shpory_k_ekzu_po_BKh1

1)Предмет и задачи БХ:	Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Отсутст-	связи разры-ся протеолитич ферментами.Вращение вокруг
БХ изуч. химич состав живых организмов,вкл чело-	вие или недостаток незаменимых аминок-т приводит к остановке рос-	связи C-N треб больш затрат Э. и затруднено. Пепт цепь
века, и природы химич процессов происходящих как	та, падению массы, нарушениям обмена в-в, при острой недостаточ-	имеет одно направление и два разн конца – N-конец несет
в целостном организме, так и в изолированных орга-	ности - к гибели организма.	свободную аминогр первой аминок-ты (начало белк цепи)
нах и тканях на клеточном, субклеточном и молеку-	Незамен аминок-ты:	и C-конец несет карбокс гр последнего аминокисл остатка.
лярном уровнях. БХ,изучающая химич основы жиз-	Аргинин содержится в твороге, морепрод, кур мясе, грецк орехах, пе-	9)Уровни организации бел молекул. Структуры белка,
недеятельности организмов в норме и при патологии,	чени, шоколаде.	их характ-ка:
призвана установить связь между молекулярной	Валин в зерновых, мясе, грибах, молочных прод, арахисе, сое	Б. представл собой сложные полипептиды,аминок-ты в кот
структурой и биологич фу-ей химич компонентов	Гистидин в тунце, лососеговяжьем филе, куриных грудках, сое, ара-	связаны пептидн связми,образ-мися при взаимод Альфа-
живой материи.	хисе,	карбоксильных и Альфа-аминогрупп аминок-т.
4)Обмен в-в и Э., как важн. Признаки жив. мате-	Изолейцин в миндале, кешью, кур мясе, яйцах, рыбе, чечевице, пече-
рии. Питание, метаболизм. Состав пищи, компо-	ни,
ненты: живые существа могут существовать только	Лейцин в мясе, рыбе, бур рисе, чечевице, орехах, в семянах.
при пост обновлении их структур. Для синтеза нов	Лизин в рыбе, мясе, молочн прод, пшенице,орехах.
структур нужны исходные материалы и энергия, это	Метионин в молоке, мясе, рыбе, яйцах, бобах, фасоли, чечевице и
все получают из окр среды.	сое.
Даже в сост покоя каждой клетке необходима Э. для	Треонин в молочных продуктах и яйцах, в умеренных количествах в	К дипептиду могут присоедин др аминок-ты, образуя три-,
обновления струтур,т е для выживания. Источник Э.	орехах и бобах.	тетра-, пентапептид и т д вплоть до образ крупн полипеп-
у животных - распад органич в-в	Триптофан в мясе, овсе, бананах, сушёных финиках, арахисе, кунжу-	тида.Последоват-сть расположения аминок-т в полипепти-
Питании - в N приход калорий соотв энергозатратам,	те, кедровых орехах, молоке, йогурте, твороге, рыбе, курице, индейке.	де предстал собой первичную структуру белка. Всего сущ
поэтому нет необходимости ни в запасании, ни в	Фенилаланин в говядине, кур мясе, рыбе, бобах, яйцах, твороге, моло-	4 уровня структурной организации белкапервичная, вто-
использ имеющихся запасов, процентное поступл	ке.	ричн, тетичн, четвертичная структура. Структура боль-
калорий в виде белков, липилов, у глеводов, соотно-	7)Азотистый баланс- (белковый баланс): это соотнош между су-	шинства белков сост из 3 уровней.
сится как 15:35:50. Минорные компоненты пищи -	точным приходом и суточным расходом белка (азота) -о приходе и	Первичная:
биофлавоноиды, индолы, фитостеролы, изотиоцио-	расходе белка судят по приходу и расходу азота, для этого кол-во	Последовательность расположения аминокислотн остатков
наты и др.	азота умножают на 6,25 (напр с мочой выделилось 12 г азота, суточ-	в полипептиде. Особенности:
Метаболизм - совокупность химических реакций и	ный расход равен = 12*6,25=75 г)	-первичн структура Б. генетически детерминирована и
сопутствующих им	Возможны 3 варианта баланса - азотистое равновесие, отриц.(расход >	уникальна,замена аминок-т внутри полипетидной цепи
химических процессов в организме, в результате	приход – опухолевый рост) и положительный азот ба-	привод к изменению структуры и фу-ии белка
которых происходит	ланс(приход>расхода – рост, беременность, наращивание мыш мас-	- она стабильна,это обеспеч-ся дипептидными и дисуль-
поступление веществ, их усвоение, использование в	сы).	фидными связями
процессах	8) Аминокислотный состав белков, пептидная связь, ее характ-ка:	-число комбинаций аминок-т в полипептиде оч. вели-
жизнедеятельности и выделение ненужных соедине-	Белки-высокомолекулярные биологич полимеры,составленные из 21	ко,повторяющ-ся последоват-сти аминок-т редки. Иден-
ний в окружающую среду. N: 100–120 г белка в сутки	разл мономераальфа аминокислотных остатков, соединенных пеп-	тичные последоват-стя аминок-т м встреч-ся в обл актив-
100—150 г жира в сутки	тидной связью. Если аминокислотн цепь содержит менее 10-20 остат-	ных центров ферментов
430—630 г углеводов в сутки.	ков аминокислот, ее назпептидом, если более –полипептидом. Поли-	-она детерминирует торичную,третичную и четвертичную
5) Незаменимые факторы питания,их значение:	пептиды сост из 50 и более аминокислотных остатков, наз – белками.	структуру белк молекулы.
Среди факторов питания обычно различают два	Общ форм. аминок-т:	Вторичная:
класса пищевых в-в — макронутриентов, кот вкл		-конфигурация полипептидной цепи,более компактная ее
белки, жиры и углеводы и микронутриентов или		упаковка в спиральную или какую-л др конформацию.
класс минорных пищевых в-в, присутств в пище в		Процесс конфигурации идет в соотв с програм-
мин концентрациях, миллиграммах и микрограммах.		мой,заложенной в первичн структуре Б. Сущ две осн кон-
Макронутриенты присутств в пище в относительно	Пептидные связи соедин аминогруппу одной аминок-ты с карбок-	фигурации полипептидной цепи: Альфа-спираль и Бета-
больших кол-ах и явл основн источниками Э. и	сильной гр др аминок-ты. (т о - образование полимера).	сладчатый слой.
строительных компонентов. Микронутриенты вы-	Пепт. сязи оч. прочные,для их разруш вне организма требуются выс	Третичная:
полн широкий круг важных регуляторн, метаболич и	температуры и давл, сильно кислая или сильно щелочная среда и длит	-это пространственная ориентация полипептидной спира-
защитных ф-ий. К микронутриентам относ:	время. В клетках ораганизма пепт	ли, следующий за вторичн структурой способ компактиза-
- аминокислоты; - витамины;		ции белк. молекулы. Процесс укладки полипептидной це-
- макроэлементы; - микроэлементы;		пи-фолдинг.Третичн струк Б формир-ся самопроизвольно
- полиненасыщенные жирные кислоты и фосфолипи-		и полностью детерминир-ся первичн структ Б.Основной
ды; - пищевые волокна; - различные органические		движущий момент-взимод радикалов

