- •Методические материалы для поступления в магистратуру бт
- •Http://medbiol.Ru/medbiol/botanica/00197751.Htm Строение эукариотической клетки
- •Функции белков в организме
- •Классификация белков
- •Уровни структурной организации белков
- •Третичная структура
- •Четвертичная структура
- •Пептидная связь – основные параметры и особенности
- •Свойства пептидной связи
- •Физические свойства
- •Общие химические свойства
- •Классификация аминокислот
- •Классификация ферментов
- •Активный центр ферментов
- •Кофакторы ферментов
- •Конкурентное ингибирование
- •Неконкурентное ингибирование
- •Аллостерическое ингибирование
- •Строение углеводов
- •В таблице приведена структура главных азотистых оснований:
- •Структура рибонуклеиновых кислот (рнк)
- •Основные типы рнк
- •Методы определения первичной и вторичной структуры нуклеиновых кислот
- •Терминация
- •Обратная транскрипция
- •Взаимосвязь между обменами белков, липидов и углеводов
- •Http://med-books.Info/gennyie-bolezni-nasledstvennyie/mutagenyi-mutagenez.Html
- •Применение в научных исследованиях
- •Клетки иммунной системы
- •Типы иммунного ответа
- •Классификация вакцин
Третичная структура
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере триозофосфатизомеразы. Слева – «стержневая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине –мотив укладки. Справа – контактная поверхность белка, построенная с учётом ван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков
Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
– ковалентные связи (между двумя остатками цистеина – дисульфидные мостики);
– ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
– водородные связи;
– гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Четвертичная структура
Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки
Пептидная связь – основные параметры и особенности
Пептидная связь – вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (– NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (– СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.
Свойства пептидной связи
Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса канонических структур связь C-N между углеродом карбонильной группы и атомом азота частично имеет характер двойной:
Это проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:
Это обусловливает следующие свойства:
– 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
– H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот транс-ориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также транс-ориентированы.
– Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.
Для обнаружения белков и пептидов, а также их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.
https://ru.wikipedia.org/wiki/Пептидная связь
Литература:
1) Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. В 3 томах. – М.: Мир, 1994.
2) Ленинджер А. Основы биохимии. В 3 томах. – М.: Мир, 1985.
3) Страйер Л. Биохимия. В 3 томах. – М.: Мир, 1984.
1.3. Аминокислоты - структурные мономеры белков. Строение, номенклатура, классификация и свойства аминокислот.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) – органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы.