахариды) пример.
Углеводы- обширный класс природных органических соединений, содержащий альдегидную группу(-C=O
|
H ) или кетонную ( -C=O ) и несколько гидроксильных групп. |
Углеводы - наиболее распространенный в природе класс органических соединений.
Функции: обеспечивают энергией; служат строительным материалом для более сложных молекул; препятствуют свёртываемости крови. Служат источником и аккумулятором энергии клеток, выполняя структурную роль, они в виде гликозамингликанов входят в состав межклеточного матрикса, участвуют во многих метаболических процессах.
Классификация: ПРОСТЫЕ( моносахариды). Углеводы, которые не способны подвергаться гидролизу(крахмал, целлюлоза).
СЛОЖНЫЕ( олиго- и полисахариды). Углеводы, которые подвергаются гидролизу с образованием простых моносахаридов. Являются природными полимерами.
Примеры:Основными простыми углеводами являются глюкоза, галактоза и фруктоза (моносахариды), сахароза, лактоза и мальтоза (дисахариды). Сложные углеводы (полисахариды) — крахмал, гликоген, клетчатка, пектин.
Билет 15. Моносахариды(монозы). Классификация:а) по функциональным группам(альдозы и кетозы). б) по числу углеродных атомов в цепи.
Моносахариды - это углеводы, которые не подвергаются гидролизу, т.е. не распадаются на более простые сахара.
Моносахариды(монозы)- кристаллические в-а,растворимы в воде, большинство имеет сладкий вкус.С химической точки зрения- полигетерофункциональные соединения( в молекуле содержится 1 оксо группа и нескольких гидроксильных). Многоатомные спирты и многоатомные кетаны спирты. В зависимости от положения в молекуле карбонильной группы моносахариды разделяются на альдозы и кетозы.
Классификация: а)АЛЬДОЗЫ- это моносахариды, которые содержат альдегидную группы и большинство альдегидов может быть отображены общей формулой:(СHOH)2 CH2OH
КЕТОЗЫ-моносахариды, содержащие кетонную группу( обычно у 2-го атома углерода)
б) По числу углеродных атомов в молекуле моносахарида: триозы( C3H6O3), тетрозы(C4H8O4), пентозы(C5H10O5), гексозы(C6H12O6), гептозы (С7H14o7).
БИЛЕТ 16. СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ МОНОСАХАРИДОВ. ПРЕНАДЛЕЖНОСТЬ К L- И D- СТЕРЕОИЗОМЕРИЧЕСКИМ РЯДАМ(ПРИМЕРЫ).
Стереоизомерия моносахаридов. Все моносахариды содержат асимметричные атомы углерода: альдотриозы – один центр асимметрии, альдо-тетрозы – 2, альдопентозы – 3, альдогексозы – 4 и т.д. Кетозы содержат на один асимметричный атом меньше, чем альдозы с тем же числом углеродных атомов. Следовательно, кетотриоза диоксиацетон не содержит асимметричных атомов углерода. Все остальные моносахариды могут существовать в виде различных стереоизомеров.
Общее число стереоизомеров для любого моносахарида выражается формулой N = 2n, где N – число стереоизомеров, а n – число асимметричных атомов углерода. Как отмечалось, глицеральдегид содержит только один асимметричный атом углерода и поэтому может существовать в виде двух различных стереоизомеров.
Принадлежность мо-ов к л- и д- рядам опр.положением водорода и гидроксильной группы наиболее удалённой от альдегидной и кетонной групп, осимметрия углерода по сравнению с их положением у осимметричного атома углерода Д- и Л- глицеринового альдегида.
Открытые (незамкнутые) формы моносахаридов изображаются в виде проекционных формул Фишера. Молекулы моносахаридов содержат несколько центров хиральности (С*) и принадлежат к соединениям L- или D-ряда.
Относительная конфигурация моносахаридов определяется по конфигурационному стандарту – глицериновому альдегиду.
Моносахариды относятся к D-ряду, если ОН-группа при нижнем хиральном атоме углерода стоит справа и к L-ряду, если ОН группа стоит слева. Поэтому гидроксил, стоящий при нижнем хиральном атоме, называется D-, L-определяющим.
БИЛЕТ 17. ОЛИГОСАХАРИДЫ. ДИСАХАРИДЫ КАК ПРОСТЕЙШИЕ ПРЕДСТАВИТЕЛИ ОЛИГОСАХАРИДОВ. МАЛЬТОЗА КАК ПРЕДСТАВИТЕЛЬ ДИСАХАРИДОВ: СТРОЕНИЕ, ХИМ.СВОЙСТВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ.
К олигосахаридам относятся сложные углеводы, имеющие от 2 до 10 звеньев моносахаридов соединенных гликозидными связями. Среди наиболее распространенных олигосахаридов следует отметить дисахариды – мальтозу, лактозу, сахарозу. Они отличются друг от друга составом моносахаридов, типом гликозидной связи, свойствами. к ДИСАХАРИДАМ, КОТ.ИМЕЮТ ТУ ЖЕ МОЛЕКУЛЯРНОСТЬ (c12h22o11), НО РАЗНОЕ хим. строение и и сл-но разное св-во, являются изомерами.
Мальтоза (солодовый сахар) образуется при расщеплении крахмала в кишечнике. Содержится в больших количествах в солоде и солодовых экстрактах, отсюда и получила свое название "солодовый сахар".В растворе мальтоза может быть в открытой и циклической форме. Мальтоза состоит из остатков ?, D-глюкопиранозы и D-глюкозы, связь между ними ? (1> 4) гликозидная.