растительные продукты.

6)Незаменимые аминокислоты. Потребность в них:

Незаменимые аминокислоты — необходимые аминокислоты, которые не могут быть синтезированы в том или ином организме (человека).

аминок-т с мол воды,сост в том,что гидрофобные	Четвертичная структура:	аспарагиновой кислот и катионных радикалов лизина, ар-
радикалы аминок-т ориентир-ся внутрь мол Б, в то	-это пространственное взаиморасположение полипептидных цепей	гинина и гистидина. Степень ионизации зависит от рН
время как гидрофильные ридикалы ориентир-ся на-	(субединиц или протомеров), объединенных слабыми (гидрофобны-	среды:
ружу.	ми,ионными, водородными) взаимодействиями.Б,сост из 2 и более	- при рН=7 практически все ионогенные гр б ионизирова-
Четвертичная:	субъединиц,наз олигомерами. Белк субъединица -протомер, может	ны;
-пространственная ориентация нескольких полипеп-	сост из одной,так и дух полипептидных цепей.	- в кислой среде увеличение концентрации Н+ подавляет
тидных цепей, облад. собственной первичной, вто-	12) Четвертичная структура:	диссоциацию карбоксильных гр и уменьш отрицат заряд б:
ричн или третичной структурой, с образ макромоле-	-пространственная ориентация нескольких полипептидных цепей,	-СОО- + Н+  -СООН
кулярного образования.	облад. собственной первичной, вторичн или третичной структурой, с	- в щелочной среде избыток ОН- приводит к уменьш полож
10) Лабильность пространственной структуры Б.	образ макромолекулярного образования.	заряда б:
Факторы вызывающие денатурацию Белка.	У олигомерных Б появл св-ва,отсутствующие у мономерных Б. Фор-	-NH3+ + ОН-  -NH2 +H20
Лабильность-св-во белков незначительно изменять	мирование четвертичн структуры ведет к усложнению фу-ии,появл	Величина рН среды, при кот суммарный заряд б равен ну-
конформацию посредством разрыва одних и образ др	возможность регуляции этих фу-ий. При взаимод одного из протоме-	лю, наз изоэлектрич точкой. Б, облад кислотными св-ми
слабых связей без потери биологич активности. Свя-	ров со специфич лигандом происх конформационные изменения всего	(альбумины, глобулины, пепсины) имеют в составе больше
зи участв в формир трехмерной простаранств струк-	олигомерного Б и меняется сродсто остальных протомеров к лиган-	анионогенных (—СООН) гр, их изоэлектрич точка лежит в
туры и четвертичн структ олигомерных белков от-	дам.	слабокислой среде, а в нейтральной среде они имеют отри-
нос к числу слабых: Э. водородных, ионных и гид-	Напр олигомерный белок гемоглобн,сост из 4 протомеров - родстве-	цат заряд. Б, обладающ основными св-ми (гистоны, прота-
рофоьбных связей при комнатн тмпературе сопоста-	нен миоглобину, глбулярному Б,сост из 1 полипепт цепи. Вторичн и	мины), имеют в составе больше катионо-генных гр, их
вима с Э. теплового движения атомов.Тепл движ	третичн структура этих Б имеетмного общего, несмотря на различия в	изоэлектрич точка лежит в щелочной среде, в нейтральной
атомов,вход в состав Б,вызыв разрыв одних и образ	первин структуре. Миоглобин и кажд субъединица гемоглобина со-	среде они имеют полож заряд.
др слабых связей,что привод к наруш биологич фу-	держит 8 Альфа-спиральных участков,образ глобулу и связанных с	-растворимость в водной среде, кот определ-ся гидрофиль-
ии Б.Конформация Б м незначит измен-ся в некотор	небелковой частьюгеном, в центре кот наход железо Fe. Гидрофоб-	ностью (способностью образовывать гидратную оболочку).
диапазоне физич(температ,давл), химич (pH, кон-	ные части генма окружены гидрофобнымирадикалами аминокислотн	На растворимость так же влияет форма мол и состав рас-
