- •2.Переваривание и всасывание простых и сложных липидов в жкт. Возрастные особенности.
- •4. Нервная ткань. Химический состав, особенности обмена. Возрастные особенности
- •1. Хромопротеины, их строение, биологическая роль. Основные представители хромопротеинов.
- •2. Аэробное окисление у, схема процесса. Образование пвк из глю, последовательность р-ий. Челночный механизм транспорта водорода.
- •4. Индикан мочи,значение исследования.
- •1. Нуклеопротеины. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Продукты их гидролиза.
- •2.Тканевое дыхание. Последовательность расположения ферментных комплексов. Характеристика f- цикла. Образование атф.
- •3.Витамин в6. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.
- •4.Парные соединения мочи.
- •1.Взаимосвязь между обменами. Роль ключевых метаболитов: глюкозо-6 фосфата, пировиноградной кислоты, ацетил –КоА.
- •2. Переваривание и всасывание у в жкт. Возрастные особенности. Судьба всосавшихся моносахаридов.
- •3.Синтез гема и его регуляция. Нарушение синтеза гема, Порфирии. Обмен железа: источники, транспорт, депонирование
- •4. Возрастные особенности желуд сока.
- •1.Атф и другие высокоэнергетические соединения. Способы образования атф в организме. Биологическая роль
- •2.Биосинтез и мобилизация гликогена, последовательность реакций. Биологическая роль гликогена мышц и печени. Регуляция активности фосфорилазы и гликогенсинтазы
- •4. Азотсодержащие вещества мочи. Возрастные особенности.
- •2.Буферные системы крови. Роль буферных систем в поддержании гомеостаза pH. Кислотно-основное состояние. Понятие об ацидозе и алкалозе.
- •3. Кофакторы и их связь с витаминами. Типичные примеры.
- •4.Содержание и формы билирубина в крови. Диагностическое значение форм билирубина.
- •1.Денатурация белков. Факторы и признаки денатурации. Изменение конфигурации белковых молекул. Физико-химические свойства денатурированных белков
- •2.Мышечная ткань. Химический состав, возрастные особенности. Химизм мышечного сокращения. Источники энергии.
- •3.Гемоглобин, строение и свойства. Возрастные особенности. Понятие об аномальных гемоглобинах.
- •4.Электрофорез белков сыворотки крови.
3. Кофакторы и их связь с витаминами. Типичные примеры.
Сложные Б состоят из белковой ч.(апоФ) и небелк.ч. – Со-фактора. Небелковая ч. В зависимости от способа взаимодействия с белк.ч. м.б. либо Со-фактором, либо простетической группой. Со-ф. непрочно связан с апоФ, а простетическая группа – валентностью.
Классификация Со-Ф:
1.Витамины гр.В: В1-тиамин, В2-рибовлавин(фад,фмн),В6-перидоксин,РР-никот.к-та(НАД, надф), фолиевая кислота.
2.Нуклеотиды:АТФ,ГТФ,ТТФ,ЦТФ,ФАД,ФМН,НАД,НАДФ
3.АКТИВНАЯ ФОРМА МЕТИОНИНА (S-аенозинметионин)
4.Глутатион – трипептид
5. катионы Ме, относ.к d: Zn,Fe,Cu,Co,Se.
4.Содержание и формы билирубина в крови. Диагностическое значение форм билирубина.
Общее содержание билирубина определяется суммой прямого и непрямого билирубина. Общий билирубин = 8,5-20,5 ммоль/л. Прямой билирубин менее 5 ммоль/л. Непрямой билирубин – это расчетная величина, общий билирубин минус прямой билирубин. Билирубин – красно-коричневый пигмент, токсичный, плохо растворим в воде, в крови связывается с альбуминами, если не связывается то оседает в тканях, что придает им желтый цвет, может развиться ядерная желтуха – поражение ядер цнс. Непрямой билирубин связан с альбуминами, образуется в ретикулоэндотелиальной системе и транспортируется в печень; составляет 75% от общего количества билирубина, в норме с мочой не выводится, т.к. почками не фильтруется. Прямой билирубин связан с двумя молекулами глю кислоты, образуется в гепатоцитах печени и транспортируется в кишечник; составляет 25% от общего кол-ва билирубина, фильтруется в почках, выводится с мочой в небольших количествах, качественными пробами в моче не определяется.
Билет №41
1.Денатурация белков. Факторы и признаки денатурации. Изменение конфигурации белковых молекул. Физико-химические свойства денатурированных белков
Денатурация – нарушение нативной пространственной структуры белка, приводящее к потере или уменьшению растворимости, утрата специфической биологической активности, изменению ряда физико-химических свойств. Денатурация не сопровождается разрывом пептидных связей, т.е. не разрушается первичная структура, а связи оказываются снаружи и все изменяется. Свойства денатурированного белка: 1) повышается число реактивных групп, т.к. появляются ранее скрытные группы 2) понижается растворимость, белок может выпасть в осадок (при потере факторов устойчивости: заряд и гидратная оболочка) 3) изменяется конфигурация 4) изменяется биологическая активность 5) легко расщепляется протеолитическими ферментами. Факторы приводящие к денатурации белка: 1) физические – температура, УФ облучение, ультразвук, гаммаоблучение, стерилизация 2) химические реагенты: концентрированные кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов.
Свойства денатурированных белков. Наиболее типичными для денатурированных белков являются следующие признаки.
Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (функциональными группами называются группы боковых радикалов аминокислот: СООН, NН2, SН, ОН). Часть этих групп обычно находится внутри молекулы белка и не выявляется специальными реагентами. Развертывание полипептидной цепи при денатурации позволяет обнаружить эти дополнительные, или скрытые, группы.
Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки, развертыванием молекулы белка с "обнажением" гидрофобных радикалов и нейтрализацией зарядов полярных групп).
Изменение конфигурации молекулы белка.
Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структурной организации молекулы.
Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.