мальтоза относИтся к восстанавливающим дисахаридам.ОнА обладаЕт восстанавливающими свойствами.
биол.роль.Мальтоза (солодовый сахар) — промежуточный продукт расщепления крахмала и гликогена в желудочно-кишечном тракте.В свободном виде в пищевых продуктах мальтоза встречается в меде, солоде, пиве, патоке.
БИЛЕТ 18. САХАРОЗА КАК ПРЕДСТАВИТЕЛЬ ДИСАХАРИДОВ: СТРОЕНИЕ, ХИМ.СВ-ВА, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ.
Сахароза - растворимый дисахарид сладкого вкуса. Содержится в сахарной свекле, сахарном тростнике. Сахароза не содержит свободного полуацетального гидроксила, поэтому относится к невосстанавливающим сахарам. сахароза не содержит свободного гликозидного гидроксила, она не может переходить в открытую карбонильную форму и поэтому не дает реакции на альдегидную группу (реакцию Троммера).
биол.роль:Подобно глюкозе и фруктозе сахароза после расщепления ее в кишечнике под влиянием сахарозы до глюкозы и фруктозы быстро всасывается из желудочно-кишечного тракта в кровь и служит легко утилизируемым источником энергии, а также одним из наиболее важных предшественников гликогена и триглицеридов.Наиболее богаты сахарозой продукты и блюда, изготовляемые с добавлением сахара (кондитерские изделия, компоты, кисели, варенье, джемы, сырковая масса, мороженое, сладкие фруктовые напитки и др.), а также некоторые фрукты и овощи.
Хим.св-а:Сахароза плавится при температуре 186 - 188 о С , причем уже при более низкой температуре она начинает разлагаться.
Сахароза содержит несколько асимметрических углеродных атомов и поэтому оптически активна.В большинстве органических растворителей сахароза практически не растворима.Чистые растворы сахарозы нейтральны, т.е. рН = 7.
БИЛЕТ19. ПОЛИСАХАРИДЫ(ПОЛИОЗЫ). КРАХМАЛ КАК ПРЕДСТАВИТЕЛЬ ПОЛИСАХАРИДОВ: НАХОЖДЕНИЕ В ПРИРОДЕ, ФИЗИЧЕСКИЕ СВ-ВА, БИОЛОГИЧ.РОЛЬ.
В зависимости от строения остатков моносахаридов полисахариды делятся на гомополисахариды, макромолекулы которых состоят из моносахаридных остатков одного вида, гетерополисахариды содержат разные моносахариды. К гомополисахаридам относятся крахмал, гликоген, клетчатка.
Крахмал – главный резервный полисахарид растений, образуется в растениях в процессе фотосинтеза и запасается в клубнях картофеля, зернах злаковых растений до 45%от массы сухого вещества. Крахмал представляет собой смесь двух полисахаридов, построенных из остатков альфа, D-глюкопиранозы:амилозы (10-20%) и амилопектина (80-90%), общая формула крахмала:(С6Н10О5)n.
Биолог.роль: РЕГУЛЯТОРНАЯ(Некоторые гормоны гипофиза, щитовидной железы являются гликопротеинами. Простаноиды и лейкотриены образуются из полиненасыщенных высших жирных кислот и являются регуляторами обмена веществ).
физ.с-а:Безвкусный, аморфный порошок белого цвета, нерастворимый в холодной воде. Под микроскопом видно, что это зернистый порошок; при сжатии порошка крахмала в руке он издаёт характерный «скрип», вызванный трением частиц.В горячей воде набухает.В воде, при добавлении кислот (разбавленная H2SO4 и др.) как катализатора, постепенно гидролизуется с уменьшением молекулярной массы.При действии ферментов или нагревании с кислотами подвергается гидролизу.
БИЛЕТ 20. ЦЕЛЛЮЛОЗА:НАХОЖДЕНИЕ В ПРИРОДЕ, ФИЗ.СВ-ВА(ОТЛИЧИЯ ОТ КРАХМАЛА), ХИМ.СВ-ВА, БИОЛОГ.РОЛЬ.
Целлюлоза (клетчатка) – основной структурный полисахарид растений. Она нерастворима в воде, химически инертна. Целлюлоза состоит из остатков бета – глюкопиранозы. Связи между ними ? (1> 4)-гликозидные. Целлюлоза не перЕвариваЕтся в организме человека, так как в пищеварительном тракте нет ферментов, гидролизующих ? (1> 4)-гликозидные связи, однако она необходима как компонент для нормального пищеварения.
Биолог.роль: ЗАЩИТНАЯ(Гликопротеины принимают участие в образовании антител. Гиалуроновая кислота, входя в состав соединительной ткани, препятствует проникновению чужеродных веществ. Гетерополисахариды участвуют в образовании вязких секретов покрывающей слизистые оболочки дыхательных путей, мочевыводящих путей, пищеварительного тракта, предохраняя их от повреждений.)физ.с-ва:Чистая целлюлоза — белое твердое вещество, нерастворимое в воде и в обычных органических растворителях, хорошо растворимо в концентрированном аммиачном растворе гидроксида меди.
Целлюлоза — еще более распространенный углевод, чем крахмал. Из него состоят в основном стенки растительных клеток. В древесине содержится до 60%, в вате и фильтровальной бумаге — до 90% целлюлозы.
Хим.с-а:подвергается гидролизу с образованием глюкозы;не дает реакции «серебряного зеркала» (нет альдегидной группы).