центр ионов) параметров, при взаимод с др молеку-	остатков,кроме Гис F8 и Гис E7,располаг-ся с двух сторон от плоско-	творителя: больш-во б лучше раствор-ся в слабом солевом
лами.	сти гемма.	р-ре, чем в дистиллиров воде. Б, имеющ любой, отличный
При экстремальн знач pH,выс температ или под	Миоглобин депонир кислород в красных мыш волокнах и освобожд	от нуля заряд, лучше раствор, чем белки, находящ в изо-
действ денатурирующ факторо происх разрыв слаб	его при интенсивной мыш работе,после чего кислород использ для	электрич точке. Легкость осаждения белков в изоэлектрич
сязей, наступ денатурация Б – изменение натиной	получ Э, необход мышцам. Ф-ии гемоглобина сложнее,главная-	точке - результат исчезновения их электростатич отталки-
конформации Б, сопровожд потерей его биологич	транспорт кислорода из легких в ткани, т е связывание кислорода в	вания, что приводит к агрегации мол б и выпадению их в
активности. Разруш активн центр Б. измен-ся трех-	лугких и его диссоциация в капиллярах ткани.	осадок.Б, поверхности кот обогащены гидрофобными ра-
мерная структура Б,но первичн структура не раз-	13) Белки различаются по следующим физико-химическим св-	дикалами, лучше раствор-ся в липидах, чем в воде.
руш,пептидн связи не разрыв-ся.	вам:	14)Методы выделения индивид б: избирательное осаж-
Факторы,вызыв Денатурацию:	- молекулярная масса, которая зависит от кол-ва аминокислотных ос-	дение солями и органич. растворителями
Выс температ –выше 60 градусов (разруш слабые	татков в полипептидной цепи, а у олигомеров - и от числа протоме-	В дистиллир воде белки раствор-ся плохо. При незначит
сязи-стерилизация ); кислоты и щелочи; мочевина	ров, входящих в его состав; ее величина колеблется в пределах 6000 -	повыш концентр соли некот кол-во гидратированных неор-
гуанидинхлорид; спирт и фенол разруш гидрофоб-	1000000 Д, но может быть и выше;	ганич ионов связыв-ся с поверхн-ю б, уменьшая его агре-
ные и водородные связи; соли тяж металлов образ	-форма мол, кот м б глобулярной (компактной за счет того, что гид-	гацию.При выс концентрации соли мол б лишаются гид-
нераствор соли Б и этих металлов.	рофобные радикалы аминокислот сгруппированы в гидрофобное яд-	ратных оболочек, агрегируют и выпад в осадок. Выделение
11)Тип связей формир третичную и четвертичн	ро) или фибриллярной. Форма белковой мол зависит от рН. В изо-	индивидуальных б производят, использ различие в их рас-
структуру Б:	элек-трич точке молекула наиболее компактна, а при изменении рН	творимости при разной конц соли в р-ре и различн знач рН.
Третичная структура:	увеличивается;	После удаления соли б могут раствор-ся, сохраняя натив-
-гидрофобные взимодействия (слаб взаимод между	-суммарный заряд мол, зависящий от соотношения ионизированных	ные св-ва. Осаждение б из р-ра (без их денатурации) м
неполярными радикалами, кот привод к тому,что	анионных радикалов глутаминовой и	осуществл с помощью добавл дегидратирующих агентов -
гидрофобныерадикалы аминок-т оказываются внутри		органич растворителей (этанол, ацетон). Современные
глобулярной структуры Б,образовав гидрофобное		методы фракционирования б:гель-фильтрация, элек-
ядро)		трофорез, ионообменная хроматография, аффинная хрома-
-ионные и водородные связи (между гидрофильными		тография на основе специфичн связывания лиган-
гр радикалов аминок-т,оказавшихся внутри гидро-		да,специфичн ости катализа.
фобного ядра. Ионные и вобородные связи, а также
гидрофобные взаимод относ-ся к числу слабых,их Э.
не намного превышает Э тепл движ мол при комн

температуре.)

-ковалентные дисульфидные связи –S-S (между цистеиновыми остатками,наход в разных местах полипепт цепи).это инсулин и иммуноглобулины.

. 15) Методы количественного измерения б. Из-	. 16)Многообразие Белков:
мен-я белк состава органов. Изменения белк со-	В любом жив организме содерж тысячи б, выполн разн ф-и. У члка
става при онтогенезе и болезнях:	более 50000 индивид б. Эволюция отобрала те варианты структур, кот
Различия в белк составе органов-	способны поддерживать единств конфигурацию активного центра, а
Складыв-ся на стадии дифференцировки кл многокл	этовозможно только если нативное сост б хар-ся единств стабильной
организмов. Каждый тип специализированных кл ха-	конформацией. Б различ первичн структурой, конформацией, кот
ся определ набором б. Преобладающие белки-	полностью завис от аминокислотной последов-сти пептидной цепи, и
скелетных мышц - актин и миозин; в соединит, хрящ	ф-ми. Б имеет индивид форму (глобулярную, фибриллярную), массу,
и костн тканях преоблад межклеточный матрикс, кот	продолжит-ть жизни в кл; некот б м содержать небелковую часть.
содержит коллагены (19 разл типов, в завис от ткани	Глобулярным б свойственна сферич (глобулярная) форма, они отлич
или органа, что составляет 25-33% от общего кол-ва	высокоупорядоченной конформацией и обычно несут в клетке дина-
б), а также адгезивные б и протеогликаны. Печень	мические ф-ии., внутрь глобулы собраны гидрофобные радикалы,
содержит множество специфич ферментов, обеспеч	образующ гидрофобное ядро, а на поверхности экспонированы гид-
выполн её метаболич, депонирующих, барьерных,	рофильные остатки, обеспеч хорошую раствор-ть глобулярных б. К
экскреторных и гомеостатич фу-й. Трансферрин - б	глоб. б относ почти все ферменты, at, некот гормоны (инсулин) и
перенос железо, содержится преимуществ в крови.	транспортные б.
Кровь также содержит б-переносчики гормонов, кот	Фибриллярные б хар-ся вытянутой нитевидной структурой, они ус-
нет во внутр органах.	тойчивы, нераствор в воде и разбавленных солевых р-ах. Эти б - ос-
	новные структурные элементы соединит тк.
Изменения в синтезе белков в онтогенезе выражают-	По своему составу б раздел на :
ся в резком сниж образования в связи с падением	Простые белки содержат в своем составе только полипептидные цепи.
темпов роста организма, в различной ск накопления	При гидролизе они дают аминок-ы и не образ никаких др органич или
специфич б в период роста и на поздних этапах онто-	неорганич прод (альбумины, глобулины облад кислым характером);
генеза. Этим, и обусловлены возраст изменения в	протамины, гистоны (облад основным характером).
белкспектре органов и тк.	Сложные белки (холопротеины) состоят из белковой части (апопро-
В первой половине онтогенеза резко умен-ся воз-	теина) и небелковой части (простетическая группа). Простетическая
можность обновления организма за счет размнож и	группа - ионы металлов или органич мол, присоедин-ся к б слабыми
смены кл и ведущим стан обновление, обусловл рас-	или ковалентными связями.
падом и послед ресинтезом отдельных б. Обновление	Структура фибриллярных белков обладает особенным св-м - в фор-
тотальных б с возрастом в отдх орг меняется не-	мир-и их пространственной структуры участв, кроме слабых связей,
одинаково. Его замедление частично м б вызвано	ковалентные непептидные связи, тогда как в глобулярных белках ос-
более огранич использ некот б в метаболических	новн вклад, стабилизирующий конформацию мол, вносят слабые
проц, но преимущественно - увелич массы медленно	взаимод. К фибриллярным бм относятся коллагены, альфа-кератин и
обновляющихся бв. Наиб важной чертой, характ-щей	эластин.
сост анаболич проц белк обмена в онтогенезе, явл	Самыми распространенными белками организма являются коллагены
разная степень количеств изменений синтеза отд б. С	- семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клет-
возр происх изменение активности ферментов, по-	ками соединительной ткани и образующих во внеклеточном матриксе
скольку происх измен-е их концентраций.	полимеры - фибриллы коллагена.
Активность лактазы изменяется в завис от возраста:	Строение коллагена имеет ряд особенностей.
она макс к мом рождения, сниж к 3-5 годам, у взр она	1. Одну третью чь аминокислот состава представляет глицин одну
составл 10% от ур активности, характерной для. Лак-	десятую -пролин, а также гидроксипролин и гидроксилизин.
тазная недостаточность взр не явл проявл патологии,
она отражает естественный проц инволюции актив-
ности фермента.
Большое кол-во забол сопровожд воспалением. Вос-
паление представл собой защитно-приспособит ре-
акц организма, направл на вывед патогена. Мех-мы
воспалит проц универсальны, и закономерности раз-
вития явл общими, независ от структурно-
функцональных различий тк. В период благоприят-
ного завершения воспалительного процесса секрети-

18) Белковые фракции крови

общий белок – 64-85 г/л

•альбумины – 35-50 г/л

•α1 глобулины – 3,5-6,5%

•α2 глобулины – 6,9-10,5%

•β глобулины – 7,3-12,5%

•γ глобулины – 12,8-19%

Общий белок: Сильное понижение (Недостаточность функции печени)

Альбумины: Пониж ур (Болезни печени и почек, м б Новообразования)

Глобулины:

Альфа-1-глобулины: Повыш ур (возможна Патология паренхимы печени, Острые воспалит проц, Опухоли) Альфа-2-глобулины: Повыш ур (возможны Забол, связ с вовлечением в патологич проц соединит ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические забол), возможен Цирроз печени) Бета-глобулины: Повышение уровня (возможна Механическая желтуха), Сниже ур (возможны Злокачеств новообразования)

Гамма-глобулины: Повыш ур (Хронич активный гепатит, возможен Цирроз печени), Пониж ур (возможны Иммунодефицитные сост)

18)Молекулы ДНК особым образом закреплены в ядре, так что каждой молекуле (хромосоме) соответствует определенная хромосомная территория, участок внутри ядра. Иногда при повреждении клетки, например под действием радиации, хромосомы с двух сторон ядра двигаются навстречу друг другу и с помощью специальных белков сравниваются и исправляют повреждение. Это все мало изучено, известно только, что ДНК прикреплена. Мол ДНК имеют нитевидную форму. Длина мол ДНК в кл члка достигает нескольких см (от 2 до 6 см). ДНК каждой хромосомы представл собой единую гигантскую мол. 19)Нуклеиновые кислоты –сложн ысокомолекулярн соедин,обеспеч хранение,передачу наследств инфы и реализацию этой инфы.Их структурные компоненты выполн фуию кофакторов,аллостерич эффекторов,вход в состав коферментов, приним участие в обмене ве-в и Э.

β-рибоза	β-дезоксирибоза
(C5H10O5)	(C5H10O4)

Азотистые основания : пиримидиновые (цито-

руются гормоны, препятствующие развитию воспа-		зин,урацил,тимин) и пуриновые (аденин, гуанин)
ления (АКТГ,глюко)
		Структурными единицами нукл кислот явл нуклеоти-
		ды,сост из азотист основания,углевода(заним центр место)
		и фосфорной к-ты.

Нуклеозиды- соединения, сост из остатка азотистого основания и углевода — рибозы (рибонуклеозиды) или дезоксирибозы (дезоксирибонуклеозиды):

ДНК — Дезоксирибонуклеиновая к-та. Сахар — дезоксирибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые — тимин (T) и цитозин (C).

ДНК часто состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно

20) Вторичная структура ДНК образ-ся за счет взаимод нуклеотидов (в большей степени азотистых оснований) между собой, водородных связей. Классич пример вторичн структуры ДНК - двойная спираль ДНК – это сам распростр в природе форма ДНК, сост из двух полинуклеотидных цепей ДНК. Построение каждой новой цепи ДНК осуществл по принципу комплементарности, т.е. каждому азотистому основанию одной цепи ДНК соотв строго опред основание др цепи: в комплемнтарной паре напротив A стоит T, а напротив G располагается C и т.д.

Вторичная структура матричных и рибосомных РНК. Относительно вторичной структуры тРНК наиб вероятной представл-ся модель, предложенная Р. Холли, плоское изображение в форме клеверного листа. Последовательность почти всех природных тРНК укладывается в эту схему «клеверного листа». При сравнении этих структур выявл ряд закономерностей, имеющих опред биол смысл.

Принцип комплементарности используется в син-

тезе ДНК. Это строгое соответствие соединения азотистых оснований, соединёнными водородными связями, в котором: А-Т (Аденин соединяется с Тимином) Г-Ц (Гуанин соединяется с Цитозином) Денатурация ДНК происходит при нагревании раствора до 70-100 °С, а также в сильнокислой или щелочной средах, или в растворе мочевины. В результате разрушения водородных и гидрофобных связей цепи расходятся и принимают конфор-мацию беспорядочного клубка. Температура денатурации зависит от состава ДНК: чем больше в ДНК нуклеотидных пар

Денатурация сопровождается увеличением поглощения при 260 нм (т. н. гиперхромный эффект). Поглощение может увеличиться примерно в 1,5 раза. Это дает удобный метод наблюдения за ходом денатурации. Денатурацию можно обнаружить также по уменьшению вязкости раствора.

Относительное поглощение — это отношение поглощения УФизлучения раствором ДНК при комнатной температуре к поглощению при температурах, указанных на графике. Гибридизация ДНК, гиб-

ридизация нуклеиновых кислот - комбинирование комплементар-

ных одноцепочечных нуклеиновых кислот в одну молекулу. При полной комплементарности объединение происходит легко, а в случае отличий слияние цепочек замедляется, что позволяет оценить степень комплементарности. Возможна гибридизация ДНК-ДНК и ДНК-РНК.

21) Репликация ДНК — это проц синтеза дочерней мол дезоксирибонуклеиновой к-ты , кот происх в проц деления кл на матрице родительской мол ДНК. При этом генетич материал, зашифрованный в ДНК, удваивается и делится между дочерними кл. Структура двойной спирали позволяла представить простой механизм репликации ДНК: двойная спираль сначала раскручивается, цепи расходятся, а затем каждая одноцепочечная половина молекулы ДНК достраивается до целой, двухцепо-чечной молекулы:

Последовательность нуклеотидов вновь синтезирующихся цепей определ правилом комплементарности оснований и последовательностью нуклеотидов имеющейся цепи. Иначе говоря, имеющиеся нуклеотидные цепи служат матрицей для синтеза новых цепей; в результате получаются две двухцепочечные молекулы ДНК, идентичные исходной молекуле. Такой способ репликации получил название полуконсервативного (в принципе возможен и другой механизм — консервативный, при котором вновь синтезируемая нуклеотидная цепь образуется прямо на двойной спирали ДНК, без ее раскручивания). Полуконсервативный механизм репликации ДНК нашел подтверждение в экспериментах с клетками кишечной палочки. Синтез новых полинуклеотидных цепей при репликации катализирует фермент ДНК-полимераза. 22)Адаптивная регуляция экспрессии генов у

про- и эукариот. Теория оперона.

Регуляция на ур транскрипции (образование первичного транскрипта)

— наиболее распространенный механизм регуляции синтеза б.

Этот проц иначе наз регуляцией действия генов или регуляцией экспрессии белков. Различают 2 формы регуляции:

индукция синтеза (положительная регуляция) и репрессия синтеза (отрицательная регуляция). Понятия индукции и репрессии предполагают изменение ск синтеза по отнош к некот исходному, базальному ур. Синтез в базальном сост наз конститутивным синтезом. Если ск конститутивного синтеза некоторого б высока, то такой б обычно регул-ся по механизму репрессии синтеза, и наоборот — при низкой баз ск бывает индукция синтеза. При промежуточной базальной ск синтез б м регул-ся и путем индукции, и путем репрессии.

Понятия «положит регуляция» и «отриц регуляция» относ к регуляции активности б — ингибированию или активации уже имеющегося б. Опероном наз отрезок ДНК, содерж структурные гены определенных белков и регуляторные участки. С участком оперона, называемым промотор, связ-ся РНК-полимераза. При ее движ по оперону происх транскрипция структурных генов.При этом получается одна мол мРНК, содерж матрицы для всех трех б. Послед трансляция этой мРНК ведет к образ указанных б. В результате транскрипции гена-регулятора образ мРНК, служащая матрицей для синтеза б-регулятора. Этот б м присоед-ся к оператору и блокировать транскрипцию структурных генов. Б-регулятор м соедин с лактозой, при этом утрачивается его сродство к оператору.

23)Св-ва генетич кода, трпплетность, специфичность, вырожденность, универсальность Однонаправленность и неперекрываемость, сигналы терминации. Отсутствие комплементарности между нуклеотидами мРНК и аминокислотами.

Из 64 триплетов 61 использ для кодирования аминок-т. Каждый триплет кодирует только какую-л одну аминок-ту. Это св-во кода наз специфичностью или однозначностью. Одна аминок-та м кодироваться двумя или большим числом (до шести) разных триплетов, т. е. код вырожденный. Если ген код читается неперекрывающимися триплетами, возможны три способа трансляции нуклеиновой к-ты в б, в завис от стартовой точки, т.е. три рамки считывания. Последовательность нуклеотидов, записанная условно в направлении от 5'-конца к 3'-концу, соответствует аминокислотной последовательности, записанной в направлении от N-конца к C-концу.

24)Типы РНК: рибосомные, транспортные, матричные. Их структура и функция.

Кажд кл содержит небольшое число мол ДНК, по одной гигантской молекуле на кажд хромосому.

ГЦ, тем выше температура денатурации. Денатурация данного образца ДНК происходит в довольно узком интервале температур, поэтому ее часто называют плавлением.

Размеры молекул РНК гораздо меньше, от неск десятков до неск тысяч нуклеотидов. РНК отличаются большим разнообразием мол. Содержание РНК в кл в 5-10 раз больше, чем ДНК. По особенностям структуры и функций различают три основные типа РНК:

1.Рибосомные РНК (рРНК) — компоненты рибосом (см. ниже). На долю рРНК приходится около 80 % всей РНК кл. Имеется три вида рРНК

2.Транспортные РНК (тРНК) составляют около 15 % всей РНК кл. Имеется неск десятков видов тРНК, различающихся первичной структурой. Молекулярная масса тРНК около 25 000.

3.Матричные РНК (мРНК) составл 2 % всей РНК кл. Число мРНК, различающихся по первичной структуре, так же велико, как число разных б в организме. Матричные РНК иначе называют информацые РНК (иРНК).

25)Процессинг РНК - Комплекс процессов образования зрелых молекул РНК и белков в клетке; включает ряд последовательных расщеплений молекулыпредшественника эндонуклеазой или протеазами с образованием конечных, функционально активных продуктов

26) Адапторная функция тРНК .Взаимод кодонов мРНК с антикодонами тРНК. Биосинтез аминоа- цил-тРНК. Субстратная специфичность аминоа- цил-тРНК-синтетаз. Изоакцепторные тРНК.

Между аминок-ми и нуклеотидами (или триплетами нуклеотидов) невозможны специфические, комплементарные взаимодействия по типу образования нуклеотидных пар А«»Т (или A«»U) и G«»C. Поэтому было сделано предположение о существовании мо- лекул-адапторов, каждая из которых может взаимодействовать с определенным кодоном — с одной стороны, и с определенной аминокислотой — с другой стороны. В 1957 г. такие молекулы обнаружены, ими оказались транспортные РНК (тРНК). Очевидно, что для адаптирования 20 разных аминокислот нужно не менее 20 разных тРНК: для каждой аминокислоты своя. Эти тРНК обо-

значают следующим образом: тРНКala тРНКhis, тРНКval и т. д. (аланиновая тРНК, гистидиновая тРНК и т. д.). Однако, поскольку код вырожденный, число разных тРНК больше 20.

27) Строение рибосом:

Рибосомы эукариот представляют собой субклеточные частицы, сост из двух субъединиц: большой и малой.

Каждая из субъединиц содержит РНК и белки. Субъединицы распадаются на составные части в раство-

Нуклеиновые к-ты субъединиц выполняют, в частности, роль каркаса для объединения б в определенном порядке. Рибосома в целом функционирует как устройство для синтеза б.

28)Трансляция(биосинтез белков):

Каким образом гены контролируют синтез белков? Можно представить два механизма: а) ген просто включает и выключает синтез б; б) ген содержит инструкцию о строении б.

ДНК в клетках эукариот сосредоточена главным образом в ядре, а синтез б обнаруж-ся и в частях кл, не содержащих ДНК. Роль промежуточного переносчика инфы от ДНК к местам синтеза б выполняют рибонуклеиновые к-ты. Направление потока инфы в кл от генотипа к фенотипу представляют так: ДНК -> РНК -> белки. Иначе говоря, ДНК служит матрицей для синтеза РНК, а РНК — матрицей для синтеза белков. Это положение наз осн постулатом молекулярной биологии Важное значение для изучения механизмов трансляции имеет использ

бесклеточных систем биосинтеза б. Если инкубировать гомогенаты тканей со смесью аминок-т, из кот хотя бы одна меченая, то по включению метки в б м регистрировать биосинтез б. Первичная структура синтезируемого б определяется первичной структурой мРНК, добавленной в систему. Если бесклеточная система составлена с глобиновой мРНК (ее можно выделить из ретикулоцитов), синтезируется глобин (альфа- и бета-цепи глобина); если с альбуминовой мРНК, выделяемой из гепатоцитов, синтезируется альбумин, и т. д.

29)Синтез б на рибосомах

Сам механизм "сборки" белковой мол в рибосомах осуществляется следующим образом. В кажд рибосому, входящую в состав полирибосомы, т. е. движущуюся по и-РНК, из окр среды непрерывным потоком идут молекулы т-РНК с "навешанными" на них аминокислотами. Они проходят, задевая своим кодовым концом место контакта рибосомы с и-РНК, кот в данный момент находится в рибосоме. Противоположный конец т-РНК (несущий аминок-ту) оказывается при этом вблизи пункта "сборки" б. Однако только в том случае, если кодовый триплет т-РНК окажется комплементарным к триплету и-РНК, ами- нок-та, доставленная т-РНК, попадет в состав мол б и отделится от т- РНК.

Дальше рибосома делает "шаг" вперед по и-РНК на один триплет, а свободная т-РНК выбрасывается из рибосомы в окружающую среду. Здесь она захватывает новую мол аминок-ты и несет ее в любую из работающих рибосом. Так , триплет за триплетом, движется по и-РНК рибосома и растет звено за звеном - полипептидная цепь.

Так работает рибосома - этот органоид кл, кот с полным правом наз "молекулярным автоматом" синтеза б.

30)Посттрансляционный процессинг б, частичный протеолиз, присоединение небелк компонентов, модификация аминок-т, формир пространственной конформации мономерных и олигомерн мол.

В результате трансляции не всегда сразу образуется функционально активный б. Во многих случаях необходимы дополнительные посттрансляционные изменения.

Напр, мол инсулина построена из 2 пептидных цепей, соединенных между собой 2дисульфидными мостиками. В геноме члка содержится ген препроинсулина; в результ действия этого гена образуется препроинсулин — предшественник инсулина. Синтез препроинсулина происх на полирибосомах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом. Препроинсулин проникв люмен ретикулума, где от него отщепл лидирующая последовательность — N- концевой фрагмент, содержащий 24 аминокислотных остатка. Образовавшийся проинсулин (86 остатков) перемещ в люмене к аппарату Гольджи, где упак-тся в секреторные гранулы.Сходным образом, т. е. путем частичного протеолиза, активируются многие б. Присоединение простетической гр с образ сложных б и объединение протомеров олигомерных белков также относ к посттрансляционным изменениям. Вторичная и третичн структуры б формир-ся в проц трансляции по мере удлинения пептидной цепи. Транскрипция и трансляция происх во все фазы клеточного цикла; лишь во вр митоза резко замедляется синтез многих б, но ускоряется синтез тех б, кот участвуют в проц митоза.

31)История открытия и изучения ферментов. Фермен-

ты (энзимы, enzymes) - самый крупн и наиб специализированный класс белк молекул. Они представляют собой тот рабочий аппарат, при помощи кот реализуется генетическая информация кл.

История биохимии - это в значительной степени история изучения ферментов. Первым обнаруженным ферментом, полученным в чистом кристаллическом виде, была уреаза - фермент, разрушающий мочевину. Особенности ферментативного катализа. Ферменты (биологич катализаторы) - мол, ускоряющие химич реакции во многие миллионы раз. В ходе реакции ферменты не расходуются и после реакции они остаются в неизмененном виде, хотя в ходе самой реакции их структура может претерпевать временные изменения. Ферменты, как и все катализаторы, сниж э активации катализируемой ими реакции.

рах с низким значением рН и в присутствии детергентов.